Microsoft Word Materiallar Full

II INTERNATIONAL SCIENTIFIC CONFERENCE OF YOUNG RESEARCHERS 

35 

 Qafqaz University                         

          18-19 April 2014, Baku, Azerbaijan 

Nəzəri konformasiya analizi üsulunda mexaniki model yanaşmasından istifadə edilir. Mexaniki modeldə peptid 

molekulları üçün valent bucaqları  və rabitələri dəyişməz olmaq şərti ilə konformasiya enerjisi qeyri-valent, torsion, 

elektrostatik qarşılıqlı təsirlərin və hidrogen rabitələrinin enerjilərinin cəmi kimi götürülür.  

Cədvəl. Baktenetsin 5 (OaBac5) molekulunun analoqlarının ən optimal konformasiyalarının enerji parametrləri 

Analoq 

Şeyp 

Konformasiya 

 

Qarşılıqlıtəsirqüvvələrin enerjipayları (kkal/mol) 

 

 

E

qval

E

els

E

tor

E

ümumi

 

E

nisbi

Phe-Arg-Pro-Trp 

eef 

fef 

eee 

fee 

B

1

B

22

RB

1 

R

3

B

32

RB

3 

B

2

B

22

BB

3 

R

3

B

12

BB

1

-16,11 

-13,54 

-16,20 

-14,13 

-4,82 

-3,22 

-0,21 

0,54 

1,40 

1,29 

1,22 

2,13 

-19,61 

-15,43 

-15,22 

-11,51 

0,00 

4,21 

4,45 

8,10 

Phe-Arg-Pro-Phe 

eef 

 fef 

eee 

fee 

B

2

B

1

RB

1 

R

3

B

1

RB

1 

B

2

B

2

BB

3 

R

3

B

2

BB

3

-16,31 

-15,01 

-15,02 

-12,16 

-1,66 

-1,63 

0,3 

0,93 

0,66 

0,86 

1,22 

1,75 

-17,31 

-15,77 

-13,68 

-9,5 

0,00 

1,54 

3,63 

-9,5 

Phe-Arg-Pro-Tyr 

eef 

 fef 

eee 

 fee 

B

2

B

1

RB

1 

R

3

B

1

RB

1 

B

2

B

2

BB

3 

R

3

B

1

BB

3

-15,12 

-13,53 

-13,94 

-11,67 

-2,66 

-2,34 

0,14 

0,96 

0,87 

0,86 

1,34 

1,09 

-16,91 

-15,01 

-12,46 

-9,62 

0,00 

1,9 

4,45 

7,29 

Phe-Arg-Pro-Met 

eef 

 fef 

eee 

 fee 

B

1

B

2

RB

3 

R

3

B

1

RB

2 

B

2

B

2

BB

3 

R

3

B

1

BB

1

-12,41 

-10,68 

-13,57 

-13,30 

-1,82 

-1,57 

1,48 

2,07 

0,87 

0,99 

1,82 

4,14 

-13,36 

-11,27 

-10,27 

-7,08 

0,00 

2,09 

3,09 

6,28 

 

Hesablamalarda qeyri-valent qarşılıqlı  təsir enerjisi «6-12» potensialla  Skott və  Şeraga tərəfindən təklif olunmuş 

parametrlər sistemi vasitə ilə hecablanmışdır. Peptidin əsas zəncirində birqat  C

α

-N(φ) və C

α

-C

΄

 rabitələri  və yan zəncirlərin 

birqat rabitələri  ətrafında fırlanmalar üçün torsion potensiallardan istifadə olunmuşdur. Hidrogen rabitəsinin enerjisini 

Morze potensialı ilə hesablanmışdır. Bucaqların hesablanması İUPAC-İUB nomenklaturasına əsasən aparılmışdır[2].  

Hesablamalar N.M.Qocayev və İ.S.Maksumov tərəfindən təklif olunmuş universal proqram vasitəsilə aparılmışdır [3]. 

Qalıqların konformasiyasını 

,   ikiüzlü bucaqlarının aşağıdakı sahələrə Ramaçandran xəritəsinə uyğün  ğələn hərflərlə 

işarə edirlər: R (

=-180

0

0

0

, 

=-180

0

0

0

 ); B (

=-180

0

0

0

, 

=0

0

 180

0

); L (

=0

0

180

0

, 

=0

0

 180

0

);  P (

=0

0

180

0

, 

=-

180

0

0

0

 ). Hərflərin (R,B,L,P) indeksləri yan zəncirin vəziyyətini xarakterizə edir : 1 rəqəmi 

 0

0

 120

0

, 2 rəqəmi 

 120

0

 -

120

0

, 3 rəqəmi 

 -120

0

 0

0

 sahələrinə uyğundur.   

Bununla əlaqədar olaraq əsas zəncirlərin müxtəlif formaları iki sinfə ayrılırlar: bükülü (f) və açıq (e) şeyplər. Beləliklə 

4 aminturşusu qalığından ibarət olan peptidin yarada bilən şeyplərin sayı ancaq 8 ola bilər.    

Təqdim edilmiş işdə antimikrob Baktenetsin 5 (OaBac5) molekulunun   Phe-Arg-Pro-Xxx,  (Xxx= Trp, Phe, Tyr və 

Met)  tetrapeptid analoqlarının  fəza quruluşu nəzəri konformaiya analizi üsulu ilə polyar mühit üçün (dielektrik sabiti 

=10) 

tədqiq olunmuşdur. Kimyəvi quruluşuna görə  Phe-Arg-Pro-Trp, Phe-Arg-Pro-Phe, Phe-Arg-Pro-Tyr, Phe-Arg-Pro-Met,  

antimikrob tetrapeptid analoqlar müxtəlif tipli aminturşusu qalığlardan təşkil olunmuşdur.  İlkin variantlarda əsas zəncirin 

hər bir  forması üçün qalıqların yan zəncirlərinin müxtəlif orientasiyaları nəzərə alınmışdır. Nəticədə hesablamada hər bir 

analoq üçün 108 ilkin tetrapeptid variantları seçilib minimizə olunmuşdur. Cədvəldə dörd analoqunun hər birinin ən optimal 

konformasiyalarının qarşılıqlı  təsir qüvvələrin enerji payları müqayisəli  şəkildə verilmişdir. Cədvəldən göründüyü kimi 

tetrapeptid molekulların stabil konformasiyalarda  qarşılıqlı təsir qüvvələrin enerji payları bu nisbətdədir: E

q.val

>E

els

>E

tor

 . 

Alınan nəzəri nəticələrə görə Phe-Arg-Pro-Trp molekulu ən ehtimal olunan fəza quruluşları      başqa analoqlardan fərqli 

olaraq daha dayanıqlıdırlar. Buna səbəb Trp qalığının yan zəncirinin böyük həcmə və heterotsiklik quruluşa malik olması və 

onun optimal konformasiyalarda çoxlu sayda  güclü qarşılıqlı  təsirlər yaratmasıdır. Tədqiq olunmuş analoqların bütün 

optimal konformasiyaların qalıqlararası qarışılıqlı təsirlərin qiymətləri alınmış, ikiüzlü bucaqları əsasında atomların koordi-

natları müəyyən edilmiş və molekulun üç ölçülü fəza modelləri qurulmuşdur. Aparılan tədqiqat bu molekulun quruluş əla-

mətlərini müəyyənləşdirməyə və bu məlumatlar əsasında dərman əhəmiyyətli preparatların yaranmasına imkan verə bilər.