Biologik kimyo

S 

S

I 

I 

S 

S 

H - F e n  

1 

1 

A la -O H  

B-zanjri  (30)

Insulin  A-polipeptid  zanjiri  21  am inokislota,  B -zanjiri  esa  30 

aminokislota qoldig'idan tuzilgan. Bu ikki polipeptid zanjir o'zaro ikkita 

disulfid bog‘i bilan bogiangan boTadi.

S-jadval

Turli insulininlar A-polipeptid zanjiridagi am inokislota 

qoldiqlarining farqi

Turlar

Aminokislota qoldig‘ining nom erlari

8

9

10

Odam

Tre

Ser

lie

Buqa

Ala

Ser

Val

Cho‘chqa

Tre

Ser

lie

Ot

Tre

Gli

lie

Q°‘y

Ala

Gli

Val

Kit

Tre

Ser

lie

Odam, cho'chqa va kit insulini bir-biridan farq qilm asa ham,  lekin 

odam insulini kit va cho‘chqa insulini o'zaro B-polipeptid zanjirini C- 

oxirgi  aminokislotasi  bilan  farqlanadi.  Bunda  alanin  o  miga  treonin 

almashgan b o iad i (5-6-jadvallar).

6-jadval

Odam v a   har xil hayvon  insulinining B-poIipeptid zanjiri C-oxiridagi 

aminokislotalar qoldig‘i

Turlar

Aminokislotaning C-oxiri

Odam

Tre

Q uyon

Ser

C h o 'ch q a

Ala

Q °‘y

Ala

Ot

Ala

O q s illa rn in g   birlam chi  stru k tu ra sid a g i  farqi  elek tro fo rez , 

xrom atografiya  usuli  yordamida  aniqlanadi.  Oqsillarning  fermentlar 

(tripsin,  ximotripsin)  yordamida  qisman  gidroliz  qilingandan  so‘ng 

gidrolizatdagi peptidlar aw alo, elektroforez usuli yordamida guruhlarga 

ajratiladi.  S o'ngra  bu  peptid  guruhlari  xromatografiya  usuli  bilan 

individual peptidlarga ajratiladi.  Elektroforez, xromatografiya kvadrat 

formali  filtr  qog‘ozida  o‘tkaziladi.  Shunday  qilib,  «peptid  kartasi» 

olinadi. Filtr qog‘ozini organik erituvchidan quritiladi va ningidrinning 

atsetondagi  eritmasi  bilan  bo‘yaladi  va  peptidlaming  binafsha  rangli 

dog‘lari  hosil  bo‘ladi.  Shunday qilib,  «peptid kartalari» hosil  boiadi. 

Turli  oqsil  gidrolizatlaridan  olingan,  «peptid  kartalarini»  solishtirib, 

ularning  birlamchi strukturasidagi farqi aniqlanadi.

Turli  oqsillar  har  xil  spetsifikligiga  qarab  organizmda  turlicha 

im m unologik reaksiyalarda ishtirok etadi.

O qsillarn ing biologik xossasining konformatsiyasiga  (ikkilamchi 

va uchlamchi strukturaga) bogiiq ligi

O qsillarn in g   biologik  xossasi  (fermentlar,  gormonlar,  qarshi 

ta n a c h a la r ,  a n tig en lar  va  b o sh q a la r)  ular  m o lek u lasin in g  

konformatsiyasiga bog iiq  bo‘ladi.

Biologik  faol  oqsil  molekulasi  normal  sharoitda  oddiy  haroratda, 

neytral  pH   da  m a’lum  informatsiyaga  ega  bo‘ladi.  Oqsilning  faol 

konformatsiyasi uni ajratib olishda polipeptid zanjiming uzilmasligiga, 

denaturatsiyaga uchramasligiga b o g iiq  boiadi.

Faol  o qsil  konform atsiyasining  o ‘zgarishi  qisman  yoki  t o i iq  

biologik  xossasini  yo‘qotishiga  olib keladi.  Bunda  vodorod,  disulfid, 

ion va boshqa b o g iar uziladi.

Oqsil molekulasining funksiya  bajarishiga bog‘liq bo‘lgan 

konformatsion o ‘zgarish

Oqsil molekulasi  har xil qismlarining fazoda  bir-biriga  nisbatan 

joylashuvi konformatsion struktura deb  nomlanadi.  M olekulaning bir 

qismiga  t a 'sir  etilsa  shu  m o leku la n in g   boshqa  q ism larid a  ham  

o ‘zgarishlar kuzatiladi va bu o ‘zgarishlar konformatsion o ‘zgarishlar 

deb nomlanadi.

Oqsillar  funksiyasini  bajargan  vaqtida  ularning  m o lek u lasid a 

konformatsion o'zgarish kuzatiladi.  Masalan: gemoglobin m olekulasi 

kislorod bilan birikkanda uning birinchi subbirligining konformatsiyasi 

o 'zg arad i  bu  esa  o ‘z  navbatida  gem oglobin  m olekulasi  q o lg a n  

subbirliklarida konformatsion o ‘zgarishga olib keladi. Natijada qolgan 

subbirliklaming kislorodga bo‘lgan moyilligi ortadi.

Ferm entlar  katalitik  funksiya  bajarish  vaqtida  m o lekulasining 

konformatsiyasi o'zgaradi. Bunda molekulada «cho'ntak»  hosil b o ia d i. 

Natijada  fermentning  faol  m arkaziga  substrat  birikadi  va  ferm ent- 

substrat  kompleksi  hosil  b o ia d i.  Bu  cho'ntakka  S  (substrat)  kirib 

joylashganda  katalitik  reaksiya  tezlashadi.  Muzlatilganda  o qsil  va 

ferment konformatsiyasi o‘zgarmaydi. Bunda oqsil funksiyasi vaqtincha 

to ‘x tay d i.  A gar  oqsil  a s ta -s e k in   e ritils a ,  o q sil  m o le k u la s i 

konformatsiyasining  o ‘zgarishi  hisobiga  biologik  funksiyasi  qayta 

tiklanadi.

Oqsillarning strukturasi va  ko‘p molekulali 

Oqsillar strukturasining o ‘zaro yig‘ilishi

Teri, soch, timoq, mo’yna va shoxlar tarkibiga 

Struktur 

oqsillar kiradi, 

ular  tayanch  to’qimalarni  hosil  bo’lishida  ishtirok  etadi.  Jum ladan, 

biriktiruvchi  to ’qima,  tog’ay  va  suyak  oqsillari  globulyar  o q silg a 

qaraganda  oddiy  strukturada  b o ’ladi.  Keratin  oqsili  polipeptid  zanjiri 

a-sp iral  shaklida,  arqonga  o ’xshash  b o ’ladi  yoki  uch  tolali  kabelga 

o ’xshashdir, har qaysi tola  a-spiraldan tashkil topgan b oiad i. B oshqa 

strukturali  oqsil  ß-keratin qisman  fibrillyar shaklda  b o iib ,  polipeptid 

zanjirining konformatsiyasi ß-strukturaga  ega boiadi va qavatma-qavat 

holda  joylashadi.  Biriktiruvchi  to ’qima  oqsillari  kollagen  va  elastin 

asosiy struktura oqsillari hisoblanadi. Kollagen oqsilini polipeptid zanjiri 

uch tarmoqli spiral strukturaga ega.  Fibrillyar oqsillar uch xil struktura 

darajasiga ega boiadi.

1.  Birlamchi struktura.

2.  lkkilamchi  struktura:  polipeptidlar  qisman  a -sp ira l  va  ß - 

konformatsiyaga ega bo’lishi.

3.  Fibrillyar oqsillaming uch qirrali konformatsiyasi oqsillarning 

spetsifik biologik funksiyasini bajarishiga moyildir.

Oqsillarga har xil kimyoviy va fizik omillar ta’sir qilinganda (organik 

erituvchilar,  siydikchil,  detergentlar,  pH  muhitni  o'zgartirish,  yuqori 

konsentratsiyali  neytral  tuzlar  eritmasi,  merkaptoetilen  va  boshqalar) 

molekula  tarkibidagi  subbirliklami  dissotsiatsiyalaydi.  Ko'pchilik 

oqsillar  uchun  bu jarayon  qaytar  b o iib   dissotsiatsiyalovchi  modda 

chiqarib  yuborilganda,  oqsil  molekulasi  subbirliklari  o ‘zaro  birikib 

avvalgi  holatiga  qaytadi  va  qayta biologik  faollikka  ega  boiadi.  Bu 

h o d isan i  oqsil  m o le k u la sin in g   o ‘z -o ‘zidan  y ig ‘ilib   tiklanishi 

(samosborka) deyiladi.

Tashqi  muhit  ta’sirisiz  o ‘z-o ‘zidan  yig‘ilishiga  tamaki  mozayika 

virusi  oqsilini misol qilib k o ‘rsatish mumkin. U bir molekula RNK va 

2130  oqsil  subbirligidan  tashkil  topgan.  Bu  subbirliklar  RNK  zanjiri 

atrofida aylanib o‘ralgan b o ia d i.  Detergentlar ta’sirida RNK  va oqsil 

subbirliklari ajralib ketadi. Agar detergent olib tashlansa ajralgan RNK 

va oqsil  subbirligi birikib yana oqsilning to'rtlamchi  strukturasi to iiq  

tiklanadi  va hamma  fizik  xossalari,  biologik funksiyalari  o‘z holatiga 

qaytadi.

Turli a’zo oqsillarining funksiyasiga qarab har hil boiishi, 

ontogenez va kasalliklarda a ’zolar oqsil tarkibining o‘zgarishi

Har bir a’zoning oqsil tarkibi uning bajaradigan funksiyasiga bogiiq. 

Masalan: muskullar qisqarishda ishtirok etadigan oqsillami o‘zida tutadi. 

Jigar  oqsillari  esa  uning  funksiyasini  bajarishiga  moslashgan.  Jigar 

tarkibida  oqsil,  aminokislota,  yog‘,  uglevod  almashinuvida  va  turli 

zaharli moddalami zararsizlantirishda maxsus fermentlar ishtirok etadi. 

Struktur oqsillar tayanch funksiyasini  bajaradi.

Katta  yoshli  sogiom   odam  organizmining  oqsil  tarkibi  bir  qadar 

doimiy,  o'zgarmasdir,  lekin  fiziologik  faollik,  ovqatning  tarkibi  va 

ovqatlanish tartibi, siklik o'zgarishlar (bioritmlar)ga qarab ayrim oqsillar 

m iqdori  o ‘zgarib  tiirishi  mumkin.  Organizmning  rivojlanib  borish 

ja ra y o n id a ,  ayniq sa,  eng  ilk   bosqichlarida  (z ig o ta d a n   tortib 

ixtisoslashgan funksiyalarga ega boigan tabaqalashgan a'zolaryuzaga

kelguncha)  oqsil  tarkibi  a n c h a g in a   o ‘zgaradi.  Ix tiso sla sh g a n  

hujayralarning  tuzilishi  bilan  funksiyalaridagi  tafovutlar  aso sid a  

ulaming kimyoviy tarkibi, hammadan avval oqsillar tarkibidagi farqlar 

yotadi.  Masalan:  eritrotsitlarda  qonning  kislorod  tashib  b erish in i 

ta’minlaydigan gemoglobin mavjud, muskul hujayralarida qisqaradigan 

aktin  va  miozin  oqsillari  boiadi,  k o ‘z  to ‘r  pardasining  hujayralariga 

fotonlami  ushlab  qolishga  layoqatli  b o ig a n   rodopsin  oqsili  bor  va 

hokazo.  K o ‘pgina  oqsillar  barcha  yoki  deyarli  barcha  h u jay ralar 

tarkibida bo‘ladiyu, lekin har xil miqdoriarda boMishi mumkin.

Kasalliklar  vaqtida  to'qim alam ing  oqsil  tarkibi  o ‘zgarib  qoladi. 

Kasalliklaming  ana  shu  ko‘rinishlari  proteinopatiyalar  deb  ataladi. 

Proteinopatiyalaming  ikkita  turi  tafovut  qilinadi  -  irsiy  va orttirilgan 

proteinopatiyalar.

Irsiy  proteinopatiyalar  organizm  genetik  apparatidagi  birlam chi 

shikastlar naíijasidir. Bunda qanday b oim asin biror oqsil 

iimuman 

hosil 

boim ay qoladi yoki tuzilishi boshqacha, «noto‘g ‘ri» oqsil sintezlanadi. 

0 ‘roqsimon hujayrali anemiya kasalligi (gemoglobinopatiyalaming bir 

turi)  bunga  misol  b o ia   oladi,  bu  kasallikda  gemoglobin  A  o ‘m ig a  

kislorod  tashish  funksiyasini  uncha  yaxshi  ado  eta  olmaydigan  HbS 

Ihosil  b o iad i.  Ko'pgina  hollarda  hattoki,  bitta oqsil  sintezining  izdan 

diiqishi  organizm  uchun  halokatli  b o ia d i  yoki  og‘ir  kasallikka  o lib  

keladi. Masalan, HbS jihatidan gom ozigot b o iib  tug'ilgan bolalar y©sh 

go'daklik chogidakamqonlikdan o i ib  ketadi. Organizmning individual 

taraqqiyotida  (ontogenez) oqsil  tarkibi o ‘zgarib  boradi.  Embriogenez 

davrida  jigardagi  ko‘pchilik  fermentlar  butunlay  boim aydi  va  bola 

tugilganidan  keyin jigarda hamma  fermentlar  sintezlana  boshlaydi. 

Yangidan hosil boiuvchi fermentlar ona sutini birinchi marotaba qabul 

qilishiga b o g iiq  boiadi. Ilgari boim ag an  fermentlaming hosil b o iis h i 

ona sutidan oddiy ovqat iste’mol qilish davriga to‘g ‘ri keladi. Ontogenez 

davrida  fermentlaming  izoferment  spektri  o'zgaradi.  Masalan:  jig a r 

embrionidagi  beshta  fosfofruktokinaza  izofermentlaridan  ik kitasi 

uchraydi (katta odamlarda esa beshta izoferment boiadi). Shunday qilib, 

individual taraqqiyot (ontogenez) uchun ferment shakllarini o ‘zgarishi 

xosdir.  Oqsillaming  tarkibi  turli  kasalliklarda  o'zgaradi.  Bunga  qon 

plazma  oqsillarining  o ‘zgarishini  m isol  qilib  ko'rsatish  m um kin. 

Shuning  uchun  klinik  biokimyoda  qon  zardobi  oqsillarini  tekshirish 

k atta  d ia g n o stik   aham iyatga  e g a .  T urm ushda  o rttir ilg a n  

proteinopatiyalar,  añidan, har qanday kasallik  bilan birga davom  etib 

boradi,  ammo  klinika  amaliyotida  yetarlicha  ifodalangan  hollargina

ahamiyatga ega boladi xolos. Turmushda orttirilgan proteinopatiyalarda 

oqsillarning birlamchi strukturasi o ‘zgarmaydi, oqsilning miqdori yoki 

to 'q im alard a  taqsim lanishi  o'zgaradi,  yo  b o ‘lm asa,  hujayradagi 

sharoitlar  o'zgarib  qolganligi  munosabati  bilan  oqsil  hosil  bo‘lmay 

qo'yadi. Natijada og‘ir shakldagi anemiya boshlanadi.

Organizm to'qimalari va suyuqliklardagi u yoki bu oqsil miqdorini 

aniqlash  aksari  kasalliklar  diagnostikasining  qulay,  k o ‘pincha  esa, 

ayniqsa,  irsiy proteinopatiyalari  vaqtida  hammadan  aniq  usuli  bo‘lib 

xizmat  qiladi.  Masalan,  eritrotsitlarda  HbS  borligi  kasalning  qanday 

bo'lm asin boshqa biror formadagi anemiyaga emas, balki o ‘roqsimon 

hujayrali anemiyaga uchraganligini ko‘rsatadi.

Biologik  faol  peptidlar  ta ’siriga  ko‘ra  quyidagi  to ‘rt  guruhga 

b o ‘linadi:

1.  Gorm onal  fa o llik k a   ega  bo ‘lgan  peptidlar  (vazopressin, 

o k s ito ts in , 

a d re n o k o rtik o tro p , 

glyu kagon, 

k altsito n in , 

melaninstimullovchi gormon, rilizing omili va boshqalar).

2.  Ovqat hazm qilishda ishtirok etuvchi peptidlar (gastrin, sekretin 

va boshqalar).

3.  Vazoaktiv peptidlar.

4.  Neyropeptidlar.

Angiotenzin,  bradikinin va kallidinlar vazoaktiv peptidlarga kirib, 

qon tomir tonusiga ta’sir etadi.. Angiotenzin angiotenzinogendan renin 

ta ’sirida  hosil bo'ladi.  Angiotenzinogen  faol  bo‘lmagan  oqsil  bo‘lib, 

b ir qancha proteolitik ferm entlam i (tripsin va renin) ta’sirida quyidagi 

sxema bo'yicha hosil boradi:

Angiotenzinogen  (faol bo'lmagan)

Asp - Arg -  Val  -  Tir -  lie -   GIs  -   Pro -   Fen - Gis -  Ley -  Val  - Tir -  Ser  -   pollpeptld

1

 

Renin  -----------------------

r

Tripsin  ___________________________

Angiotenzin  I  (faol  bo'lmagan)

A

s d

 -  Arg  -  Val  -  T ir -  lie -  Gis - Pro - Fen -  Gis -  Ley 

| 

Karboksi- 

4

X 

katepsin

Angiotenzin  II  (faol)

Asp -  Arg -  Val -  T ir -   lie -  Gis -  Pro -  Fen

B iologik faol peptidlar

Bradikinin -  polipeptid b o iib  quyidagi tuzilishga ega: 

H-Arg-Pro-Pro-Gli-Fen-Ser-Pro-Fen-Arg-OH 

Kallidin  -   dekapeptid  boiib,  faol  b o im a g a n   plazmin  oqsilidan 

kininogen hosil  b o iad i va bradikinindan  oxirgi aminokislota q o ld ig i 

bilan farq qiladi:

H-Liz-Arg-Pro-Pro-GIi-Fen-Ser-Pro-Fen-Arg-OH 

H amma  hayvon  to'qim asida  va  q ism an  o ‘sim liklarda  k ic h ik  

molekulali tripeptid glutation ko‘p miqdorda tarqalgan boiadi. Glutation 

(y-glutamil-tsistein-glitsin)  qaytarilgan  va  oksidlangan  shakllarda 

boiadi.  U lam i  qisqartirilgan  holda  quyidagicha  GSH,  G  -  S  -  S  -  G 

yoziladi. Ba’zi peptidlar xotira, qo‘rqish, uyqu va boshqa hodisalaming 

biokimyoviy mexanizmida ishtirok etadi. Hozirgi vaqtda  150 dan ortiq 

neyrpeptidlar m aium  b o iib  ular asosan bosh miyada uchraydi. Ulaming 

ikkita  vakili  enkefalinlar  va  endorfinlar  deyiladi.  Bular  m etionin- 

enkefalin va leytsin-enkefalinga boiin ad i.

Bu  peptidlar asosan C-oxirgi  am inokislota bilan  farq  qilib,  o g 'riq  

qoldiruvchi  ta’siriga  ega va ular  dorivor  m odda  (preparatlar)  sifatida 

ishlatiladi.  Enkefalinlar -  pentapeptidlar  b o iib ,  B-lipotrop  aminlami 

fragmenti hisoblanadi.

Shunday qilib, oqsillar organizmda ju d a k o ‘p xilma-xil vazifalami 

bajaradi:  organizmning  qurilishi  va  unda  sodir  bo iadigan  ham m a 

biologik jarayonlar albatta oqsillar faoliyati bilan bogiiq.

Izofunksional oqsillar

Tirik hujayrada m aium  bir funksiyani ado etib boradigan oqsil bir 

necha shaklda b o iish i mumkin, izofunksional oqsillar yoki izooqsillar 

deb  shularga  aytiladi.  Masalan,  odam  eritrotsitlarida  gemoglobinning 

bir  nechta  shakli  topilgan:  katta  yoshdagi  odamda  ustun  turadigan 

shakllari  HbA  (butun  gemoglobinning  96%   uning  ulushiga  to‘g ‘ri 

k elad i),  H bF  v a  H bA ,  dir  (h ar  q a y s is ig a   taxm inan  2 % d an ). 

Gemoglobinlaming hammasi har xil to ‘plam protomerlari:  a,  (3, g dan 

tuzilgan tetramerlardir: HbA formulasi -  2 a  2(i, HbF -  2 a  2y, HbA, -

2  a  25. Barcha gemoglobinlaming umumiy b e lg isi- 2a protomerlariga 

borligidir.  Turli  protomerlar birlamchi  strukturasi jihatidan  bir-biriga 

o'xshash b o iad i, ikkilamchi va uchlamchi  strukturalari jihatidan ham 

protomerlar bir-biriga ancha o‘xshab ketadi. Gemoglobinlaming hamma 

shakllari  bir  xildagi  funksiyani  ado  etadi  -   kislorodni  biriktirib  olib, 

to‘qimalaming hujayralariga yetkazib beradi, biroq gemoglobinning bu

shakllari funksional xossalari jihatidan bir-biridan m a’lum darajada farq 

qiladi.  Masalan,  HbF kislorodga HbAdan ko‘ra ko‘proq yaqin  bo‘ladi 

va HbAdan kislorodni ajratib olishi mumkin:

HbA  . 0 ,+  HbF -» HbA + HbF  .O,

HbF odamning embrional rivojlanishi davri uchun xarakterlidir (fetal 

gemoglobin); homiladorlikning so‘nggi haftalari va tug'ruqdan keyingi 

dastlabki haftalarda u asta-sekin HbAga almashib boradi. Homila qoni 

bilan  ona  qoni  aralashm aydi;  homila  onasining  qon  tomirlaridan 

platsentada homilaning qon tomirlariga kislorod diffuziyalanib o ‘tishi 

hisobiga  kislorod  bilan  ta ’minlab  boradi.  Fetal  gem oglobinning 

kislorodga  ko'proq  yaqin  bo‘lishi  ona  bilan  homila  tomirlari  orasida 

kislorod konsentratsiyalarining farqi kam bo‘lganida diffuziya yuzaga 

chiqaverishini  mumkin  qilib  qo'yadi.Mioglobin  gemoglobinlar  bilan 

kamroq  darajada  yaqin  bo ‘ladi:  tuzilishi  va  kislorodni  biriktirib  olish 

xossasi jihatidan  u  gemoglobin  protomerlariga  juda  o ‘xshash,  lekin 

qonda aylanib yuradigan va o ‘pkadan (yoki platsentadan) to‘qimalarga 

kislorod  yetkazib  beradigan  gemoglobindan  farq  qilib,  mioglobin 

muskullarda  qo‘zg‘almay  turadi  va gemoglobindan  mitoxondriylarga 

kislorod yetkazib berishda,  shuningdek,  muskullarda  kislorod rezervi 

hosil qilishda oraliq vositachi bo lib  xizmat qiladi.Izofunksional oqsillar, 

umuman  olganda,  bir  xildagi  funksiyani  ado  etib  boradigan  oqsillar 

oilasidir, lekin bu oila ba’zi a’zolarida alohida bir kichikroq xususiyatlari 

bo‘lishi  fiziologik jihatdan  muhim  ahamiyat  kasb  etishi  mumkin.  Bir 

turdagi organizmlarda topiladigan oqsilning ko‘pdan-ko‘p molekulyar 

shakllari  izooqsillar  deb  ataladi;  har  xil  biologik  turlarga  mansub 

organizmlarning  bularda  bir  funksiyalami  bajarib  boradigan  oqsillari 

(gomologik  oqsillar) izooqsillar qatoriga kiritilmaydi.  Masalan,  odam 

gemoglobini bilan quyon gemoglobini, garchi bir xilda funksiyani ado 

etib boradigan b o lsad a, izooqsillar emas.

Oqsillarning ligandlar bilan o‘zaro ta’sifi

Har qanday oqsilning o ‘z funksiyasini ado etib borishi asosida uning 

qanday  bo‘lmasin  boshqa  modda  -   ligand  bilan  tanlab  o'zaro  ta’sir 

qilishi yotadi. Past molekulali modda ham, makromolekula, jumladan, 

boshqa  oqsil  ham  ligand  bo'lishi  mumkin.  Ligand  oqsil  molekulasi 

yuzasidagi m a’lum bir joyga -  biriktirish markazi (aktiv markaz)ga kelib 

birikadi.  0 ‘zaro  ta’siming  spetsifikligi  (tanib  olish)  aksari  biriktirish 

m arkazi  strukturasining  ligand  strukturasiga,  xuddi  gemoglobin

p ro to m erla rid an   o ‘z ic h a   buny o d g a  k e lg a n id a   b o ig a n id e k , 

komplementär  bo‘lib  tushishi  bilan  ta’minlanadi.  B a’zan  selektivlik 

asosan  ligand  qaysi  atomga  kelib  birikadigan  bo is a ,  shu  mioglobin 

yoki gemoglobindagi temir atomiga kelib birikishi bunga misol b o iib  

xizmat  qilishi  mumkin.  Biroq  ana  shunday  hollarda  ham  selektivlik 

molekulaning  oqsilli  qismiga  ko‘p  darajada  b o g iiq   b o iad i.  Boshqa 

oqsillardagi  -   sitoxrom lardagi  xuddi  shunday  tem ir  atomi  (gem 

tarkibida)  tamomila  boshqacha  funksiyani  bajaradi.  U  elektronlami 

tashib beruvchi b o iib  xizmat qiladi va bir xil moddalardan elektronlami 

olib, ikkinchisiga o‘tkazib beradi (bunda temir dam ikki valentli, Ham 

uch valentli b o iib  qoladi).Oqsil bilan ligand o ‘rtasidagi b o g iar kovalent 

b o g ia r  yoki  nokovalent  b o g ia r  b o iis h i  ham   m um kin.Biriktirish 

markazi  ba’zan  oqsil  molekulasi  yuzasining  kichikroq  bir  qismini 

egallasa  (gemoglobinda  kislorodni  biriktiruvchi  markaz  temir  atomi 

sohasining  o'zidir,  xolos),  ba’zan yuzaning  kattagina qismini  egallab 

oladi  (masalan,  gemoglobin  protomerlarining  kontakti,  ya’ni  taqalish 

yuzalari).Oqsil  molekulasida spetsifikligi  bir xil  yoki  har  xil  boigan 

bir,  ikki  va  bundan  k o ‘ra  ko‘proq  faol  markazlar  b o iis h i  mumkin. 

Masalan, gemoglobinning har bir protomerida uchta boshqa protomerlar 

bilan birikish uchun uchta markaz va gemni biriktirib olish uchun bitta 

markaz boiadi. Tetramer gemoglobin molekulasida kislorod biriktirib 

oladigan to'rtta aktiv markaz (temir atomlari) bor.Aktiv markaz peptid 

zanjirida aksari bir-biridan uzoqda turadigan aminokislota qoldiqlaridan 

yuzaga  keladi.  Ikkilam chi  va  uchlam chi  struktura  hosil  b o iish i 

natijasida  ular  bir joyda  to'planib  turib  qoladi.  Shu  munosabat  bilan 

oqsillar  denaturatsiyalanganda  aktiv  m arkazlar  yem irilib,  biologik 

aktivlik yo'qolib ketadi.

I I B O B

MURAKKAB  OQSILLAR  KIMYOSI

M urakkab  oqsil  ikkita komponent  saqlaydi -  oddiy  oqsil  va  oqsil 

boim agan modda. Oqsil boim agan modda prostetik guruh deb ataladi 

(grekcha prostheto — biriktirilmagan).  Odatda prostetik guruhlar oqsil 

molekulasi bilan mustahkam bogianganlar. Biz quyida ba’zi murakkab 

oqsillarning  kimyoviy  tabiati  va  biologik  roli  haqida  m a’lumotlar 

beramiz.

Xromoproteinlar

Xromoproteinlar (grekcha chroma -  bo‘yoq) oddiy oqsil va u bilan 

b o g ian g an   bo‘yalgan  oqsil  komponentdan  iborat.  Gemoproteinlar 

(prostetik guruh sifatida temir saqlaydi), magniyporfírinlar boim agan 

va  flavoproteinlar  (izoalloksazin  unumini  saqlaydi)  tafovut  etiladi. 

Xromoproteinlar  qator  noyob  biologik  funksiyalarga  ega:  ular  hayot 

faoliyatining fundamental jarayonlari, ya’ni fotosintez, hujayra va butun 

organizm nafas olishi, kislorod va uglerod dioksid tashilishi, oksidlanish

-   qaytarilish  reaksiyalari,  y o ru g iik   nuri  va  rang  qabul  qilish  va 

boshqalar.

Shunday qilib, xromoproteinlar hayot faoliyati jarayonlarida muhim 

rolni o ‘ynaydilar. Masalan, gemoglobinning nafas funksiyasini uglerod 

oksidi kiritish (CO) yoki to‘qimalarda kislorod sarflanishini sinil kislota 

yoki  uning  tuzlari  (sianidlar)ni  kiritib  hujayra  nafas  sistem asi 

fermentlarini  ingibirlash organizmni shu zahoti oiim g a olib keladi.

Xromoproteinlar energiyani akkumulyatsiya qilishda bevosita va faol 

ishtirokchi  b o iib   hisoblanadilar.  Ular  yashil  o ‘simliklarda  quyosh 

energiyasini bogiashdan boshlab va uni odam va hayvon organizmida 

sarflash g ac h a  b o i g a n   o 'z g a rish la rd a   qatnashadilar.  X lo ro fill 

(magniyporfirin) oqsil bilan birgalikda o‘simliklar fotosintetik faolligini 

ta’minlaydi,  suv  molekulasini  vodorod  va  kislorodga  parchalanishini 

k a ta liz la y d i  (q u y o sh   ,  en e rg iy asin i  y u tib ).  G em o p ro tein lar 

(temirporfírinlar), aksincha, qaytar reaksiyani -  energiya ajralishi bilan 

b o g iiq  b o ig a n   suv hosil qilishni katalizlaydi.