Mavzu. Nuklein kislotaning genetik roli

Oqsillarning ikkilamchi strukturasi 
Mazkur struktura deyilganda, polipeptid zanjirining spiralsimon yoki boshqa 
bironta konformatsiyaga o’tishi tushuniladi. Ammo polipeptid zanjirning barcha 
qismlari bir xilda spirallangan bo’lmay, ayrim qismi to’g’ri bo’lib, peptid zanjiri bir 
tekislikda yotishi mumkin. Oqsilning bunday konfiguratsiyasi uning birlamchi 
strukturasidan kelib chiqadi va undagi kovalent, disulьfid va qo’shimcha kuchsiz 
vodorod bog’lari bilan mustahkamlanadi. Ikkilamchi strukturali oqsillarda karbonil 
( CO- ) imin (-NH ) guruhlari o’rtasidagi hosil bo’ladigan vodorod bog’lari tufayli 

– spiral va 

– qatlamli strukturalar shakllanadi.
Polipeptid zanjir 

– spiral va 

– struktura ko’rinishida bo’lishini va ularning 
o’lchamlarini o’tgan asrning 50–yillarida rentgenstruktura analizi usuli yordamida 
amerikalik olimlar L.Poling va K.Korilar tomonidan aniqlangan.3--rasmda 

–spiral 
ko’rinishining asosiy o’lchamlari keltiriladi. Polipeptid zanjirning 

–spiralini xuddi 
davriy ravishda temirga o’yilgan vint o’ramiga o’xshatish mumkin. Polipeptid 
zanjirning 

– spirallanishida har bir aylanma o’ramiga 3,6 ta aminokislota qoldig’i 
to’g’ri keladi. Spiral qismining to’liq davriy takrorlanishi 18 ta aminokislota 
qoldig’idan keyin ro’y beradi. Ularning uzunligi 0,54 nm va 2,7 nm dan iborat. 
Unda har bir aminokislota qoldig’iga to’g’ri keladigan masofa 0,15 nm ga teng.
Oqsil zanjiridagi aminokislotalar qoldig’idagi peptid guruhlari o’rtasida 

– 
spiral konfiguratsiyasini shakllantirishda vodorod bog’lari ishtirok etadi. Vodorod 
bog’lari labil, kuchsiz, lekin ularning bir qanchasi birlashsa ma’lum energetik 
samaradorlikka ega bo’ladi va 

– spiralni mustahkamlaydi. Aminokislota 
qoldiqlaridagi radikallar 

–spiral konfiguratsiyasini mustahkamlashda ishtirok 
etmaydi. Tabiiy oqsillar tarkibida o’ngga buralgan 

– spiral strukturalar uchraydi. 

–spiral hosil qilish jarayonida vodorod bog’larining yonboshidagi aminokislotalar 
bir-birlari bilan gidrofob yoki gidrofil majmuaga ega bo’lgan kompaktli saytlarni 
hosil qiladilar. Bunday saytlar oqsil makromolekulalarini uch o’lchamli 
konformatsiyasini va 

–spiral taxlamining fazoviy strukturasini hosil qilishda 
ishtirok etadi. 

---

3 – rasm 
Oqsil molekulasida 

– spirallanish darajasi har xil. Masalan, mioglobinda -
70%, ribonukleazada –50%, pepsinda -28%, ximotripsinda 

– spirallanish umuman 
kuzatilmaydi
Oqsil molekulalaridan 

– struktura, odatda, polipeptid zanjirlar yonma-yon 
kelganda hosil bo’ladi. Bunda vodorod bog’lar parallel yoki antiparallel holda 
zanjirning peptid bog’lari o’rtasida hosil bo’ladi. Natijada polipeptid zanjirlar davriy 
ravishda takrorlanib, qatlam–qatlam bo’lib joylashadi. 

–strukturali polipeptid 
zanjiri uzun spirallanmagan bo’lib, zigzagsimon shaklga ega. Fibrillyar oqsillar 
masalan, ipak fibrioni, soch keratini, teri va paylardagi kollogen 

– strukturaga ega 
bo’ladi.
4 – rasm. Peptid zanjirining 

– strukturasi 
Domenlar 

---

Domenlar ikkilamchi strukturaning yanada murakkablashgani bo’lib, 
oqsillarning alohida, avtonom globulyarli funktsional qismlari hisoblanadi. Ular 
o’zaro bir-birlari bilan qisqa, polipeptid zanjirlarining aylanuvchi, oshiq–moshiq 
(sharner)li qismlari bilan bog’lanadilar. Misol uchun, ximotripsin oqsilida ikkita 
domen bo’lib, ular tsilindr shaklida, 

– strukturadan tashkil topgan 6 ta antiparallel 
zanjirdan iborat. Bitta domen oxiri N – tomon bo’lib, 139 aminokislota, ikkinchi 
domenning oxiri S – bilan tamomlanib, tarkibida 115 aminokislota qoldiqlaridan 
iborat.
5 – rasm. Qisqichbaqa mushaklaridagi domenlar 
a ) NAD
+ 
- bog’lovchi domen; b) katalitik domen 
Ayrim oqsillarda, jumladan immunoglobulin yoki serinli proteinazalarda bir 
necha strukturali domenlar birlamchi strukturalari bo’yicha bir-biriga o’xshash 
bo’ladi. Bu esa ularning sintezlovchi genlarining dublikatsiya mexanizmidan darak 
beradi. Gemoglobin oqsilidagi domenlar esa bir-birlariga o’xshamaydi. Oqsillardagi 
domenlarning tuzilishi bo’yicha 

- spiral va 

- qatlamli guruhlarga bo’linadi. 
Hujayra membranasi retseptorlarida tashqi va ichki domenlari bo’lib, bo’g’ma 
kasalini tarqatuvchi difteriya toksini domenlaridan biri retseptor domeni bilan 
bog’lanadi. Toksin oqsilidagi ikkinchi domen esa hujayraga kasal olib kiradi.
Oqsilning uchlamchi strukturasi 
Oqsillarning uchlamchi strukturasi deyilganda, polipeptid zanjirning 
muayyan fazoda ixcham, yig’iq joylashish konformatsiyasi tushuniladi. Oqsillar 
molekulasining hajmiy shaklini, ya’ni ularning fazoviy konfiguratsiyasini 
belgilovchi uch o’lchamli (bo’yi, eni, balandligi) strukturalar, ularning uchlamchi 
strukturasini belgilaydi.
Oqsillarning biologik faolligi polipeptid zanjirining fazoviy strukturasiga 
bog’liq bo’lib, bunday struktura ularning nativ holati deyiladi. Oqsillar uchlamchi 
strukturasini 
mustahkamlashda 
polipeptid 
zanjirining 
yonida 
joylashgan 
aminokislota qoldiqlarining radikallari o’rtasida hosil bo’ladigan kimyoviy bog’lar 
asosiy rolni o’ynaydi. Bunday bog’lar ikki xil bo’lib, stabil va labil turlariga 
bo’linadi. Mustahkam, stabil bog’larga disulьfid ko’prigi kirib, bular hal qiluvchi 

---

rolь o’ynaydi. Lekin polipeptid zanjir qismlarining bir-biriga yaqinlashishi bilan 
kelib chiqadigan radikallararo labil (ion, vodorod va boshqa) bog’larning ahamiyati 
ham muhimdir. Demak, bunday kuchlar gidrofob va gidrofil guruhlarning o’zaro 
ta’siri natijasida hosil bo’ladi.
Aminokislota qoldiqlaridagi uglevodorod radikallari qutblanmagan yoki van-
der-valьs bog’lari globulyar oqsilning ichki qismida gidrofob yadroni (yog’ 
tomchilari) shakllantiradi, ya’ni uglevodorod radikallari suv molekulalari bilan 
bog’lanishdan chetlashadi. Gidrofil radikallar esa tashqarida bo’ladi. 
Demak, oqsil molekulasida qutblanmagan aminokislotalar soni ko’p bo’lsa, 
ular o’rtasidagi van-der-valьs bog’lari, uchlamchi strukturani shakllantirishda 
ishtirok etadi. 
6 –rasm. Oqsillarning uchlamchi strukturasi 
7-rasm. Polipeptid zanjiridagi aminokislotalar radikallari o’rtasidagi bog’lanish 
turlari 
a) elektrostatik bog’lanish; b) vodorod bog’lanish; v)gidrofobli guruhlarning 
o’zaro ta’siri; g) disulьfid bog’lanish 
Oqsillardagi birlamchi struktura qanday genetik ahamiyat kasb etsa, uning 
uchlamchi strukturasi ham shunday biologik ahamiyatga ega. Uchlamchi 
strukturaning fazodagi aniq joylanishi uning faolligini belgilaydi. Oqsillardagi 

---

uchlamchi strukturani buzuvchi turli xil tashqi ta’sirlar ularning strukturasini 
o’zgartirib, biologik faolligini yo’qotadi.
Oqsillarning to’rtlamchi strukturasi 
Oqsillarning molekulyar massasi 100 kDa dan (Dalьton (Da)-massa birligi 
bo’lib, vodorodning atom massasiga teng) ortiq bo’lsa, u bir necha (molekulyar 
massasi kichik bo’lgan) polipeptid zanjirlaridan iborat bo’ladi. Undagi har bir 
polipeptid zanjir protomer (kichik birlik) molekulaning o’zi esa mulьtimer yoki 
epimolekula deb ataladi. SHunday kichik birliklardan tashkil topgan oqsil 
molekulalarining fazoviy konfiguratsiyasi uning to’rtlamchi strukturasi deyiladi. 
To’rtlamchi strukturani tashkil qilishda qatnashayotgan protomer (subbirliklar) 
alohida bo’lganida biologik faolligi yo’qoladi.
To’rtlamchi strukturali oqsil molekulasini mustahkam, stabil holatga 
keltirishda qutblangan aminokislota qoldiqlarining radikallari o’rtasidagi hosil 
bo’lgan kuchlar ishtirok etadi. Ular subbirliklarning ustki qismida shakllanib, 
protomerlarni kompleks holda mustahkam ushlab turadi. Subbirliklarni bir-birlari 
bilan bog’lanadigan qismlarini kontaktli maydonchalar deyiladi. 
To’rtlamchi 
strukturasi 
o’rganilgan 
oqsillardan 
gemoglobin, 
immunoglobulin, tamaki mozaikasi virusining oqsili va boshqalar. 
Gemoglobin molekulasi to’rtta kichik birlikdan tashkil topgan. Ularni har 
birining molekulyar massasi 17000. To’rtta polipeptid zanjirning har ikkitasi 

- juft 
zanjir 141 ta, ikkinchi 

-juft zanjirlarida 146 ta aminokislotalar qoldig’i joylashgan. 
Bu kichik birliklarning uchlamchi strukturalari xuddi mioglobinning tuzilishiga 
o’xshaydi. Gemoglobin molekulasidagi kichik birliklar shunday joylashganki, go’yo 
ular muntazam tarzda tetraedr burchaklarida turgandek ko’rinadi. SHuning uchun 
tashqaridan qaraganda, molekula xuddi yumaloq sharga o’xshaydi.
8 – rasm. Oqsillarning to’rtlamchi strukturasi 

---

Tamaki mozaikasi virusining oqsili (M-40000000) nukleoprotein bo’lib, unda 
ribonuklein kislota 6 %ga to’g’ri keladi. Oqsil qismi 2130 ta kichik subbirlikdan 
tashkil topgan (har birining molekulyar massasi 8000 ga teng). Virus molekulasining 
markazida spiral ko’rinishda nuklein kislota joylashgan bo’lib, uning atrofini oqsilli 
kichik birliklar o’rab turadi. Spiralning har bir o’ramiga 16 tadan protomer to’g’ri 
keladi.
Oqsillarning to’rtlamchi strukturasini shakllantirishda, ion, vodorod va 
gidrofob bog’lar ishtirok etadi. Mazkur strukturada kovalent bog’lar (disulьfid bog’) 
kam qatnashadi. Ion bog’lanishda ko’proq metil ionlari qatnashadi.
To’rtlamchi strukturali oqsillarni oligomerli polipeptidlar deyiladi. Oqsillar 
gomomer va geteromerlilarga bo’linadi. Gomomerli oqsillardagi subbirliklarning 
strukturasi bir xil bo’lib, bularga katalaza oqsili misol bo’ladi. U qimmati bir xil 4 
ta protomerdan tuzilgan. Geteromerli oqsillarning subbirliklari tuzilishi bo’yicha 
bir–birlaridan farq qilib, ular yana har xil vazifalarni bajaradilar. Oqsillarning 
to’rtlamchi strukturalilari biror biologik vazifani bajarish jarayonida dinamik 
holatda bo’ladilar. Jumladan, gemoglobin molekulasi kislorodni biriktirib olishda 
muayyan darajada siqilib, uni uzatishda esa kengayadi. 
2.3. Oqsillarning fizik–kimyoviy xossalari 
Oqsillarning fizik–kimyoviy xossalari ular tarkibidagi aminokislota 
qoldiqlarining radikallariga bog’liq. oqsillar kimyoviy, fizikaviy va biologik 
xossalari bo’yicha bir-birlaridan farqlanadilar. 
Oqsillarning muhim fizik xossalaridan biri ularning optik jihatdan faol 
bo’lishidir. Ular qutblangan nur sathini chap yoki o’ngga og’dira oladi. SHuningdek, 
ular yorug’lik nurini sindirish, tarqatish, ulьtrabinafsha nurlarni yutish xususiyatiga 
ega. Oqsillarning bu xossalaridan ularning miqdorini, molekulyar massasini 
aniqlashda foydalaniladi. 
Oqsillar oq kristall (rangli oqsillar ham bor-gemoglobin ) modda bo’lib, 
molekulyar massasi 6000 dan bir necha yuz dalьtongacha boradi. Oqsillar katta 
makromolekulyar bo’lganligi uchun suvda kolloid eritmalar hosil qiladi. Ular suvda 
eriganda molekulasi ma’lum zaryadga ega bo’lganligi uchun suvning qutbli 
molekulalari bilan o’zaro munosabatda bo’ladi. Bunda oqsil molekulasi suv pardasi 
(dipol) bilan o’raladi.
Oqsillarning eruvchanligi ularning tarkibidagi aminokislotalarga va 
eritmalarga bog’liq. Misol uchun, alьbuminlar suvda va kuchsiz tuzli eritmalarda 
eriydi. Kallogen va karatinlar ko’pchilik eritmalarda erimaydi. Eritmalarda 
oqsillarning stabil, turg’un holatda bo’lishi undagi zaryadlarga va gidratli qobiqlarga 
bog’liq. Eritmaning pH muhiti oqsilning zaryadiga bu esa o’z navbatida 
eruvchanligiga bevosita ta’sir qiladi. 
Gidrofil kolloidlarning eng muhim xususiyatlaridan biri gelь hosil qilishidir. 
Bunda kolloid zarrachalari bir-biri bilan yopishib, g’ovaksimon struktura hosil 
qiladi. Mazkur bo’shliqlar g’ovaklar hisobiga suv biriktirib, ular turli darajada 
bo’kishi mumkin. Ularning bunday xossalari biologik vazifalarni bajarishda muhim 
ahamiyat kasb etadi. 

---

 Oqsillar o’z sathlarida kichik molekulali organik birikmalarni va anorganik ionlarni 
adsorblash xususiyatiga ega. Bu ularning transportli vazifani bajarishida qo’l keladi
Oqsillarning kimyoviy xossalari rang–barangdir, chunki aminokislota 
radikallarida (-NH
2,
-COOH,-OH,-SH va boshqalar) turli xil funktsional guruhlar 
mavjuddir.Polipeptid zanjirida erkin karboksil, erkin amino guruhlari kislotali va 
asosli xususiyat beruvchi radikallar bo’lganligi uchun ular amfoter xossaga ega.
Agar n > m bo’lsa, oqsil zarrachasining yig’indi zaryadi manfiy, nmusbat, n

m bo’lganda oqsil molekulasi eritmada elektroneytral bo’ladi. Bir vaqtda 
ham manfiy, ham musbat zaryad tutgan bunday ion amfiion yoki tsvitterion deb 
ataladi. Oqsil molekulasining zaryadi 0 ga teng bo’lgan holatni uning izoelektrik 
muhiti deyiladi. Oqsil izoelektrik holatda bo’lgan eritmaning rN ko’rsatkichi shu 
oqsilning izoelektrik nuqtasi deb ataladi. Ular bu holatda beqaror bo’lib, turli ta’sir 
natijasida cho’kmaga oson tushadi.
Oqsillarning neytral tuzlar (NaCl, KCl, MgSO
4
, Na
2
SO
4
, (NH
4
)
2
SO
4
) ta’sirida 
cho’kishi tuzlanish hodisasi deyiladi. Tuzlanish orqali cho’ktirish usuli oqsillarni 
turli moddalar aralashmalaridan ajratib olishda qo’llaniladi.
Oqsillar denaturatsiyasi 
Oqsillar turli fizik-kimyoviy agentlar ta’sirida fazoviy konformatsiyasi 
o’zgarib, tabiiy, nativ holati buzilib, biologik vazifalari keskin o’zgarsa, bu hodisa 
oqsillarning denaturatsiyasi deb ataladi. Oqsillarning denaturatsiyasi va 
degradatsiya xususiyatlarini bir-biridan ajratish lozim. Oqsillar degradatsiyaga 
uchraganda birlamchi strukturasi buzilib, makromolekulaning turli xil bo’laklari, 
fragmentlari hosil bo’ladi. Polipeptid zanjirida denaturatsiya bo’lganida 
fragmentlarga bo’linmaydi. Lekin, disulьfid ko’priklari, vodorod, gidrofob va 
elektrostatik bog’lar uzilishi mumkin. Natijada oqsillarning to’rtlamchi strukturalari 
(agar bo’lsa) o’zgarib, uchlamchi va ikkilamchi strukturalari kamroq shikastlanishi 
mumkin. 
Denaturatsiyaga sababchi bo’lgan agentlar odatda ikki xil: kimyoviy va 
fizikaviy bo’lishi mumkin. Harorat, jumladan muzlatish yoki issiqlik, bosim, 
ulьtratovush ta’siri, nurlanish va boshqalar fizikaviy agentlardir. Ikkinchi xil 
agentlarga-organik eritmalar (atseton, xloroform, spirt) kiradi. Laboratoriya 
amaliyotida denaturatsiya omili sifatida siydikchil (mochevina) yoki guaninxlorid 
bo’lib, ular vodorod va gidrofob bog’larini uzib, to’rtlamchi strukturali oqsillarni 
uchlamchiga aylantirishlari mumkin. Oqsillar denaturatsiyasini 50-60
0 
S dagi 
harorat uchlamchi strukturaga aylantiradi.
Oqsil denaturatsiyasi qaytalama ham bo’lishi mumkin. Bunday holat 
denaturatsiya ta’sir kuchi yengil bo’lganida sodir bo’ladi. Denaturatsiyaga uchragan 
oqsil ferment bo’lsa, u ma’lum vaqtdan so’ng yana biologik faollikka ega bo’lib