§
i
1
i
U--------- V e -----------
A
ml
1-rasm. Elyutsia (Ve) hajmini o‘lchash
M a’lumki, sferik shaklli oqsil molekulyar og‘irligining logarifmi
va evolyutsion hajmi o ‘rtasida to‘g ‘ri bog'lanish mavjud. Shuning
uchun, tekshiriluvchi oqsil molekulyar og'irligini aniqlash oson. Bu
usulning ikkinchi turi bo‘lib yupqa qavatdagi gel-xromatografiya
hisoblanadi. Sefadeksning yupqa qavati b o ‘yicha oqsilning siljish
uzunligi (mmlarda) oqsil molekulyar og‘irligiga logarifmik bog‘liqdir
(2-rasm). Gel-xromatografíya soddaligi va tezligidan tashqari quyidagi
qo'shimcha afzalliklarga ega: oqsilni toza holda ajratishni talab etmaydi,
chunki boshqa oqsillar aralashmasining aniqlashga ta ’siri yo‘q. Negaki,
ulaming har biri kolonka orqali o ‘ziga xos tezlik bilan molekulyar
og'irligiga bog‘liq ravishda o ‘tadi. Bu holat enzim ologiyada k o ‘p
qoilaniladi. Boshqa o ‘xshash katalitik faollikga ega boim ag an oqsillar
bo‘lganda ham juda kam miqdorda bo‘lgan fermentlaming molekulyar
og'irligini aniqlash mumkin.
Oqsillar molekulyar og‘izligini disk-elektroforezda poliakrilamid
geldan foydalanib aniqlanganda, kalibrlangan oqsillar molekulyar
og‘irligi logarifmi va poliakrilamidda oqsil zarrachalari harakatlanishiga
b o g 'liq b o ig a n g ra fik ch izilad i, s o 'n g ra te k sh irilu v c h i oqsil
haraktlanishini aniqlab, grafikdan uning molekulyar og'irligi topiladi.
2-rasm. G-150 sefadeksi yupqa qavatida gel-xromosomalari qochish
masofasi va ular molekulyar og‘irligi o‘rtasidagi bog'liqlik. I-ribonukleaza;
2-ximotripsinogen; 3-tnxum albumitii; 5-g-globin;
x-noma ’him molekulyar og'irlikli oqsil
Dodesilsulfat natriy detergenti ishtirokida elektroforez o'tkaziladi,
chunki bu holatda oqsil molekulyar og'irligi va harakatchanligi o'rtasida
to‘g ‘ri proporsionallik kuzatiladi. To‘rtlamchi strukturaga ega oqsillar
bu sharoitda subbirliklarga parchalanadi. Shuning uchun, bu usul oqsil
subbirliklari molekulyar og‘irligini aniqlash uchun keng qo'llanilmoqda.
Yaqinda yangi mass-spektrometrik usul (lazer desorbsion-ionizatsion
usul) taklif etilgan; u katta bo'lmagan peptid (vazopressin, insulin) va
yirik biopolim er m olekula va, undan tashqari, biom olekulalar
strukturasini aniqlashga imkon beradi.
Oqsil m olekulalarining shakli va o‘lchami
Oqsil molekulalarining shakli ultratsentrifugalash, rentgenstruktur
analiz asosida yoki elektron mikrosko'pda aniqlanadi. Tahlillar shuni
ko‘rsatdiki, oqsil molekulalari har uch oicham i bo'yicha assimetrik
moddalardir.
Tabiiy oqsillar molekulasining shakliga qarab 2 guruhga boiinadi:
globulyar va fibrillyar. Fibrillyar oqsillaming molekulasi ipsimon boiib,
uzunligi diametriga nisbatan 100 marta ko'proqdir.
Globulyar oqsil molekulasi sferik shaklga ega boiib , uning uzunligi
diam etriga qaraganda 3-10 m arta ortiqdir. Masalan: elastin oqsil
molekulasining diametri 70 nm b o iib oval shaklda, gemoglobin oqsilini
d ia m e tri 22 0 nm b o i i b o zg in a c h o ‘zinchoq shaklda, m iozin
molekulasining diametri 100 nm b o iib , uzunligi ming angstremga teng.
Shunday qilib, miozin oqsili tolasimon boiadi.
Fibrillyar va globulyar oqsillarining xossasi xar xil boiadi. Ayrimlari
suvda va tuz eritmalarida eriydi. Ko'pchilik fibrillyar oqsillar suvda
erimaydi. Fibrillyar oqsillarga - miozin, ipak, fibrinogen, kollagen va
elastinlar kiradi.
O qsillarning flzik va kimyoviy xossalari
Oqsillar optik faol moddalar b oigani uchun, ular qutblangan nur
sathini m a iu m burchak hosil qilib buradi. Oqsil eritmalari y orugiik
nurini sindirish, tarqatish, ultrabinafsha nurlarini yutish qobiliyatiga ega.
O qsillarn ing bu fizik xossasidan foydalanib ularning m iqdorini,
molekulyar massasini va boshqa ko'rsatkichlarini aniqlash mumkin.
Oqsillam ing molekulyar massasi yuqori boiganligi uchun eritilganda
kolloid eritm alar hosil qiladi. Oqsillar suvda eriganda suvning qutbli
molekulalarining oqsil zaryadiga qarama-qarshi joylashib suv qobiq‘i
hosil qiladi. Oqsilning suvdagi zarrachalari diametri 0,001 mkm dan
yuqori b o ig a n i uchun kolloid eritma hosil b o iad i va yorugiik sochish
(Tindal effekti) xususiyatiga ega boiadi. Oqsillar molekulasi hayvon
va inson membranasining mayda teshiklari orqali o‘ta olmaydi.
O q s illa rn in g bu x o ssasid an fo y d a la n ib yarim o 'tk a z g ic h
m em branalar yordamida ulami kichik molekulali moddalardan tozalash
mumkin. Bu usul dializ deyiladi.
Gidrofil kolloidlaming eng muhim xususiyatlaridan biri gel hosil
qilishdir. Kolloid zarrachalari o ‘zaro yopishib to ‘rsim on g ‘ovak
struktura hosil qiladi. Hosil b o ‘lgan struktura b o ‘shliqlariga suv
molekulalari yig‘ilib oqsilni turli darajada bo'ktirishi mumkin.
Oqsillaming molekulasida -NH, va COOH- gurahlari borligi uchun
amfoterlik xossasini namoyon qiladi. Oqsil molekulasida erkin karboksil
guruhi kislotali, aminogruppa esa asosli xossasini namoyon qiladi. Uni
quyidagicha ifodalash mumkin:
.C O O
R \
^ N H 3+
O qsil m o lekulasining z a ry a d i tark ib id ag i z a ry a d la n g a n
aminokislotalarga bog'liq. Monoaminomonokarbon aminokislotalar
oqsil m o lek u lasig a n e y tra l za ry ad b e lg ila y d i. A k sin c h a ,
m onoam inodikarbon am inokislotalar oqsil m olekulasini m anfiy
zaryadlaydi. Diaminomonokarbon aminokislotalar oqsil molekulasini
musbat zaryadlaydi.
Oqsil molekulasining zaryadi zaryadlangan guruhlarining yig ‘indisi
bilan belgilanadi. Bir vaqtda erkin manfiy va musbat zaryad saqlagan
oqsillar amfoter xususiyatga ega.
E rkin k arb o k sil g u ru h n in g d is s o ts ia ts iy a la n is h d a ra ja s i
aminogruppaga nisbatan ozgina yuqori bo'lganligi uchun bu funksional
guruhlaming miqdori teng bo'lganda oqsil molekulasining zaryadi
manfiy bo‘lishi mumkin. Eritmadagi vodorod ionlari konsentratsiyasini,
y a ’ni m uh itn in g pH k o 'r s a tk ic h in i o ‘z g a rtiris h o rq a li o q sil
molekulasidagi amino- va karboksil guruhlaming dissotsiatsiyalanishini
kuchaytirish yoki pasaytirish mumkin.
Eritma pH ko'rsatkichini o‘zgartirish yo‘li bilan oqsil molekulasining
zaryadini nolga keltirish mumkin, bunda oqsillar elektr maydonida anod
yoki katod tomon harakatlana olmaydi. Bu holat oqsilning izoelektrik
nuqtasi deyiladi. Oqsil izoelektrik holatda bo'lgan eritm aning pH
ko'rsatkichini shu oqsilning izoelektrik nuqtasi (IEN) deb ataladi.
Oqsillar izoelektrik nuqtada eng beqaror holatda bo'ladi. Turli ta ’sirlar
yordamida oqsillar eritmadan juda oson cho‘kmaga tushadi. Shu usul
bilan turli biologik aralashmalardan oqsillami toza holda ajratib olinadi.
Ya’ni izoelektrik nuqtada oqsilni cho‘ktirish qulay hisoblanadi (4-jadval).
4-jadval
Ba’zi oqsillarning izoelektrik nuqtasi
Pepsin
1,0
Tuxum albumini
4,6
Ureaza
5,0
Gemoglobin
6,8
Mioglobin
7,0
Ximotripsinogen
9,5
Sitoxromoksidaza
10,65
Lizotsim
11,0
O qsillar kimyosida «oqsillar izoion nuqtasi» degan tushuncha bor.
Oqsil eritmasi molekulasidagi ionlangan aminokislota qoldiqlari va suv
dissotsiatsiyalanishidan hosil b o 'lg an ionlardan boshqa ionlarni
saqlamasa oqsil eritmasi izoion deb ataladi. Oqsilni boshqa ionlardan
tozalash uchun uni anión va kation almashinuvchi kolonkalardan
o ‘tkaziladi. Ushbu oqsilning izoion nuqtasi deb shu oqsil izoion
eritmasining pHigaaytiladi: [H ]'+ [P]Z=[OH], bunda [P]- oqsil molyar
konsentratsiyasi, Z - molekulaning o ‘rtacha zaryadi. Bu tenglamaga
k o ‘ra, oqsilning izoion nuqtasi uning konsentratsiyasiga bogiiq.
O q s illa r zaryadiga qarab elek tr m aydonida turli q utblarga
harakatlanishiga elektrofez deyiladi. Elektrofez yordamida oqsillar
aralashm asidagi oqsillarni (am inokislotlarni) bir-biridan ajratish
mumkin.
Eritm adagi oqsil m olekulalari neytral b o isa tuzlaming yuqori
konsentratsiyali eritmalari ta ’sirida o ‘zining suv qobig‘ini y o ‘qotib
cho‘km aga tushiriladi. Hosil b o ig an cho‘kmani toza erituvchida yarim
o ‘tkazgich membrana orqali ajratib olish mumkin va shundan so‘ng
tuzdan ajralgan oqsil qaytadan eriydi.
Tuzlar eritmasi ta’sirida oqsillarning cho‘kishini ulami tuzlanishi
deyiladi. Tuzlar yordamida oqsillar cho‘ktirilganda oqsillarni fízik va
b io lo g ik xossalari saqlanib qoladi. Shu xossasidan foydalanib
aralashm alardan toza holda oqsillarni ajratib olinadi. Album inlar
amm oniy sulfat tuzining to‘la to ‘yingan eritmasida cho'kmaga tushadi.
G lobulinlar esa yarim to‘yingan ammoniy sulfat eritmasida cho'kadi.
T uzlash usuli bilan oqsillar fraksiyalarini ajratib olish farmatsiya
sanoatida keng qoilanadi.
Oqsillarning tuzilishi
Rus olimi A.Ya.Danilevskiy va nem is bioximigi E .Fisher va
boshqalar tomonidan oqsil molekulasidagi aminokislotalar o‘zaro peptid
(-CO-NH-) bog'i yordamida birikib polipeptid hosil qilishi aniqlangan.
Shunga asosan ikki molekula aminokislotadan dipeptid hosil b o ‘ladi.
Dipeptid molekulasidagi erkin amino- yoki karboksil guruhlari yana
uchinchi aminokislota molekulasini biriktirib tripetid hosil bo‘ladi:
Tripeptidga yana bir molekula aminokislota birikib tetrapeptid,
beshinchi aminokislota birikib pentapeptid hosil bo‘ladi. Shu y o ‘l bilan
geksapeptid va polipeptidlar hosil b o iish i mumkin.
Oqsil molekulasining tuzilishi to‘g ‘risida juda ko‘p gipotezalar taklif
qiiingan. Bulardan ko'pchilik biokim yog‘arlar polipeptid nazariyasini
qabul qilganlar.
Polipeptid nazariyasi birinchi bo'lib, 1902-yilda rus olimi A.YA.
Danilevskiy va nemis olimi E. F isher tomonidan yaratilgan. Bu
nazariyaga binoan oqsil molekulasida aminokislotalarni o'zaro peptid
bog‘i yordamida birikib polipeptid zanjimi tashkil qiladi. Bu nazariyani
isbotlash uchun E.Fisher va E.A bdergalden sintetik polipeptidlar
tayyorlab ularni fizik-kimyoviy xossalarini o'rgangan va sintetik
polipeptidlar va oqsillar o‘rtasida o'xshashlik borligini aniqlashgan.
Aminokislota qoldiqlarida erkin holda amin, karboksil, gidrooksil,
fenol, amid va boshqa guruhlari mavjuddir. Shu sababli bu guruhlar
polipeptid zanjirlarining fazoviy konfiguratsiyasiga (shakllanishiga)
juda katta ta’sir ko‘rsatadi.
H ozirgi vaqtda oqsillarning to‘rt xil struktura darajasi borligi
aniqlangan:
Birlamchi strukturasi.
Ikkilamchi strukturasi.
Uchlamchi strukturasi.
To‘rtlamchi strukturasi.
Oqsillarning birlamchi strukturasi
Oqsillarning birlamchi strukturasi deb, aminokislotalami polipeptid
zanjirida ketma-ket joylanish tartibiga aytiladi. Oqsilning birlamchi
strukturasi aminokislotalaming sifat va miqdoriga b o g iiq b o iad i.
Birlamchi struktura asosini peptid bogiari tashkil etadi.
Peptid bog‘larining o ‘ziga xos xususiyatlari b o iib , ya’ni ulardagi
hamm a atomlar bogiarining bir tekislikdaligi b o iad i (3-rasm, a, b).
U lar ikki xil shaklda, ya’ni keto- hamda yenol- shakllarida boiadi.
Z-Ai»-QX
H,C
•
H
0
~
t
I
H «
f « 5
'
H
0
i -
H
j peptid bog'i i
►sc
H o dipeptid
J
»
h
»
HM }, c c
o
" i i •
alanii-glystn
0 M
(Ala-Gly. AG)
stabillangan) struktura
3-rasm. A. Peptid sintezi
B.Peptid bog'i mezomeriyasi
Undan tashqari aminokislotalar sis- va trans- izomer shaklda ham
uchraydi. Fazoda aminokislotalar o‘zaro vodorod bog‘i hosil qilish
xossasiga ega. Oqsil molekulasida polipeptid zanjirining -NH, tutgan
oxiriga N- oxiri va -COOH tutgan oxiriga esa C-oxiri deb ataladi.
N - oxirgi aminokislota qoldigini Sänger va Edman usullari bo‘yicha
oqsil dinitroftorbenzol (DNFB) bilan reaksiyaga kiritiladi. Bu reaktiv
erkin holdagi aminoguruh bilan reaksiyaga kirishadi va DNF-oqsil
birikmasini hosil qiladi.
D N F E
X NOa й Rl
H
+
'
n
- C H - C O - N H - C H - C O ------ NH -C H -O O O H
/ I
1
L
r
2
polipetid (og'sil)
N02
H N - C H - C O - N H - C H - C O ------ N H -C H -C O O H
Qidroliz
Dinitrofenilaminokislota
Hosil bo‘lgan DNF-oqsil gidrolizlanganda N-oxirgi am inokislota
qoldig‘i ajralib chiqadi. Shunday qilib, oqsilning birlamchi strukturasini
o ‘rganish mumkin.
Edm an usuli b o ‘yicha oqsil fenilizotiotsionat reak tivi b ila n
re a k siy a g a k iritila d i. F e n iliz o tio ts ia n a t o qsilnin g N - o x ir g i
aminokislotasi bilan birikadi.
N * C * S + H 2 N - C H - C O - N H - C H - C O ------ N H - Ç H -C O O H
Ra
Polipeptíd
Rn
C O - N H -C H - C O ------ N H -C H —COOH
H 2 N -C H -C O ------N H -C H -C O O H
N-ohir A M K fenilgidantoin
Bitta aminotdslotaga qbqargan
polipeptid
unumi
H osil b o 'lg a n b irik m ag a suvsiz HC1 ta ’sir e ttirilsa oxirgi
aminokislota feniltiogidantoinga aylanadi. Oqsil molekulasining qolgan
qismi erkin holda ajralib chiqadi.
C-oxiri aminokislota qoldig'ini aniqlashda yapon olimi Akabori
tomonidan gidrazinoliz usuli taklif etilgan. Bu usul bo‘yicha oqsilga
gidrazin ta ’sir etib, hosil b o ig a n birikmani dinitrobenzol bilan
reaksiyaga kiritiladi.
H ,N -C H -C O ( - N H - C H - C O ) n - N H -C H -C O O H + ( n + 1 ) H 2N -N H 2 ----- ►
I
I
I
.
R,
Rx
C H
3
Gidrazin
----- ►
2
N - C H - C O
+ H
2
N -C H -C O O H
R* N H -N H 2
C H 3
aminoatsiigidrozinlar
Alanin
H
2
N —C H —C O —(NH—C H —C O )n —N H —C H - C O ------ N H - C H - C O O H
|
I
I
I
R ,
R x
R
R
N a B H 4
H
2
N - C H - C O - ( N H —C H —C O ) „ —N H - C H - C O ------ N H - C H - C H 2 O H
I
R
6M H C l. 105 'C. 24 s
H o N - C H - C O O H
( H 2 N - C H - C O O H ) „
H 2 N - Ç H - C O O H
H 2 N - Ç H - C H 2 O H
I
+
1
» 1
♦
I
R ,
R x
R
R
Erkin aminokislotalar
“ • Am inospiit
Hosil b oigan aminokislota gidrozidi ikki molekula DNFB bilan va
C-oxiri aminokislota esa bir molekula DNFB bilan birikadi.
DNF aminokislota gidrazidi DNF aminokislotadan sirka - etil-efir
yordam ida ekstraksiya qilib ajratib bo‘linadi. DNF-aminokislota
xromatografik usul bilan aniqlanadi.
Oqsillardagi C-oxirgi aminokislotani karboksipeptidaza fermenti
yordamida aniqlanadi. N- va C-oxirgi aminokislotalar aniqlangandan
keyin ulaming miqdoriga qarab oqsil molekulasi polipeptid zanjiridagi
aminokislotalar soni aniqlanadi. Oqsil molekulasidagi polipeptid zanjiri
yoyilgan hamda o ‘ralgan holda bo‘ladi.
0 ‘ralgan polipeptid zanjirini ayrim qismlari o‘zaro disulfid (S-S)
bog‘i yordamida b o g ian ad i (4-rasm). Masalan: ribonukleaza bitta
polipeptid zanjirdan tashkil topgan oqsil b o iib , 4 joyidan disulfid
bog‘lar orqali bogianadi. Disulfid bogiar oksidlanish va qaytarish
reaksiyasi yordamida isbotlanadi.
4-rasm . RNKazaning birlamchi strukturasi. Qora bilan disulfid bog‘lar
ko'rsatilgan
D isu lfid b o g i a r i uzilgandan k e y in p o lip e p tid la r q ism an
gidrolizlanadi. Bunda ferm entlardan foydalaniladi. P ro teo litik
fermentlardan tripsin arginin yoki lizinning karboksil guruhi ishtirokida
hosil qilgan peptid bogiarini uzsa, pepsin aromatik (fenilalanin yoki
tirozin) yoki monoaminodikarbon (aspartat va glutamat) kislotalar hosil
qilgan peptid b og iam i uzadi. Hosil b o ig an peptidlar aralashmasi ajratib
alohida analiz qilinadi. Bunda xrom atografiya yoki elektroforez
usullaridan foydalaniladi.
Oqsillarning ikkiiamchi strukturasi
Polipeptid zanjirining fazoviy konfiguratsiyasiga, a-spiral yoki /3-
strukturasini hosil qilishi, oqsillarni ikkiiamchi strukturasi deyiladi.
Polipetid zanjirining hamma qismi bir xilda spirallangan bo‘lmay
oz qismi to‘g ‘ri am orf holda bo'lishi mumkin. Oqsillarning ikkiiamchi
strukturasi polipeptid molekulasining fazodagi konfiguratsiyasini
(joylashuvini) belgilaydi.
Oqsil molekulasining ikkilamchi strukturasi hosil bo‘lishida karbonil
va imid guruhlari o ‘rtasida vodorod bogiari hosil bo lishi ahamiyatlidir.
Vodorod bogiari kovalent bog'lanishga nisbatan kuchsiz bo‘lib, ular
sonining k o ‘p b o ‘lishi natijasida hosil boUgan spiral prujinadek
mustahkam saqlashga imkon beradi. Oqsilning ikkilamchi strukturasi
ikki tipga bo‘linadi а -spiral, ß-burmalik (qavat-qavat ko‘rinishida)
struktura (5-6-rasm).
5-rasm. a-spiral stukturasi va o'lchamlari
6-rasm.
Polipeptid zanjir b-strukturasi
Polipeptid zanjir a-spiral va (3-struktura ko'rinishida bo‘lishini
Poling va mualliflarrentgen struktura analizi yordamida aniqladilar. a-
spiral o‘ng va chap tomonga buralgan holda bo'lishi mumkin.
Polipeptid zanjiming cc-spirallanishida har bir aylanishiga 3,6ta
aminokislota qoldig‘i to‘g ‘ri keladi. Spiral qismining to‘liq takrorlanishi
18 ta aminokislota qoldig‘idan keyin ro ‘y beradi.
Ularning uzunligi 0,5 nm va 2,7 nmga teng va har bir aminokislota
qoldig‘i to‘g ‘ri keladigan masofa 0,15 nm ga teng. Oqsil molekulasining
P-strukturasi polipeptid zanjiri yonma-yon joylanishi natijasida hosil
bo'ladi. Vodorod bog‘lari parallel yoki antiparallel holda joylashgan
polipeptid zanjirining peptid bog‘lari o'rtasida hosil bo‘ladi. Natijada
polipeptid zanjirlari takrorlanib qavatm a-qavat bo‘lib joylashadi.
Oqsillarda alfa-strukturadan (3-strukturaga o ‘tishi mumkin va u holda
vodorod bog‘lari qayta tuzilishi mumkin. Bu holat sochdagi keratin
oqsilida kuzatilgan. Agar sochlarni ishqoriy eritmalar bilan yuvilganda
oqsilning strukturasi buziladi. (3-keratin alfa-keratinga aylanadi.
Oqsilning ikkilamchi strukturasi (a-spiral va (3-struktura) qizdirish
natijasida buziladi. Bunda polipeptidlar o ‘rtasidagi vodorod bog‘lari
uzilib, polipeptid zanjiri esa tartibsiz holatga keladi.
Shunday qilib, oqsilning ikkilamchi strukturasining turg‘unligi
vodorod bog‘lari yordamida ta’minlanadi. Bundan boshqa bog'lar
(disulfid bog‘idan tashqari) ishtirok etmaydi. K o‘pchilik oqsillarda bir
vaqtda a-spiral va P-strukturali qismlari b o ‘ladi.
Oqsillarning biologik xusnsiyatlari (ferment, gormon, antitela,
antigen va boshqalar) ulaming ikkilamchi va uchlamchi strukturalariga
L og'liq b o 'lib , u la r nativ konform atsiyasi deb ataladi. Oqsil
molekulasining uchlam chi strukturasi fu n ksio n a l konformatsiyani
saqlaydi, uni akad. V.A. Engelgard intram olekulyar axborot deb
nomlagan.
Oqsillarning uchlamchi strukturasi
Oqsilning uchlamchi strukturasi deb spiral ko 'rinishidagipolipeptid
zanjirning ma 'lum hamda globulyar (sharsimon) yoki fibrillyar
(ipsimon) struktura hosil qilishiga aytiladi.
7 - r a s m . M io g lo b in m o le k u la sin in g u c h la m c h i strukturasi
(K en dryu b o 'y c h a )
Polipeptid zanjirining uzunligi spiral hosil qilgandan so'ng 4
marotaba qisqaradi (7-rasm). Oqsillarning uchlamchi strukturasi kuchli
(kovalent) va kuchsiz (qutbli, ion, van-der-vaals) b o g iar yordamida
mustahkam ushlab turiladi. Kovalent b o g ia rig a disulfid (-S-S-),
izopeptid yoki psevdo'peptid bogMari k irad i. U larga liz, arg
aminogruppasi bilan yon radikallari orasidagi b o g ia r kiradi. Kovalent
bo‘lmagan bog‘larga vodorod va ion bog‘lari kiradi. Vodorod bog'lari
aminogruppalar biian aminokislotalar radikali orasida va karboksil
gruppa bilan boshqa aminokislota orasida vujudga keladi.
Ionli yoki elektrostatik bog'lanish esa Liz, arg, gis zaryadlangan
guruhi bilan yon radiakallari, val, asp, glutaminning - COO orasida
hosil bo‘ladi. Polipeptid zanjirini uchlamchi struktura konformatsiyasini
oqsilning xossasiga, aminokislota radikallarining xossasiga va atrof-
muhit sharoitiga qarab aniqlanadi. Oqsillaming polipeptid bog‘larini
joylanishida energetik qulay shakliga o'tishi qabul qilingan bo'lib, oz
miqdorda erkin energiya hosil bo'lishiga asoslangan. Shuning uchun
qutbsiz radikallar suvdan uzoqlashib oqsilning ichki uchlamchi struktura
shaklini hosil qiladi. Ular asosan oqsil strukturasini ichiga joylashgan
bo‘ladi.
Qutbli (gidrofil) aminokislota qoldiqlari oqsil strukturasining tashqi
qavatida joylashadi va suv molekulalari bilan birikkan holda bo'ladi.
Oqsil tarkibida prolin va gidroksiprolin am inokislotalar bor joyi
zanjirning kuchsiz nuqtasi b o ‘lgani sababli bukiladi yoki sinadi.
Zanjirdagi bu aminokislotalar ko'proq harakatchan bo‘lib, boshqa
polipeptid guruhlar bilan yakka vodorod bog‘i hosil qiladi. Boshqa
egilgan joyda glitsin bo‘lib R-guruhda vodorod kam bo'ladi. Shuning
uchun boshqa aminokislotalaming R-gruppasi fazoviy bukilishiga, ya’ni
glitsin turgan joyga boshqa radikal guruhi joylanishiga harakat qiladi.
Ala, ley, gis kabi bir qancha aminokislotalar oqsilning spiral strukturasini
mustahkam saqlashda ishtirok etadi. Met, ile, asp aminokislotalari esa
P-struktura hosil qilishda qulaylik keltiradi.
Oqsilning m olekulasining uchlam chi stru k tu rasid a a - s p ir a l
(spirallashgan), (3-struktura (qavatma-qavat) va tartibsiz joylashgan
qismlari bo‘ladi. Faqat oqsilning to‘g ‘ri fazoviy joylanishi oqsilning
faolligini oshiradi, uni buzilishi esa oqsil xossasini o ‘zgarishiga olib
keladi va biologik faolligini yo‘qolishiga sabab bo'ladi.
Sitoxrom C,lizotsim, ribonukleazalar uchlamchi strukturasi bilan farq
qiladi. Ulaming polipeptid zanjiri har xil a-sp ira l segmentlari va p -
struktura qismlari bo'ladi.
Dostları ilə paylaş: |