Microsoft Word Materiallar Full

 

 

---

II INTERNATIONAL SCIENTIFIC CONFERENCE OF YOUNG RESEARCHERS 

43 

 Qafqaz University                         

          18-19 April 2014, Baku, Azerbaijan 

Cədvəl 2. Phe-Gly-Leu -NH

2

 molekulunun kiçikenerjili konformasiyaları 

Molekul Konforma 

siyalar 

Şeyp Enerji 

payları(kkal/mol) 

v

q

E

.

 

Е 

el.

 

Е 

tors.

 

Е 

tam

 

Е 

nis.

 

 

 

Phe-

G

ly-L

eu

- NH

2

 

   B

2

RB

3

 

R

2

PR

3 

   R

3

PB

3

 

   B

3

RR

3

 

   R

2

LL

2

 

   L

2

RB

1

 

 

 

ef 

-9.08 

-9.22 

-7.74 

-7.86 

-7.63 

-8.07 

1.67 

1.69 

1.61 

1.92 

2.05 

2.01 

1.13 

1.50 

0.97 

1.27 

1.59 

2.18 

-6.27 

-6.02 

-5.16 

-4.68 

-3.99 

-3.88 

0 

0.25 

1.11 

1.59 

2.28 

2.39 

   B

3

PR

3 

B

3

PB

3

 

   R

2

RB

3

 

   R

3

RR

2

 

   L

3

PB

2

 

   L

3

PR

3

 

   R

2

BL

3

 

   B

2

LL

2

 

 

 

 

ff 

-8.33 

-8.48 

-8.16 

-8.36 

-7.70 

-7.22 

-7.30 

-7.31 

1.50 

1.41 

1.81 

1.95 

1.53 

1.45 

1.65 

1.55 

1.22 

1.55 

1.09 

1.30 

1.61 

1.28 

1.45 

2.30 

-5.62 

-5.53 

-5.26 

-5.11 

-4.54 

-4.50 

-4.19 

-3.45 

0.65 

0.74 

1.01 

1.16 

1.73 

1.77 

2.08 

2.82 

   R

3

LB

1

 

   B

3

BB

3

 

   L

3

BB

1

 

   B

3

BB

1

 

   L

3

BR

3

 

   R

3

LR

1

 

 

 

ee 

-9.01 

-8.02 

-8.49 

-7.73 

-7.78 

-6.77

1.97 

1.58 

1.67 

1.55 

1.74 

2.20

1.26 

1.40 

1.80 

1.62 

1.60 

1.22

-5.78 

-5.04 

-5.02 

-4.56 

-4.45 

-3.35 

0.49 

1.23 

1.25 

1.71 

1.82 

2.92

   B

2

LB

2 

   R

2

BB

2

 

   R

2

BR

2

 

   B

2

LR

2

 

   L

3

LB

2

 

 

 

fe 

-8.74 

-8.01 

-7.66 

-8.35 

-6.78 

1.57 

1.64 

1.63 

1.66 

1.88 

1.81 

1.06 

0.89 

1.56 

1.50 

-5.36 

-5.31 

-5.14 

-5.13 

-3.41 

0.91 

0.96 

1.13 

1.14 

2.86 

Cədvəl 2-dən göründüyü kimi, ən kiçik enerjili konformasiya  ana zəncirin  B-R-B formasına aiddir. Qlobal 

konformasiyanın stabilləşməsində peptid skeleti ilə Phe və Leu aminturşu qalıqlarının yan zincirlərinin əlverişli vəziyyətdə 

olmaları mühüm rol oynayır. 

Cədvəl 3.  C-üclu tripeptidin (Phe-Gly- Leu-NH

2

 )  kiçikenerjili konformasiyalarının həndəsi və enerji parametrləri 

Konformasiya və 

onun sxematik 

quruluşu 

Aminturş

ular 

İkiüzlü bucaqlar (dərəcələrlə) Enerji 

payları (kkal/mol) 

 

 



1 



2

 

 

Е

г.в. 

Е

ел.ст 

Е

тор

 

Е

там 

1.(ee) tam açıq 

Phe -110  154  188  91  182 

 

-11.7 

 

1.3 

 

1.4 

 

-8.9 

Gly 

-74  

83    

- 

- 

175   

Leu -101 -61 -57 170 180 

2.(ff) tam bükük 

Phe -97 148 181 87 185   

-11.5 

 

1.2 

 

1.7 

 

-8.7 

Gly 79 -62 -  - 173 

Leut -96 -53 -53 176 178 

3.(ef)yarıaçıq 

yarıbükük  

Phe -109 -60 180 90 178   

-11.8 

 

1.4 

 

1.0 

 

9.4 

Gly -78 73  -  - 183 

Leu -103 -61 -51 177 179 

 

Beləliklə, nəzəri konformasiya analizi üsulu ilə  Phe-Gly-Leu-NH

2

 molekulunun konformasiya analizi aparılmış, 

molekulunun kiçikenerjili konformasiyaları  və bu konformasiyaların  həndəsi və enerji parametrləri, həmçinin 

konformasiyaların stabilləşməsində rol oynayan enerji payları müəyyənləşdirilmişdir. 

---

II INTERNATIONAL SCIENTIFIC CONFERENCE OF YOUNG RESEARCHERS 

44 

 Qafqaz University                         

          18-19 April 2014, Baku, Azerbaijan 

ANTİBAKTERİALL-VAL-LVAL-D-VAL  MOLEKULUNUN 

KONFORMASİYA XÜSUSİYYƏTLƏRİ 

 

Fidan İSMAYILZADƏ, Gülşən AĞAYEVA 

Qafqaz Universiteti,  Bakı Dövlət Universiteti

 

[e-mail] 

AZƏRBAYCAN 

Təqdim olunmuş  işdə antibakterial təsirə malik olan L-Val-L-Val-D-Val molekulunun  konformasiya xüsusiyyətləri 

nəzərikonformasiya analizi üsulu ilə tədqiq edilmişdir. 

Məlumdur ki, peptid molekullar canlı orqanizmlərin  əksər bioloji proseslərində  iştirak edirlər.Bu bioloji aktiv 

molekulların təsir mexanizmini öyrənmək vəyeni analoqlarının yaradılması  məqsədi ilə ilk növbədə onların fəza 

quruluşunun və konformasiya imkanlarının öyrənilməsi çox böyük elmi maraq kəsb edir. Bioloji təcrübələr  əsasında  

müəyyən edilmişdir ki, bir neçə hidrofob valin və leysin aminturşularından  təşkil və sintez olunmuş tripeptid 

molekullarından yalnız L-Val-L-Val-D-Val  molekulu yüksək antibakterial effektə malikdir [1]. Siçovullar üzərində 

aparılan çoxlu sayda təcrübələrdən göstərilmişdir ki, L-Val- L-Val-D-Val molekulu bir neçə  xəstəliktörədici bakteriyaların 

inkişafını dayandırır. 

Antibakterial  L-Val-L-Val-D-Val tripeptidinin fəza quruluşu nəzəri konformasiya analizi üsulu ilə polyar mühit üçün 

(dielektrik sabiti 

=10) aparılmışdır. Enerjinin minimumlaşması birinci tərtib törəmələrə görə qradient üsulu ilə aparılır. 

Nəzəri konformasiya analizi üsulunda molekulun tam daxili potensial enerjisi onun tərkibində olan hər cüt atomların 

qarşılıqlı  təsirlərin enerji qiymətlərinin cəmidir. Mexaniki model əsasında peptid molekulu üçün , valent bucaqları  və 

rabitələri dəyişməsi olmaq şərti ilə, konformasiya enerjisi qeyri-valent, elektrostatik, torsion qarşılıqlı təsirlərin və hidrogen 

rabitələrin enerjilərinin cəmi kimi hesablanır [2]. Quruluş  məsələlərin həlli zamanı N.M.Qocayev və  İ.S.Maksumov 

tərəfindən tərtib edilmiş universal proqram və alqoritmdən tripeptidin konformasiya analizində  istifadə edilmişdir [3],[4,5]. 

Məlumdur ki, tripeptid molekulun əsas zəncirində  yalnız dörd  şeyp yarana bilər: ee,ef,fe,ff. Əsas zəncirin φ və ψ bucaqları 

aşağıdakı intervalda dəyişir: (

, ) are: R (,  =-180



-0



), B (

= -180



-0



, 

=0



-180



), L (

,  = 0



-180



) and  P (

=0



-

180



, 

=-180



-0



). Yan zəncirlərinin müxtəlif vəziyyətləri  nəzərə alınmışdır: 1,2,3 rəqəmləri müvafiq olaraq daxili fırlanma 

bucaqlarının 60

º

,180

º

 və -60

º

 qiymətlərini ifadə edir [6]. 

 

Nəticədə hesablamada  L-Val-L-Val-D-Val tripeptid  molekulun ilkin konformasiya variantları  seçilib tədqiq 

olunmuşdur.  

Cədvəl 1. L val-L val-D val  molekulunun optimal konformasiyaların qarşılıqlı təsir qüvvələrinin  enerji payları. 

N  

Konformasiya  

Şeyp  

Qarşılıqlı təsir qüvvələrinin enerji payları (kkal/mol)  

Eq.v  

Eel  

Etor  

Eümumi  

Enisbi 

1 B

3

R

2

L

3

  ee -10.1 3.9 1.3 -4.95 0.0 

2 B

2

B

2

L

2

 

ef 

 -8.85  3.71 1.68 -3.46  1.49 

3  

R

2

B

2

L

2

 ff 

 

-8.78 

3.7 

1.61 

-3.46 

1.49 

4  

R

2

R

3

L

2 

fe -7.58 4.0 1.7 -1.88 3.07 

Hesablamalar nəticəsində tripeptid molekulunun optimal konformasiya vəziyyətləri müəyyən edilmişdir. L-Val-L-Val-

D-val  molekulunun  optimal konformasiyaların qarşılıqlı  təsir qüvvələrinin  enerji payları    cədvəl 1-də göstərilmişdir. 

Bucədvəldən göründüyü kimi, tripeptidin ən aşağı enerjili konformasiya vəziyyəti  ee  şeypinə aid  olan  BRL formasına 

uyğun gəlir. Cədvəl 1-dən göründüyü ki,konformasiyaların stabilləşməsində ən mühüm rolu qeyri  valent qarşılıqlı təsirlər 

oynayır. Qlobal konformasiyada elektrostatik destabilləşmə torsiona nəzərən üç dəfə çoxdur. L-val-L-val-D-val 

molekulunun optimal konformasiyaların  ikiüzlü firlanma bucaqlarının  qiymətləri cədvəl 2-də  göstərilmişdir 

Beləliklə, nəzəri hesablamalar  nəticəsində tripeptid molekulun optimal konformasiyaları müəyyən edilmişdir. 

Molekulun enerji cəhətdən  ən əlverişli konformasiyaların stabilləşməsində iştirak edən qüvvələrin təbiəti  və onların   enerji 

payları müəyyən edilmişdir. L-Val-L-Val-D-Val tripeptid molekulun bütün optimal fəza quruluşlarının həndəsi və enerji 

parametrləri  müəyyən edilmişdir.Aparılan hesablamalardan göründüyü kimi, tədqiq olunmuş L-Val-L-Val-D-Val  tripeptid 

molekulunun  əsas zəncirin açıq formasına aid olan konformasiya enerji cəhətdən  ən  əlverişlidir. Bu nəticəni  valin 

qalıqlarının şaxəli olması ilə izah etmək olar. 

---