Marcin Błaszczyk Biologia I genetyka
Funkcjonowanie tkanki mięśniowej
Yüklə 1,33 Mb. Pdf görüntüsü
|
|
2.2.3. Funkcjonowanie tkanki mięśniowej
Komórki tkanki mięśniowej poprzecznie prążkowanej tworzą syncytia (jedna komórka zawiera wiele jąder komórkowych) o walcowatym kształcie. Wnętrze walca wypełniają ułożone jeden za drugim sarkomery rozdzielone prążkami granicznymi Z (niem. Zwischenscheibe). Do nich bezpośrednio zakotwiczone są przy pomocy α-aktyniny i desminy filamenty białka aktyny, ułożone równolegle do długiej osi włókna mięśniowego. Do prążków z przyczepione są także cząsteczki białka titiny, które wraz z przebiegającą poprzecznie miomezyną stabilizują fibryle miozyny leżące pomiędzy fibrylami aktyny, w układzie heksagonalnym. Na przekroju poprzecznym mięśnia widać – w obie strony od linii Z – część zbudowaną głównie z filamentów aktynowych (prążek izotropowy I), pośrodku sarkomeru – miozynowo-aktynowy prążek A (anizotropowy). Prążek H (niem. Heller) to jaśniejszy prążek w obrębie prążka anizotropowego, w części gdzie nie ma elementów aktynowych. Na obwodzie tego walca znajduje się sieć kanalików siateczki śródplazmatycznej gładkiej, specyficznej dla tkanki mięśniowej, tzw. siateczki sarkoplazmatycznej. Tworzy ona osobne układy (po dwa dla kolejnych sarkomerów) kończące się zbiornikami końcowymi, biegną- cymi wokół sarkomeru. Pomiędzy dwoma zbiornikami końcowymi sąsiadujących sarkomerów biegnie wokół włókna mięśniowego wpuklenie sarkolemy (błony komórkowej sarkomeru), tzw. cewka poprzeczna (kanalik) T. Razem, dwa zbiorniki i kanalik T, tworzą tzw. triadę na 55 wysokości granicy prążka I oraz A (w tkance mięśniowej poprzecznie prążkowanej szkieletowej). Charakterystyczną cechą siateczki sarko- plazmatycznej jest obecność pompy wapniowej – układu transportującego czynnie kationy wapniowe do wnętrza zbiorników. Aktyna jest białkiem globularnym, które może tworzyć długie łańcuchy – formę F (fibrylarną). Dwie cząsteczki, spiralnie ze sobą zwinięte, owija podobna, podwójna cząsteczka białka tropomiozyny. Ich wzajemny układ jest taki, że w stanie spoczynku tropomiozyna zasłania miejsce na aktynie konieczne do interakcji z miozyną. Z tropomiozyną związana jest troponina – białko globularne. Zbudowana jest ona z pod- jednostek TN-C (z miejscem receptorowym dla kationów wapniowych), TN-I oraz TN-T (miejsce wiążące tropomiozynę). Miozyna ma postać pałeczki zbudowanej z podwójnej spirali α zakończonej podwójną główką. Główki (tzw. podjednostki S1) wraz z krótkimi szyjkami (S2) razem tworzą meromiozynę ciężką, podwójna spirala – meromiozynę lekką. Podjednostki S1 w obecności kationów wapniowych i aktyny mogą wykazywać aktywność ATP-azową. Główki meromiozyny ciężkiej zwrócone są w stronę nitek aktynowych, jednak nie mogą w stanie spoczynku wchodzić z nimi w interakcje ze względu na tropomiozynę, blokującą miejsce interakcji. Komórki mięśniowe unerwione są pobudzającymi je neuronami eferentnymi. Po przejściu pobudzenia przez synapsę nerwowo- mięśniową, potencjał czynnościowy rozchodzi się po sarkolemie. Dzięki głębokiemu wnikaniu cewek poprzecznych T, procesy elektrochemiczne związane z potencjałem czynnościowym zachodzą w bezpośrednim sąsiedztwie zbiorników końcowych siateczki sarkoplazmatycznej. Zmiana potencjału i napływ kationów sodowych do wnętrza komórki powodują uwolnienie kationów wapniowych ze zbiorników końcowych. Kationy wapniowe wiążą się z podjednostkami TN-C troponiny, co prowadzi do zmiany struktury przestrzennej tropomiozyny takiej, że na aktynie odsłania się miejsce interakcji z miozyną. Umożliwia to wyzwolenie aktywności ATP-azowej przez podjednostki S1 meromiozyny ciężkiej. Energia uwolniona z ATP zużywana jest na zgięcie cząsteczki miozyny, powodujące wsunięcie nitki aktyny głębiej pomiędzy nitki miozyny, a w efekcie – skrócenie sarkomeru. Ten ruch, wielokrotnie powtórzony i zsumowany z wielu sarkomerów wzdłuż mięśnia powoduje jego skrócenie, czyli skurcz. Po zakończeniu potencjału czynnościowego następuje powtórne wychwycenie kationów wapniowych do siateczki sarkoplazmatycznej – i ustąpienie skurczu. |