Xromoproteidler mübadiləsi və Hemoqlobin sintezi

Azərbaycan Respublikasının Təhsil Nazirliyi

Azərbaycan Dövlət Pedaqoji Universiteti

Sərbəst işi

Xromoproteid mübadiləsi və Hemoqlobin sintezi

Elmi rəhbər :

Bakı – 2020

Xromoproteidler mübadiləsi və Hemoqlobin sintezi

Mürəkkəb zülallara aşağıdakılar aiddir: qlikoproteidlər, xromoproteidlər, fosfoproteidlər, metaloproteidlər, nukleotidlər və ya nukleoproteidlər.

Xromoproteidlər. Xromoproteidlər tərkibində sadə zülallardan başqa müxtəlif rəngli maddələr də saxlayır. Bunlara misal eritrositlərdə olan hemoqlobini, əzələlərdə olan mioqlobini, bitkilərin xlorofilini, gözün torlu təbəqəsindəki rodopsini və başqalarını göstərmək mümkündür.

Zülalların rəngli birləşmələrlə əmələ gətirdiyi proteidlərə hemproteidlər deyilir. Bunlara hemproteidlər, xlorofilproteidlər, kobamidproteidlər, retinalproteidlər və flavinproteidlər daxildir. «Chroma» sözü yunanca «boyaq» deməkdir.

Hemproteidlərə öz bioloji funksiyasına görə ferment olmayanlar hemoqlobin, mioqlobin və ferment olanlar (sitoxromlar, katalaza, peroksidaza) daxildir. Hemproteidlərdən olan hem dəmir metalı ilə protoporfirinin əmələ gətirdiyi kompleksdir.

Xromoproteid, piqmentli protez qrupu (və ya kofaktor) ehtiva edən qarışıq bir proteindir. Ümumi bir nümunə, oksigenli qanın qırmızı görünməsini təmin edən dəmir tərkibli molekul olan bir heme kofaktoru olan hemoglobindir. Xromoproteidlərin digər nümunələri arasında digər hemokromlar, sitoxromlar, fitoxromlar və flavoproteinlər vardır.

Hemoglobində Fe ++ dörd pirol halqasından ibarət olan bir Xromoproteid (tetramer MW: 4 x 16.125 = 64.500) var.
Tək bir Xromoproteid, çoxlu xromoforların olması və işlənməsi səbəbindən həm fitokrom, həm də fototropin rolunu oynaya bilər. Fernsdəki fitokrom, həm fitokrom (qırmızı işıq hissi), həm də fototropin (mavi işıq algılama) xüsusiyyətinə malik ikili kanallı qeyri-adi bir fotoreseptor ehtiva edən PHY3 ehtiva edir və bu, günəş işığı altında fern bitkilərinin böyüməsinə kömək edir.
GFP protein ailəsinə həm floresan zülallar, həm də floresan olmayan Xromoproteidlər daxildir. Mutagenez və ya şüalanma ilə floresan olmayan Xromoproteidlər floresan Xromoproteidlərə çevrilə bilər. Bu cür çevrilmiş Xromoproteidin bir nümunəsi, "yanan floresan zülalları" və ya mutasiyaya uğramış bir floresan olmayan Anemonia sulcata Xromoproteiddən bir floresan Xromoproteidə çevrilmiş KFP1'dir.
Dəniz anemonları trans-konformasiyada GFP kimi xromoforu ilə bənövşəyi Xromoproteid shCP ehtiva edir. Xromofor Glu-63, Tyr-64 və Gly-65-dən əldə edilir və Tyr-64'ün fenolik qrupu, Xromoproteidin udma spektrində yüksək bir udma əmələ gətirən imidazolidon hissəsi ilə birləşmiş sistemin meydana gəlməsində mühüm rol oynayır. həyəcanlı vəziyyət. Tirozinin digər amin turşuları ilə əvəzlənməsi Xromoproteidin optik və planer olmayan xüsusiyyətlərinin dəyişməsinə səbəb olur. Antrozoa Xromoproteidləri kimi floresan zülallar uzun dalğa boyları yayırlar.

Hemoproteinlər, tərkibində porfirin molekulunu (dəmir və ya amid kationu ilə) və bir zülal komponentini ehtiva edən kompleks zülallardır.Çoğu zaman dörddə bir quruluş meydana gətirirlər.

Hemoproteinlərin təsnifatı:

* protein globin veritik hüceyrələri olan hemoglobin-ironporphirin;

* miyoglobin-skelet əzələsi;

* sitoxromlar-tənəffüs zənciri;

* katalaz-antioksidanlar;

* Triptofanın triptofan pirolaz-oksidləşməsi ilə formil kinureninə.

Hemoproteinlərin funksiyaları:

* Oksigenin nəqli və saxlanması;

* Karbon dioksidin nəqli;

* Elektronların nəqli;

* Hidrogen peroksidin atılması;

* Dərman birləşmələrinin metabolizması;

* Triptofan metabolizması;

* Bilirubinin sintezində iştirak;

* Dəmir mübadiləsində iştirak.


Şəkil 1 Xromoproteid mübadiləsi



Şəkil 2. Hemoglobin 3 ölçülü quruluşu
Hemoglobin oksigeni tənəffüs orqanlarından toxumalara, karbon qazı və protonları toxumalardan tənəffüs orqanına aparan bir proteindir. Eritrositlərdə olur. +2 dəmir ehtiva edən heme molekulları ilə oksigeni bir birinə bağlayır. Əsas sintez yeri eritrosit istehsalı zamanı sümük iliyidir. Yaş, cinsiyyət və növlərə görə kiçik fərqlər olsa da qanda müəyyən bir dəyərin olması Anemiya, çox miqdarına isə polisitemiya deyilir. Protezli hemoglobin qrupu hemdir və zülal globulindir. Eritrositlərdə rast gəlinən və qana qırmızı rəng verən hemoglobin quruluşunda olur və oksigen molekulu quruluşunda Fe2 + ilə daşınır.

İşləmə mexanizmi və növləri: Hemoglobin O2 nəqli üçün məsuliyyət daşıyır və bədənin ən vacib tamponudur. Hemoglobində Fe2 + koordinasiya sayı 6-dır və pirol halqasının azotu bu koordinasiya yerlərindən dördünə, globin molekulunun histidinin imidozol qrupunun azotu beşinciyə, su molekulu altıncı isə hemoglobin əmələ gətirir. O2 -nin yerinə su qoyulursa, bu hemoglobinə oksihemoglobin deyilir. Hemoglobin molekulunda dörd heme qrupu olduğu üçün oksigen üçün dörd qovşaq vardır. Hemoglobinin oksigen yerinə CO2 ilə birləşməsinə karbaminohemoglobin (karbhemoglobin) deyilir. Zəif bir qarışıqdır. CO, hemoglobin altıncı koordinasiya yeridirsə, buna karboksigemoglobin deyilir. Hemoglobin CO-ya O2 -dən daha çox yaxınlığa malikdir. Hemoglobin içindəki dəmiri Fe3 + -ə qədər oksidləşdirərək əldə edilən maddə hemin, bu hemoglobin növü methemoglobin adlanır. Əgər hemoglobindəki altıncı koordinasiya yerinə CN- bağlanırsa, buna siyanhemoglobin deyilir və bu tip zəhərlənmə yaşayan insanlara sodyum tiosulfat təcili olaraq verilməlidir.

Sintezi

Məhv olan hemoglobin miqdarının əvəzlənməsi üçün bədəndə hər gün təxminən 5-6 qram hemoglobin sintez edilir. Hemoglobin sintezi hüceyrənin mitoxondriyasında və sitoplazmasında baş verir. Hemoglobin sintezi üçün protoporfirin IX, Fe2 + və globulin lazımdır. Bu sintez üçün pantotenik turşu, piridoksal fosfat, B12 vitamini və daxili faktor tələb olunur. Proeritroblastlar hemoglobin sintezinin əsas hissəsini yerinə yetirir; Retikulositdə hemoglobin sintezi xeyli azalır. Yetkin RBC-lər hemoglobini sintez edə bilmir. Protoporfirin IX, hemoglobin sintezi üçün bədəndə endogen olaraq sintez olunur. Protoporfirin orqanizmə vurulursa və ya ekzogen yolla qida ilə verilirsə, orqanizm ondan faydalana bilməz. Nəcis və sidiklə xaric olur. Hemoglobin retikuloendeterial sistemin ribozomlarında sintez olunur.

Heme biosintezi əsasən qaraciyər, sümük iliyi və dalaqda olur.

Sintezin ilk və son üç mərhələsi mitoxondriyada, digər mərhələləri sitoplazmada baş verir.

Yetkin qırmızı qan hüceyrələrində hemoglobin sintezi yoxdur, sintez retikulosit mərhələsində bitir

Hem biosintezində əsas maddələr glisin, süksinil-KoA və piridoksal fosfatdır.

Şəkil 3. Hem biosintezi



Şəkil 4. ALA sintezi
Hem biosintez üçün ilk pillədə; Mitoxondriyada qlisinin süksinil-KoA ilə reaksiyası ilə α-amino-β-ketoadipat üzərində δ-aminolevulinik turşu (ALA) əmələ gəlir. Piridoksal fosfat bir koenzim olaraq istifadə olunur. Bu ilk reaksiya hər iki sintezdə sürəti məhdudlaşdıran addımdır. Sintez dərəcəsi ALA sintaz aktivliyi ilə tənzimlənir. Heme konsentrasiyasındakı artım ALA sintazını basdırır (son məhsulun inhibasiyası)

Mitokondriyada əmələ gələn Heme, mitokondriyadan kənar ribosomlarda sintez edilmiş globinlə birləşərək hemoglobin əmələ gətirir.

Hemoglobin, eritrositdəki ağciyərlər və toxumalar arasında oksigen-karbon dioksid nəqlini təmin edən və eyni zamanda tamponlayaraq orqanizmin turşu-qələvi balansına kömək edən bir proteindir.

Heme, ALA sintazının mənfi geri qaytarılması ilə öz sintezini tənzimləyir.

Bəzi ksenobiotiklər (sit P450 sistemi ilə metabolizə olunan yad maddələr) və qlükokortikoidlər ALA sintaz aktivliyini artırır.

Dəmir ALA sintaz aktivliyini, qlükoza ALA sintaz induksiyasını inhibə edir.