Polipeptid zanjiridagi aminokislotalarning ketma-ket joylanish tartibi, ularning birlamchi strukturasini belgilaydi. Oqsilning birlamchi strukturasi aniq bo’lsa, uning to’liq molekulasini yozish mumkin. Xuddi shu usulda kichik peptidlarni laboratoriya sharoitida sintezlash mumkin. Biologiya tarixida birinchi marta insulin gormoni oqsilini birlamchi strukturasi aniqlanganidan so’ng, 1953 yilda uni ingliz olimi Senger laboratoriya sharoitida sintezlagan.
Oqsillarning birlamchi strukturalari ajoyib, unikal bo’lib, ular irsiy asosda belgilanadi. Hozirgi kunda 1000 dan ortiq oqsillar, jumladan, inson tanasidagi ba’zi polipeptidlarning birlamchi strukturalari aniqlangan. Misol uchun, odamdagi mioglobin (153 ta aminokislota qoldig’i), oshqozon osti bezi gormonining (51 ta aminokislota qoldig’i) aminokislota qatori aniqlangan.
Bir qator anomal oqsillarning birlamchi strukturasini o’rganish ba’zi og’ir irsiy kasalliklar tabiatini o’rganishga imkon beradi. Jumladan, normal gemoglobin (574 ta aminokislota qoldig’idan tuzilgan). oqsilining Pro-Glu-Glu-Liz tartibida joylashgan aminokislotalari Pro-Val-Glu-Glu-Liz tarzida o’zgarishi irsiy kasallik hisoblangan o’roqsimon kamqonlikni keltirib chiqaradi. Xulosa qilib aytganda, oqsil molekulasidagi bir necha yuz aminokislotalardan faqat bittasining o’rni almashib qolsa, inson og’ir kasalliklarga duchor bo’lishi mumkin.
Demak, oqsillarning birlamchi strukturalari orqali organizmning genetik xususiyatlari ham namoyon bo’ladi.
Dostları ilə paylaş: |
