5- mavzu. Immunoglobulinlar tuzulishi vazifalari. Reja

IgM makroglobulin deb ham ataladi, chunki u polimer bo'lib, beshta to'rt zanjirli subbirlikdan iborat (2-rasm).
IgM antikorlari immunitetning birinchi bosqichida paydo bo'ladi va asosan qon tomir to'shagida joylashgan. Shuning uchun ular bakteriemiyada muhim himoya rolini o'ynaydi erta bosqichlar turli yuqumli jarayonlar.Immunoglobulin D(molekulyar og'irligi 160 000) sarum immunoglobulinlarining atigi 0,2% ni tashkil qiladi. Miyelomyelitli bemorda IgD paraprotein sifatida topilgan. Asosiy funktsiya, shubhasiz, ma'lum bir bosqichda IgD B-limfotsitlar uchun antigen retseptorlari sifatida ishlaydi. Homiladorlik paytida va og'iz kontratseptivlarini qabul qilishda qon zardobidagi IgD kontsentratsiyasi deyarli ikki baravar oshishi mumkin. Shuningdek, penitsillinga qarshi antikorlar, IgD bilan kasallangan bemorlarda insulinga qarshi antikorlar bog'lanishi mumkinligi aniqlangan. qandli diabet, ba'zi boshqa otoantikorlar.Immunoglobulin E(molekulyar og'irligi 190 000) zardobda eng past konsentratsiyada (0,00002-0,0002 g/l) mavjud. Shu bilan birga, IgE yuqori biologik faollikka, sitofillikka ega, ya'ni hujayralarga (mast hujayralari va bazofillar) yopishish qobiliyatiga ega, bu ularning degranulyatsiyasiga, namoyon bo'lishi uchun javobgar bo'lgan izoaktiv aminlarning chiqarilishiga olib keladi. bronxial astma, pichan isitmasi va boshqalar allergik kasalliklar. IgE darajasi ba'zi infektsiyalar bilan, ayniqsa bilan sezilarli darajada oshadi gelmintik invaziyalar. Hozirgi vaqtda IgE ning ikki turi mavjud (umumiy va maxsus).Antikorlar (immunoglobulinlar) - bu antijen ta'sirida sintezlanadigan va u bilan maxsus reaksiyaga kirishadigan oqsillar.Ular polipeptid zanjirlaridan tashkil topgan. Immunoglobulin molekulasida to'rtta tuzilma mavjud:
1) birlamchi - bu ma'lum aminokislotalarning ketma-ketligi. U nukleotid tripletlaridan qurilgan, genetik jihatdan aniqlanadi va asosiy keyingi tuzilish xususiyatlarini belgilaydi;
2) ikkilamchi (polipeptid zanjirlarining konformatsiyasi bilan aniqlanadi);
3) uchinchi darajali (fazoviy rasmni yaratuvchi zanjirning alohida bo'limlari joylashuvining xarakterini belgilaydi);
4) Toʻrtlamchi davr. Biologik faol kompleks to'rtta polipeptid zanjiridan kelib chiqadi. Juftlangan zanjirlar bir xil tuzilishga ega.
Ko'pgina immunoglobulin molekulalari disulfid bog'lari bilan bog'langan ikkita og'ir (H) zanjir va ikkita engil (L) zanjirdan iborat. Yengil zanjirlar ikkita k zanjir yoki ikkita l zanjirdan iborat. Og'ir zanjirlar beshta sinfdan biri bo'lishi mumkin (IgA, IgG, IgM, IgD va IgE).
Har bir sxema ikkita bo'limga ega:
1) doimiy. Aminokislotalar ketma-ketligi va ma'lum bir immunoglobulin sinfida antigenlik darajasida doimiy bo'lib qoladi;
2) o'zgaruvchan. Bu aminokislotalar ketma-ketligida katta nomuvofiqlik bilan tavsiflanadi; zanjirning bu qismida birikmaning antigen bilan reaktsiyasi sodir bo'ladi.
Har bir IgG molekulasi ikkita bog'langan zanjirdan iborat bo'lib, ularning uchlari ikkita antigen bog'lash joyini hosil qiladi. Har bir zanjirning o'zgaruvchan mintaqasida gipervariable hududlar mavjud: uchta engil zanjirlarda va to'rtta og'ir zanjirlarda. Ushbu yuqori o'zgaruvchan hududlarda aminokislotalar ketma-ketligining o'zgarishi antikorning o'ziga xosligini aniqlaydi. Muayyan sharoitlarda bu gipervariativ hududlar antijenler (idiotiplar) sifatida ham harakat qilishi mumkin.Immunoglobulin molekulasida ikkitadan kam antigen bog'lovchi markaz bo'lishi mumkin emas, lekin bittasi molekula ichiga o'ralgan bo'lishi mumkin - bu to'liq bo'lmagan antikor. U antijenni to'liq antikorlarga bog'lana olmasligi uchun bloklaydi.
Immunoglobulinlarning fermentativ bo'linishi paytida quyidagi qismlar hosil bo'ladi:
1) Fc-fragmentda ikkala doimiy qismning kesimlari mavjud; antikor xususiyatiga ega emas, lekin komplementga yaqinlik bor;
2) Fab-fragmentda bitta antigen bilan bog'lanish joyiga ega bo'lgan engil va og'ir zanjirning bir qismi mavjud; antikor xususiyatiga ega;
3) F(ab)T2-fragment bir-biriga bog'langan ikkita Fab-fragmentdan iborat.
Immunoglobulinlarning boshqa sinflari bir xil asosiy tuzilishga ega. Istisno IgM: bu pentamer (Fc-terminallari hududida bog'langan beshta asosiy birlikdan iborat), IgA esa dimer.
2.Immunoglobulinlar sinflari va ularning xossalari.Odamlarda immunoglobulinlarning beshta klassi mavjud.
1. G immunoglobulinlari bir-biridan aminokislotalar tarkibi va antigen xossalari bilan farq qiluvchi to‘rtta kichik sinfni (IgG1; IgG2; IgG3; IgG4) o‘z ichiga olgan monomerlardir. IgG1 va IgG4 kichik sinflarining antikorlari Fc fragmentlari orqali patogenga maxsus bog'lanadi (immun opsonizatsiya) va Fc tufayli fragmentlar fagotsitlarning Fc retseptorlari bilan o'zaro ta'sirlanib, patogenning fagotsitozini rag'batlantiradi. IgG4 allergik reaktsiyalarda ishtirok etadi va komplementni tuzata olmaydi.
G immunoglobulinlarining xossalari:
1) yuqumli kasalliklarda gumoral immunitetda asosiy rol o'ynaydi;
2) platsentadan o'tib, yangi tug'ilgan chaqaloqlarda infektsiyaga qarshi immunitet hosil qiladi;
3) bakterial ekzotoksinlarni zararsizlantirishga qodir, komplementni bog'laydi, cho'kma reaktsiyasida qatnashadi.
2. M immunoglobulinlari ikkita kichik sinfni o'z ichiga oladi: IgM1 va IgM2.
M immunoglobulinlarining xossalari:
1) yo'ldoshni kesib o'tmang;
2) homilada paydo bo'ladi va infektsiyaga qarshi himoyada ishtirok etadi;

3) bakteriyalarni aglyutinatsiyalash, viruslarni zararsizlantirish, komplementni faollashtirishga qodir;

4) qo'zg'atuvchini qon oqimidan yo'q qilishda, fagotsitozni faollashtirishda muhim rol o'ynaydi;
5) yuqumli jarayonning dastlabki bosqichlarida shakllanadi;
6) Gram-manfiy bakteriyalarning aglyutinatsiya, lizis va endotoksinlarini bog'lash reaksiyalarida yuqori faoldir.
3. A immunoglobulinlari sekretor immunoglobulinlar bo'lib, ular ikkita kichik sinfni o'z ichiga oladi: IgA1 va IgA2. IgA tarkibiga bir nechta polipeptidlardan tashkil topgan sekretor komponent kiradi, bu esa IgA ning fermentlar ta'siriga chidamliligini oshiradi.
A immunoglobulinlarining xususiyatlari:
2) mahalliy immunitetda ishtirok etish;
3) bakteriyalarning shilliq qavatga yopishishini oldini olish;
4) enterotoksinni neytrallash, fagotsitoz va komplementni faollashtirish.
4.Eimmunoglobulinlari monomerlar bo'lib, qon zardobida ularning miqdori ahamiyatsiz. Bu sinf allergik antikorlarning asosiy qismini - reaginlarni o'z ichiga oladi. Allergiyaga chalingan va gelmintlar bilan kasallangan odamlarda IgE darajasi sezilarli darajada oshadi. IgE mast hujayralari va bazofillardagi Fc retseptorlari bilan bog'lanadi.
E immunoglobulinlarining xususiyatlari: allergen bilan aloqa qilganda ko'priklar hosil bo'ladi, bu esa biologik faol moddalarning chiqishi bilan birga keladi. allergik reaktsiyalar darhol turi.
5.Dimmunoglobulinlari monomerlardir. Ular birinchi navbatda antijen uchun membrana retseptorlari sifatida ishlaydi. IgD ni chiqaradigan plazma hujayralari asosan bodomsimon bezlar va adenoid to'qimalarda lokalizatsiya qilinadi.
D immunoglobulinlarining xossalari:
1) mahalliy immunitetni rivojlantirishda ishtirok etish;
2) virusga qarshi faollikka ega;
3) to‘ldiruvchini faollashtirish (kamdan-kam hollarda);
4) B hujayralarining differentsiatsiyasida ishtirok etish, antidiotipik javobning rivojlanishiga hissa qo'shish;
5) autoimmun jarayonlarda ishtirok etish.
Immunoglobulinlar og'ir zanjir konstanta mintaqalarining strukturaviy xususiyatlariga qarab 5 ta asosiy sinfga bo'linadi: IgA, IgD, IgE, IgG, IgM. Immunoglobulinlarning har bir klassi ma'lum xususiyatlar va funktsiyalar bilan tavsiflanadi. Immunoglobulin G(molekulyar og'irligi 160 000) inson va hayvonlarning barcha immunoglobulinlarining taxminan 80% ni tashkil qiladi. U nafaqat tomir ichidagi to'shakda bo'ladi, balki u bilan bog'liq bo'lgan antikorlarning toksinlarni zararsizlantirish, virusni zararsizlantirish, opsonizatsiyalash va bakteritsid faolligi tufayli eng muhim himoya funktsiyasini bajaradigan tomirdan tashqari bo'shliqlardan osongina kirib boradi.Hayotning birinchi haftalarida bolalarda IgG ning ahamiyati ayniqsa muhimdir, bu sinfdagi AT asosiy himoya omillari hisoblanadi. Bu vaqtda IgG ning hujayra membranalaridan o'tish qobiliyati onaning IgG antikorlarining platsenta to'sig'i orqali kirib borishini ta'minlaydi va emizish paytida - sut IgG antikorlarining yangi tug'ilgan chaqaloqning ichak shilliq qavati orqali kirib borishi.Immunoglobulin A(molekulyar og'irligi 170 000) - qon zardobidagi immunoglobulinlarning taxminan 16% ni tashkil qiladi va monomer (80%), dimer (9S), trimer (1 IS) va undan kattaroq polimerlar shaklida bo'ladi.Odamlarda sarum IgA umumiy IgA hovuzining 50% dan kamrog'ini tashkil qiladi. Qon zardobidan tashqari, u ichak va nafas olish yo'llari, lakrimal suyuqlik va sut sirlarida topiladi. Ushbu sinfning antikorlari shilliq pardalarni turli patogen mikroorganizmlardan, allergenlardan va o'z-o'zidan antijenlerden himoya qiladi.IgA asosan turli antijenler bilan uzluksiz aloqada bo'lgan shilliq pardalar yuzasida ishlashi aniqlangan. IgA antikorlarining bu xususiyati surunkali mahalliy yallig'lanish jarayonlarining rivojlanishiga to'sqinlik qiladi. Antigenlar bilan bog'lanib, IgA antikorlari epiteliya hujayralari yuzasiga yopishishini kechiktiradi va ularning tananing ichki muhitiga kirib borishini oldini oladi. IgG va IgM antikorlaridan farqli o'laroq, IgA antikorlari klassik yo'l orqali komplementni faollashtirishga qodir emas va gipertenziya bilan reaksiyaga kirishganda yallig'lanish vositachilarining chiqarilishiga olib kelmaydi.
Immunoglobulin M(molekulyar og'irligi 950 000) immunoglobulinlarning umumiy miqdorining 5-10% ni tashkil qiladi va uning sarum konsentratsiyasi 1 g / l ga yaqinlashadi.
Bugungi kunga kelib, IgM ning 2 ta kichik klassi aniqlangan, ularning to'rtdan uch qismi tomir to'shagida mavjud. Pentavalent bo'lib, IgM birinchi navbatda erimaydigan antijenler bilan reaksiyaga kirishadi (aglyutinatsiya). Shu bilan birga, komplementning faollashishi sitotoksik ta'sirning namoyon bo'lishiga yordam beradi.
IgM antikorlari, masalan, izohemagglyutininlar, klassik revmatoid omil, Wassermann testi bilan aniqlangan antikorlar, ko'pchilik tabiiy antikorlar, ayniqsa gram-manfiy bakteriyalarga qarshi.IgM makroglobulin deb ham ataladi, chunki u polimer bo'lib, beshta to'rt zanjirli subbirlikdan iborat (2-rasm).
IgM antikorlari immunitetning birinchi bosqichida paydo bo'ladi va asosan qon tomir to'shagida joylashgan. Shuning uchun ularga bakteriemiyada, turli yuqumli jarayonlarning dastlabki bosqichlarida muhim himoya roli beriladi.

Immunoglobulin D(molekulyar og'irligi 160 000) sarum immunoglobulinlarining atigi 0,2% ni tashkil qiladi. Miyelomyelitli bemorda IgD paraprotein sifatida topilgan. Asosiy funktsiya, shubhasiz, ma'lum bir bosqichda IgD B-limfotsitlar uchun antigen retseptorlari sifatida ishlaydi. Homiladorlik paytida va og'iz kontratseptivlarini qabul qilishda qon zardobidagi IgD kontsentratsiyasi deyarli ikki baravar oshishi mumkin. Shuningdek, penitsillinga qarshi antikorlar, qandli diabet bilan og'rigan bemorlarda insulinga qarshi antikorlar va boshqa ba'zi otoantikorlar IgD bilan bog'lanishi mumkinligi aniqlangan.Immunoglobulin E(molekulyar og'irligi 190 000) zardobda eng past konsentratsiyada (0,00002-0,0002 g/l) mavjud. Shu bilan birga, IgE yuqori biologik faollikka, sitofillikka, ya'ni hujayralarga (mast hujayralari va bazofillarga) yopishish qobiliyatiga ega, bu ularning degranulyatsiyasiga, bronxial astma, pichan namoyon bo'lishi uchun mas'ul bo'lgan izoaktiv aminlarning ajralib chiqishiga olib keladi. isitma va boshqa allergik kasalliklar. IgE darajasi ba'zi infektsiyalar, ayniqsa gelmintik invaziyalar bilan sezilarli darajada oshadi. Hozirgi vaqtda IgE ning ikki turi mavjud (umumiy va maxsus).IgE reagin tipidagi antikorlarni o'z ichiga oladi. IgE platsentadan o'tmaydi, komplementni tuzatmaydi, passiv anafilaksiyaga toqat qilmaydi.