Asosiy tushunchalar


Fermentlarning evolyutsiyasi



Yüklə 4,3 Mb.
Pdf görüntüsü
səhifə71/80
tarix21.07.2023
ölçüsü4,3 Mb.
#137067
1   ...   67   68   69   70   71   72   73   74   ...   80
175-212 uzb

159
Fermentlarning evolyutsiyasi
Inhibisyon

Animatsiya: Fermentlar: raqobatdosh bo'lmagan inhibisyon
KONSEPTIYANI TEKSHIRISh 8.4
Biologiya animatsiyasini o'zlashtirish :
fermentlar: raqobatbardosh
Machine Translated by Google


Faol sayt (to'rttadan biri)
bitta subunitning faol sayti hammasini bloklaydi
faol shaklni barqarorlashtiradi.
faol bo'lmagan shaklni barqarorlashtiradi.
Substrat
(a) Allosterik aktivatorlar va inhibitorlar
Normativ
faol sayt
Aktivator
Allosterik faollashtiruvchi
sayt (bir
Inhibitor
Stabillashtirilgan faol shakl
(b) Kooperativlik: allosterik faollashuvning yana bir turi
Tebranish
Allosterik ferment
Stabillashtirilgan
Stabillashtirilgan
faol bo'lmagan shakl
Chapda ko'rsatilgan faol bo'lmagan shakl, faol shakl substrat tomonidan
barqarorlashtirilmaganda faol shakl bilan tebranadi.
to'rtta kichik birlik bilan
Bir substrat molekulasining bog'lanishi
faol shakl
Allosterik inhibitor
Substrat
faol konformatsiyadagi subbirliklar.
Funktsional bo'lmagan
to'rtdan)
Faol bo'lmagan shakl
Faol bo'lmagan shakl
Past konsentratsiyalarda faollashtiruvchilar va inhibitorlar fermentdan ajralib chiqadi.
Keyin ferment yana tebranishi mumkin.
Faol shakl
Allosterik tartibga solinishi ma'lum bo'lgan ko'pgina fermentlar ikki yoki
undan ortiq subbirliklardan tuzilgan bo'lib, ularning har biri o'z faol
joyiga ega bo'lgan polipeptid zanjiridan iborat. Butun kompleks ikki xil shakl
o'rtasida tebranadi, biri katalitik faol, ikkinchisi faol bo'lmagan
(8.20a-rasm).
Allosterik tartibga solishning eng oddiy turida faollashtiruvchi yoki inhibe
qiluvchi tartibga soluvchi molekula tartibga soluvchi joy (ba'zan allosterik
joy deb ataladi) bilan bog'lanadi, ko'pincha subunitlar qo'shiladigan joyda
joylashgan. Aktivatorning
regulyatsiya joyiga
ulanishi funktsional faol
joylarga ega bo'lgan shaklni barqarorlashtiradi, inhibitorning bog'lanishi
esa fermentning faol bo'lmagan shaklini barqarorlashtiradi. Allosterik
fermentning subbirliklari bir-biriga shunday mos tushadiki, bitta bo'linmadagi
shakl o'zgarishi boshqa barchaga uzatiladi. Subbirliklarning bu o'zaro
ta'siri orqali bitta tartibga soluvchi saytga bog'langan bitta faollashtiruvchi
yoki inhibitor molekulasi barcha subbirliklarning faol joylariga ta'sir qiladi.
Allosterik faollashuvning boshqa turida, substrat
molekula ko'p bo'linmali fermentning bitta faol joyiga bog'lanishi barcha
subbirliklarda shakl o'zgarishiga olib keladi va shu bilan boshqa faol
joylarda katalitik faollikni oshiradi

Yüklə 4,3 Mb.

Dostları ilə paylaş:
1   ...   67   68   69   70   71   72   73   74   ...   80




Verilənlər bazası müəlliflik hüququ ilə müdafiə olunur ©azkurs.org 2024
rəhbərliyinə müraciət

gir | qeydiyyatdan keç
    Ana səhifə


yükləyin