Cəmi
455
178
39,1
878
6-8
5
151
43
28,5
243
4-6
4
606
221
36,4
1121
7-8
Bütün yaşdan olan heyvanlar arasında yay fəslində, invaziyanın ekstensivliyinin digər
fəsillərə nisbətən aşağı (27,4%) olmasının səbəbi aşağıdakı amillər ilə də izah edilə bilər. Bu vaxtlar
heyvanlar tövlədən kənar, açıq şəraitdə olduqlarından vahid sahəyə düşən heyvanların sayı az olur
və onlar bir-biri ilə nisbətən az kontaktda olurlar. Eyni zamanda açıq sahələrdə günəşin
ultrabənövşəyi şüaları da oosistaların müəyyən hissəsinin məhv olmasına səbəb olur. Torpağın
yüksək dərəcədə qızması mühitə atılan oosistaların inkişafının elə ilk mərhələlərində oosistaların
quruyaraq məhv olmasına səbəb olur.
156
Bu səbəbdən də heyvanların invazion oosistaları udmaq ehtimalının minimuma enməsi
invaziyanın ekstensivliyinin aşağı düşməsinə səbəb olur.
NƏTİCƏ
Ev donuzlarının koksidi növləri ilə yoluxmasının öyrənilməsi nəticəsində məlum olmuşdur ki,
ilin fəsillərindən asılı olmayaraq yaşı 1 ilə qədər olan cavan heyvanlar 4 növ Eimeria ( Eimeria
debliecki, Eimeria polita, Eimeria perminuta, Eimeria scabra) və 1 növ İsospora ( İsospora suis),
yaşı 1 ildən 2 ilə qədər olan heyvanlar isə 3 növ Eimeria ( Eimeria debliecki, Eimeria polita,
Eimeria perminuta) və 1 növ İsospora ( İsospora suis) ilə yoluxub. Heyvanların yoluxması ən çox
yazda və payızda, nisbətən aşağı yoluxma ekstensivliyi qış aylarında, ən aşağı yoluxma isə yayda
baş verir.
ƏDƏBİYYAT
1.
Анисимова, М.А. Распространение и лечение смешанных инвазий свиней // Труды
Кубанского ГАУ. Краснодар, 2013b. В4(43). с.174 -176
2.
Гаврилова Н.А., Петрова М.С. Микстинвазии свиней в хозяйствах промышленного
типа // Материалы II Международного ветеринарного конгресса International VETistanbul
Group Congress, 2015. p.333-334
3.
Данко Н.Н. Эпизоотологическая ситуация по изоспорозу и эймериозу свиней в Ивано-
Франковской области // Журнал Теория и практика паразитарных болезней животных. 2011
c. 160-162
4.
Дахно И.С. Негреба Ю.В. Дахно Г.Ф. Распространение желудочно – кишечных
паразитозов свиней в хозяйствах Сумской области // Журнал Теория и практика
паразитарных болезней животных. № 10, 2009, c.150-153
5.
Лакин Г.Ф. Биометрия. М.: Высшая школа, 1990, 352 с
6.
Мусаев M.А., Алиева Ф.К., Абидова X.C., Боровских Д.Р. Кокцидии (Apicomplexa:
Eimeridae, Sarcocystidae) свиней в Азербайджане. // В кн.: Материалы Закавказской
конференции по паразитологии (12-14 июня 1984 года), Тбилиси, Мецниереба. 1985, с. 69-70.
7.
Мусаев М.А., Алиева Ф.К., Абидова Х.С. Кокцидии свиней в районах юго-восточного
Кавказа (в пределах Азербайджанской ССР) // В кн. Современные проблемы протозоологии:
Материалы к третьему съезду Всесоюзного общества протозоологов. Вильнюс, 1982, с. 242.
8.
Новиков А.С., Кряжев А.Л. Протозойные инвазии поросят раннего возраста в
вологодской области // Журнал Теория и практика паразитарных болезней животных. 2015,
№ 16. c.308-309
9.
Сафиуллин Р.Т Изоспороз поросят в хозяйствах промышленного типа //
Журнал Теория и практика паразитарных болезней животных. № 15, 2014, c.266-269.
10.
Anja Joachim, Lukas Schwarz. Coccidia of Swine: Eimeria Species, Cystoisospora
(syn. Isospora) suis. Encyclopedia of Parasitology, 2015. pp 1-5.
11.
Duszynski D.W., Upton S.J. Cyclospora, Eimeria, Isospora, and Cryptosporidium spp. //
Parasitic Diseases of Wild Mammals, 2
nd
ed. Iowa State University Press. 2001, p.416-459
ABSTRACT
Nurana Hadjiyeva
Elşad Ahmadov
Coccıdıa ınfectıon of the genus eimeria and isospora ın domestıc pıgs of prıvate farms of
Balakan regıon
The paper presents data on the dynamics of changes in extensity of coccidia infection of
domestic pigs on private farms of Balakan region according to the season and age of the animals.
The research carried out from 2011 to 2014 revealed that the extensity of infection in animals of
private pig farms was -36.4% (660/221).
157
Extensity of coccidia infection in pigs varies depending on the age of the animals and the
season. The highest rate of extensity was registered in pigs aged 1-6 months (42.7%), while the
lowest - in animals from one year to two years (28.5%). A result of study of infection in domestic
pigs with species of coccidia
was revealed
that regardless of season in piglets up to the aged of one
year indicate 4 species of Eimeria: Eimeria debliecki, Eimeria polita, Eimeria perminuta, Eimeria
scabra) and 1 species İsospora ( İsospora suis), in animals aged one to two years -3 species of
Eimeria ( Eimeria debliecki, Eimeria polita, Eimeria perminuta) и 1 species of İsospora ( İsospora
suis). The highest extensity infection occurs in spring and autumn, low infection is relatively in the
winter months, and the lowest - in the summer.
РЕЗЮМЕ
Нурана Гаджиева
Эльшад Ахмедов
Зараженность домашних свиней частных хозяйств Балаканского района
кокцидиями рода Eimeria и İsospora
В статье представлены данные о динамике изменений экстенсивности кокцидиозной
инвазии домашних свиней частных хозяйств Балаканского района в зависимости от возраста
животных и сезона года. В результате исследований, проведенных в 2011-2014-е годы, было
выявлено, что экстенсивность инвазии у животных частных свиноводческих хозяйств района
составляла -36,4% (660/221). Экстенсивность кокцидиозной инвазии свиней изменяется в
зависимости от возраста животных и сезона года. Самый высокий показатель экстенсивности
зарегистрирован у поросят в возрасте 1-6 месяцев (42,7%), а самый низкий – у животных от
года до двух лет (28,5%).
В результате изучения зараженности домашних свиней видами кокцидий выявлено,
что независимо от сезона года у поросят в возрасте до года обнаружены 4 вида Eimeria
( Eimeria debliecki, Eimeria polita, Eimeria perminuta, Eimeria scabra) и 1 вид İsospora ( İsospora
suis), у животных в возрасте от года до двух лет -3 вида Eimeria ( Eimeria debliecki, Eimeria
polita, Eimeria perminuta) и один вид İsospora ( İsospora suis). Наиболее высокая
экстенсивность заражения наблюдается у животных весной и осенью, сравнительно низкая
зараженность в зимние месяцы, а самая низкая – летом.
NDU-nun Elmi Şurasının 26 aprel 2016-cı il tarixli qərarı ilə çapa
tövsiyə olunmuşdur (protokol № 09)
158
NAXÇIVAN DÖVLƏT UNİVERSİTETİ. ELMİ ƏSƏRLƏR, 2016, № 6 (76)
NAKHCHIVAN STATE UNIVERSITY. SCIENTIFIC WORKS, 2016, № 6 (76)
НАХЧЫВАНСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ. НАУЧНЫЕ ТРУДЫ, 2016, № 6 (76)
METODİKA
MİRNAZİM SEYİDOV
mnazimseyid@gmail.ru
AKİF ƏLİYEV
Naxçıvan Dövlət Universiteti
UOT: 833·054
«FERMENTLƏR» MÖVZUSUNUN TƏDRİSİ METODİKASI
Açar sözlər: ferment, biokimyəvi katalizator, koferment, prostetit qrup, xoloferment,
aminturşu, maddələr mübadiləsi, assimilyasiya, dissimilyasiya
Key words: ferment, biochemical catalyst, coenzyme, prostatic group, holoenzyme, amino
acid, exchange of substances, assimilation, dissimilation
Ключевые
слова:
фермент,
биохимический
катализатор,
кофермент,
простетическая группа, холофермент, аминная кислота, обмен веществ
Pedaqoji yönümlü universitetlərin «Kimya» fakültələrində «Həyat fəaliyyətinin kimyəvi
əsasları» fənni tədris edilir. Bu sahədə olan dərsliklərdə fermentlər haqqında çox az məlumat verilir.
Bu məlumatlar isə tələbələrin fermentlər haqqında biliyinin tam formalaşmasını təmin etmir.
Göstərilən çatışmazlığı aradan qaldırmaq üçün yazılmış bu məqalənin qarşısında tələbələrin
fermentlər haqqında biliyini artırmaq, fermentlərin bioloji katalizator olduğunu və fermentativ
reaksiyaların orqanizm üçün nə dərəcədə böyük əhəmiyyətə malik olduğunu aydınlaşdırmaq, bir
sözlə, bu bioloji katalizatorlar haqqında onlarda ətraflı məlumatın formalaşmasına nail olmaq
məqsədi qoyulmuşdur.
Bu məqsədlə izah edilməlidir ki, fermetlər – canlı orqanizmdə gedən biokimyəvi
reaksiyaları sürətləndirmək qabiliyyətinə malik olan, lakin bu reaksiyaların son məhsullarının
tərkibinə daxil olmayan zülal təbiətli spesifik bioloji katalizatorlardır.
Saysız-hesabsız biokimyəvi reaksiyalardan ibarət olan maddələr mübadiləsi həyati
proseslərin əsasını təşkil edir. Bu reaksiyaların əksəriyyəti müvafiq fermentlərin katalizatorluğu
şəraitində baş verir [1-5].
Fermentlərin iştirakı olmadan biokimyəvi reaksiyalar çox zəif sürətlə keçər və coşğun həyati
proseslər üçün heç bir əhəmiyyət kəsb etməzdi. Beləliklə, fermentlər biokimyəvi reaksiyaları
sürətləndirərək, həyati proseslərin müəyyən istiqamətdə inkişafına yardım göstərirlər. Mübadilə
reaksiyalarının ardıcıllığı və qarşılıqlı əlaqəsi canlı hüceyrədəki fermentlər yığımı və onların nisbi
aktivliyi ilə əlaqədardır. Deyilənlərdən aydın olur ki, həyatın mahiyyətinin dərk edilməsində
fermentlərin öyrənilməsinin mühüm əhəmiyyəti vardır.
Müəllim tələbələrə fermentlər haqqında elmin – enzimologiya adlanmasını, enzimologiya
elminin inkişaf tarixi haqqında məlumat verdikdən sonra, fermentlərin spesifikliyi haqqındakı
aşağıdakı məlumatları çatdırmalıdır.
Bu məqsədlə müəllim qeyd etməlidir ki, fermentlərin ən mühüm xassələrindən biri bundan
ibarətdir ki, onlar hər hansı substratın müəyyən çevrilməsini sürətləndirməklə seçici təsir
göstərirlər. Bu fermentləri qeyri-üzvi katalizatorlardan fərqləndirən əsas xüsusiyyətlərdən biridir.
Təsir spesifikliyinin əlamətinə görə, fermentləri iki qrupa bölmək olar:
1.
mütləq spesifikliyə malik olan fermentlər
159
2.
nisbi spesifikliyə malik olan fermentlər
Fermentlərin spesifikliyi dedikdə, onun sabit sürətdə eyni bir maddənin müəyyən
reaksiyasını sürətləndirməsi nəzərdə tutulur. Məsələn, ureaza fermenti sidik cövhərini hidroliz yolu
ilə ammonyaka və karbon qazına parçalayır. Ureaza bu reaksiyadan başqa heç bir kimyəvi prosesə
katalitik təsir göstərmir. Arginaza fermentinin təkcə argininə hidrolitik təsir etməsi də mütləq
spesifikliyə misal ola bilər. Hətta kimyəvi tərkibinə görə argininə çox yaxın olan birləşmələr də
(məsələn, argininin metil efiri) arginazanın təsiri ilə parçalanmır.
Fermentlərin stereokimyəvi spesifikliyi də mütləq spesifikliyə aiddir. Hər bir ferment
müəyyən bir maddənin iki optik izomerindən yalnız birinə təsir göstərə bilir.
Nisbi spesifik fermentlər kimyəvi quruluşuna görə eyni bir qrupa daxil olan maddələrə təsir
göstərirlər. Mürəkkəb efirlərin hidroliz reaksiyalarını kataliz edən esterazalar nisbi spesifik təsir
göstərən fermentlərə aiddir:
O
R – C – O – R
1
+ H
2
O
R – COOH + R
1
OH
Esterazalar mürəkkəb efir rabitəsinə spesifik təsir göstərirlər. Onların təsiri reaksiyaların
kimyəvi tərkibindən asılı deyil. Lakin nisbətən yüksək dərəcədə təkmilləşmiş seçicilik qabiliyyəti
olan esterazalara da təsadüf edilir. Onlar radikallarından biri eyni olan efir rabitələrinə təsir
göstərirlər. Fosfatazalar yalnız fosfat turşusu qalıqlarının iştirak etdiyi efir rabitələrini parçalayır.
Onlar fosfat turşusu ilə mürəkkəb efir rabitəsi vasitəsi ilə birləşmiş bütün spirt növlərinə təsir
göstərə bilir.
Fermentlərin aktivliyinin temperaturdan asılılığını tələbələrə izah etmək məqsədi ilə
müəllim izah edir ki, hər bir ferment mühitin temperaturunun müəyyən səviyyəsində ən yüksək
aktivliyə malik olur. Belə temperatura fermentlərin optimal temperaturu deyilir. Mühitin
temperaturu optimal temperaturdan aşağı və yuxarı olduqda fermentlərin aktivliyi azalır.
Temperatur 40
0
C-yə qədər qalxdıqda fermentlərin əksəriyyətinin aktivliyi yüksəlir. Bu kimyəvi
reaksiyaların temperaturunun yüksəkliyindən asılılığı haqqında məlum olan ümumi
qanunauyğunluğa müvafiq gəlir. Müəyyən edilmişdir ki, temperaturun 10
0
C yüksəlməsi fermentativ
reaksiyaların sürətini iki dəfə artırır. Fermentlərin əksəriyyəti bu qanunauyğunluğa temperaturun 0
0
-
dən 50
0
C-yə qədər dəyişdiyi şəraitdə tabe olurlar. Lakin temperatur 50
0
C-dən yuxarı qalxdıqda
fermentlərin aktivliyi azalır. 60-70
0
C temperaturda isə onların əksəriyyəti inaktivləşmiş halda olur.
Fermentlərin aktivlik dərəcəsi müəyyən temperaturun təsir müddətindən də asılıdır.
Fermentlərin temperaturun dəyişməsinə qarşı həssaslığı termoləbillik adlanır. Termoləbillik
fermentlərin ən mühüm xassələrindən biridir [2-3].
Məməlilərin fermentlərinin əksəriyyəti 37-38
0
C temperaturda ən yüksək aktivliyə malik
olur. Lakin müstəsnalıq təşkil edən fermentlərə də təsadüf edilir. Belə ki, katalaza 0-10
0
C
temperaturda optimal aktivlik göstərir. Əzələdə olan miokinaza fermenti 100
0
C temperaturda öz
aktivliyini mühafizə edir. Balıqların və başqa soyuqqanlı heyvanların bədənlərində olan fermentlər,
məməlilərin fermentlərinə nisbətən, aşağı temperaturda fəaliyyət göstərirlər.
Fermentlərin aktivliyinin temperaturdan asılılığı canlı orqanizmdə baş verən bəzi kimyəvi
reaksiyaların gedişini idarə etməyə imkan verir. Cərrahlar bir sıra mürəkkəb cərrahi müdaxilələrdə
fermentlərin bu xassəsindən istifadə edirlər. Onlar əməliyyatdan əvvəl xəstənin bədənini
soyutmaqla «qış yuxusuna» müvafiq gələn vəziyyət yaradır və bu yolla fermentativ reaksiyaların
sürətinin azalmasına, maddələr mübadiləsinin yavaşımasına nail olurlar. Bu, toxumalarda oksigen
aclığı əmələ gəlməsinin qarşısını alır.
Fermentativ reaksiyaların sürətinin substratın qatılığından asılılığı haqqında məlumat
vermək məqsədi ilə müəllim izah edir ki, fermentativ reaksiyaların sürəti fermentlərin qatılığı ilə
düz mütənasibdir. Mühitdə ferment molekullarının artması zaman vahidi ərzində reaksiyaya girən
substratın miqdarının yüksəlməsinə səbəb olur. Fermentlərin qatılığı ilə fermentativ reaksiyaların
Esteraza
160
sürəti arasındakı asılılıq aşağıdakı düsturla ifadə olunur:
V = k · [E]
Burada V-reaksiyanın sürəti, K-sürət əmsalı, E-isə fermentin qatılığını ifadə edir.
Fermentativ reaksiyaların sürəti təkcə fermentlərin deyil, həm də reaksiyaya girən
substratların qatılığından asılı olaraq dəyişə bilər.
Fermentlər mühitin pH-na qarşı olduqca həssasdırlar. Bu həssaslığı izah etmək məqsədilə
müəllim aşağıdakı məlumatı izah etməlidir. Fermentlərin əksəriyyəti pH-ın müəyyən bir qiymətində
optimal fəaliyyət göstərirlər. Fermentlər polielektroliz olduqlarına görə, onların ion yükü pH-dan
asılıdır. Bununla əlaqədar olaraq pH fermentlərin aktivliyinə də təsir göstərir.
Bəzi hallarda fermentin optimum pH-ı mühitdə olan maddələrin təsiri nəticəsində dəyişə
bilir, çox zaman müxtəlif bufer sistemlər fermentlərə belə təsir göstərirlər. Fermentlərin
əksəriyyətinin optimal pH-ı 7-yə yaxındır (neytral mühitdir). Belə fermentlər həm turş, həm də
qələvi mühitdə zəif fəaliyyət göstərirlər. Lakin qüvvətli turşu və ya qələvi mühitdə optimal təsir
göstərən fermentlər də məlumdur. Məsələn, mədə şirəsində olan pepsin yalnız qüvvətli turş mühitdə
(pH=1,5-2,5) aktiv fəaliyyət göstərir. Tripsin isə belə mühitdə öz aktivliyini itirir. Ağız suyunun
amilazası və mədəaltı vəz şirəsindəki tripsin yalnız qələvi mühitdə (pH=8) aktiv olur.
Fermentlərlə qeyri-üzvi katalizatorların oxşarlıq və fərqli cəhətlərini izah etmək məqsədi ilə
müəllim izah edir ki, biokimyəvi reaksiyaların katalizatorları olan fermentlərin kimyəvi
katalizatorlara oxşar əlamətləri aşağıdakılardır:
1. Fermentlər termodinamikanın ümumi qanunlarına uyğun gəlməyən reaksiyaları kataliz
edə bilmirlər. Onlar yalnız enerji mübadiləsi baxımından mümkün olan və katalizatorsuz şəraitdə
baş verə bilən reaksiyaları sürətləndirirlər.
2. Fermentlər kataliz etdikləri reaksiyanın son məhsulunun tərkibinə daxil olmur və
reaksiyadan dəyişikliyə uğramamış şəkildə çıxırlar.
3. Fermentlər dönər reaksiyaları dəyişmir, yalnız bu reaksiyaların müvazinət həddinə
çatmasını sürətləndirirlər.
Bunlarla yanaşı, fermentlərin bir sıra spesifik xassələri onları kimyəvi katalizatorlardan
fərqləndirir. Bu fərqlər ilk növbədə fermentlərin bioloji mənşəli maddələrdən – zülallardan ibarət
olması ilə əlaqədardır.
1. Kimyəvi strukturuna görə bütün fermentlər zülallardır. Buna görə fermentlər
temperaturun və mühitin pH-nın təsirinə qarşı yüksək dərəcədə həssas olurlar.
2. Fermentativ katalizin sürəti kimyəvi katalizə nisbətən yüksək olur. Məsələn, katalaza
fermentinin iştirakı şəraitində hidrogen-peroksidin suya və oksigenə parçalanması ilə nəticələnən
reaksiyanın sürəti platin və ya dəmirin katalizatorluğu şəraitində gedən eyni reaksiyaya nisbətən
təxminən 100 min dəfələrlə artıq olur. Bir ferment molekulu adi bədən temperaturu şəraitində bir
neçə mindən 1 milyona qədər substrat molekulunu dəyişikliyə uğrada bilər. Belə sürət heç bir
kimyəvi katalizator üçün xarakterik deyil.
3. Fermentlər yüksək dərəcədə spesifikliyə malik olan katalizatorlardır. Yəni hər ferment
konkret bir substrata təsir göstərə bilir. Hətta bəzi üzvi maddələrin stereoizomerlərindən yalnız
birinə təsir göstərə bilən fermentlər də mövcuddur. Qeyri-üzvi katalizatorlar isə müxtəlif
reaksiyaların sürətini artıra bilirlər.
4. Fermentativ reaksiyanın sürəti fermentin miqdarı ilə düz mütənasibdir. Kimyəvi kataliz
zamanı isə reaksiyanın sürəti katalizatorun miqdarından ciddi şəkildə asılı olmur.
5. Kimyəvi katalizatorun fəallığı dəyişmir, fermentlərin fəallığı isə tənzim edilə bilir. Bu
xassələr sayəsində fermentlər orqanizmdə gedən reaksiyaların sürətini mühit şəraitindən asılı olaraq
dəyişə bilirlər.
6. Fermentlər biokimyəvi reaksiyaları normal atmosfer təzyiqi, bədən temperaturu və neytral
mühitə yaxın olan pH şəraitində kataliz edirlər. Onlardan fərqli olaraq kimyəvi katalizatorlar üçün
161
çox vaxt yüksək təzyiq, qatı turşu və ya qələvi mühit və yüksək temperatur tələb olunur.
Fermentlərin kimyəvi təbiəti haqqında [1,4] məlumat vermək məqsədi ilə müəllim izah
etməlidir ki, fermentlər bioloji katalizator xassəsinə malik olmaqla bərabər, zülalların da ən
səciyyəvi xassələrini də özlərində əks etdirirlər. Yəni fermentlər də zülallar kimi amfoter xassəli
birləşmələrdir. Molekullarında həm mənfi, həm də müsbət yüklənmiş hissəciklər olduğuna görə,
fermentlər elektroliz zamanı elektrodlar arasında hərəkət edir. Bütün zülallar kimi, fermentləri də
məhlullarından aşağı temperatur şəraitində duzların, asetonun, etil spirtinin və bəzi başqa
birləşmələrin təsiri altında çökdürmək mümkündür. Bu prosedura kifayət qədər ehtiyatla yerinə
yetirildikdə fermentlərin aktivliyi itmir. Fermentlər irimolekullu birləşmələr olduğuna görə
yarımkeçirici membranlardan keçmirlər.
Ferment xassəsinə malik olan zülalların molekul kütləsi 15 minlə bir neçə milyon arasında
tərəddüd edir.
Mürəkkəb zülallar qrupuna aid olan fermentlərin zülal komponenti apoferment, bütünlükdə
ferment molekulu isə xoloferment adlanır.
Mürəkkəb zülal qruluşuna malik olan fermentlərin qeyri-zülali hissəsi asanlıqla
dissosiasiyaya uğrayırsa, buna koferment deyilir. Bəzi fermentlərin qeyri-zülali hissəsi
apofermentlə sabit birləşmə şəklində olur və biokimyəvi reaksiyaların gedişində molekuldan
ayrılmır, bunlara prostetik qrup deyilir. Lakin prostetit qruplarla koferment arasında kəskin sərhəd
yoxdur. Ferment molekulunda apofermentlə qeyri-zülali hissə arasında rabitənin möhkəmliyi geniş
hüdudda dəyişə bilir. Bəzən eyni bir kofaktor bir fermentin aktiv mərkəzi ilə möhkəm birləşir,
başqa fermentin tərkibində isə kifayət qədər mütəhərrik şəkildə olur. Məsələn,
flavinadenindinukleotid suksinatdehidrogenaza fermentinin kofermentidir, bioloji oksidləşmə
sisteminin ferment kompleksinə isə bu birləşməyə prostetik qrup şəklində rast gəlinir.
Ferment molekullarının zülal olmayan hissələrinə kofaktor da deyilir. Apofermentlə
kofaktor arasında əsasən ion və hidrogen rabitələri, az hallarda isə kovalent rabitə olur.
Kofaktorlar ferment molekulunda müxtəlif funkusiyaları həyata keçirirlər: onlar 1) kataliz
prosesində; 2) fermentin zülal hissəsinin substratla kontaktının yaradılmasında və 3) apoferment
sabitliyinin mühafizəsində iştirak edə bilirlər.
Kofermentlər biokimyəvi reaksiyalarda substrat molekullarından ayrılan funksional
qrupların akseptorları və ya onlara birləşən funksional qrupların donorları kimi iştirak edir. Belə
hallarda koferment substratın funksiyasına oxşar olan funksiyanı yerinə yetirdiyinə görə, onu
kosubstrat da adlandırmaq olar. Fikrimizi izah etmək üçün aşağıda koferment vasitəsi ilə həyata
keçirilən iki ardıcıl reaksiyanın sxemini veririk:
E – K + AH
2
A + E – KH
2
E
– KH
2
+ B
E
– K + BH
2
Burada, E-ferment, K-koferment, AH
2
və B isə substratdır. Sxemdən göründüyü kimi AH
2
molekullarının oksidləşməsi (hidrogensizləşməsi) üçün koferment KH
2
öz əvvəlki vəziyyətinə (K)
qayıtmalıdır. Bu isə prosesdə ikinci fermentin (E
) iştirak etməsi nəticəsində həyata keçirilir.
Fermentlərin katalitik aktivliyi və spesifikliyi əsasən apofermentin strukturundan asılıdır.
Koferment isə müxtəlif apofermentlərlə əlaqəli şəkildə bir-birindən fərqlənən substratların
biokimyəvi reaksiyalarında iştirak edə bilər. Məsələn, müxtəlif dehidrogenazaların
(laktatdehidrogenaza, izositratdehidrogenaza, malatdehidrogenaza və s.) apofermentləri bir-birindən
əsaslı surətdə fərqlənir. Lakin onların hamısının tərkibində koferment funksiyasını NAD+ yerinə
yetirir.
Fermentativ katalizin mexanizmini izah edən müasir təsəvvürlərə görə, fermentlərin təsiri
altında həyata keçən reaksiyaların gedişində fermentlə substrat arasında müvəqqəti birləşmələr
əmələ gəlir və substrat dəyişikliyə uğradıldıqdan sonra bu birləşmələr də parçalanır. Çox vaxt
substratın molekulu ona təsir göstərən fermentin molekuluna nisbətən kiçik olur. Deməli, ferment-
162
substrat kompleksində ferment molekulunun kiçik bir hissəsi substratla təmasda ola bilir. Bu
hissəyə fermentin aktiv mərkəzi deyilir. Beləliklə, fermentin «aktiv mərkəzi» adı altında ferment
molekulunun substratla bilavasitə qarşılıqlı təsirinə şərait yaradan və kataliz prosesində iştirak edən
hissəsi nəzərdə tutulur [1-5].
Aktiv mərkəzin tərkibinə ferment molekulunda olan aminturşu qalıqlarının funksional
qrupları və kofaktor daxil ola bilər. Bir neçə struktur vahidlərindən ibarət olan fermentlərin hər
molekulunda struktur vahidlərinin sayı qədər aktiv mərkəzlər olur. Bəzən isə fermentin iki struktur
vahidi aktiv mərkəzin formalaşmasında müştərək iştirak edir.
Aktiv mərkəzdə şərti olaraq iki zona ayırd edilir: 1) katalitik zona – aktiv mərkəzin substrata
kimyəvi təsir göstərən hissəsi; 2) kontakt zonası – substratla fermentin təmasını təmin edən hissə.
Lakin bu bölgü müəyyən qədər şərti məna daşıyır. Çünki, biokimyəvi reaksiyanın həm spesifikliyi,
həm də substratın katalitik mərkəzdə uğradığı dəyişikliklərin sürəti əslində fermentin kontakt zonası
vasitəsilə substrat molekulunu özünə birləşdirmək qabiliyyətindən asılıdır. Substrat molekulunda da
bir-birindən fərqlənən funksional qruplar olur. Bu qruplardan biri və ya bir neçəsi substratın
fermentlə kontaktını təmin edir, bir kimyəvi rabitə və ya funksional qrup isə spesifik olaraq
fermentativ dəyişikliyə uğrayır.
XX əsrin sonlarında bir sıra fermentlərin aktiv mərkəzində aminturşuların ardıcıllığı
müəyyən edilmişdir. Çox vaxt fermentin aktiv mərkəzinə 12-16 aminturşusu qalığı daxil olur. Lakin
bunların sayı bir qədər çox ola bilər. Aktiv mərkəzə daxil olan aminturşular polipeptid zəncirində
bir-birindən uzaqda və hətta ferment molekulunun bir-birinin əksinə olan uclarında yerləşə bilər.
Lakin bu aminturşular polipeptid molekulunun fəza strukturunda bir-birinə yaxın mövqe tutur və
aktiv mərkəzi təşkil edir. Polipeptid zəncirində aktiv mərkəzin yaxınlığında mövqe tutan digər
aminturşu qalıqları fermentin aktiv mərkəzinin fəza konfiqurasiyasının formalaşmasında iştirak edir
və onun funksional qruplarının substrata təsir etməsinə şərait yaradır. Bunlara yardımçı qruplar
deyilir. Aktiv mərkəzdən aralıda yerləşən digər funksional qruplar da ferment molekulunun ümumi
fəza konfiqurasiyasının formalaşmasına şərait yaradır.
Molekulu sadə zülallardan ibarət olan fermentlərin aktiv mərkəzinin kontakt və katalitik
zonalarında funksional qrup funksiyasını yalnız aminturşu qalıqları yerinə yetirir. Mürəkkəb zülal
tərkibli fermentlərdə isə bu prosesdə kofaktorların daha da böyük rolu vardır.
Fikrimizcə fermentlər haqqında yuxarıda qeyd edilən əlavə məlumatların tələbələrə
çatdırılması ilə onlarda fermentlər haqqında ətraflı məlumatın formalaşmasına nail olmaq olar.
Dostları ilə paylaş: |