Elmi ƏSƏRLƏR, 2016, №6 (76) nakhchivan state university. Scientific works, 2016, №6 (76)

Cəmi 
455 
178 
39,1 
878 
6-8 
5 
151 
43 
28,5 
243 
4-6 
4 
606 
221 
36,4 
1121 
7-8 
 
Bütün  yaşdan  olan  heyvanlar  arasında  yay  fəslində,  invaziyanın  ekstensivliyinin  digər 
fəsillərə nisbətən aşağı (27,4%) olmasının səbəbi aşağıdakı amillər ilə də izah edilə bilər. Bu vaxtlar 
heyvanlar tövlədən kənar, açıq şəraitdə olduqlarından vahid sahəyə düşən heyvanların sayı az olur 
və  onlar  bir-biri  ilə  nisbətən  az  kontaktda  olurlar.  Eyni  zamanda  açıq  sahələrdə  günəşin 
ultrabənövşəyi  şüaları  da  oosistaların  müəyyən  hissəsinin  məhv  olmasına  səbəb  olur.    Torpağın 
yüksək  dərəcədə  qızması  mühitə  atılan  oosistaların  inkişafının  elə  ilk  mərhələlərində  oosistaların 
quruyaraq məhv olmasına səbəb olur. 

 
156 
 
Bu  səbəbdən  də  heyvanların  invazion  oosistaları  udmaq  ehtimalının  minimuma  enməsi 
invaziyanın ekstensivliyinin aşağı düşməsinə səbəb  olur. 
 
 
NƏTİCƏ 
Ev donuzlarının koksidi növləri ilə yoluxmasının öyrənilməsi nəticəsində məlum olmuşdur ki, 
ilin  fəsillərindən  asılı  olmayaraq  yaşı  1  ilə  qədər  olan  cavan  heyvanlar  4  növ  Eimeria  (Eimeria 
debliecki,  Eimeria  polita,  Eimeria  perminuta,  Eimeria  scabra)  və  1  növ  İsospora  (İsospora  suis), 
yaşı  1  ildən  2  ilə  qədər  olan  heyvanlar  isə  3  növ  Eimeria  (Eimeria  debliecki,  Eimeria  polita, 
Eimeria  perminuta) və 1 növ  İsospora (İsospora  suis) ilə  yoluxub. Heyvanların  yoluxması  ən çox 
yazda və payızda, nisbətən aşağı  yoluxma ekstensivliyi qış aylarında, ən aşağı  yoluxma isə yayda 
baş verir. 
ƏDƏBİYYAT 
1.
 
Анисимова,  М.А.  Распространение  и  лечение  смешанных  инвазий  свиней  //  Труды 
Кубанского ГАУ. Краснодар, 2013b. В4(43). с.174 -176 
2.
 
Гаврилова  Н.А.,  Петрова  М.С.  Микстинвазии  свиней  в  хозяйствах  промышленного 
типа  //  Материалы  II  Международного  ветеринарного  конгресса  International  VETistanbul 
Group Congress, 2015. p.333-334 
3.
 
Данко Н.Н. Эпизоотологическая ситуация по изоспорозу и эймериозу свиней в Ивано-
Франковской области // Журнал Теория и практика паразитарных болезней животных. 2011 
c. 160-162 
4.
 
Дахно  И.С.  Негреба  Ю.В.  Дахно  Г.Ф.  Распространение  желудочно  –  кишечных 
паразитозов  свиней  в  хозяйствах  Сумской  области  //  Журнал  Теория  и  практика 
паразитарных болезней животных. № 10, 2009, c.150-153 
5.
 
Лакин Г.Ф. Биометрия. М.: Высшая школа, 1990, 352 с 
6.
 
Мусаев  M.А.,  Алиева  Ф.К.,  Абидова  X.C.,  Боровских  Д.Р.  Кокцидии  (Apicomplexa: 
Eimeridae,  Sarcocystidae)  свиней  в  Азербайджане.  //  В  кн.:  Материалы  Закавказской 
конференции по паразитологии (12-14 июня 1984 года), Тбилиси, Мецниереба. 1985, с. 69-70. 
7.
 
Мусаев М.А., Алиева Ф.К., Абидова Х.С. Кокцидии свиней в районах юго-восточного 
Кавказа (в пределах Азербайджанской ССР) // В кн. Современные проблемы протозоологии: 
Материалы к третьему съезду Всесоюзного общества протозоологов. Вильнюс, 1982, с. 242. 
8.
 
Новиков  А.С.,  Кряжев  А.Л.  Протозойные  инвазии  поросят  раннего  возраста  в 
вологодской области // Журнал Теория и практика паразитарных болезней животных. 2015, 
№ 16. c.308-309 
9.
 
Сафиуллин  Р.Т  Изоспороз  поросят  в  хозяйствах  промышленного  типа  // 
Журнал Теория и практика паразитарных болезней животных. № 15, 2014, c.266-269. 
10.
 
Anja Joachim,  Lukas Schwarz.  Coccidia  of  Swine:  Eimeria  Species,  Cystoisospora 
(syn. Isospora) suis. Encyclopedia of Parasitology, 2015. pp 1-5. 
11.
 
Duszynski  D.W.,  Upton  S.J.  Cyclospora,  Eimeria,  Isospora,  and  Cryptosporidium  spp.  // 
Parasitic Diseases of Wild Mammals, 2
nd
 
ed. Iowa State University Press. 2001, p.416-459 
 
ABSTRACT 
Nurana Hadjiyeva  
Elşad Ahmadov 
Coccıdıa  ınfectıon of the genus eimeria and isospora ın domestıc pıgs of prıvate farms  of 
Balakan regıon  
The paper presents data on the dynamics of changes  in extensity of  coccidia  infection of 
domestic pigs on  private farms of Balakan region according to the season  and age of the animals. 
The research carried out from 2011 to 2014 revealed that the extensity of infection in animals of 
private pig farms was -36.4% (660/221). 

 
157 
 
Extensity  of  coccidia  infection  in  pigs  varies  depending  on  the  age  of  the  animals  and  the 
season.  The  highest  rate  of  extensity  was  registered  in  pigs  aged  1-6  months  (42.7%),  while  the 
lowest - in animals from one year to two years (28.5%). A result of study of infection in domestic 
pigs with species of coccidia
 
was revealed
 
that regardless of season in piglets up to the aged of one 
year indicate 4 species of Eimeria:  Eimeria debliecki, Eimeria polita, Eimeria perminuta, Eimeria 
scabra)  and  1  species  İsospora  (İsospora  suis),  in  animals  aged  one  to  two  years  -3  species  of 
Eimeria (Eimeria  debliecki,  Eimeria polita,  Eimeria  perminuta)  и  1 species of  İsospora (İsospora 
suis). The highest extensity infection occurs in spring and autumn, low infection is relatively in the 
winter months, and the lowest - in the summer. 
 
 
РЕЗЮМЕ 
 
Нурана Гаджиева 
Эльшад Ахмедов 
Зараженность  домашних свиней  частных хозяйств  Балаканского района   
кокцидиями рода  Eimeria  и İsospora 
В  статье  представлены  данные  о  динамике  изменений  экстенсивности  кокцидиозной 
инвазии домашних свиней  частных хозяйств  Балаканского района в зависимости от возраста 
животных и сезона года. В результате исследований, проведенных в 2011-2014-е годы, было 
выявлено, что экстенсивность инвазии у животных частных свиноводческих хозяйств района 
составляла  -36,4%  (660/221).  Экстенсивность  кокцидиозной  инвазии  свиней    изменяется  в 
зависимости от возраста животных и сезона года. Самый высокий показатель экстенсивности  
зарегистрирован у поросят в возрасте  1-6 месяцев (42,7%), а самый низкий – у животных  от 
года  до двух лет (28,5%). 
В  результате  изучения  зараженности  домашних  свиней  видами  кокцидий  выявлено, 
что  независимо  от  сезона  года  у  поросят  в  возрасте  до  года  обнаружены  4  вида  Eimeria 
(Eimeria debliecki, Eimeria polita, Eimeria perminuta, Eimeria scabra) и 1 вид İsospora (İsospora 
suis), у животных в возрасте от года до двух лет  -3 вида  Eimeria (Eimeria debliecki, Eimeria 
polita,  Eimeria  perminuta)  и  один  вид  İsospora  (İsospora  suis).  Наиболее  высокая 
экстенсивность заражения наблюдается  у  животных  весной  и  осенью,  сравнительно  низкая 
зараженность в зимние месяцы, а самая низкая – летом. 
 
 
NDU-nun  Elmi  Şurasının  26  aprel  2016-cı  il  tarixli  qərarı  ilə  çapa 
tövsiyə olunmuşdur (protokol № 09) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

 
158 
 
NAXÇIVAN DÖVLƏT UNİVERSİTETİ.  ELMİ ƏSƏRLƏR,  2016,  № 6 (76) 
 
NAKHCHIVAN STATE UNIVERSITY.  SCIENTIFIC WORKS,  2016,  № 6 (76) 
 
НАХЧЫВАНСКИЙ  ГОСУДАРСТВЕННЫЙ  УНИВЕРСИТЕТ.  НАУЧНЫЕ  ТРУДЫ,  2016,  № 6 (76) 
 
 
 
METODİKA 
MİRNAZİM SEYİDOV 
[e-mail] 
AKİF ƏLİYEV 
Naxçıvan Dövlət Universiteti 
UOT: 833·054 
 
«FERMENTLƏR» MÖVZUSUNUN TƏDRİSİ METODİKASI 
 
Açar  sözlər:  ferment,  biokimyəvi  katalizator,  koferment,  prostetit  qrup,  xoloferment, 
aminturşu, maddələr mübadiləsi, assimilyasiya, dissimilyasiya 
 
Key  words:  ferment,  biochemical  catalyst,  coenzyme,  prostatic  group,  holoenzyme,  amino 
acid, exchange of substances, assimilation, dissimilation 
Ключевые 
слова: 
фермент, 
биохимический 
катализатор, 
кофермент, 
простетическая группа, холофермент, аминная кислота, обмен веществ 
 
 
Pedaqoji  yönümlü  universitetlərin  «Kimya»  fakültələrində  «Həyat  fəaliyyətinin  kimyəvi 
əsasları» fənni tədris edilir. Bu sahədə olan dərsliklərdə fermentlər haqqında çox az məlumat verilir. 
Bu  məlumatlar  isə  tələbələrin  fermentlər  haqqında  biliyinin  tam  formalaşmasını  təmin  etmir. 
Göstərilən  çatışmazlığı  aradan  qaldırmaq  üçün  yazılmış  bu  məqalənin  qarşısında  tələbələrin 
fermentlər  haqqında  biliyini  artırmaq,  fermentlərin  bioloji  katalizator  olduğunu  və  fermentativ 
reaksiyaların  orqanizm  üçün  nə  dərəcədə  böyük  əhəmiyyətə  malik  olduğunu  aydınlaşdırmaq,  bir 
sözlə,  bu  bioloji  katalizatorlar  haqqında  onlarda  ətraflı  məlumatın  formalaşmasına  nail  olmaq 
məqsədi qoyulmuşdur. 
 
Bu  məqsədlə  izah  edilməlidir  ki,  fermetlər  –  canlı  orqanizmdə  gedən  biokimyəvi 
reaksiyaları  sürətləndirmək  qabiliyyətinə  malik  olan,  lakin  bu  reaksiyaların  son  məhsullarının 
tərkibinə daxil olmayan zülal təbiətli spesifik bioloji katalizatorlardır. 
 
Saysız-hesabsız  biokimyəvi  reaksiyalardan  ibarət  olan  maddələr  mübadiləsi  həyati 
proseslərin  əsasını  təşkil  edir.  Bu  reaksiyaların  əksəriyyəti  müvafiq  fermentlərin  katalizatorluğu 
şəraitində baş verir [1-5]. 
 
Fermentlərin iştirakı olmadan biokimyəvi reaksiyalar çox zəif sürətlə keçər və coşğun həyati 
proseslər  üçün  heç  bir  əhəmiyyət  kəsb  etməzdi.  Beləliklə,  fermentlər  biokimyəvi  reaksiyaları 
sürətləndirərək,  həyati  proseslərin  müəyyən  istiqamətdə  inkişafına  yardım  göstərirlər.  Mübadilə 
reaksiyalarının  ardıcıllığı  və  qarşılıqlı  əlaqəsi  canlı  hüceyrədəki  fermentlər  yığımı  və onların  nisbi 
aktivliyi  ilə  əlaqədardır.  Deyilənlərdən  aydın  olur  ki,  həyatın  mahiyyətinin  dərk  edilməsində 
fermentlərin öyrənilməsinin mühüm əhəmiyyəti vardır. 
 
Müəllim  tələbələrə  fermentlər  haqqında  elmin  –  enzimologiya  adlanmasını,  enzimologiya 
elminin  inkişaf  tarixi  haqqında  məlumat  verdikdən  sonra,  fermentlərin  spesifikliyi  haqqındakı 
aşağıdakı məlumatları çatdırmalıdır. 
 
Bu məqsədlə müəllim qeyd etməlidir ki, fermentlərin ən mühüm xassələrindən biri bundan 
ibarətdir  ki,  onlar  hər  hansı  substratın  müəyyən  çevrilməsini  sürətləndirməklə  seçici  təsir 
göstərirlər.  Bu  fermentləri  qeyri-üzvi  katalizatorlardan  fərqləndirən  əsas  xüsusiyyətlərdən  biridir. 
Təsir spesifikliyinin əlamətinə görə, fermentləri iki qrupa bölmək olar: 
1.
 
mütləq spesifikliyə malik olan fermentlər 

 
159 
 
2.
 
nisbi spesifikliyə malik olan fermentlər 
Fermentlərin  spesifikliyi  dedikdə,  onun  sabit  sürətdə  eyni  bir  maddənin  müəyyən 
reaksiyasını sürətləndirməsi nəzərdə tutulur. Məsələn, ureaza fermenti sidik cövhərini hidroliz yolu 
ilə ammonyaka və karbon qazına parçalayır. Ureaza bu reaksiyadan başqa heç bir kimyəvi prosesə 
katalitik  təsir  göstərmir.  Arginaza  fermentinin  təkcə  argininə  hidrolitik  təsir  etməsi  də  mütləq 
spesifikliyə  misal  ola  bilər.  Hətta  kimyəvi  tərkibinə  görə  argininə  çox  yaxın  olan  birləşmələr  də 
(məsələn, argininin metil efiri) arginazanın təsiri ilə parçalanmır. 
Fermentlərin  stereokimyəvi  spesifikliyi  də  mütləq  spesifikliyə  aiddir.  Hər  bir  ferment 
müəyyən bir maddənin iki optik izomerindən yalnız birinə təsir göstərə bilir. 
Nisbi spesifik fermentlər kimyəvi quruluşuna görə eyni bir qrupa daxil olan maddələrə təsir 
göstərirlər.  Mürəkkəb  efirlərin  hidroliz  reaksiyalarını  kataliz  edən  esterazalar  nisbi  spesifik  təsir 
göstərən fermentlərə aiddir: 
                               
O 
R – C – O – R
1
 + H
2
O 
 R – COOH + R
1
OH 
 
Esterazalar  mürəkkəb  efir  rabitəsinə  spesifik  təsir  göstərirlər.  Onların  təsiri  reaksiyaların 
kimyəvi  tərkibindən asılı deyil.  Lakin  nisbətən  yüksək dərəcədə təkmilləşmiş seçicilik qabiliyyəti 
olan  esterazalara  da  təsadüf  edilir.  Onlar  radikallarından  biri  eyni  olan  efir  rabitələrinə  təsir 
göstərirlər.  Fosfatazalar  yalnız  fosfat  turşusu  qalıqlarının  iştirak  etdiyi  efir  rabitələrini  parçalayır. 
Onlar  fosfat  turşusu  ilə  mürəkkəb  efir  rabitəsi  vasitəsi  ilə  birləşmiş  bütün  spirt  növlərinə  təsir 
göstərə bilir. 
Fermentlərin  aktivliyinin  temperaturdan  asılılığını  tələbələrə  izah  etmək  məqsədi  ilə 
müəllim  izah  edir  ki,  hər  bir  ferment  mühitin  temperaturunun  müəyyən  səviyyəsində  ən  yüksək 
aktivliyə  malik  olur.  Belə  temperatura  fermentlərin  optimal  temperaturu  deyilir.  Mühitin 
temperaturu  optimal  temperaturdan  aşağı  və  yuxarı  olduqda    fermentlərin  aktivliyi  azalır. 
Temperatur  40
0
C-yə  qədər  qalxdıqda  fermentlərin  əksəriyyətinin  aktivliyi  yüksəlir.  Bu  kimyəvi 
reaksiyaların  temperaturunun  yüksəkliyindən  asılılığı  haqqında  məlum  olan  ümumi 
qanunauyğunluğa müvafiq gəlir. Müəyyən edilmişdir ki, temperaturun 10
0
C yüksəlməsi fermentativ 
reaksiyaların sürətini iki dəfə artırır. Fermentlərin əksəriyyəti bu qanunauyğunluğa temperaturun 0
0
-
dən  50
0
C-yə  qədər  dəyişdiyi  şəraitdə  tabe  olurlar.  Lakin  temperatur  50
0
C-dən  yuxarı  qalxdıqda 
fermentlərin aktivliyi azalır. 60-70
0
C temperaturda isə onların əksəriyyəti inaktivləşmiş halda olur. 
Fermentlərin aktivlik dərəcəsi müəyyən temperaturun təsir müddətindən də asılıdır. 
Fermentlərin temperaturun dəyişməsinə qarşı həssaslığı termoləbillik  adlanır. Termoləbillik 
fermentlərin ən mühüm xassələrindən biridir [2-3]. 
Məməlilərin  fermentlərinin  əksəriyyəti  37-38
0
C  temperaturda  ən  yüksək  aktivliyə  malik 
olur.  Lakin  müstəsnalıq  təşkil  edən  fermentlərə  də  təsadüf  edilir.  Belə  ki,  katalaza  0-10
0
C 
temperaturda  optimal  aktivlik  göstərir.  Əzələdə  olan  miokinaza  fermenti  100
0
C  temperaturda  öz 
aktivliyini mühafizə edir. Balıqların və başqa soyuqqanlı heyvanların bədənlərində olan fermentlər, 
məməlilərin fermentlərinə nisbətən, aşağı temperaturda fəaliyyət göstərirlər. 
Fermentlərin  aktivliyinin  temperaturdan  asılılığı  canlı  orqanizmdə  baş  verən  bəzi  kimyəvi 
reaksiyaların gedişini idarə etməyə imkan verir. Cərrahlar bir sıra mürəkkəb cərrahi müdaxilələrdə 
fermentlərin  bu  xassəsindən  istifadə  edirlər.  Onlar  əməliyyatdan  əvvəl  xəstənin  bədənini 
soyutmaqla  «qış  yuxusuna»  müvafiq  gələn  vəziyyət  yaradır  və  bu  yolla  fermentativ  reaksiyaların 
sürətinin  azalmasına, maddələr mübadiləsinin  yavaşımasına nail olurlar.  Bu, toxumalarda oksigen 
aclığı əmələ gəlməsinin qarşısını alır. 
Fermentativ  reaksiyaların  sürətinin  substratın  qatılığından  asılılığı  haqqında  məlumat 
vermək  məqsədi  ilə  müəllim  izah  edir  ki,  fermentativ  reaksiyaların  sürəti  fermentlərin  qatılığı  ilə 
düz mütənasibdir. Mühitdə ferment molekullarının artması zaman vahidi ərzində reaksiyaya girən 
substratın  miqdarının  yüksəlməsinə  səbəb  olur.  Fermentlərin  qatılığı  ilə  fermentativ  reaksiyaların 
Esteraza

 
160 
 
sürəti arasındakı asılılıq aşağıdakı düsturla ifadə olunur: 
 
V = k · [E] 
 
Burada V-reaksiyanın sürəti, K-sürət əmsalı, E-isə fermentin qatılığını ifadə edir. 
Fermentativ  reaksiyaların  sürəti  təkcə  fermentlərin  deyil,  həm  də  reaksiyaya  girən 
substratların qatılığından asılı olaraq dəyişə bilər. 
Fermentlər  mühitin  pH-na  qarşı  olduqca  həssasdırlar.  Bu  həssaslığı  izah  etmək  məqsədilə 
müəllim aşağıdakı məlumatı izah etməlidir. Fermentlərin əksəriyyəti pH-ın müəyyən bir qiymətində 
optimal  fəaliyyət  göstərirlər.  Fermentlər  polielektroliz  olduqlarına  görə,  onların  ion  yükü  pH-dan 
asılıdır. Bununla əlaqədar olaraq pH fermentlərin aktivliyinə də təsir göstərir. 
Bəzi  hallarda  fermentin  optimum  pH-ı  mühitdə  olan  maddələrin  təsiri  nəticəsində  dəyişə 
bilir,  çox  zaman  müxtəlif  bufer  sistemlər  fermentlərə  belə  təsir  göstərirlər.  Fermentlərin 
əksəriyyətinin  optimal  pH-ı  7-yə  yaxındır  (neytral  mühitdir).  Belə  fermentlər  həm  turş,  həm  də 
qələvi  mühitdə  zəif  fəaliyyət  göstərirlər.  Lakin  qüvvətli  turşu  və  ya  qələvi  mühitdə  optimal  təsir 
göstərən fermentlər də məlumdur. Məsələn, mədə şirəsində olan pepsin yalnız qüvvətli turş mühitdə 
(pH=1,5-2,5)  aktiv  fəaliyyət  göstərir.  Tripsin  isə  belə  mühitdə  öz  aktivliyini  itirir.  Ağız  suyunun 
amilazası və mədəaltı vəz şirəsindəki tripsin yalnız qələvi mühitdə (pH=8) aktiv olur. 
Fermentlərlə qeyri-üzvi katalizatorların oxşarlıq və fərqli cəhətlərini izah etmək məqsədi ilə 
müəllim  izah  edir  ki,  biokimyəvi  reaksiyaların  katalizatorları  olan  fermentlərin  kimyəvi 
katalizatorlara oxşar əlamətləri aşağıdakılardır: 
1.  Fermentlər  termodinamikanın  ümumi  qanunlarına  uyğun  gəlməyən  reaksiyaları  kataliz 
edə  bilmirlər.  Onlar  yalnız  enerji  mübadiləsi  baxımından  mümkün  olan  və  katalizatorsuz  şəraitdə 
baş verə bilən reaksiyaları sürətləndirirlər. 
2.  Fermentlər  kataliz  etdikləri  reaksiyanın  son  məhsulunun  tərkibinə  daxil  olmur  və 
reaksiyadan dəyişikliyə uğramamış şəkildə çıxırlar. 
3.  Fermentlər  dönər  reaksiyaları  dəyişmir,  yalnız  bu  reaksiyaların  müvazinət  həddinə 
çatmasını sürətləndirirlər. 
Bunlarla  yanaşı,  fermentlərin  bir  sıra  spesifik  xassələri  onları  kimyəvi  katalizatorlardan 
fərqləndirir.  Bu  fərqlər  ilk  növbədə  fermentlərin  bioloji  mənşəli maddələrdən  –  zülallardan  ibarət 
olması ilə əlaqədardır. 
1.  Kimyəvi  strukturuna  görə  bütün  fermentlər  zülallardır.  Buna  görə  fermentlər 
temperaturun və mühitin pH-nın təsirinə qarşı yüksək dərəcədə həssas olurlar. 
2.  Fermentativ  katalizin  sürəti  kimyəvi  katalizə  nisbətən  yüksək  olur.  Məsələn,  katalaza 
fermentinin  iştirakı  şəraitində  hidrogen-peroksidin  suya  və  oksigenə  parçalanması  ilə  nəticələnən 
reaksiyanın  sürəti  platin  və  ya  dəmirin  katalizatorluğu  şəraitində  gedən  eyni  reaksiyaya  nisbətən 
təxminən 100 min dəfələrlə artıq olur. Bir ferment molekulu adi bədən temperaturu şəraitində bir 
neçə  mindən  1  milyona  qədər  substrat  molekulunu  dəyişikliyə  uğrada  bilər.  Belə  sürət  heç  bir 
kimyəvi katalizator üçün xarakterik deyil. 
3.  Fermentlər  yüksək  dərəcədə  spesifikliyə  malik  olan  katalizatorlardır.  Yəni  hər  ferment 
konkret  bir  substrata  təsir  göstərə  bilir.  Hətta  bəzi  üzvi  maddələrin  stereoizomerlərindən  yalnız 
birinə  təsir  göstərə  bilən  fermentlər  də  mövcuddur.  Qeyri-üzvi  katalizatorlar  isə  müxtəlif 
reaksiyaların sürətini artıra bilirlər.  
4.  Fermentativ  reaksiyanın  sürəti  fermentin  miqdarı  ilə  düz  mütənasibdir.  Kimyəvi  kataliz 
zamanı isə reaksiyanın sürəti katalizatorun miqdarından ciddi şəkildə asılı olmur. 
5.  Kimyəvi  katalizatorun  fəallığı  dəyişmir,  fermentlərin  fəallığı  isə  tənzim  edilə  bilir.  Bu 
xassələr sayəsində fermentlər orqanizmdə gedən reaksiyaların sürətini mühit şəraitindən asılı olaraq 
dəyişə bilirlər. 
6. Fermentlər biokimyəvi reaksiyaları normal atmosfer təzyiqi, bədən temperaturu və neytral 
mühitə yaxın olan pH şəraitində kataliz edirlər. Onlardan fərqli olaraq kimyəvi katalizatorlar üçün 

 
161 
 
çox vaxt yüksək təzyiq, qatı turşu və ya qələvi mühit və yüksək temperatur tələb olunur. 
Fermentlərin  kimyəvi  təbiəti  haqqında  [1,4]  məlumat  vermək  məqsədi  ilə  müəllim  izah 
etməlidir  ki,  fermentlər  bioloji  katalizator  xassəsinə  malik  olmaqla  bərabər,  zülalların  da  ən 
səciyyəvi  xassələrini  də  özlərində  əks  etdirirlər.  Yəni  fermentlər  də  zülallar  kimi  amfoter  xassəli 
birləşmələrdir.  Molekullarında  həm  mənfi,  həm  də  müsbət  yüklənmiş  hissəciklər  olduğuna  görə, 
fermentlər elektroliz zamanı elektrodlar arasında hərəkət edir.  Bütün  zülallar kimi,  fermentləri də 
məhlullarından  aşağı  temperatur  şəraitində  duzların,  asetonun,  etil  spirtinin  və  bəzi  başqa 
birləşmələrin  təsiri  altında  çökdürmək  mümkündür.  Bu  prosedura  kifayət  qədər  ehtiyatla  yerinə 
yetirildikdə  fermentlərin  aktivliyi  itmir.  Fermentlər  irimolekullu  birləşmələr  olduğuna  görə 
yarımkeçirici membranlardan keçmirlər. 
Ferment xassəsinə malik olan zülalların molekul kütləsi 15 minlə bir neçə milyon arasında 
tərəddüd edir. 
Mürəkkəb zülallar qrupuna aid olan fermentlərin zülal komponenti apoferment, bütünlükdə 
ferment molekulu isə xoloferment adlanır. 
Mürəkkəb  zülal  qruluşuna  malik  olan  fermentlərin  qeyri-zülali  hissəsi  asanlıqla 
dissosiasiyaya  uğrayırsa,  buna  koferment  deyilir.  Bəzi  fermentlərin  qeyri-zülali  hissəsi 
apofermentlə  sabit  birləşmə  şəklində  olur  və  biokimyəvi  reaksiyaların  gedişində  molekuldan 
ayrılmır, bunlara prostetik qrup deyilir. Lakin prostetit qruplarla koferment arasında kəskin sərhəd 
yoxdur. Ferment molekulunda apofermentlə qeyri-zülali hissə arasında rabitənin möhkəmliyi geniş 
hüdudda  dəyişə  bilir.  Bəzən  eyni  bir  kofaktor  bir  fermentin  aktiv  mərkəzi  ilə  möhkəm  birləşir, 
başqa  fermentin  tərkibində  isə  kifayət  qədər  mütəhərrik  şəkildə  olur.  Məsələn, 
flavinadenindinukleotid  suksinatdehidrogenaza  fermentinin  kofermentidir,  bioloji  oksidləşmə 
sisteminin ferment kompleksinə isə bu birləşməyə prostetik qrup şəklində rast gəlinir. 
Ferment  molekullarının  zülal  olmayan  hissələrinə  kofaktor  da  deyilir.  Apofermentlə 
kofaktor arasında əsasən ion və hidrogen rabitələri, az hallarda isə kovalent rabitə olur. 
Kofaktorlar  ferment  molekulunda  müxtəlif  funkusiyaları  həyata  keçirirlər:  onlar  1)  kataliz 
prosesində;  2)  fermentin  zülal  hissəsinin  substratla  kontaktının  yaradılmasında  və  3)  apoferment 
sabitliyinin mühafizəsində iştirak edə bilirlər. 
Kofermentlər  biokimyəvi  reaksiyalarda  substrat  molekullarından  ayrılan  funksional 
qrupların  akseptorları  və  ya  onlara  birləşən  funksional  qrupların  donorları  kimi  iştirak  edir.  Belə 
hallarda  koferment  substratın  funksiyasına  oxşar  olan  funksiyanı  yerinə  yetirdiyinə  görə,  onu 
kosubstrat  da  adlandırmaq  olar.  Fikrimizi  izah  etmək  üçün  aşağıda  koferment  vasitəsi  ilə  həyata 
keçirilən iki ardıcıl reaksiyanın sxemini veririk: 
 
E – K + AH
2
 
 A + E – KH
2 
E

 – KH
2
 + B 
 E

 – K + BH
2 
 
  
Burada, E-ferment,  K-koferment,  AH
2
  və B isə substratdır. Sxemdən göründüyü kimi  AH
2
 
molekullarının oksidləşməsi (hidrogensizləşməsi) üçün koferment KH
2
  öz əvvəlki vəziyyətinə (K) 
qayıtmalıdır. Bu isə prosesdə ikinci fermentin (E

) iştirak etməsi nəticəsində həyata keçirilir. 
Fermentlərin  katalitik  aktivliyi  və  spesifikliyi  əsasən  apofermentin  strukturundan  asılıdır. 
Koferment  isə  müxtəlif  apofermentlərlə  əlaqəli  şəkildə  bir-birindən  fərqlənən  substratların 
biokimyəvi  reaksiyalarında  iştirak  edə  bilər.  Məsələn,  müxtəlif  dehidrogenazaların 
(laktatdehidrogenaza, izositratdehidrogenaza, malatdehidrogenaza və s.) apofermentləri bir-birindən 
əsaslı  surətdə  fərqlənir.  Lakin  onların  hamısının  tərkibində  koferment  funksiyasını  NAD+  yerinə 
yetirir. 
Fermentativ  katalizin  mexanizmini  izah  edən  müasir  təsəvvürlərə  görə,  fermentlərin  təsiri 
altında  həyata  keçən  reaksiyaların  gedişində  fermentlə  substrat  arasında  müvəqqəti  birləşmələr 
əmələ  gəlir  və  substrat  dəyişikliyə  uğradıldıqdan  sonra  bu  birləşmələr  də  parçalanır.  Çox  vaxt 
substratın molekulu ona təsir göstərən fermentin molekuluna nisbətən kiçik olur. Deməli, ferment-

 
162 
 
substrat  kompleksində  ferment  molekulunun  kiçik  bir  hissəsi  substratla  təmasda  ola  bilir.  Bu 
hissəyə  fermentin  aktiv  mərkəzi  deyilir.  Beləliklə,  fermentin  «aktiv  mərkəzi»  adı  altında  ferment 
molekulunun substratla bilavasitə qarşılıqlı təsirinə şərait yaradan və kataliz prosesində iştirak edən 
hissəsi nəzərdə tutulur [1-5]. 
Aktiv  mərkəzin  tərkibinə  ferment  molekulunda  olan  aminturşu  qalıqlarının  funksional 
qrupları  və  kofaktor  daxil  ola  bilər.  Bir  neçə  struktur  vahidlərindən  ibarət  olan  fermentlərin  hər 
molekulunda struktur vahidlərinin sayı qədər aktiv mərkəzlər olur. Bəzən isə fermentin iki struktur 
vahidi aktiv mərkəzin formalaşmasında müştərək iştirak edir.  
Aktiv mərkəzdə şərti olaraq iki zona ayırd edilir: 1) katalitik zona – aktiv mərkəzin substrata 
kimyəvi təsir göstərən hissəsi; 2) kontakt zonası – substratla fermentin təmasını təmin edən hissə. 
Lakin bu bölgü müəyyən qədər şərti məna daşıyır. Çünki, biokimyəvi reaksiyanın həm spesifikliyi, 
həm də substratın katalitik mərkəzdə uğradığı dəyişikliklərin sürəti əslində fermentin kontakt zonası 
vasitəsilə substrat molekulunu özünə birləşdirmək qabiliyyətindən asılıdır. Substrat molekulunda da 
bir-birindən  fərqlənən  funksional  qruplar  olur.  Bu  qruplardan  biri  və  ya  bir  neçəsi  substratın 
fermentlə  kontaktını  təmin  edir,  bir  kimyəvi  rabitə  və  ya  funksional  qrup  isə  spesifik  olaraq 
fermentativ dəyişikliyə uğrayır. 
 
XX  əsrin  sonlarında  bir  sıra  fermentlərin  aktiv  mərkəzində  aminturşuların  ardıcıllığı 
müəyyən edilmişdir. Çox vaxt fermentin aktiv mərkəzinə 12-16 aminturşusu qalığı daxil olur. Lakin 
bunların sayı bir qədər çox ola bilər. Aktiv mərkəzə daxil olan aminturşular polipeptid zəncirində 
bir-birindən  uzaqda  və  hətta  ferment  molekulunun  bir-birinin  əksinə  olan  uclarında  yerləşə  bilər. 
Lakin  bu  aminturşular  polipeptid  molekulunun  fəza  strukturunda  bir-birinə  yaxın  mövqe  tutur  və 
aktiv  mərkəzi  təşkil  edir.  Polipeptid  zəncirində  aktiv  mərkəzin  yaxınlığında  mövqe  tutan  digər 
aminturşu qalıqları fermentin aktiv mərkəzinin fəza konfiqurasiyasının formalaşmasında iştirak edir 
və  onun  funksional  qruplarının  substrata  təsir  etməsinə  şərait  yaradır.  Bunlara  yardımçı  qruplar 
deyilir. Aktiv mərkəzdən aralıda yerləşən digər funksional qruplar da ferment molekulunun ümumi 
fəza konfiqurasiyasının formalaşmasına şərait yaradır. 
 
Molekulu  sadə  zülallardan  ibarət  olan  fermentlərin  aktiv  mərkəzinin  kontakt  və  katalitik 
zonalarında funksional qrup funksiyasını  yalnız aminturşu qalıqları  yerinə yetirir. Mürəkkəb zülal 
tərkibli fermentlərdə isə bu prosesdə kofaktorların daha da böyük rolu vardır. 
 
Fikrimizcə  fermentlər  haqqında  yuxarıda  qeyd  edilən  əlavə  məlumatların  tələbələrə 
çatdırılması ilə onlarda fermentlər haqqında ətraflı məlumatın formalaşmasına nail olmaq olar.