protomerlaridan o‘zicha bunyodga kelganida bo‘lganidek,
komplementar bo‘lib tushishi bilan ta’minlanadi. Ba’zan selektivlik
asosan ligand qaysi atomga kelib birikadigan bo‘lsa,
shu mioglobin
yoki gemoglobindagi temir atomiga kelib birikishi bunga misol bo‘lib
xizmat qilishi mumkin. Biroq ana shunday hollarda ham selektivlik
molekulaning oqsilli qismiga ko‘p darajada bog‘liq bo‘ladi. Boshqa
oqsillardagi – sitoxromlardagi xuddi shunday temir atomi (gem
tarkibida) tamomila boshqacha funksiyani bajaradi.
U elektronlarni
tashib beruvchi bo‘lib xizmat qiladi va bir xil moddalardan elektronlarni
olib, ikkinchisiga o‘tkazib beradi (bunda temir dam ikki valentli, dam
uch valentli bo‘lib qoladi).Oqsil bilan ligand o‘rtasidagi bog‘lar
kovalent
bog‘lar yoki nokovalent bog‘lar bo‘lishi ham mumkin.Biriktirish
markazi ba’zan oqsil molekulasi yuzasining kichikroq bir qismini
egallasa (gemoglobinda kislorodni biriktiruvchi markaz temir atomi
sohasining o‘zidir, xolos), ba’zan yuzaning
kattagina qismini egallab
oladi (masalan, gemoglobin protomerlarining kontakti, ya’ni taqalish
yuzalari).Oqsil molekulasida spetsifikligi bir xil yoki har xil bo‘lgan
bir, ikki va bundan ko‘ra ko‘proq faol markazlar bo‘lishi mumkin.
Masalan, gemoglobinning har bir protomerida
uchta boshqa protomerlar
bilan birikish uchun uchta markaz va gemni biriktirib olish uchun bitta
markaz bo‘ladi. Tetramer gemoglobin molekulasida kislorod biriktirib
oladigan to‘rtta aktiv markaz (temir atomlari) bor.Aktiv
markaz peptid
zanjirida aksari bir-biridan uzoqda turadigan aminokislota qoldiqlaridan
yuzaga keladi. Ikkilamchi va uchlamchi struktura hosil bo‘lishi
natijasida ular bir joyda to‘planib turib qoladi. Shu munosabat bilan
oqsillar denaturatsiyalanganda
aktiv markazlar yemirilib, biologik
aktivlik yo‘qolib ketadi.