Biokimyo pmd

115-rasm.
Miozin molekulasining tuzilishi

---

438
Qalinligi 2,4 nm va uzunligi 150 nm bo‘lgan tayoqchasimon bo‘lgan
miozin molekulasi (m470000) molekulyar og‘irligi 215000 bo‘lgan 2
ta katta zanjir va 20000 bo‘lgan 2 ta kichik zanjirdan iborat. Miozin
ATF-aza faolligiga ega bo‘lib, ATFni ADF va H
3
PO
4
ga parchalaydi.
Miozin bilan adenil kislotaning fermentativ dezaminlanishi bog‘liqdir.
Og‘ir zanjirlar uzun o‘ralgan 
α
-spiralni hosil qiladi. Har bir og‘ir
zanjir oxiri yengil zanjirlar bilan globulani (molekula «boshchasini»)
hosil qiladi, u esa aktin bilan bog‘lanish xususiyatiga ega. Bu boshchalar
molekula asosiy o‘qidan bo‘rtib turadi. Miozin boshchasida joylashgan
yengil zanjirlar miozinning ATF-aza faolligini ko‘rsatishda ishtirok
etadi.
116-rasm.
Ingichka filamentning strukturasi
1-aktin; 2-tropomiozin; 3-troponin; 4-troponin; 5-troponin T
Aktin miofibrillalar quruq massasining 20% ini tashkil etadi. Aktinning
2 shakli ma’lum: globulyar (G-aktin) va fibrilyar (F-aktin). G-aktin
molekulasi 42000 mol og‘irlikka ega bo‘lib 374 aminokkislota qoldig‘idan
iborat bo‘lgan 1 ta polipeptid zanjirdan iborat. F-aktin G-aktin polimerlanish
mahsuloti bo‘lib, qo‘sh spiralli strukturaga ega (116-rasm).
Mushak qisqarganda miozin F-aktin bilan birikadi va yangi oqsil
kompleksi — aktomiozinni hosil qiladi. Aktomiozin ATF-aza faolligi
miozin faolligidan ingibirlovchi moddalar va optimal pH muhit bilan
farqlanadi.
Tropomizon molekulasi 
α
-spiraldan iborat bo‘lib, uzunligi 40 nm
bo‘lgan o‘q shakliga ega, molekulyar og‘irligi 65000. Tropomiozin
miofibrilla oqsillarini 4-7% ni tashkil etadi.
Troponin globulyar oqsil bo‘lib, molekulyar og‘irligi 80000 dir.
Skelet mushakda barcha miofibrilla oqsillarini 2 % ini tashkil etadi.
Uning tarkibiga 3 subbirlik – TN-I, TN-C, TN-T kiradi. Troponin
tropomiozin bilan birikib nativ tropomiozin kompleksini hosil qiladi.

---

439
Bu kompleks aktin filamentlariga birikadi va skelet mushagi
aktomioziniga kalsiy ionlariga sezuvchanlik xususiyatini beradi.
Tropomiozin-troponin kompleksini faol filament bilan ta’sirini quyidagi
sxema bilan ko‘rsatish mumkin.
Troponin (uning TN-T va TN-I subbirliklari) s-AMF ga bog‘liq
proteinkinazalar ishtirokida fosforillanish qobilyatiga ega.
Mushak qisqarishi kimyoviy mexanizmini tushuntirish bo‘yicha
ko‘p gipotezalar taklif etilgan. Ularning hammasi uchun umumiy bo‘lib,
katabolizm davrida ajralayotgan kimyoviy energiyaning mexanikka
aylanishi hisoblanadi.
Mushak qisqarishi davrida aktin iplari M-chiziqlarga qarab miozin
iplari orasiga kiradi:
Mushak qisqarish muammosi o‘z ichiga 3 aspektni oladi:
1. Energetik.
2. Morfologik (mushak tolalarini mikro va submikrostrukturasi
o‘zgaradi).
3. Biofizik-kimyoviy energiya mexanik energiyaga transformatsiya
qilinadi.