Gormonlar tasnifi

Adenilatsiklaza messenjer sistemasi
Gormonlar signalni o tkazishni eng ko‘p organiladigan yoli bo‘lib
adenilatsiklaza sistemasi hisoblanadi. Bunda kamida yaxshi o‘rganilgan
5 ta oqsil qatnashadi:
321
1. Gormon retseptori.
2. Siklik AMF (sAMF).
3. Adenilatsiklaza va retseptor o‘rtasida bog‘lanishni amalga
oshiruvchi G-oqsil.
4. Siklik AMFga bog‘liq proteinkinaza, hujayra ichidagi ferment
yoki nishon-oqsillar fosforillanishini katalizlaydi, ular faolligini
o‘zgartiradi.
5. Fosfodiesteraza, sAMFni parchalaydi va natijada signal
o‘tkazilishini to‘xtatadi.
Jigar, mushak va yog‘ to‘qimasi hujayralari plazmatik
membranasidan α- va β-adrenergik retseptorlari toza holatda olingan.
Gormonni β-adrenergik retseptor bilan bog‘lanishi hujayra ichidagi
retseptor domenini struktur o‘zgarishlariga olib keladi, bu esa o‘z
navbatida retseptorni ikkinchi signal oqsil GTFni bog‘lovchi bilan
ta’sirini ta’minlab beradi.
GTFni bog‘lovchi G-oqsil 2 turdagi oqsil aralashmasidir: faol G2
(ingl. Stimulatory G) va ingibitor G1, molekulyar massasi 80000-90000.
Ular har birini tarkibida 3 xil subbirliklar (a-, β- va γ-) bo‘ladi. Yani
ular geterotrimerlardir. G2va G1 ning β-subbirliklari bir xil (molekulyar
massasi 35000); ayni vaqtda turli genlarni mahsuli bo‘lgan a-subbirliklar
(molekulyar og‘irligi 45000 va 41000) G-oqsilni aktivatorlik va
ingibitorlik faolligini namoyon qilishga javobgardirlar. Gormonretseptor
kompleksi G oqsilga nafaqat endogen bog‘langan GDFni GTFga
almashtirish qobiliyatini beradi, balki G2-oqsil faol holatiga o‘tkazadi.
Bunda faol G-oqsil magniy ionlari ishtirokida β-, γ-subbirliklarga
dissotsiatsiyalanadi va G2 α-subbirlik kompleksi GTF-shakliga o‘tadi;
bu faol kompleks adenilatsiklaza molekulasi tomon suriladi va uni
faollaydi. Keyin kompleks GTF parchalanishi energiyasi hisobiga
inaktivlanadi va β-, γ- subbirliklar reassotsiatsiyalanib birlamchi G2 ning
GDF shakli hosil bo‘ladi.
Adenilatsiklaza plazmatik membranalarni integral oqsili bo‘lib,
uning faol markazi sitoplazma tomoniga qaragan va ATFdan sAMF
hosil bo‘lish reaksiyasini katalizlaydi.
Hayvonlar turli to‘qimalaridan ajratilgan adenilatsiklazani katalitik
qismi bitta polipeptid zanjirdan iborat bo‘lib, molekulyar og‘irligi
120000-150000; G-oqsillar bo‘lmaganda faollikga ega emas; ikkita SHguruhini saqlaydi, ulardan biri G2-oqsil bilan bog‘lanadi, ikkinchisi
esa katalitik faollikni namoyon qilish uchun zarurdir. Ferment
molekulasida bir necha allosterik markazlar bo‘lib, ular orqali past
322
molekulali moddalar bilan faolligini boshqarish amalga oshiriladi: Mg+2,
Mn+2,Ca+2, adenozin, forskolin. Fosfodiesteraza ta’sirida sAMF
gidrolizlanadi va faol bo‘lmagan 51-AMF hosil bo‘ladi. Proteinkinaza hujayra ichi fermenti bo‘lib, u orqali sAMFga o‘z
ta’sirini ko‘rsatadi. Protenkinaza 2 shaklda bo‘ladi. sAMF bo‘lmaganda
proteinkinaza tetromer kompleks holatida bo‘lib, 2 ta katalitik (C2) va
2 ta boshqaruvchi (R2) subbirliklardan iborat bo‘lib, molekulyar og‘irligi
49000 va 38000 dir; bunday shaklda ferment faol emas. sAMF
ishtirokida proteinkinaza kompleksi bitta R2-subbirlikga va 2 ta erkin
katalitik C subbirlikga dissotsiatsiyalanadi; C-subbirliklar fermentativ
faollikka ega bo‘lib, oqsil va fermentlar fosforillanishini katalizlaydi,
natijada, hujayra faolligini o‘zgartiradi.