Microsoft Word Materiallar Full

ƏDƏBİYYAT 

1.  Г.Б. Абдуллаев, Р. Прохоров и др. ГВГ СО

2

 –лазера в кристаллах GaSe. Квантовая электроника, 1989, т.16, №4, с.757-763.  

2.  Kenmochi A., Tanabea Т., Oyamaa Y., Suto K., Nishizawa J.-i. Terahertz wave generation from GaSe crystals and effects of 

crystallinity// J. Phys. Chem. Sol. -2008. -Vol. 69. № 2-3. - P. 605-607. 

3.  Березной С.А. ГВГ при накачке кристаллов излучением импульсного лазера на длине волны 10,6 мкм. Известия Вузов, 

физика, 2010, т.53, №9, с. 65-70. 

 

HERPES VİRUSU MOLEKULUNUN STRUKTUR TƏŞKİLİ 

Yaşar ABBASOV 

Bakı Dövlət Universiteti 

[e-mail] 

AZƏRBAYCAN 

 

Təbii peptidlərin və zülalların üçölçülü strukturunu yaxud fəza quruluşunu bilmək və onların bu quruluşunun əmələ 

gəlməsi prinsiplərini başa düşmək müasir dövrün aktual mövzularından sayılır. 

Təbii peptid və zülalların fəza quruluşunu öyrənməklə onların çoxsaylı bioloji funksiyalarını izah etmək olar. Bu 

zülalların tədqiqi zülalların sintetik analoqlarını almağa imkan verir. Peptidlərin müxtəlif bioloji funksiyaları onların 

üçölçülü quruluşundan asılıdır. Peptidlərin fəza quruluşuna digər molekullar da təsir edə bilirlər. Məhz bu da peptidlərin 

fəza quruluşlarının dəyişməsinə  səbəb olur. Belə mürəkkəb molekulların fəza quruluşunu və onların konformasiya 

imkanlarını öyrənmək onların canlı hüceyrə və orqanizmdəki funksiyaların mexanizmini izah etməyə imkan verir. 

Peptid molekullarının yüksək spesifikliyə və aşağı konsentrasiyalarda belə təsir etmək qabiliyyətinə malikdir. Bu xassə 

reseptorun hissəsinə uyğun liqandın fəza quruluşundan daha doğrusu strukturundan asılıdır. Peptid molekullarının struktur 

problemi molekulyar biofizika və biotexnologiyanın əsas məsələlərindən biridir. Bu molekullar arasında kimyəvi quruluşu 

öyrənməklə onların funksiyalarını bilmək olur. Çoxlu sayda eksperimental təcrübələr və  nəzəri məlumatlar göstərir ki, 

peptid molekulları stabil konformasiyalara malikdir.   

Tyr-Ala-Gly-Ala-Val-Val-Asn-Asp-Leu molekulu sintez edilmişdir və o Herpes virusu ribonukleotidreduktaza 

molekulunun C-tərəf hissəsinin 329-337 amin turşu ardıcıllığına uyğun gəlir. Molekulun bir sıra sintetik analoqları sintez 

edilmiş və onların bioloji fəallığı təyin edilmişdir. Göstərilmişdir ki, 333-337 amin turşu ardıcıllığında edilən dəyişikliklər 

molekulun bioloji fəllığını iki dəfədən çox azaldır. Molekulun bioloji fəallığında tirozinin yan zənciri mühüm rol oynayır. 

Nanopeptid molekulun fəza quruluşu onu fraqmentlərə ayırmaqla öyrənilmişdir. Ilk mərhələdə uyğun amin turşularının 

aşağı enerjili konformasiyaları müəyyən olunmuş, Tyr 329-Val 333 pentapeptid fraqmentinin konformasiya imkanları 

öyrənilmişdir. Hesablamalar göstərmişdirki konformasiyaların,  əsas zəncirin formalarının və  şeyplarin enerjilərinə görə 

kəskin diferensiasiyası baş verir. 0-5 kkal/mol enerji intervalında 13 şeypə  mənsub  əsas zəncirin 32 formasının 32 

konformasiyası baş verir. Əsas zəncirin bütün bu formaları nanopeptid molekulun təqdiqadına nəzərə alınmışdır. Ikinci 

mərhələdə uyğun nanopeptidlərin stabil konformasiyaları əsasında C-tərəf Val 333-Leu 337 pentapeptid fraqmentinin aşağı 

enerjili quruluşları  təyin edilmişdir. Tədqiqat göstərmişdirki  əsas zəncirin formalarının və  şeyplərinin enerjilərinə görə 

kəskin diferensiasiyası baş verir. Verilmiş ardıcıllıq üçün mümkün olan əsas zəncirin 105 formasından 0-5 kkal/mol enerji 

intervalına əsas zəncirin 34 forması düşür. Nanopeptid molekulun fəza quruluşu N- və C-tərəf pentapeptid fraqmentlərinin 

aşağı enerjili quruluşları əsasında tədqiq edilmişdir. Ilk mərhələdə 389 konformasiya hesablanmış sonra bəzi yan zəncirlərin 

vəziyyətləri araşdırılmışdır.  

Tədqiqatların nəticələri göstərmişdirki konformasiyaların,  əsas zəncirin formalarının və  şeyplərin enerjilərə görə 

kəskin differensiyasiyası baş verir. Molelulun fəza quruluşu nisbi enerjilərin 0-7 kkal/mol enerji intervalına düşən  əsas 

zəncirin 26 forması ilə təsvir oluna bilər. 

---