Biokimyo va molekuliar biologiya fanidan tayyorlagan

Oqsillarning ikkilamchi strukturasi

Polipeptid zanjirining fazoviy konfiguratsiyasiga, α-spiral yoki β- strukturasini hosil qilishi, oqsillarni ikkilamchi strukturasi deyiladi.

Polipetid zanjirining hamma qismi bir xilda spirallangan bo‘lmay oz qismi to‘g‘ri amorf holda bo‘lishi mumkin. Oqsillarning ikkilamchi strukturasi polipeptid molekulasining fazodagi konfiguratsiyasini (joylashuvini) belgilaydi.

Oqsil molekulasining ikkilamchi strukturasi hosil bo‘lishida karbonil va imid guruhlari o‘rtasida vodorod bog‘lari hosil bo‘lishi ahamiyatlidir. Vodorod bog‘lari kovalent bog‘lanishga nisbatan kuchsiz bo‘lib, ular sonining ko‘p bo‘lishi natijasida hosil bo‘lgan spiral prujinadek mustahkam saqlashga imkon beradi. Oqsilning ikkilamchi strukturasi ikki tipga bo‘linadi α−spiral, β−burmalik (qavat-qavat ko‘rinishida) struktura

a-spiral stukturasi va o‘lchamlari

Polipeptid zanjir b-strukturasi

Polipeptid zanjir α-spiral va β-struktura ko‘rinishida bo‘lishini Poling va mualliflar rentgen struktura analizi yordamida aniqladilar. α-spiral o‘ng va chap tomonga buralgan holda bo‘lishi mumkin.

Polipeptid zanjirning α-spirallanishida har bir aylanishiga 3,6ta aminokislota qoldig‘i to‘g‘ri keladi. Spiral qismining to‘liq takrorlanishi 18 ta aminokislota qoldig‘idan keyin ro‘y beradi.

Ularning uzunligi 0,5 nm va 2,7 nmga teng va har bir aminokislota qoldig‘i to‘g‘ri keladigan masofa 0,15 nm ga teng. Oqsil molekulasining β-strukturasi polipeptid zanjiri yonma-yon joylanishi natijasida hosil bo‘ladi. Vodorod bog‘lari parallel yoki antiparallel holda joylashgan polipeptid zanjirining peptid bog‘lari o‘rtasida hosil bo‘ladi. Natijada polipeptid zanjirlari takrorlanib qavatma-qavat bo‘lib joylashadi.

Oqsillarda alfa-strukturadan β-strukturaga o‘tishi mumkin va u holda vodorod bog‘lari qayta tuzilishi mumkin. Bu holat sochdagi keratin oqsilida kuzatilgan. Agar sochlarni ishqoriy eritmalar bilan yuvilganda oqsilning strukturasi buziladi. β-keratin alfa-keratinga aylanadi. Oqsilning ikkilamchi strukturasi (α-spiral va β-struktura) qizdirish natijasida buziladi. Bunda polipeptidlar o‘rtasidagi vodorod bog‘lari uzilib, polipeptid zanjiri esa tartibsiz holatga keladi.

Shunday qilib, oqsilning ikkilamchi strukturasining turg‘unligi vodorod bog‘lari yordamida ta’minlanadi. Bundan boshqa bog‘lar (disulfid bog‘idan tashqari) ishtirok etmaydi. Ko‘pchilik oqsillarda bir vaqtda α-spiral va β-strukturali qismlari bo‘ladi.

Oqsillarning biologik xususiyatlari (ferment, gormon, antitela, antigen va boshqalar) ularning ikkilamchi va uchlamchi strukturalariga bog‘liq bo‘lib, ular nativ konformatsiyasi deb ataladi. Oqsil molekulasining uchlamchi strukturasi funksional konformatsiyani saqlaydi, uni akad. V.A. Engelgard intramolekulyar axborot deb nomlagan.

Oqsilning ikkilamchi strukturasi - bu oqsillarning asosiy zanjir aminokislotalar qoldiqlarining funksional guruhlarini o'zaro ta'siri natijasida hosil bo'ladigan konformatsion tuzzilishi. Asosan oqsillalrning ikkilamchi strukturasi vodorod bog' orqali paydo bo'ladi.

Oqsillarning regular ikkilamchi strukturalariga spirallar va β-qavatlar kiradi.

7 ta α-spiralga ega Bovine rhodopsin oqsili (PDB file 1GZM). Bu oqsilning α-spirallari (qizil rang bilan korsatilgan) hujayra membranasi ichida joylashgan (hujayra membranasi qizil va ko'k chiziqlar bilan korsatilgan)

Oqsillarning ikkilamchi tuzilishi xususiyatlari

Protein zanjirlarining katlanishining ko'p usullari mavjud. Biroq, ushbu shakllarning faqat bir nechtasi juda barqaror. Tabiatda oqsillarning eng keng tarqalgan shakllari a spirali, shuningdek b varag'i. Ushbu tuzilmalarni bog'lanish burchaklari bilan tavsiflash mumkin ψ (psi) va φ (phi) aminokislota qoldiqlari.

Aminokislota qoldiqlarining yon zanjirlari o'rtasida o'rnatiladigan o'zaro ta'sirlar oqsillarning ikkilamchi tuzilishini barqarorlashtirishga yoki aksincha, beqarorlashtirishga yordam beradi. Ikkilamchi tuzilishni ko'plab tolali oqsillarning konstitutsiyasida kuzatish mumkin.

XULOSA

Har bir organizm o‘ziga xos oqsillar to‘plami bilan xarakterlanadi. Fenotipik belgilar va funksiyalarning turli-tumanligi bu oqsillarning spetsifikligi, ko‘pchilik holda multimolekulyar strukturaga ega bo‘lishi bilan belgilanadi. Hozirgi tibbiyot adabiyotlarida azot saqlovchi yuqori molekulali birikmalarni oqsillar deyiladi. Oqsil termini – tuxum oqsilini qizdirilganda oq rang hosil bo‘lishiga asoslangan. Oqsillar har qanday tirik organizm to‘qimasining asosiy qismi hisoblanib, to‘qimada bo‘ladigan turli jarayonlarda muhim ahamiyatga ega. Oqsillar tirik organizmlar ham strukturasi, ham funksiyasining asosini tashkil etadi.

Oqsil inson organizmi massasining 25% gacha, quritilgandan keyin esa 45-50% ni tashkil qiladi. Oqsillarning turli a’zo va to‘qimalardagi miqdori turlicha bo‘ladi (1-jadval). Oqsil inson va hayvon organizmlarida quyidagi vazifalarni bajaradi.

Foydalanilgan adabiyotlar

• 
  Biokimyo M. Valixonov
  
• 
  Biologik kimyo va molekulyar biologiya Mirxamidova P.
  
• 
  Bioximiya Yo.Toraqulov
  
• 
  Biologik kimyo R.Sobirova va boshqalar
  
• 
  Internet saytlari
  
• 
  www.ziyonet.uz
  
• 
  www.arxiv.uz
  
• 
  www.kitob.uz
  
• 
  www.google.com