Botanika va ekologiya

O'ZBEKISTON RESPUBLIKASI XALQ TA'LIM VAZIRLIGI

NIZOMIY NOMIDAGI TOSHKENT DAVLAT PEDAGOGIKA
UNIVERSITETI TABIIY FANLAR FAKULTETI
"BOTANIKA VA EKOLOGIYA" KAFEDRASI
5110400-BIOLOGIYA TA'LIM YO'NALISHI
3 KURS 302-GURUH TALABASI
TURSUNBOYEVA DURDONA MURODJONOVNANING
"BIOLOGIK KIMYO VA MOLEKULYAR BIOLOGIYA"
FANIDAN BAJARGAN MUSTAQIL TA'LIMI


Mavzu: Polipeptid zanjirlarning alfa va beta tuzilishi
(oqsillar misolida)

Reja:

• 
  Oqsillarning birlamchi tuzilishi
  
• 
  Oqsillarning ikkilamchi tuzilishi
  
• 
  Alfa va beta bogʻlar
  

Oqsilning birlamchi strukturasi
Oqsilning birlamchi strukturasi oqsil tuzilishining eng oddiy darajasi boʻlib, polipeptid zanjiridagi aminokislotalarning ketma-ketligi hisoblanadi. Misol uchun, insulin gormoni quyidagi diagrammada koʻrsatilgan ikkita A va B polipeptid zanjiriga ega. (Bu yerda koʻrsatilgan insulin molekulasi sigir insulinidir, uning tuzilishi inson insuliniga oʻxshash.) Har bir zanjir oʻzining maʼlum tartibda joylashgan aminokislotalar toʻplamiga ega. Masalan, A zanjir ketma-ketligi B zanjir ketma-ketligidan farq qiladi va A zanjirning N-oxiri glitsin bilan boshlansa, C-oxiri asparagin bilan tugaydi.
Insulin rasmi. Insulin A zanjir va B zanjirdan iborat. Ular bir-biriga disulfid bogʻlar (sisteinlar orasidagi oltingugurt-oltingugurt bogʻlari) bilan bogʻlangan. A zanjirda ichki disulfid bogʻlanish ham mavjud. Insulin zanjirini tashkil etuvchi har bir aminokislota bir-biriga bogʻlangan doiralar koʻrinishida ifodalangan va har bir doira aminokislotaning uch harfli qisqartmasi bilan nomlangan.
Oqsil ketma-ketligi oqsilni (yoki oqsilning bir qismini) kodlovchi gen DNKsi tomonidan belgilanadi. Gen DNKsi ketma-ketligining oʻzgarishi oqsil tarkibidagi aminokislotalar ketma-ketligining ham oʻzgarishiga olib kelishi mumkin. Oqsildagi hattoki bir aminokislota ketma-ketligining oʻzgarishi ham oqsilning umumiy strukturasi va vazifalariga taʼsir koʻrsatadi.
Misol uchun, bitta aminokislotaning oʻrin almashinib qolishi qizil qon tanachalariga taʼsir koʻrsatuvchi irsiy kasallik hisoblangan oʻroqsimon hujayrali anemiyani keltirib chiqaradi. Oʻroqsimon hujayrali anemiyada qonda kislorod tashuvchi gemoglobinni tashkil qiluvchi polipeptid zanjirlaridan birining ketma-ketligida biroz oʻzgarish yuzaga keladi. Odatda gemoglobin β zanjirining (gemoglobinni tashkil etadigan ikki turdagi oqsil zanjirlaridan biri) oltinchi aminokislotasi boʻlgan glutamat kislota valin bilan almashadi. Quyidagi diagrammada β zanjirning bir qismidagi oʻzgarish koʻrsatilgan.
Normal gemoglobin zanjiri va oʻroqsimon hujayrali, mutant gemoglobin zanjirlari rasmi. Oʻroqsimon hujayrali zanjirda glutamat kislotaning oʻrniga valin almashgani koʻrsatilgan.
Shuni eʼtiborga olish kerakki, gemoglobin molekulasi ikkita α va ikkita β zanjirdan iborat va ularning har biri 150 ta aminokislotani oʻz ichiga oladi, umumiy bitta oqsilda 600 ta aminokislota boʻladi. Normal gemoglobin molekulasi va oʻroqsimon hujayra molekulasi taxminan 600 ta aminokislotadan 2 tasida farq qiladi.
Kimning tanasida oʻroqsimon hujayrali gemoglobin hosil boʻlsa, oʻsha odam oʻroqsimon hujayrali anemiya simptomlariga chalinadi. Buning sababi shuki, glyutamat kislotaning valin aminokislotaga oʻzgarishi gemoglobin molekulalarini uzun tolalarga aylantiradi. Tolalar disk shaklidagi qizil qon hujayralarini yarimoy shakliga oʻzgartiradi. Quyidagi qon namunasida normal hujayralar bilan aralashib ketgan “oʻroqsimon” hujayra koʻrsatilgan.
Rasmda beta burmali qavati va alfa spirallarida vodorod bogʻlanishi koʻrsatilgan.
Grafik material OpenStax Biologyʼdan olindi.
α spiralda bir aminokislotaning karbonili (C=O) oʻzidan toʻrtta quyiroqdagi aminokislotaning H (N-H) iga bogʻlanib, vodorod bogʻni hosil qiladi. (Masalan, birinchi aminokislotaning karbonili beshinchi aminokislotaning N-H iga bogʻlanib, vodorod bogʻ hosil qiladi.) Bogʻlanishning ushbu qonuniyatida polipeptid zanjir jingalak tasmaga oʻxshash spiralsimon strukturani hosil qiladi va bunda spiralning har bir qatori 3,6 ta aminokislotani oʻz ichiga oladi. Aminokislotalarning R guruhlari α spiralning tashqi tomonida joylashadi va ular oʻzaro taʼsirlashmaydi^33cubed.
β burmali qavatida polipeptid zanjirining ikkita yoki undan koʻp qismi yonma-yon joylashib, vodorod bogʻlanishlari orqali birlashtirilib, qogʻozga oʻxshash strukturani hosil qiladi. Vodorod bogʻlanishlar asos zanjirning aminoguruhlari va karbonil oʻrtasida hosil boʻladi, R guruhlar tekis yuzaning yuqori va quyi qismida joylashadi^33cubed. β burmali qavatidagi zanjirlar bir xil yoʻnalishda parallel boʻlishi, (yaʼni ularning N- va C-oxirlari mos keladi) yoki qarama-qarshi yoʻnalishda joylashib, antiparallel boʻlishi mumkin (yaʼni bitta zanjirning N-oxiri ikkinchi zanjirning C-oxiri bilan yonma-yon joylashadi).
Baʼzi aminokislotalar α-spiral yoki β-qavatda kamroq yoki koʻproq uchraydi. Misol uchun, prolin aminokislotasi baʼzan “spiral buzuvchi” deb ham ataladi, chunki uning noodatiy R guruhi (aminokislotalarga odatda halqa shaklini berib bogʻlanuvchi guruh) zanjirda egiklik hosil qiladi va bu spiral tuzilishiga toʻgʻri kelmaydi^44start superscript, 4, end superscript. Prolin odatda ikkilamchi strukturalar orasidagi strukturasiz, yaʼni bukilgan joylarda uchraydi. Xuddi shunga oʻxshab, R guruhlarida katta halqa tuzilishiga ega boʻlgan triptofan, tirozin va fenilalanin kabi aminokislotalar odatda β-qavatlarda joylashadi, ehtimol, β-qavatining strukturasi yon zanjirlar uchun moʻl-koʻl joy bilan taʼminlaganligi bunga sababdir