Biokimyo va molekulyar biologiya

 
 
4.3. Fermentlarning faollik markazi
Ma‘lumki, substrat molekulasi ko‗pincha ferment molekulasiga nisbatan 
ancha kichik bo‗ladi va shu sababli ferment-substrat kompleksini hosil bo‗lishida 
peptid zanjirda joylashgan aminokislotalarning cheklangan qismigina bevosita 
substrat bilan birikadi. Shu nuqtayi nazardan enzimologiyada fermentning ―faollik 
markazi‖ degan tushuncha paydo bo‗ldi. Faol markaz deganda, ferment 
molekulasidagi oqsil va substrat molekulalarining ta‘sirlanuvchi va kataliz 
jarayonida bevosita ishtirok etuvchi aminokislota qoldiqlaridan tashkil topgan 
noyob kombinatsiyali qismi tushiniladi. Shuningdek, murakkab oqsil tabiatli 
fermentlarning faol markazi tarkibiga prostetik guruhlarning kirishi ham ko‗rsatib 
berilgan. Shartli ravishda faol markazning 
katalitik markaz
deb nomlangan 
qismida substrat bilan bevosita kimyoviy 
ta‘sirlanuvchi 
va
bog‗lovchi 
yoki 
kontakt 
(
―langar‖
) maydonchalari farqlanadi, ular ferment bilan substrat 
kompleksini shakllanishi jarayonida ularning o‗zaro bir-biri bilan mosligini 
ta‘minlaydi. 
O‗z navbatida, substrat ham funksional jihatdan o‗ziga xos qismga ega, 
masalan, esteraza va proteazalarning substratlari ferment ta‘sir etadigan bitta 
maxsus bog‗ (yoki atomlar guruhi)ga ega bo‗ladi va bir yoki bir nechta ferment 
bilan tanlovli bog‗lanadigan qismlari bo‗ladi.
Eksperimental yo‗l bilan aniqlanganki, ximotripsinning faollik markazida
gistidin va serin aminokislotalari qoldiqlari borligi isbotlangan. Ximotripsin 
molekulasida faol markazning mavjudligi va u ikki qismdan, ya‘ni katalitik va 
kontakt (―langar‖) qismlardan iborat ekanligini sxematik tarzda 11-rasmda 
keltirilgan. 
11-rasm. 
Ximotripsin molekulasining faol markazi
 

---

72 
Fermentlarning faol markazini kimyoviy tabiati va nisbiy topografiyasini 
aniqlash eng muhim ahamiyatga ega, chunki u aminokislotalarning tabiati, 
ularning ketma-ketligi, faol markazda qanday tartibda joylashganiligini bilish 
imkonini beradi. Aminokislota qoldiqlarini identifikatsiyalashda qator uslublardan, 
xususan, fermentlarning spesifik ingibitorlarini qo‗llash (ko‗pincha ular 
substratsimon moddalar yoki kofermentlarning analoglari), aminokislotalarni 
tanlovli oksidlanishi, biriktirilishi, almashinishini o‗z ichiga oladigan yumshoq 
(cheklangan) kimyoviy modifikatsiyalangan gidroliz va h.k.lardan foydalaniladi.
Ingibitor tahlili yordamida har xil guruhlarga mansub bo‗lgan fermentlarning 
faollik markazlarini tuzilishida umumiylik jihatlari borligi aniqlandi. Xususan, 
asab zaharlari jumlasiga kiradigan DFF (diizopropilftorfosfat) atsetilxolinning 
xolini va sirka kislotagacha parchalanishini katalizlovchi xolinesteraza fermentini 
faol markazini to‗liq ishdan chiqarar ekan. Bu ingibitor struktura tuzilishi jihatidan 
atsetilxolinga juda o‗xshashligi va u fermentning faollik markazida joylashgan 
serinning OH-guruhi bilan ta‘sirlanishi ma‘lum bo‗ldi. Diizopropilftorfosfat quyida 
keltirilgan boshqa qator fermentlarning faol markazlarini tarkibidagi serinni 
fosforlanlantirish orqali ularni faolsizlantirishi aniqlandi (12-rasm): 
12-rasm.