Biologik kimyo

Oqsil sintezini boshqarishda uch xil genlar:  Struktur,  boshqaruvchi va 

operator  g en lar  ish tiro k   etadi.  Struktur  genlar  hosil  b o ‘ladigan 

oqsillaming  birlam chi  strukturasini  belgilaydi.  DNK  molekulasiga 

komplementär ravishda  hosil  bo‘lgan  mRNK  ribosomaga yetib  oqsil 

sintezi  uchun  m atritsa  vazifasini  bajaradi.  Induksiya yo‘li  bilan oqsil 

sintezining boshqarilishini quyidagi sxema bilan ko'rsatish mumkin:

O o m M r 

Struktur gen A 

Struktur gen B

DNK

i y

\ T

 

'V X P

 'ITt

X

J

R epressor 

w m y o v iy  

oqsil 

.  

boshqaruvchi

l

Ribosoma

Oqsil

Ferm ent A

32-rasm.  Oqsil sintezining boshqarilishi

Boshqaruvchi gen muhim oqsil-repressoming sintezini ta’minlaydi. 

Operatorlik qiluvchi gen operonning struktura genlari ishini boshqaradi. 

Agar bu gen erkin bo‘Isa, 

Struktur 

genlari ishlaydi yoki repressor bilan 

bogiangan boisa, 

Struktur 

genlaming ishi to‘xtaydi.

Oqsil  sintezini  boshqarishda  promotor  geni  rol  o ‘ynaydi.  Bu  gen 

murakkab  tuzilgan  bo‘Iib,  ikki  qismdan  iborat.  Bir  qismi  o ‘zining  B 

kichik  birliklari  yordamida  bu  genni  boMakka  parchalovchi  RNK- 

polimerazaning  birikishi  uchun  xizm at  qiladi.  Bu  genda  o ‘m ashib 

qolgan RNK-polimeraza operon 

Struktur 

genlarining transkfipsiyasini 

boshlashi  mumkin.  Prom otorning  ikkinchi  qism i  m axsus  oqsil  -  

resipiyentga  sAMFning  birikishidan  hosil  b o iad ig an   kompleksning 

birikish  joyi  b o ‘lib  xizm at  qiladi.  Keying!  vaqtda  m axsus  oqsil 

yordamida operon  transkripsiyasi uchun kerak  bo‘ladigan sAMFning 

DNK  m olekulasiga  birikishi  aniqlandi.  Sxem aga  k o ‘ra  DN K ning 

Struktur 

genlarida  hosil  bo‘ladigan  mRNK  operator  deb  yuritiluvchi 

DNKning  m a’lum  uchastkasi  tomonidan  bevosita  nazorat  qilinadi. 

Operator 

Struktur 

genlam ing  eng  chetida joylashgan  b o iib ,  ularni 

funksiyasini tartibga soladi.

Struktur va boshqaruv genlar DNK molekulasining turli uchastkasida 

joylashganligiga qaramay ular oraliq modda -  repressor yordamida bir- 

biri  bilan  b o g 'la n g a n .  R ep resso r  b o sh q aru v ch i  g e n d a   m R N K  

matritsasida yadroda hosil b o iad i. Repressor operatorga yaqin b o iib , 

u  bilan  birikib,  qaytalama  kompleks  hosil  qiladi,  Bunday  kompleks 

mRNK sintezini buzadi,  natijada oqsil sintezi ham buziladi.

Repressorning  yana  bir  xususiyati  shundan  iboratki,  u  kichik 

molekulali  birikmalar  -   induktor  va  effektorlar  bilan  ham  birikadi. 

Induktor bilan birikkanda, boshqaruvchi gen bilan birikish xususiyatini 

yo'qotadi, natijada u boshqaruvchi gen nazoratidan chiqadi va mRNK 

sintezi  boshlanadi.  Induktor  oqsil-repressor  bilan  birikish  oqibatida, 

repressor molekulasining uchlamchi strukturasini shunday o ‘zgartiradi, 

natijada u boshqaruvchi gen bilan birikish xususiyatini yo'qotadi.

Yuqori  tuzilgan  organizmlar  hujayralarida  genning  boshqarilishi 

ancha murakkabdir. Eukariot hujayralarda transkripton stroktarasinittg 

ko‘pgina qismi  boshqaruvchi  uchastkadan, kamroq qism i esa  Struktur 

genlarga  tegishli.  Agarda  oxirgi  zona  oqsilni  kodlasa,  birinchi  zona 

repressor-oqsillar  bilan  bog'lanadi  va  bu  mexanizm  orqafi 

Struktur 

genlar  transkripsiyasini  boshqaradilar.  Shu  transkriptorrda  DNKga 

b o g iiq   RNK  -   polimeraza  yordamida  hosil  b o iu v ch i  mRNK  oqsil 

sintezi  haqida  axborot  saqlamaydigan  polinukleotid  zanjir  b o iag in i 

tutadi.

Shuning uchun mRNKning katta molekulasi (promRNK) yadroda 

p a rc h a la n ib   n o in fo rm ativ   q ism in i  y o 'q o ta d i,  ajralg an  m RNK 

sitoplazm aga o ‘tadi va nbosom ada oqsil sintezida ishtirok etadi.

K o 'r ib   chiqilgan  oqsil  sintezi  boshqarilishi  yuqori  tuzilgan 

organizmlardagi oqsil sintezi boshqarilishining murakkab sistemasining 

birgin a  qism i  bo‘lib  hisoblanadi.  Organizmda  boshqarilishi  faqat 

makrom olekula  bosqichida  bo ‘lmay,  balki  hujayra  ichi  strukturalari 

(polisom alar hosil bo'lishi, membrana roli), hujayra bosqichida (yadro- 

sitoplazm a munosabati),  a ’zo va organizm bosqichida (neyrogumoral 

boshqarish) olib boriladi.

Oqsil va fermentlar sinteziga asosan steroid gormonlar ta’sir etadi. 

U lam ing  ta’siri  genom  bosqichida  bo‘lib,  spetsifik  RNK  va  oqsillar 

sintezi stimulyatsiya qilinadi.

Streroid  gormonlar nishon  hujayralarga kirib, u yerda o'zlarining 

re ts e p to r  o q silla ri  bilan   b irik a d ila r,  natijada  re tse p to rlar  o ‘z 

konfîguratsiyasini  o ‘zgartirib,  gorm onlar  bilan  birgalikda  yadro 

membranasi orqali o ‘tib, xromatindagi giston bo‘lmagan oqsillar bilan 

birikm a hosil qiladilar. Bunday birikmalar DNKga RNK -  polimeraza 

ta’sir etib, ba’zi RNK, ayniqsa, mRNK, sintez xarakterini o‘zgartirishga 

olib keladi.

Gorm onlar ta’siri ostida asosan RNK sintezi faollanadi, ammo ba’zi 

vaqtlarda  ingibirlanishi mumkin (misol:  gidrokortizonning  timusdagi 

ta’siri).

Transkripsiya jarayonining  boshqarilishi  xromatindagi  giston  va 

giston  b o ‘lmagan  oqsillar  yordam ida  boshqariladi.  Gistonlar  ATF 

hisobiga  fosforlanish  natijasida  o ‘zining  ingibitorlik  xususiyatlarini 

yo'qotadilar.  DNK bilan  bog‘langan giston  bo'lmagan  oqsillar  RNK 

sintezini gistonlar bilan ingibirlanishiga qarshilik ko'rsatadilar.

Shunday  qilib,  transkripsiyani  boshqarilishida  gistonlar  RNK 

sintezini ingibirlaydilar, giston bo'lmagan oqsillar esa bunga qarshilik 

qiladilar.

Translyatsiyadan  so‘ng  boshqarilish  initsiatsiya,  elongatsiya  va 

terminatsiya bosqichida bo‘lib, ular har xil oqsil faktorlari va mRNKga, 

translyatsiya protsessiga ta’sir etuvchi ingibitorlar ta’siri ostida boiadi.

Hozirgi vaqtda tibbiyot amaliyotida odam organizmiga ta’sir etmay 

b a k te riy a la rd a   n uklein  k islo ta   va  oqsil  biosintezi  ja ra y o n in i 

tormozlovchi ko‘pgina antibiotiklar qo‘llaniladi. Antibiotiklar nuklein 

kislota va oqsil biosintezining muhim reaksiyalariga ta’sir etadilar.

33-rasm.  Oqsil ingibitorlar 

109

Purom itsin  oqsil  biosintezining  ingibitorlaridan  hisoblanadi. 

Purom itsin aminoatsil -  tRNKdagi oxirgi adenil kislota qoldig'i bilan 

Struktur jihatdan  o'xshash  boiganligi  uchun  peptidil  t  -   RNK  bilan 

reaksiyaga kirishib peptidil -  puromitsinni hosil qiladi. Natijada peptid 

z a n jirin in g   uzayishi  to 'x ta y d i  va  ribosom adan  erkin  peptidil  -  

p u ro m itsin la r  ajralib  ch iq ad i.  Purom itsin  ham  p ro kario t,  ham 

eukariotlarda oqsil sinteziga tormozlovchi ta’sir etadi (33-rasm).

0 ‘sim talarga  ta ’sir  etuvchi  aktinomitsin  D  oqsil  biosintezini 

in g ib irla y d i.  U  har  xil  tu r  RNKlar,  ayniqsa,  m RNK  sinteziga 

to rm o zlo v ch i  ta ’sir  etadi.  A ktinom itsin  DNK ga  b o g 'liq   RNK- 

polimerazalami ingibirlab transkripsiyani to'xtatadi.

Tuberkulyozni  davolashda  ishlatiladigan  antibiotik  rifam itsin 

bakteriyadagi DNKga bog‘liq RNK-polmerazani ingibirlaydi. Yaqinda 

rifamitsinni viruslarga qarshi  ta’siri ochildi; u DNK -  saqlovchi virus 

chaqirgan traxoma kasalligini muvaffaqiyatli davolashda qoilanilyapti. 

D em ak,  bu  antibiotik  k lin ik   onkologiyada  v iru slar  chaqirgan, 

o'sim talam i  davolashda  o ‘z  tadbiqini  topadi  deb  asoslansa  bo iad i. 

Terlama kasalligini davolashda q o ‘llaniladigan bir qancha antibiotiklar 

ham  oqsil biosintezini ingibirlaydi. Masalan: elongatsiya stadiyasidagi 

peptidiltransferaza reaksiyasini xloramfenikol, translokaza fermentini 

siklogeksamid ingibirlaydi.

Tuberkulyozga  qarshi  antibiotiklar  -   streptom itsin,  neomitsin 

mRNKning translyatsiyasi vaqtida xatolami vujudga keltiradi (masalan: 

kodon UUU fenilalanin o ‘m iga leytsinni polipeptid zanjiriga biriktirishi 

natijasida anomal oqsil hosil bo‘lib, bakteriyaning halok bo‘lishiga olib 

keladi).

Tetratsiklin aminoatsil -  tRNKni ribosomadagi  50  S  subbirlikdagi 

aminoatsil  markazi  bilan  bog‘lanishini tormozlab,  70  S ribosomadagi 

oqsil biosintezini ingibirlaydi. Penilsillin hujayra membranasi tuzilishida 

ishtirok etuvchi geksapeptidlarning sintezini tormozlab, oqsil sintezini 

ingibirlaydi.  Ulaming  sintez  mexanizmi  oqsilning  ribosomal  sintez 

mexanizmidan farqlanadi.

Eritromitsin  va  oleandomitsin  ribosomadagi  translyatsiya  vaqtida 

ishtirok etuvchi translokazaning  faolligini tormozlaydi.

Oqsil  sintezida ishtirok  etuvchi biron-bir zvenoning buzilishi  yoki 

tushib  qolishi  patologik  holafaing  rivojlanishiga  olib  keladi,  bunda 

kasalning  belgilari  sintezi  buzilgan  oqsilning  tabiati  va  funksiyasiga 

bog'liqdir.

V B O B

F E R M E N T L A R

Fermentlarning umumiy xususiyatlari 

Fermentlarning spetsifik ta ’sir qilishi

Fermentlar deb organizindagi kimyoviy reaksiyalami tezlashtiruvchi 

biologik faol oqsillarga aytiladi. (Lotincha «Fermentum» -  achitqi yoki 

«enzim» grekcha «en» -  ichki,  «zim»  tomizg'i).

Fermentlar tashqi muhitdan  tushgan  va  organizmning o ‘zida hosil 

b o ‘lgan  m o d d alarn in g   o 'z g a ris h in i  am alga  o sh irad i.  O v q a t 

moddalaming o ‘zlashtirilishi va ulaming keyinchalik ishlatilishi, yuqori 

molekulali birikmalardagi kimyoviy energiyaning biologik oksidlanish 

davrida ajralishi va hujayra hamda to ‘qimalaming ulaming rivojlanishi 

va  takom illanishi  davrida 

Struktur 

elem entlarining  hosil  b o i i s h i  

fermentlarning bevosita ishtiroki ostida boradi. Fermentativ reaksiyalar 

asosida moddalaming o‘zgarishi organizm hayot faoliyatining m aterial 

va  energetik  asosini  tashkil  etadi,  shuning  uchun  fermentlar  h ayot 

jarayonlarini haraktlantiruvchilari b o iib  hisoblanadilar (34-rasm).

Fermentlar to‘g‘risidagi birinchi m a’lumotlar XVII asrdanemis olimi 

Libaviya  va golland olimi  Van  Gelmontlar tomonidan xususiyatlarini 

spirtli bijg  ish o'rganishda aniqlangan. XVIII asr oxirida Reomyura va 

S pallansiani  yirtqich  hayvon larn in g   m e ’da  shirasida  g o ‘s h tn i 

hazmlanishi  mexanik  ta’sirda  emas,  balki  kimyoviy jarayon  tufayli 

ekanligini  isbotlaganlar.  1836-yili  esa  Shvan  m e’da  shirasida  pepsin 

fermenti  borligini  kashf qilgan.  Rus  olimi  K.S.  Kirxgoff birinchi  bor 

kraxmalni  shakarga  aylanishida  kim yoviy  moddalar  (ferm entlar) 

ishtirokini  ko  rsatgan  boisa,  1837-yili  Payyen  va Perso ulami  ajratib 

olgan va  termolabilligini  aniqlaganlar.  Shu yili  Berselius fermentlami 

anorganik katalizatorlar bilan solishtiradi. M.M. Manaseina, G. B uxner 

va  E.  Buxner  bu  yo'nalishdagi  ishlami  davom  ettiradilar,  1894-yilda

Modda almashinuv - 

Bakterial 

ning irsiy o'zgarishlari 

bijÿish

Fiziologik 

.................... i

Reaktsiyalar

Energiyanint

o'zgarishi

kinetikasi

Farmakolo»

Kor

Biosintez

Biokimyi

evolyuts

apparat

Kataliz

Hujayra

metabolizmi

Ovkatlanish

.  Makro- 

molekulalar

Membranalar

ultrastrukturasi

34-rasm. Fermentlar ahamiyati. Fermentlaming biologiya va tibbiyotdagi

o‘rni

esa  E.Fisher  fermentlar  spetsifikligini  «qulf-kalit»  nazariyasi  asosida 

isbotlab  beradi.  XX  asm ing  boshlarida  I.P.  Pavlov  oshqozon-ichak 

y o ‘lidagi  fe rm en tlar  n o fa o l  -   proferm ent  h o latd a  b o ‘lishini, 

tripsinogenni  en terokinaza  ta ’sirida  faollanishini  k o ‘rsatadi  va 

fermentlar faolligini  aniqlash usullarini yaratadi.  Mixaelis  va Menten 

1913-yilda fermentlar ta’ sir etish mexanizmi va fermentativ reaksiyalar 

kinetikasini  yaratishadi.  1926-yili  Samner  ureaza  fermentini  kristall 

holda  oladi  va  uni  oqsil  tabiatligini  ko'rsatadi.  1957-yili  Viland  va 

Pfleyderer  ferm entlam i  m olekulyar  shakllarda  -   izofermentlarda 

boMishini  isbotlaydilar.  1960-yilda  Fillips  lizotsim ni  uchlamchi 

strukturasini rentgenostruktur tahlil orqali aniqlaydi.

Fermentlar neorganik katalizatorlardan quyidagilar bilan farqlanadi:

1. Juda yumshoq sharoitlarda faollik ko‘rsatadilar (past temperatura, 

normal bosim, pHning m a’lum qiymatlari va boshqalar).

2. Kimyoviy reaksiyani juda jadal tezlashtiradilar (35-rasm).

3. Yuqori spetsifiklikka egadir.

4. Fermentlar faolligi boshqariladi.

A

Ferment yoqigi- 

dagi o'zgarish 

(mol mahsuM/c)

Ferment ishbrakidagi o'zgarish 

__  

(molmahsutotfc)

( J

K r

5. 

Fermentativ  reaksiya 

tezligi  ferment  miqdoriga 

to‘g‘ri proporsionaldir.

F erm entlar  u ch u n   x o s  

bo‘lgan bir qator xususiyatlar 

ulam ing  oqsil  tabiati  bilan 

bog‘liqdir.

F e r m e n tla r   tu z ilis h i. 

F erm en tlar  oqsil  ta b ia tli 

boiganligi uchun birlamchi, 

ikkilam chi,  uchlam chi  v a 

to ‘rtlamchi qurilishga egadir. 

To'rt-lamchi  qurilishga  ega 

bo'lgan fermentlar bir necha 

proiomenaraan tasnxu topgan. KaiantiK xususiyatga ega b o ig an  oddiy 

(ferment-proteinlar)  va  murakkab  (ferment-proteidlar)  ferm entlarga 

bo'linadi.  M urakkab  fermentlar  oqsil  qism i  (apoferment)  va  oqsil 

boim agan  qismi (kofaktor)dan  iborat.  Kofaktor bo‘lib metall  ionlari 

yoki  organik  birikmalar  boMishi  m um kin.  Apoferment  va  kofaktor 

alohida  faol emasdir, ulaming  birikishi  faol  fermentni  hosil  qiladi  va 

uni  xoloferm ent  deyiladi.  K o fa k to rlar  term ostabil  m oddalardir, 

ko'pchilik fermentlar qizitilganda faolligini y o ‘qotadi.

1  mol 

lc  ga

 »A s t r a l o'zgarishni ko'paytiradigan 

ferment miqdori

35-rasm.  Fermentativ faollik

36-rasm.  Fermentning faol markazi

Oddiy va murakkab fermentlarning uchlamchi qurilishida m a’lum

bir 

funksiyani bajaruvchi maxsus markazlar mavjud.

Murakkab  fermentlarning  faol  markaziga  kofaktor  kiradi.  Oligomer 

fermentlarda faol markazlar soni  subbirliklar  soniga teng,  yoki  ikkita 

subbirliklar faol markazni hosil qilishi mumkin. Ba’zi fermentlarda faol 

markazdan  tashqari  regulyator -   allosterik  markaz  bo‘lishi  mumkin. 

Bu  markaz  m odifikatorlar  bilan  birikadi.  M odifikatorlar  ferment 

faolligini oshirishi (effektorlar) yoki susaytirishi (ingibitorlar) boUishi 

mumkin.

Faol markazda kontakt — y a’ni substrat bilan birikuvchi, katalitik - 

fermentativ  reaksiyani  katalizlaydigan joy  mavjud  (36  rasm).  Aktiv 

markaz  polipeptid  zanjirlam ing  turli  joylaridan  o ‘rin  oigan  12-16 

aminokislota qoldiqlaridan hosil bo‘ladi. Polipeptid zanjirinmg boshqa 

aminokislota qoldiqlari  faol markazni to‘g‘ri fazoviy joylashishim va 

reaksion  holatini  belgilaydi.  Oddiy  fermentlarda  faol  markaznmg 

kontakt  va  katalitik  jo y la ri  am inokislotalarning  funksional  faol 

guruhlaridan  hosil  b o ‘ladi,  murakkab  fermentlarda  asosiy  vazifam

kofaktorlar bajaradi. 

•  ,  •  ,

Fermentativ  katalizda  quyidagi  funksional  faol  guruhlar  ishtirok 

etadi:  dikarbon  aminokislotalarning COOH va peptid  zanjirinmg  C  -  

uchlarining  COOH  guruhlari;  lizinning  N H ',  guruhi  va  polipeptid 

zanjirining  N  -   uchi  NH3  guruhi;  argininnig  guanidin;  triptofanning 

indol;  gistidinning  imidazol,  serin  va  treoninning  OH;  oltingugurt 

tutuvchi  aminokislotalarning  SH-guruhlari,  tirozinni  feno!  guruhlari

ishtirok etadi. 

(  .

Kofaktorlar apoferment bilan birikishiga qarab 2 guruhga bo'lmadi: 

Prostetik  gruppa  — bunda  kofaktor  apoferment  bilan  kovalent 

bog‘lanadi.

Koferment -  bunda kofaktor apoferment bilan nokovalent bog'lanadi

va tez dissotsiatsiyalanadi (37-rasm).

Kofaktorlar  strukturasiga  ko‘ra  vitaminli  va  vitamin  bo'lmagan 

kofaktorlarga boiinadi. Vitaminli koferment tiaminli (TMF, TDF, TTF), 

flav in li  (FAD,  F M N ),  panto ten atli  (K oA ,  defosfo-K o A ,  1- 

fosfopantotenat),  nikotinamidli  (NAD,  NADF),  piridoksinli  (PALF, 

PAMF), 

flav in li 

(T G FK ), 

kobam idli 

(m etilk o b alam in , 

dezoksimetilkobalamin),  biotinli  (karboksibiotin),  lipoil  (lipoamid), 

xinonli  (ubixinon,  plastoxinon) va kamitinli  (kamitin)larga boiinadi. 

Vitamin boim agan kofermentlar o ‘z navbatida nukleotidli (UDFGK), 

fosfom onosaharidli  (glyukozo-l,6-difosfat,  2,3-difosfoglitserat), 

metalloporfirinli (gemlar, xlorofillar) va peptidliga (glutation) boiinadi.

substrat 1

n  

konferment 

fgurubnino  | 

substrat 

2  

r*  

(shakl 1) 

|_o'_tKaz*!K,)J 

J

o 

-y

koferment 

^  

(shakl 2)

Y  an

- 1—

I

prostetik guruh 

(shakl 1)

substrat 1

substrat 2 

H

'  

A

prostetik 

guruh (shakl 2)

37-rasm. Kofermentlar funksiyalar

Metallar ham ferment tarkibiga kiradi (11-jadval). Metallofermentlar 

keng tarqalgan bo‘lib barcha fermentlaming k o ‘p qismini tashkil qiladi. 

Metallofermentlar  2  guruhga  bo‘linadi:  fermentlarda  faollashtiruvchi 

vazifasini o'tovchi metallar (bunday fermentlar metallarsiz ham katalitik 

vazifani  bajaradi)  va  kofaktorlik  vazifani  bajaruvchi  metallar  (metall 

ionlarisiz ferment faol  emas).

11-jadval

Turli sinflardagi metallofermentlarga misollar

Sinflar

Ferm entlar nom i  va shifri

M etall

K atalizlaydigan re a k siy a la r

O ksidore-

duktazalar

Alkogoldegidrogenaza, 

1.1.1.1

R ux

S pirt va aldegidlar  oksidlani- 

shi, aldegidlarni  spirtlarga 

qayta  o 'tish i.

N itratreduktaza,  1.7.99.4

Ternir,

m olib d en

H N O ,ni  H N O ,ga qaytarilishi

Ferridoksindegidrogenaza,

1.12.7.1

Ternir

T urli  raoddalarni  qaytarilishi- 

da  m olekulyar k islorodni 

ishlatilishi.

A lfa-am ilaza,  3.2.1.1

N atriy

K raxm alning  1,4-glikozid 

b o g 'la rin i  gidrolizlaydi.

G idrola-

zalar

D ipeptidaza,  3.4.13.11 

A TF-aza,  3.6.1.4

R ux

kiîlsiy,

natriy,

kam iy,

m ag n iy

D ip ep tid lar gidrolizi.ATF' 

gidrolizi.

L iazalar

l'osfopiruvatgidrataza,  4.2.1.11

2-fosfoglitseratdan  fosfo- 

yen o lp iru v atn i  hosil  b o 'lish i.

Mnhitning ferment faolligiga ta’sirl. Fermentlar molekulasining 

sirtida ko'pgina zaryadlangan guruhlar mavjud. Ferment molekulasining 

umumiy zaryadi manfiy va musbat zaryadlangan guruhlaming nisbati 

bilan  belgilanadi.  Muhitning  o ‘zgarishi  zaryadning  ortishi  yoki

pasayishiga olib keladi.

Muhitning ma Turn qiymatida oqsil zarrachasi elektroneytral bo  lib 

qoladi, ya’ni manfiy va musbat zaryadlar soni bir xil bo‘lib qoladi va 

ferment molekulasi zaryadga ega bo'lmaydi, ya’ni izoelektrik nuqtada 

boiadi. Ko'pchilik fermentlar yuqori turg'unlik va faollikka izoelektrik 

nuqta yoki  unga  yaqin  bo‘lgan  sharoitda  ega  bo‘ladilar.  Muhilning 

keskin  o‘zgarishi  molekula  konfonnatsiyasining  o‘zgarishiga  olib 

keladi;  denaturatsiya  va  fermentning  inaktivatsiyalanishini  vujudga 

keltiradi.  Fermentativ  faollik  eng  yuqori  b o ig an  nuqta  fermentning 

optimal pHi deb ataladi. Bunda ham ferment faol markazidagi funksional 

faol guruhlar maksimal reaksion holatda ham substrat fermentning bu 

guruhlari bilan  bogianishining  eng qulay holatida bo'lishi mumkm. 

Ferment faolligining  pHga bog‘liqligi qo‘ng‘iroqsimon shaklga  ega. 

Hujayra ichida joylashgan fermentlar odatda neytral muhit (pH 7,2), 

ya’ni tana suyuqliklari ega bo‘lgan pH qiymatiga egadirlar. Pepsin kabi 

hujayradan tashqarida faollik ko'rsatuvchi fermentlar optimum pHga 

kislotali muhitda ega bo‘lishlari mumkin (12-jadval).

12-jadval

Ba’zl fermentlarning optimum pH muhiti

lerment

pepsin

kislotali

fosfataza

pankreatik

amilaza

tripsin

arginaza

Optimum

pH

1.5-X5"

4.f>-5.(T"

6.4-b.2

/.8

y.>y.y

Fermentativ  reaksiya  tezligining  pH  muhitiga  bog  liqligi  muhim 

amaliy  ahamiyatga  egadir.  Jumladan,  ferment  faolligini  aniqlashda 

optimal muhitni  bufer  eritmalar yordamida tanlash kerak.  Fiziologik 

yoki  patologik  holatlarda  hujayrada  pH  muhitni  kichik  diapazonda 

siljishi (azidoz yoki alkaloz) fermentativ reaksiya tezligiga ta’sir etadi 

va modda almashinuvining keskin o'zgarishiga olib keladi.

Tirik organizmlarda fermentativ reaksiyalar tezligining 

haroratga bog‘iiqligi

Organizm haroratining muayyan darajadan ortib ketishi fermentlar 

faolligini  pasaytiradi.  F erm entativ  re ak siy a  m ak sim al  faoliyat 

kechiradigan daraja ushbu ferment uchun optimal harorat deb yuritiladi. 

Ko'pchilik  fermentlaming  ta’siri uchun optimal  tana  harorati  37°Cga 

yaqin (normal tana harorati). Masalan: oqsil va kraxmalning kislotalar 

bilan  gidrolizi  100°Cda  bir  necha  soat  davom ida  kechadi,  ferment 

ta’sirida esa 37°Cda bir necha daqiqada sodir bo ‘ladi.  H20 2ning ternir 

ionlari bilan parchalanishi sekin boradi, katalaza fermenti ta’sirida esa 

juda tez kechadi va fermentdagi 1 mg ternir 10 tonna neorganik temiming 

o'raini bosadi.

Fermentativ reaksiyalar tezligini tana haroratiga b og‘liqligi muhim 

am aliy  aham iyatga  egadir.  M asalan,  infeksion  o m illar  ta ’sirida 

orgamzmda isitmaning ko ‘tanlishi (lixoradka) biokimyoviy jarayonlami 

tezlashtiradi  va  hujayrada  endogen  substratlanu  tanqisligini  vujudga 

keltiradi (organizmni darmonsizlantiradi). Negaki tana haroratining  1°C 

ortishi fermentativ reaksiyalar tezligini 20% oshiradi. B a’zi fermentlar 

termolabil  bo‘lgani  sababli  yuqori  tana  haroratida  dénaturatsiyaga 

uchraydi  va  biokimyoviy jarayonlar  tabiiy  kechishini  o ‘zgartiradi. 

B ularni  oldini  o lish   uchun  lix o rad k a  h o la tid a   dori  v o sita la r 

qo  llanilishini  taqozo  etadi.  Demak,  ulardagi  m odda  almashinuvini 

pasaytirishi  ajratilgan  a ’zolami  sovutishda  qo'llaniladi.  To‘qima  va 

suyuqliklami  yaxlatilgan  holatda  yoki  past  tem peraturada  saqlash 

autokatalitik parchalanishning oldini olish usuli  bo‘lib qoldi.

F erm entativ  re a k siy a la r  su b stra t  k o n se n tra tsiy a sig a b o g ‘liq 

holatda kechadi. Bunday sharoitlarda reaksiya tezligi muhitda mavjud 

bo  lgan ferment miqdoriga proporsionaldir. Bu proporsionallik m a’lum 

chegaragacha  saqlanadi,  undan  tashqarida  substratning  yetishmasligi 

natijasida  reaksiya  tezligi  pasayadi.  Substrat  konsentratsiyasi  ortishi 

ferment  faol  markazini  to‘yinishiga  olib  keladi  va  ferment-substrat 

kompleksi  m aksimal  darajada  hosil  bo‘ladi,  natijada  ferm entativ 

reaksiyani  maksimal  tezlashishiga  olib  keladi.  Fermentativ  reaksiya 

tezligini  substrat  konsentratsiyasiga  bog‘liqligiga  qarab  reaksiya 

darajasini belgilash mumkin. «Nol» darajada fermentativ reaksiya tezligi 

doimiy va substrat konsentratsiyasiga bog'liq emas (Vmax). «Birinchi» 

darajada fermentativ reaksiya tezligi substrat konsentratsiyasi ortishiga 

qarab  to  g ‘ri  proporsional  b o ia d i.  Shuning  uchun,  biokim yoviy

laboratoriyalarda ferment faolligi va miqdorini  aniqlashda substratlar 

to'yinish konsentratsiyasida ishlatiladi. Agarda fermentlami ketma-ket 

substrat konsentratsiyasini oshirib inkubatsiya qilinsa, har gal reaksiya 

tezligi  ortadi:  avval  juda  tez,  keyin  sekinroq  va  nihoyat  maksimal 

darajaga  yetadi,  y a ’ni  -  Vmax,  maksimal  reaksiya  tezligiga  to ‘g ‘ri 

keladi.

M ix aelis  K M konstantasining  qiym ati  ushbu  reaksiya  uchun 

jarayonda qatnashayotgan uning tezligini ta’minlab bergan substratning 

konsentratsiyasiga teng, Km =  1/2 Vmax. Km = mol/1 bilan belgilanadi.

F e r m e n ta tiv   reaksiya  tezligi  fe rm e n t  m iqdoriga  to ‘g‘ri 

proporsionaldir. 

To‘qima va hujayrada ferment miqdori qanchalik ko‘p 

b o isa ,  ferm entativ jarayon  tez  kechadi.  Agar ferment miqdori uning 

sintezini  buzilishi hisobiga kam b o isa, 

reaksiya 

sust kechadi.  Bu esa 

davo vosita sifatida ulami qoilashni taqozo etadi.

F e r m e n ta tiv   k a ta liz   m exanizm i. 

F erm entlar  ta ’sir  etish  

m exanizmini  o'rganishda  Mixaelis 

va 

Mentenning  ferment-substrat 

kom pleksining  mavjudligiga  bag'ishlangan  izlanishlari  muhim  rol 

o ‘ynadi.  Fermentativ  kataliz 

jarayonini 

2  bosqichga  boiish  mumkin 

(38-rasm).

Ferment 

Ferment

Faol

Substrat 

Reaktsiya