Ə.Ə. NƏBĐyev, E.Ə. Moslemzadeh


Dezoksiribonuklein turşusunun quruluşu



Yüklə 3,91 Mb.
Pdf görüntüsü
səhifə4/32
tarix21.03.2017
ölçüsü3,91 Mb.
#12068
1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   32

1.2.2.Dezoksiribonuklein turşusunun quruluşu 

 

Dezoksiribonuklein  turşusu  əsasən  canlı  hüceyrələrin 



nüvəsində,  zülallarla  birləşmiş  şəkildə  olur.  DNT-nin 

quruluşunu öyrənərkən Çarqaff müəyyən qanunauyğunluqların 

olmasını  sübut  etmişdir.  Beləliklə,  DNT-nin  ikincili  quruluşu 

müəyyən 


olunmuşdur. 

DNT-nin 


molekulunda 

olan 


qanunauyğunluqlar  alimin  şərəfinə  olaraq  Çarqaff  qaydası 

adlanır. 

1. 

Purin 


nukleotidləri, 

miqdarca 

pirimidin 

nukleotidlərinə bərabərdir:  

1

=

+



+

T

S

Q

A

 

2. 



Adeninin  miqdarı  təxminən  timinə  bərabərdir: 

A=T və ya A/T=1 

3. 

Quaninin  miqdarı  sitozinə  bərabərdir:  Q=S  və 



ya Q/S=1 

4. 


DNT-nin  tərkibindəki  azotlu  əsasların  6-

aminoqrupları  ilə  6-ketoqrupları  bərabər  olur: 

Q+T=A+S 

5. 


DNT  molekulunda  quaninlə  sitozinin  cəmi, 

adeninlə  timinin  cəminə  bərabər  olmur.  Çox 

hallarda 

DNT-nin 


hidrolizindən 

alınan 


məhsullarda  adeninlə  timin,  quaninlə  sitozinə 

nisbətən  artıq  olur.  A+T  >  Q+S.  Belə 

vəziyyətdə onları AT-tipli DNT-adlandırırlar. 


 

40 


 

 

6. 



Bütün  heyvan  və  bitkilərin,  həmçinin  bəzi 

mikroorqanizmlərin 

DNT-si 

AT-tiplidir. 



Mikroorqanizmlərin  əksəriyyəti  QS  tipinə 

mənsubdur,  yəni  quaninlə  sitozin,  adeninlə 

timinə nisbətən artıq olur (Q+S > A+T). 

 

1953-cü  ildə  Uotson  və  Krik,  DNT  molekulunun  modeli 



haqqında  yeni  nəzəriyyə  irəli  sürdülər.  Bu  nəzəriyyəyə  görə 

DNT  molekulu  iki  ədəd  spiralvari  şəkildə  bir-birinə  sarınmış 

polinukleotid zəncirindən ibarətdir. 

DNT  molekulunu  əmələ  gətirən  polinukleotid  zəncirləri 

bir-biri ilə purin və pirimidin əsaslarının arasında əmələ  gələn 

hidrogen  rabitələri  vasitəsilə  birləşir.  Hidrogen  rabitələri 

adenin  timinlə,  quanin  isə  sitozinlə  birləşdirir.  Müəyyən 

olunmuşdur  ki,  DNT  molekulunda  olan  zəncirlər  bir-birini 

tamamlayır.  Əgər  bir  zəncirin  müəyyən  hissəsində  adenin 

yerləşirsə,  digər  zəncirdə  onun  qarşısında  timin  yerləşir. 

Məsələn:  əgər  bir  polinukleotid  zəncirində  monomerlərin 

yerləşmə  ardıcıllığı  A–Q–A–T–S–S–T    olduqda,  başqa 

zəncirdə  T–S–T–A–Q–Q–A  ardıcıllığı  ilə  düzülür.  DNT 

zəncirlərində  mononukleotidlərin  düzülüş  qaydasının  bir-

birindən  asılılığı  komplementarlıq  (tamamlama)  prinsipi 

adlanır. 

Hidrogen rabitələri vasitəsilə birləşmiş iki spiralın əmələ 

gətirdiyi makromolekul DNT-nin ikincili quruluşunu müəyyən 

edir.  DNT  molekulunun  yumşaqşəkilli  spesifik  formada 

olması, onun üçüncülü quruluşu adlanır. 

 

1.2.3.Ribonuklein turşusunun quruluşu 

 

DNT molekulundan fərqli olaraq RNT molekulu bir ədəd 



polinukleotid 

zəncirindən 

ibarətdir. 

Bu 


zəncirdə 

mononukleotidlərin  bir-biri  ilə  birləşmə  ardıcıllığı  RNT-nin 

birinci  quruluşunu  göstərir.  RNT-nin  polinukleotid  zəncirini 


 

41 


 

 

təşkil edən konfiqurasiyası sabit olmadığı üçün, onun ikinci və 



üçüncü 

quruluşunun 

öyrənilməsini 

çətinləşdirir. 

RNT 

molekulunu  əmələ  gətirən  nukleotidlər  bir-birinə  burularaq, 



purin  və  pirimidin  əsasları  arasında  əmələ  gələn  hidrogen 

rabitələrinin  hesabına  birləşir.  Əmələ  gəlmiş  bu  birləşmələr 

qısa  və  natamam  şəkli  alır.  Ribonuklein  turşusu  bütün  canlı 

hüceyrələrdə üç növ olur. 

1.  Ribosom RNT-si rRNT. 

2.  Nəqliyyat və ya daşıyıcı RNT-si nRNT. 

3.  Məlumat RNT-si mRNT. 

Ribonuklein 

turşuları 

bir-birindən 

funksiyalarına, 

molekulların  böyüklüyünə  və  xassələrinə  görə  kəskin  surətdə 

fərqlənir.  Ribosom  RNT-si  hüceyrədə  olan  bütün  RNT 

kütləsinin  80%-ni  təşkil  edir.  Ribosom  RNT-si  ribosomların 

əmələ  gəlməsində  iştirak  edirlər.  Sadə  zülallarla  birləşərək 

ribonukleoproteidləri  əmələ  gətirirlər.  Ribosom  RNT-si, 

ribonuklein  turşusunun  digər  növlərinə  nisbətən  daha  yüksək 

molekul çəkisinə malikdir. Onun əmələ gəlməsində 4000-6000 

mononukleotid  iştirak  edir.  Hüceyrədə  olan  RNT-nin  15%-ni 

nəqliyyat  RNT-si  təşkil  edir.  Bunlar  nisbətən  kiçikmolekullu 

polinukleotidlərdir,  molekul  çəkisi  25-35  minə  yaxındır. 

Nəqliyyat  RNT-sinin  vəzifəsi  fəallaşmış  aminturşuların 

zülallarını sintez olunduğu yerə-ribosoma daşımaqdır. 

Hər bir aminturşunun özünəməxsus pRNT-si vardır. 

Ribonuklein  turşusunun  tərkibinin  və  xassələrinin 

öyrənilməsi  zamanı  aydın  olunmuşdur  ki,  onların  tərkibində 

“minor”  nukleotidləri  də  vardır.  Bu  növ  nukleotid  ən  çox 

dRNT-nin  tərkibində  olur.  Belə  nukleotidlərə  misal  olaraq 

psevdouridini  göstərmək  olar.  Onun  əmələ  gəlməsində  urasil 

riboza və fosfat turşusu iştirak edir.  

Hüceyrədə  olan  ribonuklein  turşularının  5%-ni  məlumat 

RNT-si  hüceyrə  nüvəsində  DNT-nin  iştirakı  ilə  sintez  olunur. 

RNT-nin bu növü zülalların sintezini idarə edir. Onun molekul 

çəkisi 100 mindən bir neçə milyona qədər olur. Məlumat RNT-



 

42 


 

 

si  sintez  olunacaq  zülal  molekulunun  quruluşu  haqqında 



məlumatı  DNT-dən  alıb  aminturşuların  düzülmə  ardıcıllığını 

nizamlayır. 

 

       N = C–



 

OH 


                                         O 

HO–C    C–N                        OH OH                  O                   

                 CH   

       N – C–            N        C– C– C– C–CH

2

–O–P–OH  



                                 

                                H   H   H   H              OH 

Psevdouridin turşusu 

 

1.3.Fermentlər  haqqında  ümumi  məlumat 

 

Canlı  orqanizmlərdə  təsadüf  olunan  bir  qrup  üzvi 



birləşmələr  də  vardır  ki,  onlara  fermentlər  və  ya  enzimlər  də 

deyilir. 

Fotosintezin,  tənəffüsün,  qıcqırmanın,  qida  maddələrinin 

mənimsənilməsi  proseslərində,  habelə  zülalların,  yağların, 

sulukarbonların  və  qeyrilərinin  biosintezində  mürəkkəb 

biokimyəvi  reaksiyalar  baş  verir.  Bu  reaksiyalar  canlı 

hüceyrələrdə  fermentlərin  iştirakı  ilə  gedir.  Ona  görə  də 

fermentlərə  bioloji  katalizatorlar  da  deyilir.  Onlar  adi 

katalizatorlarla  nisbətən  kimyəvi  reaksiyaların  sürətini  10

6

-



10

12

-dəfə tezləşdirir. 



Bütün  canlı  orqanizmlərdə  gedən  maddələr  mübadiləsi 

prosesi də fermentlərin təsiri ilə gedir. Fermentlərin adı ferveo 

sözündən  götürülmüş  və  latınca-qıcqırdan  deməkdir.  Đnsanlara 

fermentativ  proseslər  hələ  çox  qədimdən  məlum  olmuşdur. 

Belə  ki,  çörəyin,  pivənin  və  şərabın  istehsalında  müxtəlif 

mayalardan,  pendirin  hazırlanmasında  isə  qaramalın  həzm 

şirəsindən  istifadə  edirlər.  Lakin  insanlar  bu  zaman  baş  verən 

proseslərin mahiyyətini başa düşməmişlər. Ancaq fermentlərin 



 

43 


 

 

əsaslı  öyrənilməsi  XIX  əsrin  əvvəllərinə  təsadüf  edir.  1814-cü 



ildə  K.S.Kirxhoff  səməni  ekstraktında  nişastanı,  maltozaya 

qədər  parçalayan  maddənin  varlığını  müəyyən  etmiş,  ona 

diastaza  (amilaza)  adı  vermişdir.  Diastaza  (Diastaza)  latınca-

bölmək  deməkdir.  Alimin  bu  kəşfi  fermentlər  haqqında  elmin 

inkişafına  böyük  təkan  verdi.  Fermentlər  haqqında  elmin 

öyrənilməsində  Payenin,  Personun,  L.Pasterin,  Buxnerin, 

Lebedevin, Pavlovun, Baxın, Oparinin, Ovçinnikovun, Sprinin, 

Samnerin,  Nortropun,  Varburqun  və  başqalarının  böyük 

xidmətləri olmuşdur. 

Fermentlər  haqqında  bəhs  edən  elmə  fermentologiya  və 

ya enzimiologiya deyilir. 

Hal-hazırda  biokimya  elminin  inkişafında  fermentlər 

geniş  öyrənilir.  Fermentlər  bir  sıra  elmlərlə:  fiziologiya, 

mikrobiologiya,  təbabət,  qida  sənayesi  və  qeyri  elmlərlə  sıx 

əlaqədardır.  Fermentlərin  öyrənilməsinin  mühüm  praktiki 

əhəmiyyətə  malik  sahələrindən  biri  də  qida  sənayesinin: 

şərabçılıq,  pivə,  çörək  istehsalı,  konservləşdirmə,  çay  və  s. 

sahələridir. 

 

1.3.1.Fermentlərin kimyəvi təbiəti 

 

Fermentlər  zülal  təbiətli  maddələr  olmaqla  kolloid 

hissəciklərdir. Onların əksəriyyəti suda yaxşı həll olur. Bu heç 

də o demək deyildir ki, fermentlər hüceyrələrdə məhlul halında 

olur.  Onların  xeyli  hissəsi  hüceyrədə:  nüvədə,  xromosomda, 

sitoplazmada, ribosomda birləşmiş halda olur. 

Kimyəvi təbiətinə görə fermentlər iki qrupa bölünür: 

1.  Birkomponentli fermentlər. 

2.  Đkikomponentli fermentlər. 

Birkomponentli 

fermentlər 

yalnız 


sadə 

zülaldan, 

ikikomponentli  fermentlər  isə  sadə  zülalla  yanaşı,  həm  də 

qeyri-zülal  təbiətli  maddələrdən  ibarətdir.  Fermentlərin 

tərkibində  olan  qeyri-zülal  təbiətli  maddələr  vitaminlərdən 


 

44 


 

 

(məs: B



1

, B


2

, B


6

, PP, və s.), müxtəlif metallardan (mis, dəmir, 

sink və s.), bəzi nukleotidlərdən və s-dən ibarət olur. 

Birkomponentli  fermentlər  hidroliz  olunduqda  yalnız 

aminturşulara  ayrılır.  Đkikomponentli  fermentlər  hidroliz 

olunduqda  isə  sadə  zülalla  yanaşı,  qeyri-zülali  hissədən,  yəni 

prostetik  qrupdan  ibarət  olur.  Mürəkkəb  zülallar  qrupuna  aid 

olan  fermentlərin  zülali  hissəsinə  apoferment,  qeyri-zülali 

hissəsinə isə koferment deyilir. Bunların birlikdə aktiv ferment 

kompleksinə xoloferment deyilir.  

Hazırda 

fermentlərin 

bəzilərinin 

tərkibində 

olan 

aminturşularının  sayı  və  birləşmə  ardıcıllığı  müəyyən 



edilmişdir.  Məsələn,  ribonukleaza–124,  laktatdehidrogenaza  –

310,  aspartat–aminotransferaza–412,  katalaza–720  amintur-

şuların  qalıqlarından  təşkil  olunmuşdur.  Bundan  başqa  bəzi 

fermentlərin  molekul  çəkisi  də  müəyyən  edilmişdir.  Məsələn, 

peroksidazanın molekul kütləsi 40000, α-amilazanın 60000, β-

amilazanın  150000,  katalazanın  250000,  ureazanın  480000 

olur.  Fermentlərin  kimyəvi  təbiətinin  öyrənilməsində  Amerika 

alimi C.Samnerin böyük xidməti olmuşdur. Belə ki, o, ilk dəfə 

olaraq  ureaza  fermentini  təmiz  halda  kristallaşdırılmış  şəkildə 

almış, onun aminturşu tərkibini və onların düzülmə ardıcıllığını 

müəyyən  etmişdir.  Bu  da  fermentlərin  bir  daha  zülal  təbiətli 

olmasını sübut etmişdir. Alimin bu kəşfi fermentlərin kimyəvi 

təbiətinin  və  bioloji  rolunun  öyrənilməsində  mühüm  rol 

oynamışdır.  

 

1.3.2.Fermentlərin spesifikliyi 

 

Fermentlərin  hamısı  spesifik  xüsusiyyətə  malikdir.  Belə 



ki,  hər  bir  ferment  yalnız  bir  maddənin  çevrilməsini  kataliz 

edir. Fermentlərin spesifikliyinə görə üç qrupa bölünür:  

1.  Mütləq spesifikliyə malik fermentlər.  

2.  Qrup spesifikliyinə malik fermentlər.  

3.  Sterokimyəvi spesifikliyinə malik fermentlər. 


 

45 


 

 

Mütləq  spesifikliyə  malik  fermentlər  konkret  olaraq  bir 



maddənin  çevrilməsini  kataliz  edir.  Məsələn,  ureaza  fermenti 

yalnız  sidik  cövhərini  hidroliz  yolu  ilə  ammonyaka  və  karbon 

qazına parçalayır. 

 

         NH



2

 

                               



 

        C        O +      H

2

O   


ureaza

        2NH

3

+CO


         NH

 

Ureaza  fermenti  başqa  kimyəvi  reaksiyaya  katalitik  təsir 



göstərmir.  Saxaraza  fermenti  isə  yalnız  saxarozanın  hidroliz 

yolu ilə qlükozaya və fruktozaya parçalanmasında iştirak edir:  

                            

saxaraza 

C

12

H



22

O

11



+H

2

O                 C



6

H

12



O

6

+C



6

H

12



O

6

 



          saxaroza                          qlükoza      fruktoza 

 

Qrup  spesifikliyinə  malik  fermentlər  substratlarda  olan 



müxtəlif  qrup  birləşmələri  kataliz  edir.  Məsələn,  lipaza 

fermenti hidroliz yolu ilə yağlarda olan müxtəlif mürəkkəb efir 

tipli rabitələri, pepsin fermenti isə müxtəlif zülallarda mövcud 

rabitələrin parçalanmasında iştirak edir. 

Sterokimyəvi  spesifikliyə  malik  fermentlər  isə  bir 

maddənin iki optik izomerindən yalnız birinə təsir göstərə bilir. 

Məsələn,  laktatdehidrogenaza  fermenti  süd  turşusunun  yalnız 

α-izomerinə spesifik təsir göstərərək, onun piroüzüm turşusuna 

çevrilməsində iştirak edir. Ancaq β-süd turşusuna isə substratda 

heç bir katalitik təsir göstərmir:  

 

        CH



3

                          CH

                             



NDG 

HO–C–H+NAD              C=O+NAD · H

 

        COOH                     COOH 



 

 

46 


 

 

Bundan başqa, α-qlükozidaza fermenti α-qlükozidlərin, β-



qlükozidaza isə β-qlükozidlərin hidroliz yolu ilə çevrilməsində 

iştirak edir. Ona görə də E.Fişer fermentlərin spesifikliyini hər 

bir açarın müvafiq qıfıla düşməsinə bənzədir.  

 

1.3.3.Fermentlərin aktivliyinə təsir edən amillər  



 

Fermentlərin  aktivliyinə  mühitin  temperaturu,  hidrogen 

ionlarının qatılığı (pH) və başqa faktorlar təsir göstərir. Hər bir 

ferment  müəyyən  temperatur  rejimində  ən  yüksək  aktivliyə 

malik  olur.  Belə  temperatur  rejiminə  fermentin  optimal 

temperaturu  deyilir.  Mühitin  temperaturu  40

0

C-yə  qədər 



qalxdıqda  əksər  fermentlərin  aktivliyi  artır.  Bitki  fermentləri 

əsasən  30-50

0

C-də  daha  aktiv  olaraq,  onda  gedən  kimyəvi 



reaksiyaların  sürətini  tezləşdirir.  Bu  zaman  bitkinin  vegetativ 

orqanlarının  inkişafı,  daha  doğrusu  böyüməsi  prosesi  sürətlə 

gedir.  

Temperatur  50

0

C-dən  yuxarı  qalxdıqda  fermentlərin 



aktivliyi  azalır,  60-70

0

C  olduqda  isə  onların  əksəriyyətinin 



aktivliyi  itirilmiş  (inaktivləşmiş)  halda  olur.  Fermentlərin 

temperaturunun 

təsirindən 

aktivliyinin 

dəyişməsinə 

termolabillik 

deyilir. 

Fermentin 

fəaliyyətini 

artıranlara 

aktivatorlar,  azaldanlara  isə  ingibitorlar  və  ya  iflicləşdiricilər 

deyilir. 

Fermentlərin  aktivliyinin  temperaturdan  və  pH-dan 

asılılığı  qida  məhsullarında  baş  verən  bəzi  biokimyəvi 

reaksiyaların gedişini idarə etməyə imkan verir.  

Qida  məhsullarının  emalı  və  saxlanması  zamanı 

fermentlərin  rolu  böyükdür.  Məsələn,  bitki  mənşəli  məhsulları 

(üzüm,  alma,  kartof  və  s.)  uzun  müddət  saxlamaq  üçün  onları 

aşağı temperaturda (0+5

0

C) soyuducu kameralarda saxlayırlar. 



Bu  zaman  onların  fermentlərinin  fəallığı  inaktivləşir  və  ya 

zəifləyir. Bu da onlarda gedən mübadilə prosesinin ləngiməsinə 

səbəb  olur.  Nəticədə  məhsulun  tərkibindəki  qida  maddələrinin 


 

47 


 

 

(karbohidratların,  vitaminlərin,  zülalların  və  s.)  itkisi  azalır. 



Fermentlərin  aktivliyinə  təsir  edən  amillərdən  biri  də  mühitin 

pH-dır. 


Fermentlərin 

əksəriyyəti 

pH-ın 

müəyyən 


bir 

qiymətində  daha  fəal  olurlar.  Bitki  fermentlərinin  əksəriyyəti 

pH-dan 

asılı 


olaraq 

optimal 


fəallıq 

göstərir. 

Bitki 

fermentlərinin əksəriyyəti pH 4,5-7 arasında olduqda daha fəal 



olur.  Amilaza,  askorbatoksidaza,  papain,  piruvatkarboksilaza 

fermentləri 

pH 

5-olan 


mühitdə 

daha 


fəal 

olur. 


Polifenoloksidaza, 

laktatdehidrogenaza, 

katalaza, 

ureaza 


fermentləri  isə  mühitin  pH-7  olduqda  daha  aktiv  olur. 

Göründüyü 

kimi 

qida 


məhsullarının 

emalında 

və 

saxlanmasında pH təyin etmək mühüm rol oynayır.  



Hal-hazırda  bəzi  fermentlərin  ingibitorları  müəyyən 

olunmuşdur. Məsələn, adi xörək duzu (NaCl) polifenoloksidaza 

fermentinin ingibitorudur.  

Belə  ki,  otaq  temperaturu  şəraitində  alma  kəsildikdə, 

onun  tərkibində  olan  fenol  maddələri  polifenoloksidaza 

fermentinin təsiri ilə oksidləşərək rənginin tündləşməsinə, yəni 

qida  maddələrinin  parçalanmasına  səbəb  olur.  Ancaq  kəsilmiş 

almanın  üzərinə  xörək  duzu  kristalları  səpdikdə  rəngin 

dəyişməsi 

müşahidə 

olunmur. 

Deməli, 


xörək 

duzu 


polifenoloksidaza  fermentinin  ingibitorudur.  Bundan  başqa 

kükürd  anhidridi  (SO

2

),  antosianlar  və  qeyriləri,  bəzi 



oksidləşdirici 

fermentlərin 

(askorbatoksidaza, 

katalaza, 

peroksidaza, laktatdehidrogenaza və s.) ingibitorudur.  

Bəzi  maddələr  də  vardır  ki,  ardıcıl  olaraq  fermentlərin 

fəaliyyətini  artırır.  ATF-aza  fermentinin  fəaliyyətini  Ca

-

  ionu 



artırır. Amilaza fermentinin aktivliyini isə Ce

-

  ionu fəallaşdırır. 



Qeyd  etmək  lazımdır  ki,  nisbətən  inaktivləşmiş  fermentlərin 

fəaliyyətləri  bəzi  hallarda  bərpa  olunur.  Bu  o  deməkdir  ki, 

fermentin  təbii  quruluşu  tamamilə  pozulmamışdır.  Bunlar 

dönən  fermentlər  adlanır.  Bəzi  hallarda  isə  fermentlərin 

fəaliyyəti bərpa olunmur, yəni təbii quruluşları pozulmuş olur. 

Belə halda, onlar bərpa olunmayan fermentlər adlanır.  



 

48 


 

 

1.3.4.Fermentlərin təsir mexanizmi 



 

Fermentlərin 

təsir 

mexanizmi 



haqqında 

çoxlu 


nəzəriyyələr  irəli  sürülməyinə  baxmayaraq,  onların  bioloji 

katalizator  olduğu  aşkar  edilmişdir.  Fermentlərin  təsir 

mexanizmində  adsorbsiya  hadisəsinin  də  böyük  əhəmiyyəti 

vardır.  Belə  ki,  ferment  substratı  adsorbsiya  edərək,  onun 

qatılığını  artırır.  Bu  da  reaksiyanın  sürətlə  getməsinə  səbəb 

olur.  Fermentin  təsir  mexanizminin  bu  cür  izahına  adsorbsiya 

nəzəriyyəsi  deyilir.  Fermentlərin  təsir  mexanizmini  öyrənən 

zaman  müəyyən  olunmuşdur  ki,  fermentlər  reaksiyanın 

gedişində  iştirak  edir,  ancaq  reaksiyaya  girmir.  Bu  zaman 

kimyəvi  reaksiyanın  gedişində  ferment  molekulunun  müəyyən 

hissəsi,  yəni  spesifik  sahəsi  iştirak  edir  ki,  buna  da  fermentin 

fəal  mərkəzi  deyilir.  Fəal  mərkəz  pozulduqda,  fermentin  təsir 

mexanizmi  də  pozulur.  Müəyyən  olunmuşdur  ki,  hər  bir  aktiv 

və  ya  fəal  mərkəzlə  yalnız  bir  substrat  molekulu  birləşərək, 

ferment-substrat  kompleksi  əmələ  gəlir.  Əgər  ferment  E, 

substrat isə S hərfləri ilə işarə olunarsa, reaksiya aşağıdakı kimi 

gedər:   

E+S↔ES 


Bu  reaksiyadan  aydın  olur  ki,  əmələ  gəlmiş  birləşmə 

asanlıqla parçalana bilər. Məlumdur ki, fermentativ proseslərin 

sonu  yalnız  ferment-substrat  kompleksinin  əmələ  gəlməsi  ilə 

başa  çatmır.  Biokimyəvi  reaksiyanın  sonu  substratın  yeni 

maddəyə  çevrilməsi  və  fermentin  dəyişilmədən  reaksiyadan 

çıxması ilə nəticələnir. Əgər,  yeni alınmış maddəni A hərfi ilə 

işarə etsək, onda reaksiyanın gedişi aşağıdakı kimi olacaqdır:  

 

E+S↔ES→E+A 



Əvvəlcə, 

ferment-substrat 

kompleksi 

müəyyən 


molekuldaxili  kimyəvi  dəyişikliklərə  uğradıqdan  sonra, 

müvafiq  son  məhsullara  ayrılır.  Bu  prosesə  ferment-substrat 

kompleksinin  aktivləşməsi  deyilir.  Aktivləşmiş  ferment-


 

49 


 

 

substrat  kompleksini  E-lə  işarə  etsək,  reaksiya  aşağıdakı  kimi 



olar.  

E+S↔ES→ES

1

→E+A 


 

Fermentativ  reaksiyaların  bu  cür  mərhələlərlə  getməsini 

ilk dəfə alman alimləri L.Mixaelis və M.Menten öyrənmişlər.  

Hal-hazırda  sübut  olunmuşdur  ki,  60-a  yaxın  ferment 

eyni  təsirə  malik  olub,  fiziki-kimyəvi  və  başqa  xassələri  ilə 

(ingibitorlara,  aktivatorlara  münasibətinə,  aminturşu  tərkibinə 

və  s.  görə)  bir-birindən  fərqlənir.  Belə  fermentlər  bir  neçə 

molekulyar  formada  olub,  izofermentlər  və  ya  izoenzimlər 

adlanır. 

Bunlara 


misal 

olaraq 


laktatdehidrogenaza, 

malatdehidrogenazanı,  aldolazanı,  fosfatazanı,  esterazanı  və 

qeyrilərini göstərmək olar.  

Laktatdehidrogenazanın  izoformalarının  xassələri  daha 

geniş  öyrənilmişdir.  Onun  5  izoforması  (LDH

1-5


)  aşkar 

olunmuşdur. 

Bitkilərdə 

geniş 


yayılmış 

fenoloksidaza, 

peroksidaza  və  başqa  fermentlərin  də  izoformaları  müəyyən 

edilmişdir.  

 

1.3.5.Fermentlərin lokalizasiyası    

 

Fermentlər  əsas  etibarilə  əmələ  gəldikləri  hüceyrə 



miqyasında təsir göstərir (endofermentlər). Hüceyrədən kənara 

çıxan 


və 

başqa 


yerlərdə 

təsir 


göstərən 

fermentlər 

ekzoplazmatik,  membranda  yerləşənlər  isə  ektofermentlər 

adlanır. 

Fermentlərin 

lokalizə 

olunmasında 

müəyyən 


qanunauyğunluqlar  mövcuddur.  Məsələn,  endofermentlər 

hüceyrədə  spesifik  xassələrə  müvafiq  yerləşir.  Fotosintezin 

fermentləri  xloroplastlarda,  limon  turşusu  tsiklinin  fermentləri 

mitoxondrilərdə  olur.  Ardıcıl  prosesləri  aparan  fermentlər  bir-

birinə yaxın yerləşmişlər. Bu cür yerləşmə fermentlər arasında 

maddələrin diffuziya yolunu qısaldır. Eyni bitkidə və hətta eyni 

hüceyrədə  eyni  funksiya  daşıyan  və  quruluşca  fərqlənən  bir 


 

50 


 

 

fermentin 



iki 

kompartmentdə 

müxtəlif 

izozimləri 

(izofermentlər)  mövcuddur.  Sonradan  məlum  olmuşdur  ki, 

limon  turşusu  tsiklini  kataliz  edən  bir  sıra  əvəzedilməz 

fermentlər  təkcə  mitoxondridə  olmur.  Bir  qrup  fermentlər 

orqanoidlərlə  əlaqədar  deyil  və  sitoplazmada  “həll  olmuş” 

vəziyyətdədir.  Buraya  qlikolizin,  bəzi  karbohidrat,  lipid  və 

aminturşularının biosintezini aparan fermentlər aiddir. Hüceyrə 

kompartmentləri arasında əlaqə yaradan nəqliyyat sistemlərinin 

özü,  katalitik  xassəyə  malik  zülallar  ola  bilər.  Hüceyrə  və 

subhüceyrə  membranlarında  lokalizə  olunmuş  fermentlərin  bir 

qismi, metabolitlər, ionlar və tənzimləyici molekullarla birlikdə 

hüceyrənin bütövlükdə funksiyasını təmin edir.  

Maddələr mübadiləsinin bütün yolları öz aralarında dəqiq 

koordinasiya  olunur.  Bu  koordinasiyada  fermentlər  xüsusi  rol 

oynayır.  Tənzimləmə  mexanizmləri  həddən  çoxdur.  Onlardan 

bir neçəsi qısa şəkildə aşağıda göstərilir.  

1.  Kimyəvi  modifikasiya–müxtəlif  fermentlərdə  fosfat 

qrupunun  dönər  kovalent  birləşməsi  baş  verir 

(ATF+zülal→ADF+fosforlaşmış zülal). Burada  da bir 

ferment  o  birini  aktivləşdirir.  Fosforlaşma  ilə  yanaşı 

digər  kimyəvi  modifikasiya  növləri  –  adenilləşmə, 

ADF  ribozilləşmə,  asilləşmə,  karbamilləşmə,  müxtəlif 

zülal 


molekullarının 

birləşməsi 

və 

ayrılması, 



dimerləşmə və ya polimerləşmə mövcuddur.  

2.  Đzosterik  modulyasiya  –  kiçik  molekullarla  (çox  vaxt 

aralıq  metabolitlərlə)  qeyri-kovalent  qarşılıqlı  təsir 

vasitəsilə fermentativ aktivliyin dəyişməsidir. Effektor 

adlanan  bu  kiçik  molekullar,  mərkəzlə  birləşir  və, 

adətən,  substrata  oxşayır.  Bu  halda  konkurent 

tormozlanma gedir.  

3.  Allosterik  modulyasiya  –  allosterik  effektor  və  ya  bir 

neçə  subvahiddən  ibarət  (protomerlər)  allosterik 

ferment  vasitəsilə  baş  verir.  Đzosterik  effektorlardan 

fərqli  olaraq  allosterik  effektor  substrata  oxşamır  və 


 

51 


 

 

allosterik  (tənzimləyici)  mərkəzlə  birləşir.  Bu  zaman 



allosterik  ferment  və  onun  katalitik  mərkəzinin 

konformasiyası dəyişir. Effektor müsbət (aktivator) və 

mənfi  (ingibitor)  ola  bilər.  Müxtəlif  funksiya  daşıyan 

protomerlərdən 

ibarət 

allosterik 



fermentlər 

də 


mövcuddur. 

4.  Đlkin  substratla  aktivləşmə  toplanmış  aralıq  maddə, 

onun  özünün  sərf  olunmasını,  özündən  bir  neçə 

mərhələ  əvvəl  iştirak  edən  fermentin  köməyi  ilə 

sürətləndirilir.  Bundan  başqa  reaksiya  məhsulu 

vasitəsilə  tormozlanma,  son  məhsulla  tormozlanma, 

metabolit  vasitəsilə  və  digər  tənzimlənmə  yolları 

fermentativ  və  yaxud  daha  yüksək  hormonal,  genetik 

səviyyədə baş verir.  

 


Yüklə 3,91 Mb.

Dostları ilə paylaş:
1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   32




Verilənlər bazası müəlliflik hüququ ilə müdafiə olunur ©azkurs.org 2024
rəhbərliyinə müraciət

gir | qeydiyyatdan keç
    Ana səhifə


yükləyin