18
5-jadval
№
Bog‘lanish turlari
Bog‘lanish enyergiyasi kdj/mol
1
Kovalent
200 – 580
2
Ion
20 – 40
3
Vodorod
8 – 20
4
Van-dyer-Vaals
2 – 4
Eng mustahkam bog‘kovalent, ion bog‘lanish sustroq, vodorod va Van-dyer-Vaals
bog‘lanish eng byerqaror bog‘dir.
Zaharning retseptor bilan bog‘lanish enyergiyasining pasayishi organizmning
javob reaksiyasining o‘ziga xos ko‘rinishlarini kamayishiga
muvofiq keladi va
og‘riqlarni orqaga qaytaradi.
Retseptor turlaridan biri bu fyermentlardir. Fosfor organik zahar bilan
atsetilholinestyeraza (AXE) molekulasining o‘zaro bog‘lanishi bunga misol bo‘ladi.
Natijada zaharlar mustahkam kompleks hosil qiladi.
Asabni qo‘zg‘atuvchan mediator kimyoviy uzatuvchi (AX) atsetilholinning
gidrolizini AXE katalizlaydi. Qachonki, mediatr postsinaptik
membranaga yetib
borganda, sipaleza asab impulsining bir neytronni boshqasiga uzatilishi sodir bo‘ladi.
Bunda xohlagan organ hujayrasining faoliyati sodir bo‘ladi (muskullar, temirlar va
boshqalar).
O‘zining mediator
funksiyasini bajaruvchi AX molekulalari tezda
faolsizlantirilishi zarur, aks holda asab impulsiga olib boruvchi diskretnost buziladi.
Aynan Shuni AX ni darhol gidrolizlovchi AXE sodir etadi.
FOS lar AXE bilan
mustahkam birikma hosil qilib, uning asosiy funksiyasini
kuchsizlantiradi. Natijada FOS lar uchun haraktyerli bo‘lgan toksik ta’sir kelib chiqadi
va u asosan asab sistemasiga shikast yetkazadi.
Boshqa bir misol sifatida, sianidlarning biologik harakat mexanizmini olishimiz
mumkin, bu zaharlar uchun fyermentlar retseptor bo‘la olishini tasdiqlaydi (sinil
kislotasi-HCN). Organizm hujayralarida hujayra nafas
olish markazi - mitoxondrin
bo‘ladi. Mitoxondrinda tyeri oksidlanishi kabi fyermentlar jarayonlari sodir bo‘ladi.
(Kislorodni hujayra orqali iste
’
mol qilish.)
Tyerining nafas olishidagi oksidlanish reaksiyasining zvenolaridan biri tarkibida
temir atomi bor sitoxromoksidaze (SXA) fyermenti sababli faoliyat yuritadi. Sinil
kislotasi SXA molekulasi bilan o‘zaro ta’sirlashadi. Natijada tyerini normal nafas
olishi sekinlashadi, aynan sianidlar paradoksal holatlarni keltirib chiqaradi. Masalan:
xujayra va tyerilarda ortiqcha O
2
hosil bo‘lib, ular kislorodni o‘zlashtira olmaydilar.
Buning natijasida organizmda tezda-tezda tyeri yoki gistotoksik gipoksiya nomi bilan
mashxur patologik holatlar sodir bo‘lib, unda bo‘g‘ilish, yurak faoliyatini buzilishi,
titrokli paralichlar kuzatiladi.
Zaharlar uchun retseptorning boshqa turlaridan biri
sulfgidril yoki tiol gruppa
(SH), ya’ni organizmning turli makromolekulalari, fyermentli va boshqa oqsil yoki
19
amina kislotalar. SH guruh bilan tanlovchi yoqlilik namoyon etadigan zaharlar bo‘lib
og‘ir metallardan, quyidagilar hisoblanadi.
1) simob va uning birikmalari - Hg, HgCl
2
;
2) qo‘rg‘oshin va uning birikmalari - Pb, PbO, PbO
2
, PbO
3
;
3) margimush va uning birikmalari - As, As
2
O
3
, AsH
3
;
4) kadmiy va uning birikmalari - Cd, CdO
2
, CdSO
4
;
5) surma va uning birikmalari - Sb, SbH
2
.
Shu guruh bilan metallar o‘rtasidagi reaksiya natijasida yerimaydigan birikma-
myerkaptidlar hosil bo‘ladi. Bu tegishli zaharlanish sodir bo‘lishiga,
biokimyoviy
jarayonlar borishining buzilishiga olib keladi.
Organik birikmalarni reaksiyaga kiriShuvchan funksional guruhlarda: sulfgidril,
aminogruppa, gidroksil, fosfor saqlovchilar ko‘pgina metallar (yangi retseptorlar)
uchun birikadigan joy hisoblanadi.
Zaharlovchi is gazi (SO) uchun gemoglobin - qon proteid yeritrotsiti retseptor
vazifasini bajaradi. Is gazi gemoglobin bilan tezda reaksiyaga kirishib,
patologik
kompleks karboksigemoglobin (NbSO) hosil qiladi, lekin kislorodni qabul qilmaydi.
Qon SO ni gemoglobinga kimyoviy yaqin bo‘lganligi uchun uni yutadi. Kislorod,
gemoglabin bilan bog‘lanishga qaraganda SO gemoskeleti bilan 250 marta faolroq
bog‘laydi.
Demak har qanday kimyoviy modda biologik yoki toksik ta’sir namoyon etishi
uchun 2 ta mustaqil xususiyatlarga ega bo‘lishi kerak:
- retseptorga yaqinlik;
- o‘ziga xos faollik.
Masalan, gemoglobinni
SO bilan yaqinligi O
2
bilan yaqinligiga qaraganda bir
necha marotaba kuchli (karboksi-gemoglobinni dissotsiatsiyaga yaqin gemoglobin
HbO
2
ning dissotsiatsiyasidan 3500 marta sekin).
Dostları ilə paylaş: