Marcin Błaszczyk Biologia I genetyka

Rybosomy zbudowane są z cząsteczek rybosomowego RNA (rRNA) 
oraz białek.
Każdy złożony jest z dwóch podjednostek: dużej i małej, chociaż 
w stanie spoczynku (kiedy nie uczestniczą w translacji) – podjednostki są 
rozdzielone. 
Duża podjednostka rybosomu u organizmów prokariotycznych to 
podjednostka 50
S (S
= jednostka Svedberga, szybkość sedymentacji), 
zbudowana z 2 cząsteczek rRNA i 34 cząsteczek polipeptydów. 
U organizmów eukariotycznych – z trzech cząsteczek rRNA oraz 49 
cząsteczek polipeptydów. 
Mała podjednostka u Procryota (30
S) zawiera jedną cząsteczkę rRNA 
i 21 cząsteczek polipeptydów, u Eucaryota (40
S) – jedną cząsteczkę 
rRNA i 33 cząsteczki polipeptydów. 
Podjednostki duże i małe u organizmów prokariotycznych tworzą 
rybosomy 70
S, u eukariotycznych – 80
S (oczywiście szybkości 
sedymentacji nie dodaje się algebraicznie).
Translacja rozpoczyna się od inicjacji. W miejscu przylegającym do 
sekwencji AUG (koduje START oraz metioninę) – do mRNA przyłącza 
się mała podjednostka rybosomu (u Eucaryota mała podjednostka 
rybosomu przesuwa się od czapeczki końca 5’ aż do rozpoznania 
sekwencji AUG). Temu kodonowi odpowiada antykodon tRNA przeno-
szącego metioninę, zatem taka cząsteczka (specyficzna, inicjatorowa: 
tRNA
i
Met
) wiąże się z mRNA i wraz z małą podjednostką rybosomu 
tworzą kompleks inicjujący. Na tym etapie, przy udziale białkowych 
czynników inicjujących, przyłącza się duża podjednostka rybosomu 
i rozpoczyna się faza elongacji. Na dużej podjednostce rybosomu są dwa 
miejsca wiązania aminoacylo-tRNA: miejsca peptydowe (P), zajęte 
obecnie przez tRNA
i
Met
, oraz aminoacylowe (A). Na miejsce A trafia 
kolejna cząsteczka aminoacylo-tRNA, o antykodonie odpowiadającym 
pierwszemu po startowym AUG kodonowi mRNA. Przy udziale tzw. 
centrum polipeptydylotransferazowego wytworzone zostaje wiązanie 
peptydowe pomiędzy aminokwasem tego aminoacylo-tRNA a metioniną. 
Wówczas następuje translokacja – przesunięcie nowo przyłączonego 
aminoacylo-tRNA na miejsce P. Cząsteczka tRNA jest następnie 
odcinana od przyłączonych już aminokwasów, a na miejsce A trafia 
kolejna cząsteczka aminoacylo-tRNA. Dla zajścia tych procesów 
konieczne są kolejne białkowe czynniki – elongacyjne. Elongacja trwa aż 
do natrafienia na któryś z kodonów STOP. Zamiast kolejnego 
aminoacylo-tRNA na miejsce A dużej podjednostki rybosomu trafia 
czynnik terminacyjny, uwalniający zsyntetyzowaną cząsteczkę polipeptydu. 

---

96 
Energia konieczna do zachodzenia poszczególnych faz translacji 
pochodzi z hydrolizy GTP oraz ATP.
Chociaż kodowanych aminokwasów jest 20, w powstających 
polipeptydach jest ich 22. Dzięki szczególnym dodatkowym 
mechanizmom, dołączana jest również pyrolizyna i selenocysteina 
(kodowana w szczególnych warunkach przez sekwencję UGA, będącą 
zwykle kodonem STOP).
Po zakończeniu translacji, białka ulegają dojrzewaniu – modyfikacjom 
potranslacyjnym, co zmienia strukturę wielu aminokwasów, zwiększając 
ich różnorodność. 
Również w procesie translacji u różnych organizmów występują 
minimalne odchylenia od opisanych mechanizmów (np. jako sekwencja 
START rozpoznawana może być sekwencja UUG lub GUG; u Procaryota 
inicjująca cząsteczka metioniny ulega formylowaniu, występują różne 
czynniki inicjujące). Na tych różnicach, oraz na różnicach w budowie 
prokariotycznych i eukariotycznych rybosomów, opiera się zasada 
działania wielu antybiotyków, hamujących translację wyłącznie 
w komórkach prokariotycznych.