Microsoft Word 00 KeyNote Speakers Materiallar


IV INTERNATIONAL SCIENTIFIC CONFERENCE OF YOUNG RESEARCHERS



Yüklə 22,28 Mb.
Pdf görüntüsü
səhifə10/148
tarix16.02.2017
ölçüsü22,28 Mb.
#8634
1   ...   6   7   8   9   10   11   12   13   ...   148

IV INTERNATIONAL SCIENTIFIC CONFERENCE OF YOUNG RESEARCHERS 

29

 



Qafqaz University                                                                                          29-30 April 2016, Baku, Azerbaijan 

bioloji təsirini müəyyən fəza quruluşunda göstərirlər. Molekul bioliji təsir göstərəndə mütləq hansısa 

konformasiya halında olmalıdır. Konformasiyanın dayanıqlı olması, yəni, bioloji təsirə malik olması 

üçün onun enerjisinin minimum olduğu hal olmalıdır. 

Təqdim olunmuş  işdə Acetyl-Ser-Lys-Lys-Arg-CONH2 (Ac-Asetil, S-Ser, K-Lys, R-Arg). 

tetrapeptidinin fəza quruluşu nəzəri konformasiya analizi üsulu ilə polyar mühit üçün (dielektrik sabiti 

=10) tədqiq olunmuşdur[4]. Acetyl-Ser-Lys-Lys-Arg-CONH2 iki sonluq qrupundan və dörd 

aminturşusu qalığından ibarətdir. Hesablama modeli 88 atomdan ibarətdir. Bu tetrapeptidin vücuda 

zərəri olmadığı tapılmışdır. 

Müzakirə və Nəticələr 

Kimyəvi quruluşuna görə Ser-Lys-Lys-Arg  tetrapeptidi müxtəlif tipli aminturşusu qalıqlardan 

təşkil olunub. Birinci (Serin Ser) qalığın polyar şaxəli yan zənciri var. İkinci,  üçüncü və dördüncü 

qalığın  nisbətən uzun müsbət yüklü  yan zəncirləri var. Hesablamada ikiüzlü fırlanma bucaqları 

göstərilmişdir.  İkiüzlü fırlanma bucaqlarının işarələri və qiymətləri beynəlxalq nomenklaturaya 

uyğundur. Torsion qarşılıqlı  təsir enerjilərini hesablamaq üçün potensial funksiyalar, atomlardakı 

parsial yüklərin qiymətləri valent bucaqlarının qiymətləri və valent rabitələrinin uzunluqları Momani 

və Şeraqanın məqaləsindən götürülmüşdür.İlkin hesablama variantların seçilməsində Ser, Lys və Arg 

qalıqları üçün B və R formaları istifadə olunmuşdur. Məlumdur ki, dörd qalıdqan ibarət olan peptid 

molekulu 8 optimal fəza quruluşu tipi yarada bilir: eee, efe, eef, eff, ffe, fef, fee və fff.  lkin 

variantlarda  əsas zəncirin hər bir  forması üçün qalığların yan zəncirlərinin müxtəlif orientasiyaları 

nəzərə alınmışdır: 1=60˚,2=180˚və 3=-60˚. Nəticədə hesablamada tetrapeptid üçün 648 ilkin variantlar 

seçilib minimizə olunmuşdur. Cədvəl 1-.də səkkiz şeypin hər birinin ən optimal konformasiyalarının 

qarşılıqlı təsir qüvvələrin enerji payları müqayisəli şəkildə verilmişdir.  

 

Cədvəl 1. Ser-Lys-Lys-Arg tetrapeptidinin optimal konformasiyalarının qarşılıqlı təsir qüvvələrin enerji payları. 

Şeyp 


Konformasiya 

 

Qarşılıqlı təsir qüvvələrin payları (kkal/mol) 



 

 

E



qval

 

E



els

 

E



tor

 

E



ümumi

 

E



nisbi

 

         eee 



B3B3B12B12 -18,2 

16,5 1,5 -0,2 1,8 

eef B3B3R32R32 

-18,7 17,7 

1,3 

0,3 


2,4 

efe B3R3B32B32 

-20,7 18,4 

0,9 


-2,0 

0,0 


eff B2R3R22R22 

-16,5 18.0 

0,4 

1,9 


4,0 

fee R1B3 

B22B12 

-18,4 16,5 



1,4 

-0,5 


1,5 

fef 


R1 B3 R22R22 

-19,4 


16,9 

1,5 


-0,9 

1,1 


ffe 

R2 R3 B32B12 

-19,9 

18,0 


1,5 

-0,4 


1,6 

fff R3R2 

R22R12 

-22,4 21,3  1,0 



-1,8 

0,2 


   

Cədvəl 1-dən göründüyü kimi tetrapeptidinin bütün optimal konformasiyalarında ən əhəmiyyətli 

stabilləşdirici rolu elektrostatik təsirlərin  enerji payına düşür, sonra isə növbə torsion qarşılıqlı 

təsirlərindir. İlkin variantların hesablanması nəticəsində müəyyən olundu ki, ən stabil konformaiya  efe 

şeypinə aiddir. Bu şeypə  məxsus olan ən stabil konformasiya  B3R3B32B32 qlobal konformasiya 

adlandırıla bilər, çünkü başqa  şeyplərə  məxsus olan hesablanmış  və minimizə olunmuş 

konformasiyalar bu konformasiyaya nisbətən yüksək enerjili quruluşlardır. Cədvəl 1-dən göründüyü 

kimi eneji cəhətdən  əlverişli konformasiyada dörd amin turşu qalığının ikincisi (Lys2) spiralvari 

quruluşunda effektiv qarşılıqlı  təsirlər yaranır. Enerji cəhətdən efe şeypindən sonra ən  əlverişli 

konformasiyalar fff  şeypinə  məxsusdur.  R3R2R22R12  konformasiyasının nisbi enerjisi qlobal 

konformasiyadan 0,2 kkal/mol qədər çoxdur, bu konformasiya əsasən elektrostatik və qeyri-valent 

qarşılıqlı  təsir enerjisinin verdiyi paya görə  ən kiçik enerjili konformasiyadan fərqlənir. Məsələn 

qlobal konformasiyada çox effektiv qarşılıqlı təsirlər bunlardır: Ser və Arg (enerji payı -5,8 kkal/mol 

və Arg və Arg (enerji payı-3,4 kkal/mol). Eyni zamanda fff şeypinin  ən optimal konformasiyasında 

R3R2R22R12 (nisbi enerjisi 0,2 kkal/mol) eyni qalıqlar-arası qarşılıqlı təsirlər əmələ gəlirlər: Ser və 

Arg (enerji payı -6,3 kkal/mol və Ser və Lys3 (enerji rayı -3,1 kkal/mol). Cədvəl 1-də tetrapeptidinin 

enerji cəhətdən ən əlverişli konformasiyalarının daxili fırlanma bucaqlarının qiymətləri göstərilmişdir.  

 


IV INTERNATIONAL SCIENTIFIC CONFERENCE OF YOUNG RESEARCHERS 

30

 



Qafqaz University                                                                                          29-30 April 2016, Baku, Azerbaijan 

Cədvəl 2. Ser-Lys-Lys-Arg  tetrapeptidinin ən optimal konformasiyalarının daxili fırlanma bucaqlarının qiymətləri. 

I- B3R3B32B32 , II- R1B3R22R22 , III- B3B3B12B12 , IV- B3B3R32R32, V- R3R2R22R12 

Amin 

turşusu 


Bucaq 

Aşağı enerjili konformasiyalar 

 

  I 


II 

III 


IV 

Ser 



 

 

-100 -80  -79  -80 -64 



 

99 -62 78 90 

-39 

ω 

178 173 181 179 



179 

1 


-59 56  -62 -62 

-59 


2 

180 180 179 179 

180 

Lys 


 

-115 -91  -92  -93 -79 

 

-65 64  75 81 -34 



ω 

176 185 180 187 

-176 

1 


-60 -59 -59 -60 

182 


2 

180 180 178 179 

178 

3 


180 180 181 180 

180 


4 

180 180 179 180 

180 

5 


180 180 180 180 

180 


Lys 

 

-126 -105 -149 -112 



-66 

 

95 -60 161 



-63 

-45 


ω 

176 179 179 178 

-181 

1 


-60 182 60 -58 

181 


2 

-180 176  178 178 179 

3 

180 180 181 180 



180 

4 


180 179 179 179 

180 


5 

180 180 180 180 

180 

Arg 


 

-126 -99  -146 125 -78 

 

100 -54  160 -59 -34 



ω 

180 180 180 180 

-176 

1 


-62 183 59 -65 

72 


2 

182 178 180 181 

188 

3 


179 179 180 178 

178 


4 

181 180 179 181 

180 

Enis(kkal/m



ol) 

 

0,2 0,9 1,6 2,2 



0,0 

Ən aşağı enerjili konformasiyaların  ikiüzlü bucaqları əsasında  atomların üç ölçülü koordinatları 

müəyyən edilmiş və molekulun fəza modelləri qurulmuşdur. Aparılan tədqiqat bu molekulun mühüm 

quruluş əlamətlərini müəyyənləşdirməyə və bu məlumatlar əsasında dərman əhəmiyyətli preparatların 

yaranmasına imkan verə bilər. 


IV INTERNATIONAL SCIENTIFIC CONFERENCE OF YOUNG RESEARCHERS 

31

 



Qafqaz University                                                                                          29-30 April 2016, Baku, Azerbaijan 

ALA-LEU-ALA TRİPEPTİD MOLEKULUNUN  KONFORMASİYA 

XÜSUSİYYƏTLƏRİNİN və ELEKTRON QURULUŞUNUN TƏDQİQİ 

 

Ülkər KƏRİMLİ 

Qafqaz Universiteti 



ulkerimli@gmail.com 

AZƏRBAYCAN



 

Niftalı QOCAYEV 

Qafqaz Universiteti, Bakı Dövlət Universiteti  



nqocayev@qu.edu.az 

AZƏRBAYCAN



 

 

Nəzəri konformasiya analizi üsulu ilə Ala-Leu-Ala tripeptid molekulunun  fəza quruluşu və 

konformasiya xassələri tədqiq olunmuşdur. Hesablamalar nəticəsində molekulun aşağı enerjili 

konformasiyalarının ikiüzlü bucaqlarının qiymətləri, qalıqlararası qarşılıqlı təsirlərin enerji payları və 

molekulun optimal fəza quruluşunun modeli müəyyənləşdirilmişdir.    

Nəzəri konformasiya analizi üsuluna əsaslanaraq Ala-Leu-Ala tripeptidinin mümkün olan 

konformasiyaları kompyüterdə modelləşdirmə yolu ilə müəyyənləşdirilmiş  və onun fəza quruluşu 

polyar mühitdə  (ε=10) tədqiq olunmuşdur.  Nəzəri konformasiya analizi  üsulunda  peptid molekunun 

tam potensial enerjisi Van-der-Vaals , elektrostatik, torsion qarşılıqlı  təsirlərinin və hidrogen 

rabitələrinin enerjilərininadditiv cəmi kimi nəzərə alınmışdır. Enerji payları atom-atom potensialları 

əsasında hesablanmışdır. Konformasiya məsələlərinin həlli zamanı N.M.Qocayev, L.İsmayılova və 

İ.S.Maksumov tərəfindən tərtib edilmiş universal proqram alqoritmindən istifadə edilmişdir. Enerjinin 

minimallaşması  qradient üsulu ilə aparılmışdır.  İkiüzlü bucaqlar İUPAC-İUB nomenklaturasına 

əsasən qiymətləndirilmişdir [3]. Hər bir şeyp özünə məxsus əsas və yan zəncirlərin qarşılıqlı təsirlərini 

yaradır.Ala- Leu-Ala tripeptid molekulu 42 atomdan ibarətdir, hesablamalar hər bir amin turşusu 

qalığının sərbəst haldakı mümkün konformasiyaların ikiüzlü bucaqları əsasında aparılmışdır. 

 

Cədvəl 1. Ala-Leu-Ala tripeptid molekulunun hər şeypə aid ən kiçik enerjili konformasiyaları stabilləşdirən qarşılıqlı 

təsirlərin enerji payları (kal/mol).   

№ Konformasiya 

Şeyp E


q.v

 

E



el

 

E



tor

E

üm 



E

nisbi


RR22R 


ff 

-8,9 -0,1 3 -5,9  0 

2 RR22L 

fe 


-6,1 

3,8 


1,1 

-0,6 


5,3 

3 BR22R 


ef 

-7,1 


1,9 

1,8 


-3,4 

2,6 


4 LR22R 

ef 


-6,3 

2,4 


1,3 

-2,1 


3,9 

5 BB22L 


ef 

-1,1 


1,9 

2,5 


3,4 

3,9 


6 BB22R 

ee 


-5,0 

2,9 


1,5 

-1,9 


4,1 

7 BR22L 


ee 

-6,3 


3,3 

1,7 


-1,3 

4,7 


8 RB22R 

fe 


-6,1 

3,3 


1,5 

-1,2 


4,8 

9 BL31R 


fe 

-5,1 


2,7 

1,6 


-0,8 

5,2 


10 LB31R 

ee 


-5,5 

3,5 


1,3 

-0,7 


5,2 

11 LR22L 

ee 

-5,8 


3,8 

1,5 


-0,5 

5,5 


12 RL31R 

ee 


-5,2  3,6  1,6  0,1  6,1 

 

Hesablamalar nəticəsində müəyyən olunmuşdur ki, Ala-Leu-Ala tripeptid molekulunun ən aşağı 



enerjili RR22R konformasiyasında tam bükülü quruluş əmələ gəlir və bu quruluş  hidrogen rabitələri 

ilə stabilləşir. Hesablamalar nəticəsində molekulun bütün aşağı enerjili konformasiyaların ikiüzlü 

bucaqların qiymətləri və qalıqlararası qarşılıqlı təsirlərin enerji payları müəyyən edilmişdir. 

Ala-Leu-Ala tripeptid molekulunda  yaranan hidrogen rabitələri və onların parametrləri  cədvəl 2-

də verilmişdir. Cədvəldə  hər  şeypə aid olan ən optimal konformasiyalarda yaranan hidrogen 

rabitələrinin parametrləri göstərilmişdir. Buradan aydın görünür ki, hər bir şeypin  ən optimal 

konformasiyalarının hər birində hidrogen rabitəsi  yaranır və bu daha çox  1....12  və 3...12 atomları 

arasında əmələ gəlir. 

 

 

 

 

 


IV INTERNATIONAL SCIENTIFIC CONFERENCE OF YOUNG RESEARCHERS 

32

 



Qafqaz University                                                                                          29-30 April 2016, Baku, Azerbaijan 

Cədvəl 2. Ala-Leu-Ala tripeptid molekulunda hər şeypə daxil olan ən optimal konformasiyalarında əmələ gələn  

hidrogen rabitələrinin  parametrləri. 

 

№ 

Şeyp  



Konformasiya  Atomların sıra 

nömrəsi 


Rabitənin 

uzunluğu(Ǻ) 

Rabitənin 

enerjisi(kkal/mol) 

1. ee  BB22R 

1.................12 

3.................12 

33...............41 

2,86 

2,44 


2,76 

-0,12 


-0,40 

-0,16 


2. ef  BR22R 

1.................12 

3.................12 

33...............41 

2,88 

2,37 


2,78 

-0,12 


-0,49 

-0,15 


3. fe  RB22R 

14...............31 

33...............41 

2,91 


2,77 

-0,11 


-0,16 

4. ff  RR22R 

1.................41 

3.................42 

33...............41 

2,07 


1,98 

2,81 


-1,05 

-1,23 


-0,14 

Hesablamalar nəticəsində müəyyən olunmuşdur ki, Ala-Leu-Ala tripeptid molekulunun ff şeypinə 

aid olan ən aşağı enerjili RR22R konformasiyasında tam bükülü quruluş  əmələ  gəlir. Tam bükülü 

quruluş olduğuna görə, N- və C- sonluqları atomları arasında hidrogen bağının    

Ala1NH3…OOCAla3  əmələ  gəlməsi hesabına nəticədə kvaziqapalı quruluş yaranır. Bu hidrogen 

rabitəsinin uzunluğu  2,81A0 və enerjisi  isə -0,14 kkal/mol təşkil edir.  

Ala-Leu-Ala tripeptid molekulunun ən əlverişli konformasiyalarının elektron quruluşu müəyyən 

edilmişdir. Tədqiqat Hyperchem proqramı paketinin nəzdindəki CNDO proqramı vasitəsilə 

aparılmışdır. CNDO metodu vasitəsilə Ala-Leu-Ala tripeptid molekulunun ən  əlverişli 

konformasiyasında elektron sıxlığı müəyyən edilmişdir. 

 

Şəkil 1. Ala-Leu-Ala tripeptid molekulunda elektron sıxlığının paylanması. 

 

Hesablamalarla  əldə edilən nəticələr- Ala-Leu-Ala tripeptid molekulunun kiçikenerjili 



konformasiyaları, bu konformasiyaların stabilləşməsində  iştirak edən bütün qarşılıqlı  təsirlərin eneji 

paylarının təyini, molekul daxilində elektron buludunun paylanması böyük elmi və praktik əhəmiyyət 

kəsb edir. 

 

 

 

 


IV INTERNATIONAL SCIENTIFIC CONFERENCE OF YOUNG RESEARCHERS 

33

 



Qafqaz University                                                                                          29-30 April 2016, Baku, Azerbaijan 

ARG-TYR  DİPEPTİD MOLEKULUNUN FƏZA VƏ ELEKTRON 

QURULUŞU 

 

A.V. SÜLEYMANLI

 

Qafqaz Universiteti 



asuleymanli@std.qu.edu.az 

1AZƏRBAYCAN



 

G.Ə.AĞAYEVA 

Bakı Dövlət Universiteti 



gagayeva1@qu.edu.az  

AZƏRBAYCAN



 

 

Məlumdur ki, Arg-Tyr antioksidant biopeptidi insan dərisinə  bərpaedici və cavanlaşdırıcı  təsir 

göstərir. Antioksidant peptidlərin təsir mexanizmini öyrənmək və onların  əsasında yeni dərman 

preparatlarının hazırlanması üçün belə molekulların fəza quruluşunun və konformasiya xassələrin 

tədqiqi müəyyən elmi maraq kəsb edir. Bu məqsədlə Arg-Tyr dipeptidinin konformasiya imkanları 

molekulyar mexanika üsulu ilə polyar mühit üçün müəyyənləşdirilmişdir. Hesablama zamanı peptid 

molekunun tam potensial enerjisinin qiyməti van-der-vaals, elektrostatik, torsion qarşılıqlı təsirlərinin 

və hidrogen rabitələrinin enerji paylarının cəmi kimi nəzərə alınmışdır. Konformasiya məsələlərinin 

həlli zamanı N.M.Qocayev və  İ.S.Maksumov tərəfindən tərtib edilmiş universal proqram 

alqoritmindən istifadə edilmişdir.  İkiüzlü bucaqların hesablanması  İUPAC-İUB nomenklaturasına 

əsasən aparılmışdır. Arg-Tyr dipeptidin hesablama atom modeli 48 atomdan və 12 fırlanma 

bucağından ibarətdir. Molekulun tədqiqində  hər bir monopeptidin özünə  məxsus konformasiya 

xüsusiyyətlərindən istifadə edilmişdir. Dipeptidin hesablama konformerləri hər bir aminturşusu 

qalığının stabil konformasiyalarının ikiüzlü bucaqları  əsasında təşkil olunmuşdur.  Tədqiqat 

nəticəsində  Arg-Tyr dipeptid molekulunun kiçik enerjili konformasiyalarının toplusu müəyyən 

edilmişdir. 



Cədvəl 1. Arg-Tyr dipeptid molekulunun ən optimal konformasiyalarına uyğun  ikiüzlü fırlama bucaqlarının  qiymətləri. 

Amin 


turşu 

qalığı 


Konformasiya 

Əsas 


zəncirin 

bucaqları 

 

 

 



Yan 

zəncirin 

bucaqları 

 

 



 

 N 


Φ 

ψ 

ω 



 

 

 



 

Arg B


22

R

3



 

R

21



L

3

 



L

23

R



3

 

B



21

R

3



 

R

32



L

3

 



L

12

R



3

 

-67 



-63 

61 


-117 

-165 


40 

144 


-65 

104 


120 

62 


46 

178 


180 

177 


176 

180 


183 

181 


171 

206 


173 

-64 


54 

175 


59 

-60 


62 

182 


177 

178 


175 

191 


175 

179 


184 

180 


179 

182 


177 

180 


179 

Tyr B


22

R

3



 

R

21



L

3

 



L

23

R



3

 

B



21

R

3



 

R

32



L

3

 



L

12

R



3

 

-139 



54 

-137 


-139 

54 


-44 

-46 


62 

-60 


-57 

55 


-57 





-59 


-55 

-58 


-58 

-54 


-52 

87 


93 

90 


89 

100 


99 

180 


180 

180 


180 

180 


180 





 

Arg-Tyr dipeptid molekulunun hesablama nəticəsinde aldığımız  ən aşağı enerjiyə malik 



konformasiyalara uyğun ikiüzlü bucaqlarının qiymətləri cədvəl 1-də göstərilmişdir. Enerji cəhətdən 

əlverişli konformasiyaların ikiüzlü bucaqları  əsasında HyperChem 8.0 proqram paketi vasitəsilə 

dipeptid molekulunun vizual modelləri yaradılmışdır. 

 


IV INTERNATIONAL SCIENTIFIC CONFERENCE OF YOUNG RESEARCHERS 

34

 



Qafqaz University                                                                                          29-30 April 2016, Baku, Azerbaijan 

 

Şəkil 1. Arg-Tyr dipeptid molekulunun elektron sıxlığlnın və parsial yüklərinin paylanması 

 

Tədqiqatın sonrakı mərhələsində Arg-Tyr dipeptidinin enerji cəhətdən əlverişli konformasiyaları, 



elektron quruluşu ve dipol momenti müəyyən edilmişdir. Tədqiqat HyperChem 8.0 proqram paketinin 

tərkibindəki CNDO proqramı vasitəsilə aparılmışdır.  Şəkil 1- dən görünür ki, elektron buludunun 

paylanmasının  ən böyük elektron sıxlığı NH-CO qrupunun atomlarında toplanmışdır. Bu qrupun 

karbonil oksigeninin elektron yükü  q= -0.344 e tərtibindədir. Arg -Tyr dipeptid molekulunun elektron 

quruluşunun hesablanması zamanı sistemin yükləri cəmi  0, elektronların sayi 133, doldurulmuş 

səviyyələrin sayi 66, başlanğıc orbitalların sayı 120 götürülmüşdür. Şəkil 1-də ən kiçik enerjili L23R3 

konformasiyasında elektron sıxlığı göstərilmişdir. Hesablama zamanı bu konformasiyanın 

elektrostatik  potensialı da təyin edilmişdir. Elektrostatik potensial molekulun konfromasiyasında 

müsbət və mənfi yüklərin məskunlaşma oblastlarını  göstərir. 

Nəticədə molekulun əks yüklü oblastlarının bir-birinə qarşı yerləşməsi müəyyən edilmişdir. Bu 

tədqiqat nəticəsində molekulun nukleofil və elektrofil xassələri müəyyənləşdirilmişdir.  Molekulun 

elektrostatik potensialının tədqiqi onların ayrı-ayrı qruplarının reaksiya qabiliyyəti haqqında məlumat 

verir. 

Cədvəl 2. Arg-Tyr dipeptid molekulunun ən əlverişli L23R3 konformasiyasının elektron xarakteristikaları 

Arg-Tyr Ümumi 

enerji 

Rabitə 


enerjisi 

İzolə 


edilmiş 

atomların 

enerjisi 

Ekelrton 

enerjisi 

Nüvə-nüvə 

qarşılıqlı 

təsir 


enerjisi 

Formalaşmı

ş mərkəzi 

enerji 


Enerji 

qradienti 

Enejilər 

(kkal/mol) 

-161139 -13348 -147790  -875487  714348  -8731 

90 


 

Cədvəl 2-də molekulun ən  əlverişli konformasiyasının elektron xarakteristikaları göstərimişdir: 

Ümumui enerji, rabitə enerjisi, izolə edilmiş atomların enerjisi, elektron enerjisi, nüvə-nüvə qarşılıqlı 

təsir enerjisi, formalaşmış mərkəzi enerji, enerji qradienti. 

Beləliklə, nəzəri konformasiya analizi üsulu ilə Arg-Tyr dipeptid molekulunun optimal fəza 

quruluşları müəyyən edilmişdir. Hesablamalar nəticəsində molekulun aşağı enerjili 

konformasiyalarında atomların koordinatları, qalıqlararası qarşılıqlı  təsirlərin enerji payları, yaranan 

hidrogen rabitələrin parametrləri və elektron quruluşlarının xarakteristikaları təyin edilmişdir. 



IV INTERNATIONAL SCIENTIFIC CONFERENCE OF YOUNG RESEARCHERS 

35

 



Qafqaz University                                                                                          29-30 April 2016, Baku, Azerbaijan 


Yüklə 22,28 Mb.

Dostları ilə paylaş:
1   ...   6   7   8   9   10   11   12   13   ...   148




Verilənlər bazası müəlliflik hüququ ilə müdafiə olunur ©azkurs.org 2024
rəhbərliyinə müraciət

gir | qeydiyyatdan keç
    Ana səhifə


yükləyin