Microsoft Word Materiallar Full

KARDİOFƏAL THR1-PRO2-ALA3-GLU4-ASP5-PHE6-MET7-ARG8-PHE9-NH2 

MOLEKULUNUN [MEGLU4], [MEASP5] ANALOQLARININ  FƏZA QURULUŞU 

 

Şəhla HACIYEVA 

Qafqaz Universiteti 

[e-mail] 

AZƏRBAYCAN 

 

Canlı bioloji orqanizmlərin yerinə yetirdikləri funksiyaları hüceyrələrdə tənzimləyici rol oynayan peptid molekulları 

ilə bağlıdır. Bu molekulların quruluş-funksiya  əlaqələrini öyrənmək  böyük maraq kəsb edir. Neyropeptidlərin fəza 

quruluşlarının öyrənilməsi bu molekulun yerinə yetirdikləri fizioloji, bioloji xüsusiyyətlərini araşdırmağa imkan verir. 

Tədqiqatlara maraq həm də onunla bağlıdır ki, bu gün  ürək-damar xəstəlikləri çox geniş yayılmışdır və bu peptidlər 

göstərilən funksiyalardan  başqa mühüm  kardioloji xüsusiyyətlərə malikdir. Biomolekullarin quruluş və quruluş-funksiya 

tədqiqatlarında düz və tərs quruluş məsələsi adlanan iki növ məsələ həll olunur. Düz quruluş məsələsində məlum aminturşu 

ardıcilligina əsasən molekulun fəza quruluşu təyin olunur. Bu məsələnin həllindən sonra molekulun stabil konformasiyalari 

yıgımı  və konformasiya imkanlari məlum olur. Tərs quruluş  məsələsi ondan ibarətdir ki, tədqiq olunan molekulun elə 

analoqları sintez üçün təklif olunsun ki,onların hamısının birlikdə  fəza quruluşları  təbii molekulun stabil 

konformasıyalarinin yığımını versin. 

Bu işdə Thr1-Pro2-Ala3-Glu4-Asp5-Phe6-Met7-Arg8-Phe9-NH

2

 molekulunun metilləşdirilmiş analoqları  tədqiq 

olunmuşdur. Məlumdur ki, metilləşdirilmiş aminturşuları maraqlı konformasiya xüsusiyyətlərinə malik olurlar. Azot 

atomuna metil qrupu birləşdikdə aminturşu qalığınn özünün və ondan əvvəlki aminturşu qalığının  əsas zəncirinin 

konformasiya sərbəstliyinə ciddi təsir edir. Aminturşu qalığının özünün R oblastı qadağan olunmuş olur, B oblastı isə 

enerjisinə  və sahəsinə gorə L oblastına ekvivalent olur. Metilləşdirilmiş aminturşu qalığından  əvvəl gələn aminturşu 

qalığının  əsas zəncirinin R formasının konrormasiyaları isə yüksəkenerjili olurlar. Buna görə  də peptid zəncirə 

metilləşdirilmiş L-aminturşu qalıqlarının daxil edilməsi eyni zamanda iki aminturşu qalığının  əsas zəncirlərinin R 

formalarının konformasiyalarını yüksəkenerjili edir. 

Tədqiq olunan molekul FMRF-amid tetrapeptidinin homoloji biofəallığına aiddir və onun yeni nümayəndəsidir. Bu 

molekul bir çox fizioloji: əzələ-sinir yığılmalarına nəzarət, kardiotənzimləyici, ağrıtəncimləyici kimi funksiyaları yerinə 

yetirir. O, ürək-damar sisteminə təsir edir, məməlilərdə müəyyən davranış dəyişiklikləri əmələ gətirir, ürək döyünməsinin 

sürətini tənzimləyir [1-2].. 

 Nonapeptid molekulun fəza quruluşu nəzəri konformasiya analizi üsulu ilə öyrənilmişdir. Molekulun potensial enerjisi 

qeyri-valent(E

q

), elektrostatik(E

el

), torsion (E

t

)qarşılıqlı təsir enerjilərinin və hidrogen rabitəsi enerjisinin(E

h

) cəmi şəkilində 

seçilmişdir. Qeyri-valent qarşılıqlı təsir enerjisi Lennard-Cons potensialı ilə Skott və Şeraqanın təklif etdiyi parametrlərlə 

hesablanmışdır Molekulun konformasiya imkanları su mühitində öyrənilmişdir.  İkiüzlü fırlanma bucaqlarının işarələri və 

qiymətləri beynəlxalq nomenklaturaya uyğundur  

Əvvəlki tədqiqatlarda Thr1-Pro2-Ala3-Glu4-Asp5-Phe6-Met7-Arg8-Phe9-NH

2

 molekulunun fəza quruluşları 

öyrənilmiş, stabil konformasiyaları müəyyənləşdirilmişdir[3]. Bu işdə isə TPAEDFMRF molekulunun fəza quruluşları 

əsasında onların yalnız müəyyən funksiyalarını özündə saxlaya bilən  süni analoqlar öyrənilmişdir. Təbii molekulun süni 

analoqlarını  tədqiq edərkən biz bəzi aminturşu qalıqları  metilləşdirmişik. Belə ki, metilləşdirilmiş    aminturşu qalığının 

özünün  və özündən  əvvəl gələn aminturşu qalıqlarının konformasiya imkanlarını məhdudlaşdırır. 

---