Biokimyo pmd

Oqsillarning biologik xossasini birlamchi strukturaga
bog‘liqligi
Oqsillarning spetsifiklik va biologik xossasi ularning birlamchi
strukturasiga bog‘liq bo‘ladi. Agar birlamchi strukturadagi birorta
aminokislota qoldig‘i o‘rniga boshqa aminokislota qoldig‘i
almashtirilsa, oqsillarning spetsifiklik va biologik faolligi yo‘qoladi,
funksiyasi va xossasi o‘zgaradi.
Masalan: gemoglobin tarkibi 574 aminokislota qoldig‘idan
tashkil topgan bo‘lib, shundan bitta aminokislota qoldig‘i o‘rniga
boshqa aminokislota almashtirilganda gemoglobin kislorod tashish
xossasini yo‘qotadi. Bu esa anemiya (kamqonlik) kasalligiga olib
keladi. Eritrotsitlar sferik shakldan o‘roqsimon shaklga o‘tadi.
Molekulasi 5250000 aminokislota qoldig‘idan iborat bo‘lgan virus
oqsilining uchta aminokislotasi almashtirilsa zararsiz virus o‘lim
chaqiruvchi virusga aylanadi.
Oqsillarning biologik faolligini ularning birlamchi strukturasiga
bog‘liq bo‘ladi.

---

37
Oqsillarning birlamchi strukturasining turga oid spetsifikligi
Turli hayvonlar insulini uglevod almashuvida bir xil funksiyani
bajaradi. Ammo bu insulin oqsillari o‘zaro bitta yoki ikkita aminokislota
qoldig‘i boshqa aminokislotaga almashganligi bilan farq qiladi. Turli
hayvonlar insulinining A-polipeptid zanjirida 8-, 9- va 10-o‘rinlarida
aminokislota qoldig‘ini boshqa aminokislotalarga almashganligi bilan
bir-biridan farq qiladi. Shu bilan birga har xil hayvonlardan olingan
insulin oqsillarining B-polipeptid zanjirini C-oxiridagi aminokislota
qoldig‘i boshqa bo‘ladi. Insulin molekulasi A va B polipeptid zanjiri
quyidagi sxema bo‘yicha tuzilgan:
Insulin A-polipeptid zanjiri 21 aminokislota, B-zanjiri esa 30
aminokislota qoldig‘idan tuzilgan. Bu ikki polipeptid zanjir o‘zaro ikkita
disulfid bog‘i bilan bog‘langan bo‘ladi.