I
H2N - CHs - C O O H + C H j
I
CH2
glitsin
CO - S K o A
suktsinil-KoA
COOH
I
CHS + COj + H SK o/
I
CH2
H2N — CH
3
- C
- 0
ß -aminolevulenat
kislotasi
ß-am inolevulinatsintetaza va ß -am in o lev u lin atd eg id ro taza
fermentlari idora etiladigan fermentlar bo‘lib, ular gem va gemoglobin
ta’sirida ingibirlanadi. Gem bir vaqtning o‘zida a - va ß - globinlar
sinteziga ijobiy ta’sir ko'rsatadi (98-rasm). Gem hosil bo‘lgan peptid
zanjirlari bilan birikib gemoglobin hosil bo‘ladi.
aminokislotalar
9 8 -ra s m . Gem oglobin b io sin tezi boshqarilishi
365
CO O P
I I
'OOC
CH,
... ,
I
I
p i r r o l •
C H ,
C H j
halqa •'
1
I
С — с
Il
II
H jC
~ с
____c h
porfobilinogen
Ш
5-атто1еуи1епа{ sintaza
IPUV.Í 7 3*
ft*
#}
uroporfironogen ni
I porfobilinogcn-sintaza
I
4 2.1.24
i grdroksimetil-sinlaza
I
4.3.
t.d
! uroporfirmogen-lll*sintaza
I 4 .2 J. 75
Odam organizmida hammasi bo‘lib 5-6 g ternir bo‘lib, shulardan
65-70% gemoglobin tarkibida, 20 % yaqini mioglobinni tarkibida, 10-
15 % jigar, taloq, ko'mikda zaxira holatda b o ia d i. Uning faqat 1% ga
yaqin qismi gem tutuvchi fermentlar (katalaza, peroksidaza, sitoxromlar)
va gemga aloqasiz ayrim oqsillar tarkibida bo‘ladi.
Organizmda ternir almashinuvida muhim aham iyatga ega bo‘ lgan
transferrin va ferritin oqsillari mavjud. Transferrin-glikoproteid. Uning
vazifasi ternir to'planib boradigan va sarflanadigan to'qim alarga qon
orqali ternir tashib berishdir. Transferrinning qondagi konsentratsiyasi
0,4 g/dl ga teng. Ichakda ternir transferringa o'xshash oqsil ishtirokida
so‘riladi. Keyin ternir qondagi transferringa o‘tadi.
Ferritin 24 ta protomerdan tarkib topgan oligomer oqsil b o iib ,
molekulyar og‘irligi 450000, diametri 12 nm atrofida b o ig a n ichi
g ‘ovak sferik shaklga ega; bo‘shliqning diametri 7,5 nm, bu bo‘ shliqqa
protomerlar orasidan kiradigan 6 ta kanalchalar mavjud bo‘ lib, shu
kanalchalar orqali bo'shliqqa ternir ionlari (kam ida 2500 ta ternir ioni)
kirib, ternir yadrosini hosil qiladi. Ferritindagi zaxira temiming tarkibi
[(F e0 0 H )8(F e0 0 P 0 3H,)] ko‘rinishidagi gidroksidfosfat shaklida
bo‘ladi.
Transferrin oqsilining tarkibida ternir Fe+3 holatda b oiadi. Uning
vazifasi temimi Fe+3 ishlatiladigan joylarga qon oqimi orqali tashib
berishidir. Ferritin oqsilining tarkibida ham Fe+3 ioni holatida b o iib
uning vazifasi transferrin oqsili tashib ketgan temimi to‘plab borishidir.
Ichakdan ternir, maxsus transferringa o‘xshab ketadigan oqsil ishtirokida
qonga so‘riladi. Ternir oqsillar bilan birikkanda uch valentlik holatda
boiadi, biroq bir oqsildan ikkinchi oqsilga o'tganda Fe+3 holatdan Fe+3
holatga va yana Fe+3 ga aylanib turadi. Ternir yetishmaganda anemiya
kasalligi kelib chiqadi.
Bir sutka davomida organizmdagi eritrotsitlaming taxminan 1% (20-
25ml) parchalanishi natijasida ajralib chiqadigan (taxminan 20-25 mg)
temimi organizm qayta o‘zlashtiradi. Ammo har kuni organizmdan 1
mg atrofida ternir o ‘t y o ila r i, buyrak o rq ali yo 'q o tilib turadi.
Yo‘qotilgan ternir ovqat tarkibida tushgan ternir hisobiga to id irib
turiladi. Lekin ichakda temiming so'rilishi cheklangan b o iib , ovqat
tarkibida tushgan 15-20 mg temiming 1 mg (taxminan 5%) so‘riladi
xolos. Hayz orqali ayollar qon yo'qotib turgani tufayli, ulaming temirga
ehtiyoji 1,5-2 martako‘proq boiadi. Uzoq vaqt va tez-tez qon yo'qotish,
tez-tez homiladorlik va bola tug‘ish, hazm yo ‘llarida temir so'rilishining
buzilishi oqibatida temir yetishm ovchiligi bilan bog'liq gipoxrom
anem iyalar kuzatiladi. Bunday kasalliklami davolashda temir moddasiga
boy bo‘lgan parhez taomlaridan tashqari temir preparatlari: temir sulfat,
temir laktat, temir askarbinatlar keng qo‘llanilanadi. Bunday bemorlarga
parenteral y o ‘ l bilan kuniga 20-25 ml quritilgan eritrotsitar massa
eritmasi yuborilganda bemorlaming sog'ayishi uchun 2-3 marta qisqa
muddat kerak bo‘lishi aniqlangan (A.Abrarov, 1977).
Eritrotsit metabolizmi
Eritrotsitlar o‘rtacha 4 oy umr ko‘radi. Eritrotsitlarda yadro, ribosoma,
mitoxondriy boim aganligi uchun oqsillar sintezi, aerob oksidlanish
jarayonlari bo‘lmaydi. Ular retikulotsit bosqichida sintezlangan oqsillar
hisobiga faoliyat ko'rsatadilar. Eritrotsitlar faoliyat ko'rsatishi uchun qon
plazmasi bilan eritrotsitlardagi moddalar konsentratsiyasi farqining
saqlanishi, faol transportini amalga oshirilishi uchun membranalarga ATF
energiyasi zarur. Bundan tashqari, eritrotsitlar kislorod tashiganligi sababli
uni zaharli ta’ siridan va boshqa eritrotsitga oksidlovchi sifatida ta’sir
qiluvchi moddalar ta’siridan saqlanishi uchun ATF energiyasidan tashqari
NADH, va NADFHjkofermentlari zarur. Eritrotsitlaming bu omillarga
b o 'lg a n e h tiy o ji eritrotsitlarda kechadigan anaerob gliko liz va
glyukozaning pentozofosfat yo‘li bilan parchalanish jarayonlari hisobiga
ta’minlanadi (100-rasm).
T 5 okjtationreduktaza
VT\
metgemoglobin- rr-glyutation peroksidaza(Se]
[FAD] 1.6.4 2
L z i
reduktaza
Ü L
1.11.1.9/12
Gemoglobinlar tarkibidagi ternir Fe+2 holatda bo‘ladi. Kislorod va
boshqa oksidlovchi ta’sirida gemoglobin tarkibidagi temir oksidlanib
Fe+3 holatga o'tishi mumkin. Bunday gemoglobin m etgem oglobin
deyiladi. Metgemoglobin kislorod bilan birikmaydi. Qon tarkibida
metgemoglobinning ko‘ proq to‘ planishi, kislorodni to 'q im alarg a
tashilishini izdan chiqaradi, bu o iim g a olib boradi. Organizmda har
kuni gemoglobinning 0,5%i metgemoglobinga aylanadi va buning
samarasida kislorodni faol shakllandan biri superoksid ioni ham hosil
b o iad i. Metgemoglobinreduktaza metgemoglobinni qaytadan normal
gemoglobinga aylantiradi.
f j ] superoksid-dismutaza
[
2
] katalaza
101-rasm. Kislorodning faol shakllari
Superoksid — O, superoksiddismutaza ta’sirida ikkita vodorod
protonni biriktirib olib, vodorod peroksidga aylanadi:
0 , + 2H + -> H A
Vodorod peroksidi eritrotsitlarda ko‘p bo'ladigan katalaza va
qaytarilgan glutationdan foydalanuvchi glutationperoksidaza ta’sirida
parchalanib turadi:
katalaza
2H ,0, ------------------- — > 2H ,0 + 0 :
glutation peroksidaza
2 H ,0 , + 2GSH----------------------— ----- > 2 H ,0 + 0 ,+ GSSG
Hosil bo‘lgan glutationning oksidlangan shakli pentozofosfatyo‘lida
hosil bo'lib turgan NADFH,ni vodorodi hisobiga qaytarilib turadi va
bu jarayonni glutationreduktaza fermenti katalizlaydi:
glutationreduktaza
GSSG + NADFH,----------------------- ----------------
> 2GSH + NADF+
Bu jarayonlar normal holatda eritrotsitlarda O, ni ko‘ p to ‘ planishiga
yo ‘ l qo‘ymaydi. Biroq organizmgako‘p miqdorda oksidlovchi moddalar
tushib qolishi natijasida metgemoglobinning hosil boMishi oshadi. Bu
jarayon o‘znavbatida O,' ni ko‘p hosil bo‘lishiga olib keladi (101-rasm).
Natijada, bu sistema faól shakldagi kislorodni bartaraf etishni uddalay
olm ay qoladi. Bulaming hammasi superoksid, vodorod peroksid va
kislorodning boshqa erkin shakllarini to‘planishiga, u o z navbatida
eritrotsit membranasidagi oqsillar, lipidlami perekisli oksidlanishga
uchratib, eritrotsitlaming gemoliziga sabab bo‘ladi. Tibbiyot amaliyotida
metgemoglobinreduktazani faolligini irsiy pasayishi natijasida vujudga
keladigan oilaviy metgemoglobinemiya pentozofosfat yo‘ lining birinchi
fermenti glyukoza-6- fosfatdegidrogenazaning faolligini irsiy past
bo‘ iish holatlarida uchrab turadi. Bunday odamlar oksidlovchilar
ta’ siriga ko‘proq sezgir b o iadilar.
Kislorod va uglerod dioksidining tashilisbi
Kislorodni o‘pkadan to‘qimalarga, CO, ni to‘qimalardan o'pkaga
qon o qim i orqali ta s h ilis h in i ta ’ m inlovchi k u c h la ri ular
konsentratsiyalari gradiyentining qon bilan alveolalar va to‘qima
suyuqligi o‘rtasidagi farqidir. Alveolalar havosida O, parsial bosimi
100 mm ga teng (simob ustun hisobida). Hujayralararo suyuqlikda bu
ko'rsatgich 35 mm ga teng.
29-jadval
Organizmda kislorod va uglerod dioksidi konsentratsiyalarining farqi
gradiyenti
Havo, organizm
suyuqligi
Parsial bosimi, sim.us.mm Gemoglobinni 0 2 bilan
to‘yinish darajasi
o 2
co
2
Atmosfera havosi
157
0,3
—
Alveolalar havosi
100
40
—
Arterial qon
93
40
97
Hujayralararo suyuqlik
35
50
—
Venoz qon
40
46
64
po ?*
pCO*T,pHA
4 Q;> + H by • 8P Q
T
1 ~v
V
h
«CL a
pOjt
pCOj4 pH*
ÎBPû!«
\
i&U
.
m
X ___
102-rasm . Gemoglobindagi allosferik effektorlar
Organizmda CO,ni bir qismi qonda erig a n holda, bir qismi
gemoglobinga birikib, karbgemoglobin holda, asosiy qismi esaK H C03
holatida o‘pkaga tashib keltiriladi (102-rasm ). Kislorodni qondan
to‘qima suyuqligiga o'tilishida ulami konsentratsiyalar gradiyentidan
tashqari hujayralardan qo‘ shimcha miqdorda qonga o'tgan CO, ham
roi o'ynaydi. Karbonat angidrid gemoglobinning kislorodga yaqinligini
kamaytiradi. Bu hodisada eritrotsitga kirgan CO, undagi H20 bilan
karboangidraza fermenti ta’sirida H ,C 03 ga aylanishi bilan b o g iiq
boiib, H ,C 03 kuchsiz turg‘un kislota boim aganligi uchun u H+ + H C03'
ionlariga parchalanadi. Hosil bo‘lgan H+ protonlar gemoglobinni oqsilli
q ism id ag i b a ’ zi k is lo t a li g u ru h larig a b ir ik a d i, bu ja ra y o n
oksigemoglobinni kislorodga yaqinligini pasaytiradi. Buning natijasida
oksigemoglobinni kislorodi undan ajralib, to‘qimalarga o‘tadi.
Ana shu 65 mm ni tashkil etuvchi farq kislorodni alveolalardan
qonga va qondan to‘qim alarga o‘tishini ta’minlovchi omil hisoblanadi.
Mitoxondriyalarda kislorod sarflanib suvga aylanib turadi, shu bois
mitoxondriyalar hujayrada go‘yo kislorod vakuumini hosil qiladi va
eritrotsitlar vositasida havodan olingan kislorod go‘yo shu «vakuum»ga
so‘rilib turadi.
Alveolalarda 97% kislorod bilan to'yingan gemoglobin to‘qimalarda
dissotsiatsiyalanib, kislorodni to‘qima suyuqliklari orqali hujayralarga
beradi. H u jayralard an ajralib chiqayotgan CO, oksigem oglobin
d isso tsia tsiy a sig a yo rd am ch i omil bo‘ lad i. T o'qim alarda CO,
hujayralararo suyuqlikdan qonga tez diffiiziyalanib o‘tadi. Eritrotsitlarda
CO, k a rb o a n g id ra z a t a ’ sirid a H ,C 0 3 g a a y la n a d i. Uning
dissotsiatsiyalanishi natijasida H+ va HC03‘ ioni hosil boiadi. H+ protoni
gemoglobin bilan birikib O, ajralib chiqishini osonlashtiradi. 0 ‘pkada
to'qimalarda b o iib o'tadigan jarayonlarga teskari jarayon kechadi:
o‘pkada H S 0 3 hosil qiladi, u o‘z navbatida H ,0 va CO, ga parchalanadi,
CO, o‘pka alveolalariga chiqadi; HHb esa HbO, ga aylanadi. Shunday
qilib, to‘qim alarda CO, oksigemoglobindan O, ni siqib chiqaradi,
aksincha o‘pkada O, CO, ni qondan alveolalarga siqib chiqaradi. Bu
hodisa Bor effekti degan nom bilan ataladi. Bor effekti to'qimalardan
o‘pkaga 80% CO, ni tashib berilishini ta’minlaydi, CO, ning qolgan
qismi plazmada erigan holda hamda karbogemoglobin shaklida tashiladi :
Hb-NH, + CO, -> Hb-NH - COOH - » Hb-NH- COO' + H*
Bu reaksiya eritrotsitlarda, to‘qimalarda chapdan o‘ngga, o‘pkada
esa teskari yo ‘nalishda boradi.
Xulosa qilib aytganda, to‘qimalarda CO, oksigemoglobindan 0 ,n i,
o‘pkada esa O, qondan CO,ni alveolalar havosiga siqib chiqaradi. Buni
Bor effekti deyiladi.
Qonning bufer sistemasi
Organizm ichki muhiti pH ko ‘rsatkichining doim iyligi maxsus bufer
sistemalar va bir qancha fiziologik mexanizmlarning (o ‘pka, buyrak
faoliyati va boshqalar) birgalikdagi faoliyati orqali ta ’minlanadi.
Bufer sistema deb biror muhitga kislota yoki ishqor kiritilganda
muhit pH ko'rsatkichining o‘zgarishiga qarshilik ko'rsatuvchi sistemani
aytiladi. Qonning normal pH ko'rsatkichi o'rtacha 7,4 ga teng.
Qonning eng muhim bufer sistemalari: bikarbonat, fosfat oqsil va
aymqsa gemoglobin bufer sistemalaridir.
Bikorbanat b u fer sistem a si - qon bufer hajmining 10%-ni tashkil
etadi. Bu sistemaning kislota-asosli jufti proton donori bo'lmish karbonat
kislota (H ,C03) va proton akseptori bo'lmish bikarbonat ioni (HCO )
dan iborat.
3
’
H ,C 03
-> H+
+
h c o
3-
Proton donori
proton akseptori
Qonda pH ko'rsatkichi normal (7,4) bo'Iganda bikorbanat ionlari
(HC03 ) konsentratsiyasi CO, konsentratsiyasidan 20 marta ko‘p bo'ladi
(H C03/H,C03 = 20/1). Agar qonga kislota xususiyatli birikmalar ko‘p
ajralsa, H' ionlari bikorbanat ionlari (H C03) bilan birikib H,CO hosil
qiladi. Uning plazmada kamayishi CO,ni o‘pka orqali ajralishi natijasida
kuzatiladi. Agar qonda ishqoriy moddalar ko‘paysa, ular karbonat kislota
bilan reaksiyaga kirishib, bikarbonat ioni (H C 03 ) va suv hosil qiladi.
Bundan tashqan bufer sistemasi komponentlari normal muvozanatini
saqlashda fiziologik mexanizmlar ham muhim rol o ‘ynaydi.
F osfot b u fer sistem a si - H ,P042' ioni (proton akseptori) dan tarkib
topgan:
H,PO ;
_>
h
+ + H ,P 042-
Proton donori
proton akseptori
Bu sistemada NaH2P 0 4 kislota, Na,HP04 esa tuz vazifasini o'taydi.
Fosfat bufer sistemasi qon bufer hajmining faqat 1 % ni tashkil etadi.
Oqsil bu fe r sistem a si - plazma kislota-ishqoriy muhit muvozanatini
saqlashda boshqa sistem alarga ko‘ra kam roq ah a m iy a tg a ega
Molekulasi (H,N)ra • R • (COOH)u shaklida tuzilgan. Shu jumladan
oqsil ham amfoter elektrolitrdir. Oqsil molekulasidagi karboksil guruhi
dissotsiatsiyasi natijasida
W ioni ajralib, oqsil molekulasi kuchsiz
organik kislota xususiyatiga ega bo‘lib qoladi:
COOH
c 0 0 ’
I
1
i
---------------------- ■+
R
+ H
HH2
Oqsil molekulasidagi NH, uning ishqoriy xossasini ta’minlaydi,
chunki NH, o‘ziga H+ ionini biriktirib R - NH3 ga ^ lana ‘ ,
Oqsil m olekulasining bu shakli amfion deyiladi Garchi ular
elek tro n eytral zarrachalar b o is a d a m uhitning pH o rsa
1
o‘zgarishiga ko‘ra yoki ishqoriy, yoki kislotalik xossaga ega bo ladi
n ^ n o ln h i n bu fer s is te m a s i-qonmngengkuchli
b u f e r
sistemasidi.
U qonning umumiy bufer hajmlning 70%ini tashkil etadi. Gemoglobm
bufer sistem asi ionlashmagan gemoglobm HHb (Proton d°nori)
gemoglobm kaliy tuzi - KHb (proton aksepton) dan tark.b topga^
Kislotali xossaga ega bolgan birikmalar gemoglobmnmg W y t o h t a
birikib kislotaning kaliy tuzini hosil qiladi va bunda erkin gemogotnn
hosil b o ia d i. Gemoglobinning buferlik xususiyati avvalo ana shunga
asoslangan.
, u m .
KHb + H2C 0 3
-*■
K H C03 + HHb
Qon ivishi
Qonning ivishi molekulyar mexanizmiga bägishhngan birinch,
nazariya 1872-yilda A.A. Shmidt tomomdan yaratilgan bo lib, unga
ko‘ra qon ivishi fermentativ jarayondir. Bu jarayonda uch omiil -
fibrinogen, fibrinoplastik omil, trombin ishtirok etadi Jrom bm ta suida
dastlabki ikkita omil birikishidan fibrin hosil boiadi.
tarkibida tromb boim agani uchun ivim aydi. Keyinchahk Shmidt
shogirdlari, jumladan, Moravits va uning o‘quvchilan, tomomdan fibn
0
‘tmishdoshi fibrinogen, trombin o‘tmishdoshi Protrombin ek"“ ’^
ivishida trombotsit trombokinazasi, Ca
Ionian
ham ishtirok etishi
“ ‘ s t o i d t va M oravits nomi b il.n b o g -Ii, boMgan , 0 » ivish
m exan izm in i tushuntiruvchi ferm entativ n az an ya „uyid ag.ch a
ifodalanadi.
Hozirgi zamon tasavvuriga ko‘ra qon ivishida plazma, trombotsit
Itaia°d?ima k0mp0nentlari ishtirok etadi- Ularni qon ivish omillari deb
I - faza
Protrombin
Tromfcokinaza -
[jrornbin
j
pFibrinooen
II - faza
Qon plazm asi o m illa r i.
I omil (fibrinogen) - qon ivishda ishtirok etuvchi asosiy omil.
hkoproteid jigarda sintezlanadi, molekula massasi 330000, qon
plazmasidagi konsentratsiyasi 2-4 g/1, molekulasi 3 juft o'zaro o'xshash
bo lmagan pept.d zanjiridan tarkib topgan bo‘lib, ular o'zaro disulfid
bog Ian orqali bog langan.
II omil (protrom bin) - qon ivishda ishtirok etuvchi aso siy
omillandan bin, trombm (ferment)ning o'tmishdoshi, kim yoviyjihatdan
ghkoproteid a -giobuhniar fraksiyasi tarkibiga m ansub, jig a rd a
o‘zgaradi
^ b' lan birikishi natiJasida qonformatsiyasi
l II„ 0 m ili t° ‘ qim a tro m b o P la stin i) - lipopro tein, to ‘qim a
jarohatlanganda hosil boiadi, molekula massasi 167 000 000.
p f .IV T 11
(,kalsiy ionlari) - q°n ivishining ko‘p fazalarida ishtirok
fenn f ml"dan’ * omilninS faollashuvida, to'qim a tromboplastin
ishtirok
Pr°k0nVertin faoI,ashuv|da. trombm hosil bo‘lishida
V
omil (p ro ak selerin ) - akselerin o ‘tmishdoshi g lo b u lin lar
iraks.yas.ga mansub, jigarda sintezlanadi, tug‘ma yetishm ovchiligida
paragemofihya kasalligi kuzatiladi.
Ü
°m! 1 (antiJibrino,izin’ prokonvertin) - konvertin o‘tmishdoshi
jigarda sintezlanadi.
VIII omil (gem ofiliyaga q a rsh i A globulin) - uning tug ma
yetishmasligi gemofiliya A nmg kelib chiqishiga sabab bo‘ladi
X omil Tn
f
qarShi V gl0buHn’ K ristm as om lli) - faol
X omi hos 1 bo lishida qatnashadi. Tug‘ma yetish m o vch iligid a
gemofiliya V kasalligi kuzatiladi.
ë
V
nm il iP rau e r-S tv u art om ili) - bemorlar familiyasi bilan atalgan,
om illaridan b in . Bu omil yefchm asa qon rnsh vaqt. uzayadi, am
Bem
M LmmSwrg‘«»la»hflr»vChl.mlO-hosilMganfibriB
ishtirok etuvchi plazma omillaridan rnhqari bu jarayonda
10
dan ortiq
x ilm a-x il trombotsit omillari ham ishtirok etadi.
Qon ivtshining tashqi yo'IHOs
protrombin komplaksi
103-rasm . Qon ivishining sxemasi
376
tikilgan fibrin polimeri
Qon tomirlan shikastlangan jo yd a ochilib qolgan hujayralar aro
matnksga m>mbots,tlar birikib trombotsitlardan iborat tiqin hosil b oladT
fiirin a aan .lf
P
erUVChan fibnn°8en oqsilini erim aydigan
bnnga aylantiradigan reaksiyalar ishga tushadi. Hosil b o ig a n fibrin
h°H
‘ r
tiqiDga ° ‘tirib’ unin8 y ^ id a tromb hosil bo‘ladi
Trombda entrotsjtlar ham bo'ladi. Demak, qonning ivib qolishida o ‘n
beshga yaqin plazma o q sillari v a Ioaqal bironta to‘ qim a o q sili
L U2 S t i t' 2 ? b hT ll b° iladi8r SOh3dagi huj3yra mem^ran alari
tosrolipidlan, Ca-
Ionian
va
trombotsitlar
ishtirok etadi.
Qon plazmasidagi qon ivishida ishtirok etadigan oqsil tabiatli om illar
jigarda sintezlanadi. Ulammg ko'pchiligi profermentlar bo‘lib, ivish
davomida faol fermentlarga aylan ad i. Faollashgan ivish o m illari
profermentning nm raqami bilan belgilangan simvoli yoniga « a » qo'shib
yozish bilan belgilanadi (II - n « a » , X - X «a» va hokazo).
Tromb hosil boMishi
b o ^ r F ? 8 h° si‘ b0‘|jshi fibrinogenni fibringa aylanishi bilan
L ffn ln t H nn° f en^
b° 8 ‘ ,ari y ° rdamida ° ‘2aro birikkan uch
340 000 J 3. T r “ f
tOPgan ( a *’
V- Molekulyar o g 'irlig i
340 000. Molekula uzunhgi 45 nm, yo ‘g ‘onligi 9 nm, uning qondagi
konsentratsiyasi 0,3 g/dl.
Huimagi
va R r T bm (II( va B fibrmopeptidlar) ajratib oladi:
fibrinogen
fibrin
~ V
Dostları ilə paylaş: |