Biologik kimyo

§

i

1

i

U---------  V e -----------

A

ml

1-rasm. Elyutsia (Ve) hajmini o‘lchash

M a’lumki,  sferik  shaklli  oqsil  molekulyar  og‘irligining  logarifmi 

va  evolyutsion  hajmi  o ‘rtasida  to‘g ‘ri  bog'lanish  mavjud.  Shuning 

uchun,  tekshiriluvchi  oqsil  molekulyar  og'irligini  aniqlash  oson.  Bu 

usulning  ikkinchi  turi  bo‘lib  yupqa  qavatdagi  gel-xromatografiya

hisoblanadi.  Sefadeksning  yupqa  qavati  b o ‘yicha  oqsilning  siljish 

uzunligi (mmlarda) oqsil molekulyar og‘irligiga logarifmik bog‘liqdir 

(2-rasm). Gel-xromatografíya soddaligi va tezligidan tashqari quyidagi 

qo'shimcha afzalliklarga ega: oqsilni toza holda ajratishni talab etmaydi, 

chunki boshqa oqsillar aralashmasining aniqlashga ta ’siri yo‘q. Negaki, 

ulaming  har  biri  kolonka  orqali  o ‘ziga  xos  tezlik  bilan  molekulyar 

og'irligiga  bog‘liq  ravishda  o ‘tadi.  Bu  holat  enzim ologiyada  k o ‘p 

qoilaniladi. Boshqa o ‘xshash katalitik faollikga ega boim ag an  oqsillar 

bo‘lganda ham juda kam miqdorda bo‘lgan fermentlaming molekulyar 

og'irligini aniqlash mumkin.

Oqsillar  molekulyar  og‘izligini  disk-elektroforezda  poliakrilamid 

geldan  foydalanib  aniqlanganda,  kalibrlangan  oqsillar  molekulyar 

og‘irligi logarifmi va poliakrilamidda oqsil zarrachalari harakatlanishiga 

b o g 'liq   b o ig a n   g ra fik   ch izilad i,  s o 'n g ra   te k sh irilu v c h i  oqsil 

haraktlanishini aniqlab, grafikdan uning molekulyar og'irligi topiladi.

2-rasm. G-150 sefadeksi yupqa qavatida gel-xromosomalari qochish 

masofasi va ular molekulyar og‘irligi o‘rtasidagi bog'liqlik.  I-ribonukleaza;

2-ximotripsinogen; 3-tnxum albumitii; 5-g-globin; 

x-noma ’him molekulyar og'irlikli oqsil

Dodesilsulfat natriy detergenti ishtirokida elektroforez o'tkaziladi, 

chunki bu holatda oqsil molekulyar og'irligi va harakatchanligi o'rtasida 

to‘g ‘ri proporsionallik kuzatiladi.  To‘rtlamchi strukturaga ega oqsillar 

bu sharoitda subbirliklarga parchalanadi. Shuning uchun, bu usul oqsil 

subbirliklari molekulyar og‘irligini aniqlash uchun keng qo'llanilmoqda.

Yaqinda yangi mass-spektrometrik usul (lazer desorbsion-ionizatsion 

usul) taklif etilgan; u katta bo'lmagan peptid (vazopressin,  insulin) va 

yirik  biopolim er  m olekula  va,  undan  tashqari,  biom olekulalar 

strukturasini aniqlashga imkon  beradi.

Oqsil m olekulalarining shakli va o‘lchami

Oqsil molekulalarining shakli ultratsentrifugalash, rentgenstruktur 

analiz  asosida yoki elektron mikrosko'pda aniqlanadi.  Tahlillar shuni 

ko‘rsatdiki,  oqsil  molekulalari  har uch  oicham i  bo'yicha  assimetrik 

moddalardir.

Tabiiy oqsillar molekulasining shakliga qarab 2 guruhga boiinadi: 

globulyar va fibrillyar. Fibrillyar oqsillaming molekulasi ipsimon  boiib, 

uzunligi  diametriga nisbatan  100 marta ko'proqdir.

Globulyar oqsil molekulasi sferik shaklga ega boiib , uning uzunligi 

diam etriga  qaraganda  3-10  m arta  ortiqdir.  Masalan:  elastin  oqsil 

molekulasining diametri 70 nm b o iib  oval shaklda, gemoglobin oqsilini 

d ia m e tri  22 0  nm   b o i i b   o zg in a  c h o ‘zinchoq  shaklda,  m iozin 

molekulasining diametri 100 nm b o iib , uzunligi ming angstremga teng. 

Shunday qilib, miozin oqsili tolasimon boiadi.

Fibrillyar va globulyar oqsillarining xossasi xar xil boiadi. Ayrimlari 

suvda  va  tuz  eritmalarida  eriydi.  Ko'pchilik  fibrillyar  oqsillar  suvda 

erimaydi.  Fibrillyar oqsillarga -  miozin, ipak, fibrinogen, kollagen va 

elastinlar kiradi.

O qsillarning flzik va kimyoviy xossalari

Oqsillar  optik faol  moddalar  b oigani  uchun,  ular  qutblangan  nur 

sathini  m a iu m   burchak  hosil  qilib buradi.  Oqsil  eritmalari  y orugiik 

nurini sindirish, tarqatish, ultrabinafsha nurlarini yutish qobiliyatiga ega. 

O qsillarn ing   bu  fizik  xossasidan  foydalanib  ularning  m iqdorini, 

molekulyar  massasini  va  boshqa  ko'rsatkichlarini  aniqlash  mumkin. 

Oqsillam ing molekulyar massasi yuqori boiganligi uchun eritilganda 

kolloid eritm alar hosil qiladi.  Oqsillar suvda eriganda suvning  qutbli 

molekulalarining oqsil zaryadiga qarama-qarshi joylashib suv qobiq‘i 

hosil  qiladi.  Oqsilning  suvdagi  zarrachalari  diametri  0,001  mkm  dan 

yuqori b o ig a n i uchun kolloid eritma hosil b o iad i va yorugiik sochish 

(Tindal  effekti)  xususiyatiga ega  boiadi.  Oqsillar molekulasi  hayvon 

va inson membranasining mayda teshiklari orqali o‘ta olmaydi.

O q s illa rn in g   bu  x o ssasid an   fo y d a la n ib   yarim   o 'tk a z g ic h  

m em branalar yordamida ulami kichik molekulali moddalardan tozalash 

mumkin.  Bu usul dializ deyiladi.

Gidrofil  kolloidlaming  eng  muhim  xususiyatlaridan  biri  gel  hosil 

qilishdir.  Kolloid  zarrachalari  o ‘zaro  yopishib  to ‘rsim on  g ‘ovak 

struktura  hosil  qiladi.  Hosil  b o ‘lgan  struktura  b o ‘shliqlariga  suv 

molekulalari yig‘ilib oqsilni turli darajada bo'ktirishi mumkin.

Oqsillaming molekulasida -NH, va COOH- gurahlari borligi uchun 

amfoterlik xossasini namoyon qiladi. Oqsil molekulasida erkin karboksil 

guruhi kislotali, aminogruppa esa asosli xossasini namoyon qiladi. Uni 

quyidagicha ifodalash mumkin:

.C O O

R \

^ N H 3+

O qsil  m o lekulasining  z a ry a d i  tark ib id ag i  z a ry a d la n g a n  

aminokislotalarga  bog'liq.  Monoaminomonokarbon  aminokislotalar 

oqsil  m o lek u lasig a  n e y tra l  za ry ad   b e lg ila y d i.  A k sin c h a , 

m onoam inodikarbon  am inokislotalar  oqsil  m olekulasini  m anfiy 

zaryadlaydi.  Diaminomonokarbon  aminokislotalar  oqsil  molekulasini 

musbat zaryadlaydi.

Oqsil molekulasining zaryadi zaryadlangan guruhlarining yig ‘indisi 

bilan  belgilanadi. Bir vaqtda erkin manfiy va musbat zaryad saqlagan 

oqsillar amfoter xususiyatga ega.

E rkin  k arb o k sil  g u ru h n in g   d is s o ts ia ts iy a la n is h   d a ra ja s i 

aminogruppaga nisbatan ozgina yuqori bo'lganligi uchun bu funksional 

guruhlaming  miqdori  teng  bo'lganda  oqsil  molekulasining  zaryadi 

manfiy bo‘lishi mumkin. Eritmadagi vodorod ionlari konsentratsiyasini, 

y a ’ni  m uh itn in g   pH  k o 'r s a tk ic h in i  o ‘z g a rtiris h   o rq a li  o q sil 

molekulasidagi amino- va karboksil guruhlaming dissotsiatsiyalanishini 

kuchaytirish yoki pasaytirish mumkin.

Eritma pH ko'rsatkichini o‘zgartirish yo‘li bilan oqsil molekulasining 

zaryadini nolga keltirish mumkin, bunda oqsillar elektr maydonida anod 

yoki  katod tomon harakatlana  olmaydi.  Bu holat oqsilning  izoelektrik 

nuqtasi  deyiladi.  Oqsil  izoelektrik  holatda  bo'lgan  eritm aning  pH 

ko'rsatkichini  shu  oqsilning  izoelektrik  nuqtasi  (IEN)  deb  ataladi. 

Oqsillar izoelektrik nuqtada eng beqaror holatda bo'ladi. Turli ta ’sirlar 

yordamida oqsillar eritmadan juda oson cho‘kmaga tushadi.  Shu  usul 

bilan turli biologik aralashmalardan oqsillami toza holda ajratib olinadi. 

Ya’ni izoelektrik nuqtada oqsilni cho‘ktirish qulay hisoblanadi (4-jadval).

4-jadval

Ba’zi oqsillarning izoelektrik nuqtasi

Pepsin

1,0

Tuxum albumini

4,6

Ureaza

5,0

Gemoglobin

6,8

Mioglobin

7,0

Ximotripsinogen

9,5

Sitoxromoksidaza

10,65

Lizotsim

11,0

O qsillar kimyosida «oqsillar izoion nuqtasi» degan tushuncha bor. 

Oqsil eritmasi molekulasidagi ionlangan aminokislota qoldiqlari va suv 

dissotsiatsiyalanishidan  hosil  b o 'lg an   ionlardan  boshqa  ionlarni 

saqlamasa  oqsil eritmasi  izoion  deb  ataladi.  Oqsilni  boshqa ionlardan 

tozalash  uchun  uni  anión  va  kation  almashinuvchi  kolonkalardan 

o ‘tkaziladi.  Ushbu  oqsilning  izoion  nuqtasi  deb  shu  oqsil  izoion 

eritmasining pHigaaytiladi: [H ]'+ [P]Z=[OH], bunda [P]- oqsil molyar 

konsentratsiyasi,  Z  -  molekulaning  o ‘rtacha  zaryadi.  Bu  tenglamaga 

k o ‘ra,  oqsilning izoion nuqtasi uning konsentratsiyasiga bogiiq.

O q s illa r  zaryadiga  qarab  elek tr  m aydonida  turli  q utblarga 

harakatlanishiga  elektrofez  deyiladi.  Elektrofez  yordamida  oqsillar 

aralashm asidagi  oqsillarni  (am inokislotlarni)  bir-biridan  ajratish 

mumkin.

Eritm adagi  oqsil  m olekulalari  neytral  b o isa   tuzlaming  yuqori 

konsentratsiyali  eritmalari  ta ’sirida  o ‘zining  suv  qobig‘ini  y o ‘qotib 

cho‘km aga tushiriladi. Hosil b o ig an  cho‘kmani toza erituvchida yarim 

o ‘tkazgich  membrana  orqali  ajratib  olish  mumkin  va  shundan  so‘ng 

tuzdan ajralgan oqsil qaytadan eriydi.

Tuzlar  eritmasi  ta’sirida  oqsillarning  cho‘kishini  ulami  tuzlanishi 

deyiladi.  Tuzlar yordamida oqsillar cho‘ktirilganda oqsillarni  fízik  va 

b io lo g ik   xossalari  saqlanib  qoladi.  Shu  xossasidan  foydalanib 

aralashm alardan  toza  holda  oqsillarni  ajratib  olinadi.  Album inlar 

amm oniy sulfat tuzining to‘la to ‘yingan eritmasida cho'kmaga tushadi. 

G lobulinlar esa yarim to‘yingan  ammoniy sulfat eritmasida cho'kadi. 

T uzlash  usuli  bilan  oqsillar  fraksiyalarini  ajratib  olish  farmatsiya 

sanoatida keng qoilanadi.

Oqsillarning tuzilishi

Rus  olimi  A.Ya.Danilevskiy  va  nem is  bioximigi  E .Fisher  va 

boshqalar tomonidan oqsil molekulasidagi aminokislotalar o‘zaro peptid 

(-CO-NH-) bog'i yordamida birikib polipeptid hosil qilishi aniqlangan. 

Shunga asosan ikki molekula aminokislotadan dipeptid hosil b o ‘ladi.

Dipeptid molekulasidagi erkin amino- yoki karboksil guruhlari yana 

uchinchi aminokislota molekulasini biriktirib tripetid hosil bo‘ladi:

Tripeptidga  yana  bir  molekula  aminokislota  birikib  tetrapeptid, 

beshinchi aminokislota birikib pentapeptid hosil bo‘ladi. Shu y o ‘l bilan 

geksapeptid va polipeptidlar hosil  b o iish i mumkin.

Oqsil molekulasining tuzilishi to‘g ‘risida juda ko‘p gipotezalar taklif 

qiiingan.  Bulardan ko'pchilik biokim yog‘arlar polipeptid nazariyasini 

qabul qilganlar.

Polipeptid  nazariyasi  birinchi  bo'lib,  1902-yilda  rus  olimi  A.YA. 

Danilevskiy  va  nemis  olimi  E.  F isher  tomonidan  yaratilgan.  Bu 

nazariyaga binoan oqsil molekulasida aminokislotalarni  o'zaro peptid 

bog‘i yordamida birikib polipeptid zanjimi tashkil qiladi. Bu nazariyani 

isbotlash  uchun  E.Fisher  va  E.A bdergalden  sintetik  polipeptidlar 

tayyorlab  ularni  fizik-kimyoviy  xossalarini  o'rgangan  va  sintetik 

polipeptidlar va oqsillar o‘rtasida o'xshashlik borligini aniqlashgan.

Aminokislota qoldiqlarida erkin holda amin, karboksil, gidrooksil, 

fenol,  amid  va  boshqa  guruhlari  mavjuddir.  Shu  sababli  bu  guruhlar 

polipeptid  zanjirlarining  fazoviy  konfiguratsiyasiga  (shakllanishiga) 

juda katta ta’sir ko‘rsatadi.

H ozirgi  vaqtda  oqsillarning  to‘rt  xil  struktura  darajasi  borligi 

aniqlangan:

Birlamchi strukturasi.

Ikkilamchi strukturasi.

Uchlamchi strukturasi.

To‘rtlamchi strukturasi.

Oqsillarning birlamchi strukturasi

Oqsillarning birlamchi strukturasi deb, aminokislotalami polipeptid 

zanjirida  ketma-ket joylanish  tartibiga  aytiladi.  Oqsilning  birlamchi 

strukturasi aminokislotalaming sifat va miqdoriga b o g iiq  b o iad i.

Birlamchi struktura asosini peptid bogiari tashkil etadi.

Peptid bog‘larining o ‘ziga xos  xususiyatlari  b o iib ,  ya’ni ulardagi 

hamm a  atomlar  bogiarining  bir tekislikdaligi  b o iad i  (3-rasm,  a,  b). 

U lar ikki xil shaklda, ya’ni keto- hamda yenol- shakllarida boiadi.

Z-Ai»-QX

H,C 

•  

H 

0

~  

t 

I 

H  «

f   «  5 

'

H 

0

i -

H

j  peptid  bog'i  i

►sc 

H  o  dipeptid

J 

» 

h

  »

HM  },  c c 

o

" i i  •

 

alanii-glystn

0 M 

(Ala-Gly. AG)

stabillangan)  struktura

3-rasm.  A. Peptid sintezi 

B.Peptid bog'i mezomeriyasi

Undan  tashqari  aminokislotalar sis-  va trans-  izomer  shaklda  ham 

uchraydi.  Fazoda  aminokislotalar  o‘zaro  vodorod  bog‘i  hosil  qilish 

xossasiga ega.  Oqsil molekulasida polipeptid zanjirining  -NH,  tutgan 

oxiriga N- oxiri va -COOH tutgan oxiriga esa C-oxiri deb ataladi.

N - oxirgi aminokislota qoldigini Sänger va Edman usullari bo‘yicha 

oqsil  dinitroftorbenzol  (DNFB)  bilan reaksiyaga kiritiladi.  Bu reaktiv 

erkin  holdagi  aminoguruh  bilan  reaksiyaga  kirishadi  va  DNF-oqsil 

birikmasini hosil qiladi.

D N F E

X   NOa  й  Rl

H

+ 

'

n

- C H - C O - N H - C H -  C O ------ NH -C H -O O O H

/ I  

1 

L

r

2

polipetid  (og'sil)

N02

H N - C H - C O - N H - C H - C O ------ N H -C H -C O O H

Qidroliz

Dinitrofenilaminokislota

Hosil  bo‘lgan  DNF-oqsil  gidrolizlanganda  N-oxirgi  am inokislota 

qoldig‘i ajralib chiqadi. Shunday qilib, oqsilning birlamchi strukturasini 

o ‘rganish mumkin.

Edm an  usuli  b o ‘yicha  oqsil  fenilizotiotsionat  reak tivi  b ila n  

re a k siy a g a   k iritila d i.  F e n iliz o tio ts ia n a t  o qsilnin g  N  -  o x ir g i 

aminokislotasi bilan birikadi.

N * C * S   +  H 2 N - C H - C O - N H - C H - C O ------ N H - Ç H -C O O H

Ra

Polipeptíd

Rn

C O - N H -C H - C O ------ N H -C H —COOH

H 2 N -C H -C O ------N H -C H -C O O H

N-ohir A M K  fenilgidantoin

Bitta aminotdslotaga  qbqargan 

polipeptid

unumi

H osil  b o 'lg a n   b irik m ag a  suvsiz  HC1  ta ’sir  e ttirilsa   oxirgi 

aminokislota feniltiogidantoinga aylanadi. Oqsil molekulasining qolgan 

qismi erkin holda ajralib chiqadi.

C-oxiri  aminokislota  qoldig'ini  aniqlashda  yapon  olimi  Akabori 

tomonidan  gidrazinoliz usuli  taklif etilgan.  Bu usul  bo‘yicha  oqsilga 

gidrazin  ta ’sir  etib,  hosil  b o ig a n   birikmani  dinitrobenzol  bilan 

reaksiyaga kiritiladi.

H ,N -C H -C O ( - N H - C H - C O ) n - N H -C H -C O O H + ( n + 1 ) H 2N -N H 2  ----- ►

I 

I 

I 

.

R, 

Rx 

C H

3

 

Gidrazin

----- ►  

2

N - C H - C O  

+  H

2

N -C H -C O O H

R*  N H -N H 2 

C H 3

aminoatsiigidrozinlar 

Alanin

H

2

N —C H —C O —(NH—C H —C O )n  —N H —C H - C O ------ N H - C H - C O O H

| 

I 

I 

I

R ,  

R x  

R  

R

N a B H 4

H

2

N - C H - C O - ( N H —C H —C O ) „ —N H - C H - C O ------ N H - C H - C H 2 O H

I 

R

6M H C l.  105 'C.  24  s

H o N - C H - C O O H  

( H 2 N - C H - C O O H ) „  

H 2 N - Ç H - C O O H  

H 2 N - Ç H - C H 2 O H  

I 

+

1  

» 1  

♦ 

I

R ,  

R x  

R  

R

Erkin aminokislotalar 

“ •  Am inospiit

Hosil b oigan aminokislota gidrozidi ikki molekula DNFB bilan va 

C-oxiri aminokislota esa bir molekula DNFB bilan birikadi.

DNF  aminokislota gidrazidi  DNF aminokislotadan sirka  -  etil-efir 

yordam ida  ekstraksiya  qilib  ajratib  bo‘linadi.  DNF-aminokislota 

xromatografik usul bilan aniqlanadi.

Oqsillardagi  C-oxirgi  aminokislotani  karboksipeptidaza  fermenti 

yordamida aniqlanadi.  N-  va  C-oxirgi  aminokislotalar  aniqlangandan 

keyin ulaming miqdoriga qarab oqsil molekulasi polipeptid zanjiridagi 

aminokislotalar soni aniqlanadi. Oqsil molekulasidagi polipeptid zanjiri 

yoyilgan hamda o ‘ralgan holda bo‘ladi.

0 ‘ralgan  polipeptid  zanjirini  ayrim  qismlari  o‘zaro  disulfid  (S-S) 

bog‘i  yordamida  b o g ian ad i  (4-rasm).  Masalan:  ribonukleaza  bitta 

polipeptid  zanjirdan  tashkil  topgan  oqsil  b o iib ,  4  joyidan  disulfid 

bog‘lar  orqali  bogianadi.  Disulfid  bogiar  oksidlanish  va  qaytarish 

reaksiyasi yordamida isbotlanadi.

4-rasm .  RNKazaning birlamchi strukturasi.  Qora bilan disulfid  bog‘lar

ko'rsatilgan

D isu lfid   b o g i a r i   uzilgandan  k e y in   p o lip e p tid la r  q ism an  

gidrolizlanadi.  Bunda  ferm entlardan  foydalaniladi.  P ro teo litik  

fermentlardan tripsin arginin yoki lizinning karboksil guruhi ishtirokida 

hosil  qilgan peptid  bogiarini  uzsa,  pepsin  aromatik  (fenilalanin  yoki 

tirozin) yoki monoaminodikarbon (aspartat va glutamat) kislotalar hosil 

qilgan peptid b og iam i uzadi. Hosil b o ig an  peptidlar aralashmasi ajratib 

alohida  analiz  qilinadi.  Bunda  xrom atografiya  yoki  elektroforez 

usullaridan foydalaniladi.

Oqsillarning ikkiiamchi  strukturasi

Polipeptid zanjirining fazoviy konfiguratsiyasiga,  a-spiral yoki  /3- 

strukturasini hosil qilishi,  oqsillarni ikkiiamchi strukturasi deyiladi.

Polipetid  zanjirining  hamma  qismi  bir  xilda  spirallangan  bo‘lmay 

oz qismi to‘g ‘ri am orf holda bo'lishi mumkin.  Oqsillarning ikkiiamchi 

strukturasi  polipeptid  molekulasining  fazodagi  konfiguratsiyasini 

(joylashuvini) belgilaydi.

Oqsil molekulasining ikkilamchi strukturasi hosil bo‘lishida karbonil 

va imid guruhlari o ‘rtasida vodorod bogiari  hosil bo  lishi ahamiyatlidir.

Vodorod bogiari kovalent bog'lanishga nisbatan kuchsiz bo‘lib, ular 

sonining  k o ‘p  b o ‘lishi  natijasida  hosil  boUgan  spiral  prujinadek 

mustahkam  saqlashga imkon beradi.  Oqsilning  ikkilamchi strukturasi 

ikki  tipga  bo‘linadi  а -spiral,  ß-burmalik  (qavat-qavat  ko‘rinishida) 

struktura (5-6-rasm).

5-rasm.  a-spiral stukturasi va o'lchamlari

6-rasm. 

Polipeptid zanjir b-strukturasi

Polipeptid  zanjir  a-spiral  va  (3-struktura  ko'rinishida  bo‘lishini 

Poling va mualliflarrentgen struktura analizi yordamida aniqladilar. a- 

spiral o‘ng va chap tomonga buralgan holda bo'lishi mumkin.

Polipeptid  zanjiming  cc-spirallanishida  har  bir  aylanishiga  3,6ta 

aminokislota qoldig‘i to‘g ‘ri keladi. Spiral qismining to‘liq takrorlanishi 

18 ta aminokislota qoldig‘idan keyin ro ‘y beradi.

Ularning uzunligi 0,5 nm va 2,7 nmga teng va har bir aminokislota 

qoldig‘i to‘g ‘ri keladigan masofa 0,15 nm ga teng. Oqsil molekulasining 

P-strukturasi  polipeptid  zanjiri  yonma-yon joylanishi  natijasida  hosil 

bo'ladi.  Vodorod  bog‘lari  parallel  yoki  antiparallel  holda joylashgan 

polipeptid zanjirining peptid bog‘lari  o'rtasida hosil bo‘ladi.  Natijada 

polipeptid  zanjirlari  takrorlanib  qavatm a-qavat  bo‘lib  joylashadi. 

Oqsillarda alfa-strukturadan  (3-strukturaga o ‘tishi  mumkin va u holda 

vodorod  bog‘lari  qayta  tuzilishi  mumkin.  Bu  holat  sochdagi  keratin 

oqsilida kuzatilgan. Agar sochlarni ishqoriy eritmalar bilan yuvilganda 

oqsilning  strukturasi  buziladi.  (3-keratin  alfa-keratinga  aylanadi. 

Oqsilning  ikkilamchi  strukturasi  (a-spiral  va  (3-struktura)  qizdirish 

natijasida  buziladi.  Bunda  polipeptidlar  o ‘rtasidagi  vodorod  bog‘lari 

uzilib,  polipeptid zanjiri esa tartibsiz holatga keladi.

Shunday  qilib,  oqsilning  ikkilamchi  strukturasining  turg‘unligi 

vodorod  bog‘lari  yordamida  ta’minlanadi.  Bundan  boshqa  bog'lar 

(disulfid bog‘idan tashqari) ishtirok etmaydi. K o‘pchilik oqsillarda bir 

vaqtda a-spiral va  P-strukturali qismlari  b o ‘ladi.

Oqsillarning  biologik xusnsiyatlari  (ferment,  gormon,  antitela, 

antigen va boshqalar) ulaming ikkilamchi va uchlamchi strukturalariga 

L og'liq  b o 'lib ,  u la r  nativ  konform atsiyasi  deb   ataladi.  Oqsil 

molekulasining  uchlam chi  strukturasi fu n ksio n a l  konformatsiyani 

saqlaydi,  uni  akad.  V.A.  Engelgard  intram olekulyar  axborot  deb 

nomlagan.

Oqsillarning uchlamchi strukturasi

Oqsilning uchlamchi strukturasi deb spiral ko 'rinishidagipolipeptid 

zanjirning  ma 'lum  hamda  globulyar  (sharsimon)  yoki fibrillyar 

(ipsimon) struktura hosil qilishiga aytiladi.

7 - r a s m .  M io g lo b in   m o le k u la sin in g   u c h la m c h i  strukturasi 

(K en dryu   b o 'y c h a )

Polipeptid  zanjirining  uzunligi  spiral  hosil  qilgandan  so'ng  4 

marotaba qisqaradi (7-rasm). Oqsillarning uchlamchi strukturasi kuchli 

(kovalent)  va  kuchsiz  (qutbli,  ion,  van-der-vaals)  b o g iar  yordamida 

mustahkam  ushlab  turiladi.  Kovalent  b o g ia rig a   disulfid  (-S-S-), 

izopeptid  yoki  psevdo'peptid  bogMari  k irad i.  U larga  liz,  arg 

aminogruppasi bilan yon radikallari orasidagi b o g ia r kiradi. Kovalent

bo‘lmagan bog‘larga vodorod va ion bog‘lari kiradi.  Vodorod bog'lari 

aminogruppalar  biian  aminokislotalar  radikali  orasida  va  karboksil 

gruppa bilan boshqa aminokislota orasida vujudga keladi.

Ionli  yoki  elektrostatik  bog'lanish  esa  Liz,  arg,  gis  zaryadlangan 

guruhi  bilan  yon  radiakallari,  val,  asp,  glutaminning  -   COO  orasida 

hosil bo‘ladi. Polipeptid zanjirini uchlamchi struktura konformatsiyasini 

oqsilning  xossasiga,  aminokislota radikallarining  xossasiga  va  atrof- 

muhit  sharoitiga  qarab  aniqlanadi.  Oqsillaming  polipeptid  bog‘larini 

joylanishida energetik qulay shakliga o'tishi  qabul qilingan bo'lib,  oz 

miqdorda  erkin  energiya  hosil  bo'lishiga  asoslangan.  Shuning  uchun 

qutbsiz radikallar suvdan uzoqlashib oqsilning ichki uchlamchi struktura 

shaklini hosil qiladi. Ular asosan oqsil strukturasini  ichiga joylashgan 

bo‘ladi.

Qutbli (gidrofil) aminokislota qoldiqlari oqsil strukturasining tashqi 

qavatida joylashadi  va suv  molekulalari  bilan  birikkan  holda  bo'ladi. 

Oqsil  tarkibida  prolin  va  gidroksiprolin  am inokislotalar  bor  joyi 

zanjirning  kuchsiz  nuqtasi  b o ‘lgani  sababli  bukiladi  yoki  sinadi. 

Zanjirdagi  bu  aminokislotalar  ko'proq  harakatchan  bo‘lib,  boshqa 

polipeptid  guruhlar  bilan  yakka  vodorod  bog‘i  hosil  qiladi.  Boshqa 

egilgan joyda glitsin bo‘lib R-guruhda vodorod kam bo'ladi.  Shuning 

uchun boshqa aminokislotalaming R-gruppasi fazoviy bukilishiga, ya’ni 

glitsin turgan joyga boshqa radikal guruhi joylanishiga harakat qiladi. 

Ala, ley, gis kabi bir qancha aminokislotalar oqsilning spiral strukturasini 

mustahkam saqlashda ishtirok etadi. Met,  ile, asp aminokislotalari esa 

P-struktura hosil qilishda qulaylik keltiradi.

Oqsilning  m olekulasining  uchlam chi  stru k tu rasid a  a - s p ir a l 

(spirallashgan),  (3-struktura  (qavatma-qavat)  va  tartibsiz joylashgan 

qismlari  bo‘ladi.  Faqat  oqsilning  to‘g ‘ri  fazoviy joylanishi  oqsilning 

faolligini  oshiradi,  uni  buzilishi  esa  oqsil  xossasini  o ‘zgarishiga  olib 

keladi va biologik  faolligini yo‘qolishiga sabab bo'ladi.

Sitoxrom C,lizotsim, ribonukleazalar uchlamchi strukturasi bilan farq 

qiladi.  Ulaming  polipeptid  zanjiri  har  xil  a-sp ira l  segmentlari  va  p -  

struktura qismlari bo'ladi.