ACC Uhr
ACA f lh r
ACG
J
AAU
\ A
AAC
/
Asn
AAA
A AG
AGU U e r
AGC /
AGA
{ A
A G G / Al-9
u
G
A
G
G
GUU 'l
GUC l VoX
GUA
[ vGUG
J
GCU
)
GCC l Ala
GGA
f ■
G C G j
GAU
G A C
/Asp
G A A
<
G A G /GT-u
GGU
)
GG A k
GG GJ
U
C
A
G
1. Replikatsiya - DNKdan yangi o ‘xshash DNK nusxasini hosil
qilish.
2. Transkripsiya - DNKdan genetik axborotni mRNKga ko‘chiri!ishi.
3. Translyatsiya - mRNKdan axborotni oqsil strukturasiga o‘tkazish
(28-rasm).
G enetik (b io lo g ik ) kod. N u k lein k is lo ta la r 4 xil tu rd a g i
n ukleotid larning ketm a-ket jo y la s h ish id a n , oqsillar esa 20 xil
am inokislotaning ketma-ket jo y lash ish id a n tuzilgan. P olipeptid
zanjirdagi har bir aminokislota DNK yoki RNKdagi bir yoki bir necha
nukleotid yordamida polipeptid zanjirga biriktiriladi. Agar har bir
nukleotid bitta qandaydir aminokislotani biriktirgan bo'lsa, sistema
faqatgina 4 xil aminokislotani biriktira oladi. Agarda bir aminokislotani
polipeptid zanjiriga kodlashtirishda 2 xil nukleotid kombinatsiyasi
ishtirok etsa, sistem a 16 am inokislotani biriktirishi mumkin. Bu
sistemadagi 16 ta nukleotidlar dupleti 20 ta aminokislota uchun yetarli
emas (4-= 16). Shu sababli har bir aminokislotani biriktiruvchi nukleotid
m RNK
5 '
mRNK yuzasida o’qsil sintezi
5 ' --------
R ibosom e
3 '
c
28-rasm . DNK genetik axborotining RNK shakliga va spetsifik oqsil
molekulasiga o'tkazilishi.
kodi uchta nukleotid kombinatsiyasidan iborat b o iish i lozim. Bunday
sistema 43= 64 aminokislotani kodlashtiradi. Shunday qilib, 20 xil
aminokislotani har birini polipeptid zanjiriga kiritish uchun biologik
kod 3 nukleotid kombinatsiyasidan iboratdir (triplet) (10-jadval). Har
bi" aminokislota m RNKda bir yoki bir necha tripletlar yordamida
kodianishini Krik tomonidan eksperimental tasdiqlangan.
Kodon m a’nosi: mRNK o ‘rniga poli - U ishlatish y o'li bilan
Nirenberg va Mattey (1961) o ‘tkazgan tajriba. Nirenberg va Mattey
E.Colining hujayrasiz sistemasiga polinukleotidfosforilaza yordamida
sintezlangan poli — U va radioaktiv uglerod bilan nishonlangan
aminokislota qo'shib tajriba o'tkazganda oqsil molekulasiga l4C ga ega
bo'lgan fenilalanin birikkani m a’lum bo'lgan. Bu tajribaga asosan
fenilalanin UUU tripleti yordamida polipeptid zanjiriga biriktirilishi
(kodlanishi) mumkin. UUU xuddi shunday yo‘l bilan fenilalaninni,
lizinni AAA tripleti kodlashtirishi aniqlangan. Shunday qilib, sintetik
poliu akleotidlar yordamida ammokislotalar polimerlari - poli-fen, poli—
pr<>, ;joli-liz hosil qilingan.
Polinukleotidfosforilaza - bakterial ferment bo‘lib, 1955-yilda
O chao v a G ry u n b e rg - M anago to m o n id a n ochilgan ,
nukleozidfosfatlardan polinukleotidlaming sintezlanishi reaksiyasini
tezlatadi. Masalan: UDFdan poli U hosil bo 'lishi (UDF -> poli - U).
Bu fermentning biologik roli aniqlanmagan, lekin u genetik kodni
aniqlashda ahamiyatga egadir.
Genetik kodning xarakterli xususiyatlari quyidagilar hisoblanadi:
1. Biologik kod triplet hisoblanadi.
2. Bir aminokislota uchun bir necha kod b o ‘ladi (1 dan 6 gacha
triplet). Faqatgina metionin va triptofanni kodi bitta bo‘ladi.
3. Kod uzluksiz bo‘ladi, ya’ni ulaming o'rtasida ajratish belgilari
bo‘lmaydi, shuning uchun o'qish to‘g ‘ri joydan boshlanishi kerak.
4. Kod universal xarakterga ega. Barcha tirik organizmlar uchun bir
xil aminokislotani kodlashtiradi.
5. H am m asi b o ‘lib 64 ta trip le t k o d b o 'lib , 61 tasi 20 xil
aminokislotani kodlaydi, qolgan 3tasi - UGA, UAA, UAG - m a’nosiz
(nonsens) triplet bo‘lib, birorta aminokislotani kodlashtira olmaydi. Ular
translyatsiyani chegaralash funksiyasini bajaradi, shu sababli stop-
kodonlar deb ataladi.
Komplementarlik prinsipi nukleotidlar uchun xarakterli hisoblanadi,
lekin nukleotidlar va aminokislotalar o ‘zaro kom plem entär b o ‘la
olmaydi. Shuning uchun aminokislotalar kodonlar yordamida polipeptid
zanjirga to ‘g ‘rid a n - to ‘g ‘ri b irik a o lm a y d i. A m ino k islo talarn i
mRNKning m a’lum uchastkasiga biriktirish «adaptor»lar yordamida
yuzaga kelishi tRNK ochilishiga qadar m a’lum edi.
Krik 1958-yilda tRNKning adaptorlik roli haqidagi taxminni o‘rtaga
tashladi. Aminokislota tRNKga birikib, o ‘zining triplet kodi bilan
birikish xossasiga ega bo‘ladi.
tRNK molekulasida aminokislotani bog‘lovchi akseptor qism bor.
Bundan tashqari modifikatsiyaga uchragan nukleotid asoslarini tutuvchi
antikodon uchastkasi ham bor. Antikodon kodonga komplementär triplet
tutadi. Bu triplet mRNKdagi kom plem entär kodon bilan spetsifik
vodorod bog‘lari hosil boiishini ta’minlaydi. Shuning uchun transport
qilinayotgan aminokislota sintezlanayotgan polipeptid zanjirda to‘g ‘ri
holatni egallaydi. Bir aminokislota uchun bir necha tRNK bo‘lishi
mumkin va ular izoakseptor tRNKlar deb ataladi. Hozirgi vaqtda 60 xil
tRNK ochilgan, ko‘pchilik tRNKlarni m olyar o g ‘irligi 24000-29000.
0 ‘z molekulasida 75 dan 85 tagacha nukleotid saqlaydi, ulardan 8 va
undan ko‘prog‘i modifikatsiyalangan asoslardir. Barcha tRNKlarni
uchlamchi strukturasi bir-biriga ju d a o 'x s h a sh . Barcha ochilgan
tRNKlarning birlamchi strukturasi aniqlangan.
Oqsil sintezining bosqichlari
Translyatsiyadan keyingi o ‘zgarishlar
Oqsil sintezi besh bosqichda boradi:
1. Aminokislotalaming faollashuvi.
2. Initsiatsiya - sintezning boshlanishi.
3. Elongatsiya - polipeptid zanjirning uzayishi.
4. Terminatsiya - polipeptid zanjir sintezining tugallanishi.
5. 0 ‘z-o‘zidan o ‘ralish va protsessing.
Har bir bosqichni alohida ko'rib chiqamiz.
1.
Sitoplazmada har bir 20 ta aminokislota o ‘zining spetsifik tRNKsi
bilan kovalent b og'lar yordamida birikib, aminoatsil-tRNK hosil qiladi.
Bunda ATF energiyasi sarflanadi va magniy ionlari ishtirok etadi.
Reaksiya har bir aminokislota va ma’lum tRNK uchun spetsifik bo'lgan
aminoatsil-tRNK- sintetaza fermenti yordamida tezlashtiriladi. Tirik
organizmlami barcha hujayralarida aminokislotalar aktivlanishi va ulami
tegishli tRNKlar bilan bog‘lanishi spetsifik fermentlar yordamida
amalga oshishi tajribada isbotlangan. Bu fermentlar toza holatda E. Coli
dan ajratilgan, sekvenirlangan va ba’zilarini uchlamchi strukturasi
aniqlangan. U lam ing hammasi SH- guruhlari reagentlariga sezgir va
Mg +2ionlarini b o ‘ lishini talab etadi. Fermentlar absolyut spetsifiklikga
ega, chunki faqat 1 ta aminokislotani yoki 1 ta tRNKni taniydi. Ikki
yoki undan ortiq tRNKsi mavjud boigan aminokislotalar uchun tegishli
am inoatsil-tRN K sintetaza barcha tRNKlarni aminoatsillanishini
katalizlaydi. Bu holat juda muhimdir, chunki keyinchalik oqsil sintezida
aminoatsil - tRNKni «tanib olish» aminokislotani xususiyatiga emas,
tRNK antikodonning kimyoviy tabiatiga asoslangan. Har bir aminoatsil
- tRNK — sintetazani molekulasida 3ta bog ‘lovchi markazi bor:
am inokislotalar, tR N K va ATF uchun; ferm entlar ular faolligini
ingibirlovchi o ‘xshash aminokislotalarga juda sezgir. Ba’zi fermentlar
bitta polipeptid zanjirdan, boshqalari - 2 yoki 4 gomogen yoki geterogen
subbirlikdan iborat. Aminoatsil-tRNK-sintetazalar - ulami birlamchi
va uchlam chi stru k tu rala ri, shuningdek k atalizlovchi reaksiya
mexanizmini o ‘ziga xosligi bo‘yicha 2 sinfga boiinadi. Birinchi sinf
quyidagi aminokislotalami aminoatsil-tRNKni sintezini katalizlaydi:
arg, val, gli, glu, ile, ley, met, tir, trp, sis; ikkinchi sinf quyidagi
amhokislotalar- ala, asp, asn, met, gis, gli, liz, pro, ser, tre, fen. Birinchi
sinf fermentlari aminoatsil guruhni awal adenil kislota 2' - OH guruhiga,
keyin esa uni 3 1 - OH guruhga transeterifikatsiya yo‘li bilan o ‘tkazishi
aniqlandi, 2 - sin f fermentlari esa oxirgi adenil nukleotidini 3 ' - OH
guruhiga aminoatsil guruhni o‘tkazilishini katalizlaydi.
Aminoatsil-tRNK-sintetaza aktiv markazida gistidin saqlaydi, uni
imidazol halqasi Mg+2 ionlari orqali ATFni bog'lanishida ishtirok etadi.
Fermentlar o‘ziga xos tRNKlar bilan bog'lanish xususiyatiga ega.
Vaholanki, ferm ent qanday q ilib o ‘zini tRNK bilan b o g 'la n ish
mexanizmi haligacha noaniq. Ayni vaqtda bu fermentlar past molyar
faollik bilan farqlanadilar (bir daqiqada katalitik aktlar bir necha yuzdan
ortmaydi).
Bu reaksiya 2-bosqichda boradi:
A) R-CH,-CH-COOH +ATF -> R-CH,-CH-COO-AMF + PP
B) R-CH,-CH-COOAMF +tRNK -» R-CH,-CH-COO-tRNK + AMF
Barcha transport aminokislotalar uchun bir xil bo‘lgan oxirgi SSA
tripletini AMFdagi 3 ‘- OH gidroksil guruhi bilan birikadi.
Izotop usul yordamida oqsil sintezini N - oxirdan boshlanib, C -
oxir bilan tamom b o ‘lishi aniqlangan, y a’ni jarayon NH, ! COOH
yo'nalishda boradi.
2. Polipeptid zanjir initsiatsiyasi.
M a’lum polipeptid haqida axborot tutuvchi mRNK ribosomaning
kichik subbirligi bilan birikadi, keyin esa m a’lum tRNKga birikkan
initsiatsiyani boshiovchi am inokislota bilan bog'lanadi. N atijada
initsiatsiya kompleksi hosil bo'ladi. Initsiatsiya qiluvchi aminokislotani
olib keluvchi tRNK mRNK tark ib id ag i p olipeptid za n jirin in g
boshlanishi haqida xabar beruvchi maxsus triplet yoki kodon bilan
komplementarlik prinsipi asosida bog'lanadi. Bu jarayonning sodir
boiishi uchun GTF va initsiatsiya qiluvchi 3 xil omil - IF-1, -2, -3
boiishi kerak. Bu omillar toza holatda ajratilgan bo'lib, 9000, 100000
va 22000 Da molekulyar og‘irlikka ega. Initsiatsiyaning birinchi
bosqichida IF-3 30S-ribosoma subbirligi bilan bog'lanadi, bu esa 30 S
va 50 S subbirliklarining birikishiga yo ‘l qo'ymaydi (29-rasm).
mRNKdagi AUG va GUG tripletlar formilmetioninni kodlovchi
initsiatsiyalovchi kodonlar vazifasini bajaradi. MRNKdagi birlamchi
triplet boiganda bu kodonlar formilmetioninni kodlaydi, ichki triplet
bo Uganda esa o‘z aminokislotalarini, ya’ni AUG - metioninni, GUG -
valinni kodlaydi. So'ngra 30 S subbirlik mRNK bilan shunday birikadiki,
natijada mRNKdagi AUG kodoni 30 S-subbirlikning ma’lum qismi bilan
bog'lanadi.
NH,
Aminokisiota
NH,
aminoatsiladenilat
NH
NH, aminoatsil tRNK
Ikkinchi bosqichda initsiatsiyalovchi kodon GTF bilan bogiangan
IF-2 va N-formilmetionin-tRNKfmet bilan birikadi. N-formilmetionin-
tR N K b irin c h i am in o atsil-tR N K b o i i b , N -oxir am in o k islo ta
bog'lanishini belgilaydi. IF -lning vazifasi ma’lum emas.
Uchinchi bosqichda hosil bo'lgan 50 S ribosoma 30 S subbirligi
bilan birikadi. Bu vaqtda GTF GDF va fosfatgacha gidrolizlanadi, IF-
3, IF-2 initsiatsiya omillari ajralib chiqadi. Initsiatsiyalovchi kompleks
deb nom oigan fimksional aktiv 70 S ribosoma hosil boiadi.
»ompleksi hosil
keyingi »Mon
29-rasm. Polipeptid zanjir initsiatsiyasi
Ribosomada 2 qism tafovut qilinadi:
1. A-aminoatsil - qism
2. R-peptidil - qism.
Initsiatsiyani boshlovchi fmet-tRNK faqat P-qism bilan bo g ian ish i
mumkin. Qolgan yangi keluvchi amino-atsiltRNKlar A-qismga birikadi,
P-qism ribosomaning aminokislotadan bo'shagan tRNKlar ketadigan
joyi hisoblanadi.
3. Elongatsiya.
Bu bosqichda aminokislotalaming ketma-ket kovalent bog‘lanishi
orqali polipeptid zanjirning uzayishi sodir bo'ladi. E lo n g atsiy a
jarayonida uchta oqsil omillar EF - Tu, EF - Ts va EF - Q qatnashadi;
eukariotlarda TF - 1 va TF - 2 deb nomlangan elongatsiya om illari
mavjud. Ulami barchasi molekulyar og'irligi yuqori bo‘lgan oqsillardir
(70000 dan 200000 Da gacha).
Bu 3-bosqichda davom etadi:
1. Tu elongatsiya faktori bilan kompleks hosil qilgan bogiariga GTF
tutuvchi ikkinchi amino-atsil-tRNK ribosoma bilan bogianadi. GTF
gidrolizlanadi, hosil bo‘lgan GDF Ts elongatsiya faktori katalizlaydigan
reaksiya natijasida qaytadan GTFga aylanadi.
2. Ribosomaning A va P -q ism larid a joylashgan tR N K larning
aminokislotalari o ‘rtasida peptid bog‘i hosil boTadi. Bu jarayonni
peptidiltransferaza katalizlaydi va A -qism da peptidil tRNK hosil
bo'ladi. P-qismda esa «bo‘sh» tRNK®“ qoladi (30-rasm).
3. Ribosoma mRNK bo‘ylab 3 oxirga tomon bir kodonga siljiydi.
Dipeptidil tRNK A-qismdan P-qism ga siljiydi, bu vaqtda bo'shagan
tRNK P-qismdan ajraladi va qaytadan sitoplazmaga tushadi. Endi A -
qismda mRNKdagi uchinchi kodon joylashadi. Ikkinchi kodon esa P -
qismda bo'shab qoladi. mRNKning ribosom a bo‘yicha siljishiga
translokatsiya deyiladi. Bunda elongatsiya faktori Q yoki translokaza
ishtirok etadi va bir molekula GTF sarflanadi (31-rasm).
Oqsil biosintezida bitta peptid bog‘i sintezi uchun zarur b o ‘lgan
en e rg iy an in g m iqdori h a q id a g i m a sa la m uhim h is o b la n a d i
Aminokislotaning faollanishi, aminoatsil-tRNK hosil qilish bosqichida
ATF ning AMF va pirofosfatga parchalanishida energiya ajralib chiqadi.
4. Terminatsiya va polipeptid zanjirning ajralishi m R N K dagi
terminator kodonlar polipeptid zanjir sintezining tamom b o ‘lganligi
haqida xabar beradi va polipeptid maxsus R l, R2, R3 «»rilizing»
faktorlar ta’sirida ribosomadan ajraladi. UAA, UAG, UGA tripletlari
terminator kodonlari rolini o‘ynaydi.
5. Polipeptid zanjiming o'ralishi va protsessing.
Polipeptid o'zining nativ biologik shaklini egallashi uchun m a’lum
fazoviy konfiguratsiyaga ega b o ‘lib o'ralishi kerak. 0 ‘ralishdan oldin
yoki keyin yangi sintezlangan polipeptid fermentlar ta’sirida sodir
b o ‘lad ig án p ro tse ss in g a (y e tilish g a ) u ch ray d i. Bu vaqtda
initsiatsiyalovchi aminokislotalar, ortiqcha aminokislota qoldiqlari
ajratiladi, ba’zi aminokislotalarga fosfat, metil, karboksil va boshqa
guruh qoldiqlari, shuningdek, oligosaxaridlar yoki prostetik gruppalar
biriktiriladi
initsiatsialovchi
kodon
keyingi
kodon
aminoatsil;
aminnafRil
kodon
kodon
30-rasm .
Oqsil sintezi elongatsiya bosqichi
102
Oqsil molekulasining yoki uning subbirligining yetilish jarayonida
oqsilning birlamchi strukturasida o ‘zgarishlar sodir bo'lishi m um kin.
Bunda polipeptid zanjiri parchalanishi va qisqarishi mumkin. B a ’zi
polipeptid zanjirlarning translyatsiyadan so ‘ng boiadigan o ‘zgarishi
qator aminokislota qoldiqlarining fosforlariish va atsetillanisbidan
iboratdir. B a’zi fermentlar, xususan hujayra yuzasida joylashganlar,
polisaxaridlar bilan membranada joylashganlari lipidiar bilan birikishi
mumkin.
H
A -o
A
h
I
r
, _ C —H
¿ - o
I
D ip e n tk M -tP H K ,
N H
Ertar
tPH K
31-rasm.
Translokatsiya bosqichi
103
Translyatsiyadan so‘ng polipeptidlaraing parchalanishi u yoki bu
holatda ko‘pgina oqsillarga xosdir. Oqsilning translyatsiyadan so‘ng
o ‘zgarishi har xil translyatsiya mahsulotlarining parchalanishidan iborat.
B u jarayonlar ju da keng tarqalgan. Misol uchun, oshqozon-ichak
kanalida fermentlaming aktivlanishi oqsilning parchalanish natijasidir.
M a’lumki, 2 polipeptid zanjirdan iborat insulin bir polipeptid
zanjirdan iborat proinsulinning parchalanishi natijasida hosil bo‘ladi.
B a’zi translyatsiya mahsulotlarining yetilishi bir necha ulami proteolitik
fermentlar ta’sirida, bosqichlarda parchalanishidan iboratdir. Kollagen
subbirliklari prokollagenning parchalanishi natijasida hosil bo‘ladi.
K o‘p zanjirli oqsillar konformatsiyasining hosil bo‘lishi uchun ham
maxsus genetik faktorlar ta’sir etmaydi, balki ulaming hosil bo'lishida
polipeptid zanjiridagi aminokislotalarni ketma-ket joylashishi, ya’ni
birlamchi strukturasi asosiy vazifani bajaradi (masalan: gemoglobin,
aldolaza, GDG va boshqalar).
Shunday qilib, genlaming muhim xususiyati aminokislotalar ketma-
ketligini kodlashtirishdir, ikkilamchi va uchlamchi struktura esa genetik
determinantga bog‘liq bo'lm asdan, o‘z-o‘zidan sodir bo‘ladi.
Oqsil molekulasiga oqsil bo‘lmagan komponentlaming birikishi
g e n e tik
nazoratsiz b o 'lad i. Misol: gemoglobinning hosil b o ‘lishi,
gemning globin bilan o‘z-o‘zidanrekombinatsiyalanishi natijasida hosil
b o iib , bunda genetik kontrol rol o'ynamaydi.
Shu tarzda ko‘pgina prostetik guruhlar, kofaktorlar (masalan:
flavinlar, gem, piridoksalfosfat, NAD, NADF yoki metall ionlari)
apofermentlar bilan birikib faol ferment hosil qiladilar.
Polipeptid zanjirdagi oqsillaming fosforillanishi, metillanishi va
hokazolar polipeptid zanjir sintezlanayotganda yoki sintezlanish tamom
b o ‘lgandan keyin b o ‘ladi. Bu m odifikatsiyalarni katalizlovchi
fermentlaming sintezi, spetsifikligi genetik nazorat asosida boMadi.
Fermentlaming modifikatsiyasi ular aktivligini boshqarishda muhim
rol o'ynaydi. Masalan: fosforilaza, glutamilsintetaza.
Shunday qilib, oqsilning ikkilamchi, uchlamchi va to‘rtlamchi
strukturasining hosil bo'lishi maxsus genetik nazorat omillarini talab
etmaydi va oqsilning birlam chi strukturasi tomonidan belgilanib
termodinamik erkin jarayon hisoblanib, o ‘z-o‘zidan sodir bo‘ladi.
R ibosom asiz p e p tid la r sin tez m exanizmi b o ‘yicha to ‘plangan
m a’lumotlar, albatta, barcha tirik organlarda oqsil biosintezi asosida
matritsa mexanizmini yotishini ko‘rsatadi. Lekin, biologik sistemalarda
past molekulali qator peptidlam i sintezi nafaqat nuklein kislotalar,
xususan m-RNK, ishtirokisiz, balki ribosom alarsiz ham amalga oshishi
mumkin. 1976-yilda Gamburgda o‘tkazilgan X Xalqaro biokimyog'arlar
kongressida F. Lipman (AQSH) va K.Kuraxasi (Yaponiya) 2 ta tabiiy
siklik peptid antibiotiklar—gramitsidin S va tirotsidinni Bacillus brevis
dan ajratilgan ekstrakt, hamda ekstraktdan ajratilgan oqsil fraksiyalarda
sintezlanishining isbotini taqdim etganlar. Xususan, Bacillus brevis
ekstraktidan ajratilgan va tozalangan 2 ta oqsil preparati 10 aminokislota
qoldiqlaridan hosil bo'lgan siklik polipeptid gramitsidin Sning hosil
bo‘lishini ta’minlaganlar. Tozalangan oqsil fraksiyalari (molyar og'irligi
100000 va 180000) bu siklik d e k a p e p tid n i (D - fe n ila la -
nilprolilvalilormtilleytsin) hosil bo‘lishi uchun faqat aminokisiotalar,
ATF va M g +2 ionlarini bo‘lishini talab etgan:
D-fen—+ pro -*val—*- orn— » ley
t
i
Ley-*— orn<— val<— pro «— D-fen
Yengil oqsil fraksiya (molyar og'irligi 100000) birligi polipeptid
zanjirga D-fenilalanin - kiritilishi va ratsemirlanishini, og‘ir fraksiya
esa (molyar og‘irligi 180000) - qolgan 4ta a- aminokisiotalar birikishini
boshqaradi, ikkala ferment, shuningdek, p ep tid bog'larini hosil
bo lishida ishtirok etadi. Yonida joylashgan multiferment kompleksida
xuddi shunday pentapeptid sintezlanadi, k eyin ikkala pentapeptid
«bosh» va «dum» turida birikib, zanjimi yopib, siklik dekapeptid hosil
qiladi. Birinchi ferment tarkibida kovalent bog'langan fosfopantein
qoldig i topilgan. Shuning uchun uni o‘sayotgan peptid zanjiriga ferment
bir qismidan ikkinchi qismiga tiol guruhi ishtirok etadi deb taxmin
qilingan. Xuddi shunday sintez mexanizmi tirotsidin (dekapeptid) va
13ta aminokislota qoldig‘i saqlovchi peptid-mikobatsellin antibiotiki
uchun ham isbot qilingan.
Oqsil biosintezining bcshqarilishi. O qsil sintezi ingibitorlari
Oqsil sintezining boshqarilish masalasi hozirgi zamon biokimyosi
va molekulyar biologiyasining muhim muammolaridan biridir.
Tirik hujayralarda har xil oqsil va ferm entlar miqdori optimal
nisbatda mavjuddir. Bu oqsil biosintezining bcshqarilishi natijasida
amalga oshiriladi. Tirik organizmlar hujayralari k o ‘p miqdorda turli
xil oqsillarni sintezlash qobiliyatiga ega. Lekin ular barcha oqsillami
sintezlamaydi. Oqsillar miqdori vaulam i turliligi ulami metabolizmda
ishtirok etish darajasi bilan bog'liq.
Oqsil sintezining boshqarilish gipotezasi bakteriya hujayralarida
fermentlaming induksiya va repressiyasini o'rganishga asoslangan.
Bakteriyalar o ‘sayotgan muhitga substrat qo‘shilsa, shu substratga ta’sir
etuvchi ferm entlam ing induktiv hosil bo‘lishi isbotlangan. M a’lum
fermentativ reaksiyaning oxirgi mahsulotlari muhitga qo'shilsa, ferment
m iqdori k am ay a d i. R eaksiya m ahsulotlari ta ’sirid a ferm entlar
miqdorining kam ayishi repressiya deyiladi.
Jak o b v a M o n o to m o n id an fe rm e n tla m in g in d u k siy a va
repressiyasining 50-yillar oxirida genetik mexanizmlari o'rganilgan.
Dostları ilə paylaş: |