Biologik kimyo


bilan  borishi  yotadi.  Xromosoma  bir  necha  santimetr  uzuclikga  ega



Yüklə 13,42 Mb.
Pdf görüntüsü
səhifə6/42
tarix01.11.2019
ölçüsü13,42 Mb.
#29484
1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   42
Biologik kimyo (Sobirova R.A.) - 2006 у.


bilan  borishi  yotadi.  Xromosoma  bir  necha  santimetr  uzuclikga  ega

bo‘lgan  bitta  DNK  molekulasini  saqlaydi.  DNP  xromosomalaming 

tarkibiy qismi bo‘lgan mononukleosomalar tarkibiga kiradi.  Shunday 

qilib,  xromatin tarkibiga DNK molekulasi,  giston oqsillaming  5  sinfi 

va  giston  boim agan  oqsillar  kiradi.  Hayvonlar  hujayrasi  yadrosida 

DNKning miqdori 6 pg (10 l2g)gacha bo'ladi.  E coli da DNK miqdori 

O.Olpgga teng.

5 sinf giston oqsillari oMchami, aminokislota tarkibi va zaryadining 

(doimo musbat) kattaligi bilan farqlanib, quyidagicha belgilanadi:

H, -  lizinga boy,

H 2 A   - arginin va lizinga boy,

H 2B -  arginin va lizinga qisman boy,

3

 -  argminga boy,



H 4 -  glitsin va argininga boy.

Giston bo‘lmagan oqsillaming tabiati yetarli darajada aniqlanmagan. 

Giston  bo‘lmagan  oqsillar  hozirgi  vaqtda jadal  o‘rganilyapti.  Ular 

tarkibiga  murakkab  oqsillar,  fermentlar,  shuningdek  boshqaruvchi 

oqsillar  kiradi.  Boshqaruvchi  oqsillar  o ‘z  xususiyatlari  bo‘yicha 

gistonlardan farqlanib, nordon oqsillar sifatida bo'ladi.

Turli  nukleoproteinlarda  nuklein  kislotaning  miqdori  40  dan 

65%gacha  (masalan,  pro-  va  eukariot ribosomalarida)  bo'ladi.  Virus 

nukleoproteinlarida nuklein kislota miqdori umumiy massaning 2-5%ni 

tashkil etadi.

Hozirgi  vaqtda  yadro  xromatini  (DNP),  ribosomalar  va  virus 

nukleoproteidlari  molekula  usti  kompleksi  yoki  strukturalar  sifatida 

ko‘rihnoqda.

Lipoproteinlar

Oxirgi yillarda lipoproteinlar (LP) kimyoviy tabiati va strukturasini 

o'rganish bo‘yicha ma’lum natijalarga ega bo‘ lingan. Bu sinf murakkab 

oqsillar,  oqsil  va  lipiddan  tashkil  topgan  prostetik  guruhdan  iborat. 

Xususan, lipoproteinlar tarkibida neytral yogiar, erkin yog* kislotalari, 

fosfolipidlar  va  xolesterin  topilgan.  Lipoproteinlar  tabiatda  keng 

tarqalgan: o ‘simliklarda, hayvon to‘qimalarida va mikroorganizmlarda, 

ular turli biologik funksiyalami bajaradilar. Ular hujayra membranasi, 

hujayra ichidagi yadro, mitoxondriya, mikrosoma biomembranalarida, 

shuningdek, erkin holatda uchraydilar (asosan qon zardobida). Bulardan 

tashqari lipoproteinlarga o‘pka to'qimasining tromboplastik oqsili, tovuq 

tuxumi sarig‘idagi lipovitellin, sutning ba’zi fosfolipidlari va boshqalar 

kiradi.  Lipoproteinlar miyelin  qobiqlar,  nerv  to‘qimasi,  xloroplastlar, 

fotoretseptor va elektron-transport sistemalar, ko‘z to'rpardasi tayoqcha 

va kolbochkasi va hokazolaming hosil boiishida qatnashadi.

Ko‘pchilik LP jigarda yoki ichak shilliq qabatida sintezlanadi. Ular 

polyar  lipidlar  va  apooqsillar  deb  nomlangan  oqsil  bilan  o'ralgan 

gidrofob lipid yadrodan iborat.  8 tur apooqsillar tafovut etiladi: apo -  

AI,  All,  B,  CI,  Cil,  C m ,  D  va  E.  Odatda,  LP  5%gacha  uglevodlar 

saqlaydi (glyukoza, galaktoza, geksozamin, ftikoza, sial kislota), shuning 

uchun, ulaming ba’zilari glikoproteinlardir.

Qon  zardobi  lipoproteinlari  elektroforetik  harakatchanligi  va 

ultratsentrifugalashdagi zichligi bo‘yicha alohida sinflarga bo‘linadilar. 

Zichligi past (ZPLP), zichligi juda past (ZJPLP), zichligi yuqori (ZYLP), 

zichligi  juda  yuqori  (ZJYULP)  va  oraliq  zichlikka  ega  (OZLP) 

lipoproteinlar tafovut etiladi.

Oqsil  komponentining  lipidlar  bilan  b og‘lanish  mexanizmi. 

Lipoproteinlar  hosil  bo‘lishida  turli  tabiatga  ega  nokovalent  kuchlar 

qatnashadilar, ular lipid qismida ionlashgan atom guruhlarining bor yoki 

yo‘qligi bilan belgilanadi. Agar lipoprotein hosil boiishida fosfolipidlar 

qatnashsa, unda o‘sha oqsil molekulasi o ‘rtasida ion bog‘i hosil boiadi.

Lipid  qism ining  nopolyar  guruhlari  (masalan,  yog*  kislota 

radikallari)  va  oqsil  molekulasi  o'rtasida  gidrofob  bog‘lanishlar 

mavjudligi  isbotlangan.  Turli  nokovalent  b og‘lari  bo'ladi,  ular 

biomembranalar  qo‘sh  oqsil-lipid  strukturasining  oliy  darajada  hosil 

boiishini ta’minlaydi.

Bu sinf oqsillarga sut kazeinogeni, tovuq tuxumi sarig'idan ajratilgan 

ovitellin,  vitellinin;  baliq tuxumida saqlanuvchi  ixtullin  va  boshqalar 

kiradi.  Ularda  fosfat  kislota  l%gacha  saqlanadi.  Ko‘p  miqdordagi 

fosfoproteinlar MNS hujayralarida saqlanadi. Fosfoproteinlar strukturasi 

uchun  xarakterli  b oiib ,  fosfat  kislotaning  oqsil  molekulasi  bilan  (3- 

oksiaminokislotalar  (serin,  treonin)  orqali  murakkab  efir  bog*  orqali 

bogianishi hisoblanadi. Bir molekula oqsilga asosan 2-4 fosfat kislota 

qoldig‘i to‘g ‘ri keladi.

Fosfoproteinlar

OH

COOH

Serin


OH

COOH

Fosfoserin

H ujayralarda  fosfoproteinlar  posttranslyatsion  m odifîkatsiya 

natijasida, proteinkinazalar ishtirokida, fosforillanishga uchrash orqali 

hosil  bo'ladi.  Hujayradagi  fosfoproteinlaming  miqdori  fosforillanish 

va defosforillanishni boshqaruvchi fermentning ta’siriga bog‘liq bo‘ladi. 

Fosfoproteinlar organik bog‘langan,  labil,  hujayraning qator biologik 

funksiyalarini bajarish uchun zarur fosfatni saqlaydi. Bundan tashqari, 

ular  em brion  rivo jlan ish i  va  organizm ning  postnatal  o 'sish i  va 

riv o jlan ish i  uchun  qiym atli  energiya  va  plastik  m aterial  b o ‘lib 

hisoblanadi.

Glikoproteinlar

Glikoproteinlar murakkab oqsillar bo‘lib, oddiy oqsil yoki peptiddan 

tashqari  geteropolisaxarid  guruhini  saqlaydi.  Hozirgi  vaqtda  ulami 

glikokonyugatlar deb nomlash qabul qilingan. Glikokonyugat tarkibiga 

uglevod bo'lm agan qism (aglikan fraksiya) oqsil, peptid, aminokislota 

yoki  lipid  bilan  kovalent  bog'langan  uglevod  komponenti  (glikan 

fraksiya) kiradi.

Uglevodlar haqidagi fan -  glikobiologiyaga, hozirgi vaqtda qiziqish 

ortmoqda,  chunki  saraton,  odam  immuntanqisligi,  revmatoid  artrit, 

astm a  va  boshqa  kasalliklam ing  rivojlanishida  glyukokonyugatlar 

strukturasining  o ‘zgarishi  alohida  roi  o ‘ynaydi.  Ikki  muhim  sinf 

g lik o k o n y u g a tla r  (g lik o p ro te in   va  g a n g lio z id )  g lik o z illa n ish  

re a k s iy a s in in g   b u z ilish i  bu  m o d d alarn in g   to 'p la n is h i  yoki 

glikokonyugatlar uglevod zanjiri sintezining «qisqarishi»ga olib keladi. 

Bundan tashqari ba’zi viruslar va nishon -  uglevod qism hujayralaming 

o‘zaro bog‘liqligida asosiy rolni o'ynaydi. Xususan, odamda orttirilgan 

immuntanqislik virusi gp 120 glikoproteini (ko‘p foiz uglevod saqlaydi) 

CD4  T-lim fotsit  glikoproteiniga  yuqori  bog'liqlikga  ega.  Bunday 

bog'lanish,  tanib  olishda  yuqori  spetsifik  bo'lib,  muhim  patogenetik 

vazifani glikozillangan fragmentlar bajaradi. Yana m a’lumki, revmatoid 

a r tr itla r d a   k o ‘p in c h a   ano m al  qarshi  ta n a c h a la r  (anom al 

im munoglobulinlar  -   ular  glikoproteinlar)  sintezlanadi,  ular  qisqa 

uglevod zanjiriga ega bo'lib, organizmning o ‘ziga qarshi immun tizimini 

stim u lla n ish in i  c h a q ira d i.  Bu  m isollardan  k o ‘rin ib   tu rib d ik i, 

g lik o b io lo g iy ad an   tashqari  hozirgi  vaqtda,  g lik o 'p ato lo g iy a  va 

glikoterapiyani tan olish vaqti keldi.

G likoproteinlardan  tashqari,  shuningdek,  proteoglikanlar  ham 

tafo v u t  e tila d i,  u lar  o qsil  va  g lik o zam in o g lik an lard an   (avval 

m uko‘polisaxaridlar  deb  nomlangan)  tarkib  topgan;  ular  murakkab


uglevod  zanjirlaridan  tuzilgan:  aminouglevodlar,  uron  kislota,  sulfat 

kislota va alohida monosaxaridlar. Tipik glikozaminoglikanlar bo‘lib, 

gialuron kislota, xondroitinsulfat kislota va geparin hisoblanadi.

Glikoproteinlarga  ko'pchilik  oqsil  gormonlar,  membranadagi 

murakkab oqsillar, barcha qarshi tanachalar (immunoglobulinlar), qon 

plazmasi,  sut  oqsillari,  ovalbumin,  interferonlar,  komplement,  qon 

guruhi  omillari,  retseptor  oqsillari  va  boshqalar  kiradi.  Keltirilgan 

glikoproteinlar  ro‘yxatidan  k o‘rinib  turibdiki,  ular  turli  spetsifik 

funksiyalami bajaradilar: hujayra adgeziyasi, molekula va hujayralami 

tanishni, saraton hujayralaming antigen faolligini ta’minlaydi, himoya 

va gormonal, shuningdek, antivirus ta’sir ko'rsatadi.

Glikoproteinlar  kimyoviy  tarkibi  aniqlangan,  ba’zi  birlarining 

strukturasi  o ‘rganilgan.  Polipeptidga  geterooligosaxarid  zanjirlar 

ulangan,  ularda  2  dan  10  tagacha,  ba’zida  15  ta  monomer  geksoza 

qoldiqlari (galaktoza va mannoza, ba’zida glyukoza), pentoza (ksiloza, 

arabinoza) va oxirgi uglevod ko'pincha N-atsetilgalaktozamin, L-fukoza 

yoki  sial  kislota  saqlanadi;  proteoglikanlardan  farqli  ravishda 

glikoproteinlar uron va sulfat kislotani saqlaydi.

V

V



H -i-N H -C O

|

H -C -O H



1

1



 

H O -C -H  

CH3

H O -C -H



H O -C -H

1

H O -C -H



H -C -O H

1

H -C -O H



1

CH2-OH


CH3

N-atsetilgalaktozamin

L-fuKoza

H3c


COOH 

I

c = o

I

Ç

h



2

H -C -O H

¿ - H N - i - H

II 


o   H O -C -H

H -C -O H

I

H -C -O H



I

CHz-OH


Sial  kislota 

(N-atsetilneyramin 

kislota)

Uglevod  qismi  va  oqsillar  o ‘rtasidagi  b ogiar  turi  faqat  ba’zi 

glikoproteinlarda  aniqlangan,  ulam ing  am inokislota  tarkibi  va 

strukturasi ma’lumdir (immunoglobulinlar, gormonlar); ular O-glikozid 

bogiar  (serin,  treonin  va  oqsilizin  OH-guruhlari  bilan),  N-glikozid 

bogiar (asparagin  amid guruhi,  ba’zi  hollarda glutamin yoki  lizin  va 

arginin w-NH,-guruhlari bilan) va glutamin, asparagin kislotalar erkin 

COOH- guruhlari bilan efir glikozid boglam i o ‘z ichiga oladi.


Endoplazmatik  to‘r ribosomalarida glikoproteinlar sintezi  amalga 

oshadi,  s o ‘ngra  uglevod  zanjirlari  qo'shilib  (posttranslyatsion 

glikozillanish),  oqsil  hujayra  membranalariga  transport  qilinadi  va 

membrana oqsillari tarkibiga kiritiladi yoki sekretsiyalanadi.

U glevod  qismi  oqsil  molekulasidagi  asparagin  bilan  kovalent 

bog'lanadi. Lekin oligosaxarid qism aw al lipid tashuvchi -dolixolfosfat 

(15  dan 20 gacha izopren qoldiqlari saqlovchi lipid) bilan birikadi va 

endoplazm atik  to ‘rdagi  polipeptid  zanjirga  o ‘tkaziladi,  bunda 

o'tkazuvchi ajralib chiqadi:

OH 


CH3 

CH3






I

0 = P  - CH, - CH, -  CH - [ CH, -  CH = C - CH2 ]„ - CH, -  CH = C - CH,





■ 

‘  I

OH 


CH3 

Dolixolfôsfat (n=15-30)

S in tezlang an  glikoproteinlar  Golji  apparatiga  o 'tk a z ilib , 

glikozillanadi va maqsadga muvofiq saralanadi.

G likoproteinlar  molekulasidagi  bir  necha  geterooligosaxarid 

qoldiqlaridan binning strukturasi, xususan immunoglobulinlar quyidagi 

sxema ko'rinishida ifodalanishi mumkin: glyu -  glyukoza, NatsGlyuA

- N-atsetilglyukozamin; Gal -  galaktoza; Man -  mannoza; NAts Neyr

-  N-atsetilneyramin kislota):

NAtsNeyr -  Gal -Nats GlyuA- Man x  

sGlyuA

Man -  Man-Nats GlyuA-Nats GlyuA- Asn -oqsil



Gal -Nats GlyuA- Man x

Bugungi  kunda  sintezi,  tuzilishi  va  xususiyatlari  ma’lum  boigan 

glikoproteinlami ko‘rib chiqamiz.

I n t e r f e r o n l a r .  

Interfero nlar  k o ‘pchilik  turdagi  viruslar 

ko‘payishining ingibitorlaridir. Kashf qilingan bir necha tur interferonlar 

(a ,  P,  y) mavjud.  Ulaming  ba’zilari  gen  injeneriyasi usulida olingan. 

Ular  murakkab  boimagan  oqsillar  boiib,  turli  hayvon  va  odamda 

m olekulyar  og'irligi 

25000 


dan 

38000-40000 

gacha  bo‘ladi.  Ular 

hujayrada virus nuklein kislotasining kiritilishiga javoban hosil bo‘lib, 

virus agressiyasini (infeksiya) chegaralaydi. Turga xos a-interferonlar 

guruhi  makrofaglarda sintezlanadi, y-interferonlar esa T-hujayralarda



hosil boiib, interleykin-2 bilan stimullanadi. y-interferon o‘z navbatida 

makrofag, T-hujayra va tabiiy killer -  hujayralaming sitotoksik faolligini 

oshiradilar.  Interferonlar antiproliferativ faollikga ega va ular nafaqat 

virus infeksiyasi uchun, balki saratonga chalinganda ham asosiy himoya 

oqsili hisoblanadilar.

Lekin  hozirgi  vaqtgacha  interferonlar  viruslarining  ko'payishini 

tormozlaydigan molekulyar mexanizmlar aniqlanilmaganligini ko'rsatib 

o'tish kerak. Interferonlaming barcha oqsillar (ham xo'jayin, ham virus) 

sintezini  translyatsiya  bosqichida  ingibirlashi  m a’lum.  Ehtim ol 

interferonlar  maxsus  ingibitor-oqsil  sintezini  ingibirlaydi,  u  so ‘ngra 

ribosomalar bilan  bogianib,  translyatsiya jarayonini  to'xtatadi,  yoki 

interferon faol eukariotik oqsil initsiatsiya omillaridan birini fosforillash 

y o ii bilan faol bo‘lmagan omilga aylantiradi.

Immunoglobulinlar.  Immunoglobulinlar, yoki  qarshi tanachalar, 

glikoproteinlar  sinfiga  kirib  himoya  vazifasini  bajaradi,  organizmga 

tushayotgan  yot  moddalar  -   turli  kimyoviy  tabiatga  ega  b o ig a n  

antigenlami zararsizlantiradi. Immunoglobulinlar lfahfotsitlardan hosil 

b o ig an   plazmatik  hujayralarda  sintezlanadi.  Immunitet  haqidagi 

taiim ot mustaqil immunologiya fani sifatida shakllandi, antitelolar va 

xususan  Hamunoglobulinlar  strukturasi  va  funkstyasini  o'rganadi. 

fantnunoglobulinlarning  5  sinfi:  IgG,  IgM,  IgA,  IgD  va  IgE  tafovut 

etiladi (9-jadval). IgGning strukturasi va funksiyasi to iiq  o'rganilgan.



9-Jadval

Odam tmmunoglobulinlarining xususiyatlari

Xususiyati

IgG


IgM

IgA


IgD

IgE


Sedimentatsiya 

kopflfitsiyenti, S

6,5-7

19

7



8

8,2


Molekulyar

og'irligi

150000

950000


180000

175000


260000

Uglcvpd tarkibi, %

2-3

10-12


8-10

12,7


10-12

Qondagi


konsentratsiyasi,

mg%


1300

140


210

3

0,1



Yarim yashash davri, 

kunlar


8-21

5,1


5,8

2,8


2-3

Turli  sinf immunoglobulinlar  nafaqat  molekulyar  og'irligi,  balki 

q o n d a g i  konsentratsiyasi  b ilan   ham  farqlanadilar;  biologik 

xususiyatlarida ham farqlanishi mavjudligi haqida ma’lumotlar bor.

IgGning strakturasi batafsil  o'rganilgan. U Y-shakliga va tetramer 

qurilishga ega; ikkita bir xil yengil L -  zanjir (ingl.-light) va 2 ta bir xil 

og ‘ir  H-zanjirlardan  (ingl -   heavy)  tuzilgan  boiib,  bu  zanjirlaming 

m olekulyar  og'irligi  23000-24000  va  50000-70000  ga  tengdir. 

M a’lumki,  bu  zanjirlaming  har  biri  2  turdagi  domenlardan  iborat: 

o'zgaruvchan  (V)  qism  108  aminogkislota  qoldig‘idan  iborat  va 

konstant  (C)  qism,  110  va  350  aminokislota  qoldiqlarini  L-  va  H- 

zanjirlarda saqlaydi (12-rasm).

12-rasm. 

Odam IgG strukturasi. Engil (L) va (H) zanjrlar, disulfid boiar va 

variabel (V), konstant (C) qismlar ko'rsatilgan.

Muhim biologik funksiyalami bajaruvchi boshqa glikoproteinlardan 

qondagi  oqsillami  (albumindan  tashqari):  transferrin,  seruloplazmin, 

gonadotrop va follikulostimullovchi gormonlar, ba’zi fermentlar, tog‘ay 

va  suyak  to‘qimasidagi  va  tuxum  oqsilini  (ovomukoid)  ko'rsatish 

mumkin.  Uglevod  qismi  informativ  funksiyadan  tashqari  molekula 

stabilligini  turli  kimyoviy,  fizik  ta’sirlarga  nisbatan  oshiradi,  ularni 

proteinazalar  ta’siridan  himoya  qiladi,  natijada  glikoproteinlaming 

biologik  rolini  belgilaydi.  Hujayra  membranasining  tarkibiy  qismi 

bo ‘lib,  glikoproteinlar  bundan  tashqari  immunologik  reaksiyalar,  ion 

alm ash in ish ,  hujayralararo  adgeziya  va  boshqa  jarayonlarda 

qatnashadilar.


M etalloproteinlar

Metalloproteinlarga oqsildan tashqari qandaydir, bir yoki bir nechta 

me tall  ionlari  saqlovchi  biopolimerlar kiradi.  Bunday oqsillarga  gem 

bo‘lmagan  temir  saqlovchi  oqsillar,  shuningdek,  murakkab  oqsil- 

fermentlar  tarkibida  metall  atomlari  bilan  koordinatsion  bog‘langan 

oqsillar kiradi.

Birinchi  guruh  oqsillaming  tipik  vakili bo‘lib,  ferritin,  transferrin 

va gemosiderin hisoblanadi.

Ferritin -yuqori molekulali suvda eruvchi oqsil bo‘lib, molekulyar 

og‘irligi 400000, unda temir 17 dan 23% gacha boladi (o'rtacha 20%). 

U asosan, qora taloq, jigar, miya ko‘migida bo‘lib, organizmda temir 

deposi  vazifasini  bajaradi.  Ferritinda  oqsil  oksidlangan  h olatda 

noorganik temir saqlovchi birikma tarkibida (FeOOH)8(F e O O P 0 3H,) 

bo‘ladi. Ba’zida fosfat saqlovchi noorganik polimer zanjirlar oqsil qismi 

peptid  zanjirlari  o'rtasida joylashadi  (apoferritin  deb  atalgan),  temir 

atomlari  esa  peptid  guruhlaridagi  azot  atomlari  bilan  koordinatsion 

bog‘lanadi.

Transferrin  -   suvda  eruvchi  temirprotein  (mol.og'irligi  90000), 

glikoprotein,  qon  zardobidagi  ß-globulinlar  tarkibida  aniqlanadi. 

Undagi temiming miqdori 0,13%ni tashkil etadi. Temir atomi oqsil bilan 

tirozin  gidroksil  guruhlari  ishtirokida  koordinatsion  bog'yordamida 

bog'lanadi.  Transferrin molekulasi  2  atom temir saqlaydi;  transferrin 

organizmda temiming fiziologik tashuvchisi hisoblanadi.

Gemosiderin -  ferritin va transferrindan farqli suvda erimaydigan 

oqsil  kompleksi  hisoblanib,  25%  nukleotid  va  uglevodlardan  tarkib 

topgan. U asosan jigar va qora taloq retikuloendoteliotsitlarida saqlanadi. 

Gemosiderinning biologik ahamiyati yetarli darajada o'rganilmagan.

Ikkinchi  guruh  metairoproteinlarga  bir  qator  fermentlar  kiradi: 

metallofermentlar  -   oqsil  qismi  metall  ionlari  bilan  bog‘langan 

fermentlar (tozalanganda metall ferment bilan bog‘langan holda qoladi); 

metall  ionlari  bilan  faollanuvchi  fermentlar,  ular  metall  ionlari  bilan 

bo‘shroq bog‘langan, lekin o'zining faolligi -  reaksion muhitga m a Turn 

metall qo'shilganda namoyon qiluvchi fermentlar kiradi. Kataliz davrida 

metallning ta’sir mexanizmi o ‘xshaydi; metall  ionlari uch tomonlama 

kompleks  hosil  qilishda  qatnashadi:  ferment  faol  markazi  -  m etall  -  

substrat  (E-M-S),  yoki  M-E-  S,  yoki  E-  S-M.  Ko‘p  fermentlar  aktiv 

markazida  metallni  bog'lashda  gistidin  imidazol  guruhi  qatnashishi 

isbotlangan.



III BOB

NUKLEIN  KISLOTALAR  KIMYOSI

Oqsillar  biosintezi  jarayonini,  organizmlaraing  irsiy  va  genetik 

o ‘zgaruvchanligi  mexanizmlarini,  irsiy kasalliklaming  kelib  chiqishi 

va  avj  olish  mexanizmlarini  tushunish  uchun  nuklein  kislotalaming 

tuzilishi  to‘g‘risidagi  bilimlar  zarur.  Nuklein  kislotalami  kimyoviy 

tarkibini  o‘rganish  bo'yicha  oxirgi  olti  o ‘n yillikda  erishilgan  ulkan 

yutuqlarga  qaramasdan  nuklein  kislotalami  tuzilishi  va biologik  roli 

o'rtasidagi bogiiqliklami aniqlash uchun ko‘p muammolar hal etilishi 

lozim. Nuklein kislotalaming tahlili yoiida ilmiy izlanishlar olib borish, 

shubhasiz,  biologiya, tibbiyot va tirik organizmlar fanida kashfiyotlar 

q ilish g a  im koniyat  berad i.  Nuklein  kislotalar  tuzilishida 

komplementarlik  prinsipining  ochilishi  nafaqat  bu  biopolimerlar 

tuzilishining sirlarini ochishga, balki biologik makromolekulalar sintez 

mexanizmi va hosil boiishini ochishga imkon berdi.

Nuklein kislotalar yuqori molekulali birikmalardir. Nuklein kislotalar 

boshqa polimerlarga xos boim agan qator muhim biologik funksiyalami 

bajaradilar, ulaming asosiylari quyidagilar: irsiy axborotning saqlanishi 

va  o ‘tkazilishini  ta ’m inlash,  hujayra- barcha  oqsillari  sintezini 

programmalash  orqali  axborotni  o'tkazish  mexanizmida  bevosita 

ishtirok etadi. Nuklein kislotalami Struktur tarkibiy qismlari kofaktor, 

allosterik  effektor  vazifasini  bajarib,  kofermentlar  tarkibida,  modda 

almashinuvida,  energiyani  hosil  boiishi,  o‘tkazilishida,  saqlanishida 

bev o sita  ishtirok  etadi.  Ikki  xil  nuklein  kislota  -   DNK 

(dezoksiribonuklein)  va  RNK  (ribonuklein)  tafovut  qilinadi.  Odam 

hujayralaridagi DNK molekulalarining uzunligi bir necha santimetrdir. 

H ar  bir  xromosoma  DNKsi  nihoyat  darajada  katta  b o ig an   bir 

molekuladan  yoki  kamgina  sondagi  shunday  molekulalardan  iborat 

bo iish i  mumkin.  Odamning  23  juft  xromosomalaridagi  DNKning 

umumiy uzunligi taxminan  1,5 mga teng. RNK molekulalari kaltaroqdir: 

ulaming uzunligi odatda O.Olmmdan ortmaydi.



DNK  asosan  hujayra  yadrosida,  xrom atin  tarkibida  bo'lad i. 

Mitoxondriyalarda DNK oz miqdorda bo'ladi. RNK hujayraning hamma 

qismlarida bo'ladi va u hujayra umumiy massasini 5-10% ini tashkil 

etadi.


Nuklein kislotaiar nukleotidlaming polimerlaridir. Nukleotidlar uch 

tarkibiy  qismdan  -   pirimidin  yoki  purin  asosi,  pentoza  va  fosfat 

kislotadan tuzilgan. Purin va pirimidin tuzilishining asosida 2 ta aromatik 

geterotsiklik birikmalar -  purin va pirimidin yotadi.

Purin  molekulasi  ikkita  kondensirlangan  halqa  -   pirimidin  va 

imidazoldan tarkib topgan.

Asosiy  pirimidin  asoslaridan  tashqari  nuklein kislotaiar taikibida 

minor  pirimidin  asoslar:  metil-  va  oksimetilsitozin,  digidrouronil, 

psevdouridin, 1-metiluronil va boshqalar uchraydi. TRNK tnolekulasida 

10%  gacha  minor  asoslar  uchraydi,  ular  fiziologik  ahamiyatga  ega 

boiib,  RNK  molekulasini  -  gidrolitik  fermentlar ta’siridan  himoya 

qiladi.  Minor pirimidin asoslar 

Struktur formulasi nukleozid shaklida 

keltirilgan:

Nik

o

Purin



Yüklə 13,42 Mb.

Dostları ilə paylaş:
1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   42




Verilənlər bazası müəlliflik hüququ ilə müdafiə olunur ©azkurs.org 2024
rəhbərliyinə müraciət

gir | qeydiyyatdan keç
    Ana səhifə


yükləyin