S
S
I
I
S
S
H - F e n
1
1
A la -O H
B-zanjri (30)
Insulin A-polipeptid zanjiri 21 am inokislota, B -zanjiri esa 30
aminokislota qoldig'idan tuzilgan. Bu ikki polipeptid zanjir o'zaro ikkita
disulfid bog‘i bilan bogiangan boTadi.
S-jadval
Turli insulininlar A-polipeptid zanjiridagi am inokislota
qoldiqlarining farqi
Turlar
Aminokislota qoldig‘ining nom erlari
8
9
10
Odam
Tre
Ser
lie
Buqa
Ala
Ser
Val
Cho‘chqa
Tre
Ser
lie
Ot
Tre
Gli
lie
Q°‘y
Ala
Gli
Val
Kit
Tre
Ser
lie
Odam, cho'chqa va kit insulini bir-biridan farq qilm asa ham, lekin
odam insulini kit va cho‘chqa insulini o'zaro B-polipeptid zanjirini C-
oxirgi aminokislotasi bilan farqlanadi. Bunda alanin o miga treonin
almashgan b o iad i (5-6-jadvallar).
6-jadval
Odam v a har xil hayvon insulinining B-poIipeptid zanjiri C-oxiridagi
aminokislotalar qoldig‘i
Turlar
Aminokislotaning C-oxiri
Odam
Tre
Q uyon
Ser
C h o 'ch q a
Ala
Q °‘y
Ala
Ot
Ala
O q s illa rn in g birlam chi stru k tu ra sid a g i farqi elek tro fo rez ,
xrom atografiya usuli yordamida aniqlanadi. Oqsillarning fermentlar
(tripsin, ximotripsin) yordamida qisman gidroliz qilingandan so‘ng
gidrolizatdagi peptidlar aw alo, elektroforez usuli yordamida guruhlarga
ajratiladi. S o'ngra bu peptid guruhlari xromatografiya usuli bilan
individual peptidlarga ajratiladi. Elektroforez, xromatografiya kvadrat
formali filtr qog‘ozida o‘tkaziladi. Shunday qilib, «peptid kartasi»
olinadi. Filtr qog‘ozini organik erituvchidan quritiladi va ningidrinning
atsetondagi eritmasi bilan bo‘yaladi va peptidlaming binafsha rangli
dog‘lari hosil bo‘ladi. Shunday qilib, «peptid kartalari» hosil boiadi.
Turli oqsil gidrolizatlaridan olingan, «peptid kartalarini» solishtirib,
ularning birlamchi strukturasidagi farqi aniqlanadi.
Turli oqsillar har xil spetsifikligiga qarab organizmda turlicha
im m unologik reaksiyalarda ishtirok etadi.
O qsillarn ing biologik xossasining konformatsiyasiga (ikkilamchi
va uchlamchi strukturaga) bogiiq ligi
O qsillarn in g biologik xossasi (fermentlar, gormonlar, qarshi
ta n a c h a la r , a n tig en lar va b o sh q a la r) ular m o lek u lasin in g
konformatsiyasiga bog iiq bo‘ladi.
Biologik faol oqsil molekulasi normal sharoitda oddiy haroratda,
neytral pH da m a’lum informatsiyaga ega bo‘ladi. Oqsilning faol
konformatsiyasi uni ajratib olishda polipeptid zanjiming uzilmasligiga,
denaturatsiyaga uchramasligiga b o g iiq boiadi.
Faol o qsil konform atsiyasining o ‘zgarishi qisman yoki t o i iq
biologik xossasini yo‘qotishiga olib keladi. Bunda vodorod, disulfid,
ion va boshqa b o g iar uziladi.
Oqsil molekulasining funksiya bajarishiga bog‘liq bo‘lgan
konformatsion o ‘zgarish
Oqsil molekulasi har xil qismlarining fazoda bir-biriga nisbatan
joylashuvi konformatsion struktura deb nomlanadi. M olekulaning bir
qismiga t a 'sir etilsa shu m o leku la n in g boshqa q ism larid a ham
o ‘zgarishlar kuzatiladi va bu o ‘zgarishlar konformatsion o ‘zgarishlar
deb nomlanadi.
Oqsillar funksiyasini bajargan vaqtida ularning m o lek u lasid a
konformatsion o'zgarish kuzatiladi. Masalan: gemoglobin m olekulasi
kislorod bilan birikkanda uning birinchi subbirligining konformatsiyasi
o 'zg arad i bu esa o ‘z navbatida gem oglobin m olekulasi q o lg a n
subbirliklarida konformatsion o ‘zgarishga olib keladi. Natijada qolgan
subbirliklaming kislorodga bo‘lgan moyilligi ortadi.
Ferm entlar katalitik funksiya bajarish vaqtida m o lekulasining
konformatsiyasi o'zgaradi. Bunda molekulada «cho'ntak» hosil b o ia d i.
Natijada fermentning faol m arkaziga substrat birikadi va ferm ent-
substrat kompleksi hosil b o ia d i. Bu cho'ntakka S (substrat) kirib
joylashganda katalitik reaksiya tezlashadi. Muzlatilganda o qsil va
ferment konformatsiyasi o‘zgarmaydi. Bunda oqsil funksiyasi vaqtincha
to ‘x tay d i. A gar oqsil a s ta -s e k in e ritils a , o q sil m o le k u la s i
konformatsiyasining o ‘zgarishi hisobiga biologik funksiyasi qayta
tiklanadi.
Oqsillarning strukturasi va ko‘p molekulali
Oqsillar strukturasining o ‘zaro yig‘ilishi
Teri, soch, timoq, mo’yna va shoxlar tarkibiga
Struktur
oqsillar kiradi,
ular tayanch to’qimalarni hosil bo’lishida ishtirok etadi. Jum ladan,
biriktiruvchi to ’qima, tog’ay va suyak oqsillari globulyar o q silg a
qaraganda oddiy strukturada b o ’ladi. Keratin oqsili polipeptid zanjiri
a-sp iral shaklida, arqonga o ’xshash b o ’ladi yoki uch tolali kabelga
o ’xshashdir, har qaysi tola a-spiraldan tashkil topgan b oiad i. B oshqa
strukturali oqsil ß-keratin qisman fibrillyar shaklda b o iib , polipeptid
zanjirining konformatsiyasi ß-strukturaga ega boiadi va qavatma-qavat
holda joylashadi. Biriktiruvchi to ’qima oqsillari kollagen va elastin
asosiy struktura oqsillari hisoblanadi. Kollagen oqsilini polipeptid zanjiri
uch tarmoqli spiral strukturaga ega. Fibrillyar oqsillar uch xil struktura
darajasiga ega boiadi.
1. Birlamchi struktura.
2. lkkilamchi struktura: polipeptidlar qisman a -sp ira l va ß -
konformatsiyaga ega bo’lishi.
3. Fibrillyar oqsillaming uch qirrali konformatsiyasi oqsillarning
spetsifik biologik funksiyasini bajarishiga moyildir.
Oqsillarga har xil kimyoviy va fizik omillar ta’sir qilinganda (organik
erituvchilar, siydikchil, detergentlar, pH muhitni o'zgartirish, yuqori
konsentratsiyali neytral tuzlar eritmasi, merkaptoetilen va boshqalar)
molekula tarkibidagi subbirliklami dissotsiatsiyalaydi. Ko'pchilik
oqsillar uchun bu jarayon qaytar b o iib dissotsiatsiyalovchi modda
chiqarib yuborilganda, oqsil molekulasi subbirliklari o ‘zaro birikib
avvalgi holatiga qaytadi va qayta biologik faollikka ega boiadi. Bu
h o d isan i oqsil m o le k u la sin in g o ‘z -o ‘zidan y ig ‘ilib tiklanishi
(samosborka) deyiladi.
Tashqi muhit ta’sirisiz o ‘z-o ‘zidan yig‘ilishiga tamaki mozayika
virusi oqsilini misol qilib k o ‘rsatish mumkin. U bir molekula RNK va
2130 oqsil subbirligidan tashkil topgan. Bu subbirliklar RNK zanjiri
atrofida aylanib o‘ralgan b o ia d i. Detergentlar ta’sirida RNK va oqsil
subbirliklari ajralib ketadi. Agar detergent olib tashlansa ajralgan RNK
va oqsil subbirligi birikib yana oqsilning to'rtlamchi strukturasi to iiq
tiklanadi va hamma fizik xossalari, biologik funksiyalari o‘z holatiga
qaytadi.
Turli a’zo oqsillarining funksiyasiga qarab har hil boiishi,
ontogenez va kasalliklarda a ’zolar oqsil tarkibining o‘zgarishi
Har bir a’zoning oqsil tarkibi uning bajaradigan funksiyasiga bogiiq.
Masalan: muskullar qisqarishda ishtirok etadigan oqsillami o‘zida tutadi.
Jigar oqsillari esa uning funksiyasini bajarishiga moslashgan. Jigar
tarkibida oqsil, aminokislota, yog‘, uglevod almashinuvida va turli
zaharli moddalami zararsizlantirishda maxsus fermentlar ishtirok etadi.
Struktur oqsillar tayanch funksiyasini bajaradi.
Katta yoshli sogiom odam organizmining oqsil tarkibi bir qadar
doimiy, o'zgarmasdir, lekin fiziologik faollik, ovqatning tarkibi va
ovqatlanish tartibi, siklik o'zgarishlar (bioritmlar)ga qarab ayrim oqsillar
m iqdori o ‘zgarib tiirishi mumkin. Organizmning rivojlanib borish
ja ra y o n id a , ayniq sa, eng ilk bosqichlarida (z ig o ta d a n tortib
ixtisoslashgan funksiyalarga ega boigan tabaqalashgan a'zolaryuzaga
kelguncha) oqsil tarkibi a n c h a g in a o ‘zgaradi. Ix tiso sla sh g a n
hujayralarning tuzilishi bilan funksiyalaridagi tafovutlar aso sid a
ulaming kimyoviy tarkibi, hammadan avval oqsillar tarkibidagi farqlar
yotadi. Masalan: eritrotsitlarda qonning kislorod tashib b erish in i
ta’minlaydigan gemoglobin mavjud, muskul hujayralarida qisqaradigan
aktin va miozin oqsillari boiadi, k o ‘z to ‘r pardasining hujayralariga
fotonlami ushlab qolishga layoqatli b o ig a n rodopsin oqsili bor va
hokazo. K o ‘pgina oqsillar barcha yoki deyarli barcha h u jay ralar
tarkibida bo‘ladiyu, lekin har xil miqdoriarda boMishi mumkin.
Kasalliklar vaqtida to'qim alam ing oqsil tarkibi o ‘zgarib qoladi.
Kasalliklaming ana shu ko‘rinishlari proteinopatiyalar deb ataladi.
Proteinopatiyalaming ikkita turi tafovut qilinadi - irsiy va orttirilgan
proteinopatiyalar.
Irsiy proteinopatiyalar organizm genetik apparatidagi birlam chi
shikastlar naíijasidir. Bunda qanday b oim asin biror oqsil
iimuman
hosil
boim ay qoladi yoki tuzilishi boshqacha, «noto‘g ‘ri» oqsil sintezlanadi.
0 ‘roqsimon hujayrali anemiya kasalligi (gemoglobinopatiyalaming bir
turi) bunga misol b o ia oladi, bu kasallikda gemoglobin A o ‘m ig a
kislorod tashish funksiyasini uncha yaxshi ado eta olmaydigan HbS
Ihosil b o iad i. Ko'pgina hollarda hattoki, bitta oqsil sintezining izdan
diiqishi organizm uchun halokatli b o ia d i yoki og‘ir kasallikka o lib
keladi. Masalan, HbS jihatidan gom ozigot b o iib tug'ilgan bolalar y©sh
go'daklik chogidakamqonlikdan o i ib ketadi. Organizmning individual
taraqqiyotida (ontogenez) oqsil tarkibi o ‘zgarib boradi. Embriogenez
davrida jigardagi ko‘pchilik fermentlar butunlay boim aydi va bola
tugilganidan keyin jigarda hamma fermentlar sintezlana boshlaydi.
Yangidan hosil boiuvchi fermentlar ona sutini birinchi marotaba qabul
qilishiga b o g iiq boiadi. Ilgari boim ag an fermentlaming hosil b o iis h i
ona sutidan oddiy ovqat iste’mol qilish davriga to‘g ‘ri keladi. Ontogenez
davrida fermentlaming izoferment spektri o'zgaradi. Masalan: jig a r
embrionidagi beshta fosfofruktokinaza izofermentlaridan ik kitasi
uchraydi (katta odamlarda esa beshta izoferment boiadi). Shunday qilib,
individual taraqqiyot (ontogenez) uchun ferment shakllarini o ‘zgarishi
xosdir. Oqsillaming tarkibi turli kasalliklarda o'zgaradi. Bunga qon
plazma oqsillarining o ‘zgarishini m isol qilib ko'rsatish m um kin.
Shuning uchun klinik biokimyoda qon zardobi oqsillarini tekshirish
k atta d ia g n o stik aham iyatga e g a . T urm ushda o rttir ilg a n
proteinopatiyalar, añidan, har qanday kasallik bilan birga davom etib
boradi, ammo klinika amaliyotida yetarlicha ifodalangan hollargina
ahamiyatga ega boladi xolos. Turmushda orttirilgan proteinopatiyalarda
oqsillarning birlamchi strukturasi o ‘zgarmaydi, oqsilning miqdori yoki
to 'q im alard a taqsim lanishi o'zgaradi, yo b o ‘lm asa, hujayradagi
sharoitlar o'zgarib qolganligi munosabati bilan oqsil hosil bo‘lmay
qo'yadi. Natijada og‘ir shakldagi anemiya boshlanadi.
Organizm to'qimalari va suyuqliklardagi u yoki bu oqsil miqdorini
aniqlash aksari kasalliklar diagnostikasining qulay, k o ‘pincha esa,
ayniqsa, irsiy proteinopatiyalari vaqtida hammadan aniq usuli bo‘lib
xizmat qiladi. Masalan, eritrotsitlarda HbS borligi kasalning qanday
bo'lm asin boshqa biror formadagi anemiyaga emas, balki o ‘roqsimon
hujayrali anemiyaga uchraganligini ko‘rsatadi.
Biologik faol peptidlar ta ’siriga ko‘ra quyidagi to ‘rt guruhga
b o ‘linadi:
1. Gorm onal fa o llik k a ega bo ‘lgan peptidlar (vazopressin,
o k s ito ts in ,
a d re n o k o rtik o tro p ,
glyu kagon,
k altsito n in ,
melaninstimullovchi gormon, rilizing omili va boshqalar).
2. Ovqat hazm qilishda ishtirok etuvchi peptidlar (gastrin, sekretin
va boshqalar).
3. Vazoaktiv peptidlar.
4. Neyropeptidlar.
Angiotenzin, bradikinin va kallidinlar vazoaktiv peptidlarga kirib,
qon tomir tonusiga ta’sir etadi.. Angiotenzin angiotenzinogendan renin
ta ’sirida hosil bo'ladi. Angiotenzinogen faol bo‘lmagan oqsil bo‘lib,
b ir qancha proteolitik ferm entlam i (tripsin va renin) ta’sirida quyidagi
sxema bo'yicha hosil boradi:
Angiotenzinogen (faol bo'lmagan)
Asp - Arg - Val - Tir - lie - GIs - Pro - Fen - Gis - Ley - Val - Tir - Ser - pollpeptld
1
Renin -----------------------
r
Tripsin ___________________________
Angiotenzin I (faol bo'lmagan)
A
s d
- Arg - Val - T ir - lie - Gis - Pro - Fen - Gis - Ley
|
Karboksi-
4
X
katepsin
Angiotenzin II (faol)
Asp - Arg - Val - T ir - lie - Gis - Pro - Fen
B iologik faol peptidlar
Bradikinin - polipeptid b o iib quyidagi tuzilishga ega:
H-Arg-Pro-Pro-Gli-Fen-Ser-Pro-Fen-Arg-OH
Kallidin - dekapeptid boiib, faol b o im a g a n plazmin oqsilidan
kininogen hosil b o iad i va bradikinindan oxirgi aminokislota q o ld ig i
bilan farq qiladi:
H-Liz-Arg-Pro-Pro-GIi-Fen-Ser-Pro-Fen-Arg-OH
H amma hayvon to'qim asida va q ism an o ‘sim liklarda k ic h ik
molekulali tripeptid glutation ko‘p miqdorda tarqalgan boiadi. Glutation
(y-glutamil-tsistein-glitsin) qaytarilgan va oksidlangan shakllarda
boiadi. U lam i qisqartirilgan holda quyidagicha GSH, G - S - S - G
yoziladi. Ba’zi peptidlar xotira, qo‘rqish, uyqu va boshqa hodisalaming
biokimyoviy mexanizmida ishtirok etadi. Hozirgi vaqtda 150 dan ortiq
neyrpeptidlar m aium b o iib ular asosan bosh miyada uchraydi. Ulaming
ikkita vakili enkefalinlar va endorfinlar deyiladi. Bular m etionin-
enkefalin va leytsin-enkefalinga boiin ad i.
Bu peptidlar asosan C-oxirgi am inokislota bilan farq qilib, o g 'riq
qoldiruvchi ta’siriga ega va ular dorivor m odda (preparatlar) sifatida
ishlatiladi. Enkefalinlar - pentapeptidlar b o iib , B-lipotrop aminlami
fragmenti hisoblanadi.
Shunday qilib, oqsillar organizmda ju d a k o ‘p xilma-xil vazifalami
bajaradi: organizmning qurilishi va unda sodir bo iadigan ham m a
biologik jarayonlar albatta oqsillar faoliyati bilan bogiiq.
Izofunksional oqsillar
Tirik hujayrada m aium bir funksiyani ado etib boradigan oqsil bir
necha shaklda b o iish i mumkin, izofunksional oqsillar yoki izooqsillar
deb shularga aytiladi. Masalan, odam eritrotsitlarida gemoglobinning
bir nechta shakli topilgan: katta yoshdagi odamda ustun turadigan
shakllari HbA (butun gemoglobinning 96% uning ulushiga to‘g ‘ri
k elad i), H bF v a H bA , dir (h ar q a y s is ig a taxm inan 2 % d an ).
Gemoglobinlaming hammasi har xil to ‘plam protomerlari: a, (3, g dan
tuzilgan tetramerlardir: HbA formulasi - 2 a 2(i, HbF - 2 a 2y, HbA, -
2 a 25. Barcha gemoglobinlaming umumiy b e lg isi- 2a protomerlariga
borligidir. Turli protomerlar birlamchi strukturasi jihatidan bir-biriga
o'xshash b o iad i, ikkilamchi va uchlamchi strukturalari jihatidan ham
protomerlar bir-biriga ancha o‘xshab ketadi. Gemoglobinlaming hamma
shakllari bir xildagi funksiyani ado etadi - kislorodni biriktirib olib,
to‘qimalaming hujayralariga yetkazib beradi, biroq gemoglobinning bu
shakllari funksional xossalari jihatidan bir-biridan m a’lum darajada farq
qiladi. Masalan, HbF kislorodga HbAdan ko‘ra ko‘proq yaqin bo‘ladi
va HbAdan kislorodni ajratib olishi mumkin:
HbA . 0 ,+ HbF -» HbA + HbF .O,
HbF odamning embrional rivojlanishi davri uchun xarakterlidir (fetal
gemoglobin); homiladorlikning so‘nggi haftalari va tug'ruqdan keyingi
dastlabki haftalarda u asta-sekin HbAga almashib boradi. Homila qoni
bilan ona qoni aralashm aydi; homila onasining qon tomirlaridan
platsentada homilaning qon tomirlariga kislorod diffuziyalanib o ‘tishi
hisobiga kislorod bilan ta ’minlab boradi. Fetal gem oglobinning
kislorodga ko'proq yaqin bo‘lishi ona bilan homila tomirlari orasida
kislorod konsentratsiyalarining farqi kam bo‘lganida diffuziya yuzaga
chiqaverishini mumkin qilib qo'yadi.Mioglobin gemoglobinlar bilan
kamroq darajada yaqin bo ‘ladi: tuzilishi va kislorodni biriktirib olish
xossasi jihatidan u gemoglobin protomerlariga juda o ‘xshash, lekin
qonda aylanib yuradigan va o ‘pkadan (yoki platsentadan) to‘qimalarga
kislorod yetkazib beradigan gemoglobindan farq qilib, mioglobin
muskullarda qo‘zg‘almay turadi va gemoglobindan mitoxondriylarga
kislorod yetkazib berishda, shuningdek, muskullarda kislorod rezervi
hosil qilishda oraliq vositachi bo lib xizmat qiladi.Izofunksional oqsillar,
umuman olganda, bir xildagi funksiyani ado etib boradigan oqsillar
oilasidir, lekin bu oila ba’zi a’zolarida alohida bir kichikroq xususiyatlari
bo‘lishi fiziologik jihatdan muhim ahamiyat kasb etishi mumkin. Bir
turdagi organizmlarda topiladigan oqsilning ko‘pdan-ko‘p molekulyar
shakllari izooqsillar deb ataladi; har xil biologik turlarga mansub
organizmlarning bularda bir funksiyalami bajarib boradigan oqsillari
(gomologik oqsillar) izooqsillar qatoriga kiritilmaydi. Masalan, odam
gemoglobini bilan quyon gemoglobini, garchi bir xilda funksiyani ado
etib boradigan b o lsad a, izooqsillar emas.
Oqsillarning ligandlar bilan o‘zaro ta’sifi
Har qanday oqsilning o ‘z funksiyasini ado etib borishi asosida uning
qanday bo‘lmasin boshqa modda - ligand bilan tanlab o'zaro ta’sir
qilishi yotadi. Past molekulali modda ham, makromolekula, jumladan,
boshqa oqsil ham ligand bo'lishi mumkin. Ligand oqsil molekulasi
yuzasidagi m a’lum bir joyga - biriktirish markazi (aktiv markaz)ga kelib
birikadi. 0 ‘zaro ta’siming spetsifikligi (tanib olish) aksari biriktirish
m arkazi strukturasining ligand strukturasiga, xuddi gemoglobin
p ro to m erla rid an o ‘z ic h a buny o d g a k e lg a n id a b o ig a n id e k ,
komplementär bo‘lib tushishi bilan ta’minlanadi. B a’zan selektivlik
asosan ligand qaysi atomga kelib birikadigan bo is a , shu mioglobin
yoki gemoglobindagi temir atomiga kelib birikishi bunga misol b o iib
xizmat qilishi mumkin. Biroq ana shunday hollarda ham selektivlik
molekulaning oqsilli qismiga ko‘p darajada b o g iiq b o iad i. Boshqa
oqsillardagi - sitoxrom lardagi xuddi shunday tem ir atomi (gem
tarkibida) tamomila boshqacha funksiyani bajaradi. U elektronlami
tashib beruvchi b o iib xizmat qiladi va bir xil moddalardan elektronlami
olib, ikkinchisiga o‘tkazib beradi (bunda temir dam ikki valentli, Ham
uch valentli b o iib qoladi).Oqsil bilan ligand o ‘rtasidagi b o g iar kovalent
b o g ia r yoki nokovalent b o g ia r b o iis h i ham m um kin.Biriktirish
markazi ba’zan oqsil molekulasi yuzasining kichikroq bir qismini
egallasa (gemoglobinda kislorodni biriktiruvchi markaz temir atomi
sohasining o'zidir, xolos), ba’zan yuzaning kattagina qismini egallab
oladi (masalan, gemoglobin protomerlarining kontakti, ya’ni taqalish
yuzalari).Oqsil molekulasida spetsifikligi bir xil yoki har xil boigan
bir, ikki va bundan k o ‘ra ko‘proq faol markazlar b o iis h i mumkin.
Masalan, gemoglobinning har bir protomerida uchta boshqa protomerlar
bilan birikish uchun uchta markaz va gemni biriktirib olish uchun bitta
markaz boiadi. Tetramer gemoglobin molekulasida kislorod biriktirib
oladigan to'rtta aktiv markaz (temir atomlari) bor.Aktiv markaz peptid
zanjirida aksari bir-biridan uzoqda turadigan aminokislota qoldiqlaridan
yuzaga keladi. Ikkilam chi va uchlam chi struktura hosil b o iish i
natijasida ular bir joyda to'planib turib qoladi. Shu munosabat bilan
oqsillar denaturatsiyalanganda aktiv m arkazlar yem irilib, biologik
aktivlik yo'qolib ketadi.
I I B O B
MURAKKAB OQSILLAR KIMYOSI
M urakkab oqsil ikkita komponent saqlaydi - oddiy oqsil va oqsil
boim agan modda. Oqsil boim agan modda prostetik guruh deb ataladi
(grekcha prostheto — biriktirilmagan). Odatda prostetik guruhlar oqsil
molekulasi bilan mustahkam bogianganlar. Biz quyida ba’zi murakkab
oqsillarning kimyoviy tabiati va biologik roli haqida m a’lumotlar
beramiz.
Xromoproteinlar
Xromoproteinlar (grekcha chroma - bo‘yoq) oddiy oqsil va u bilan
b o g ian g an bo‘yalgan oqsil komponentdan iborat. Gemoproteinlar
(prostetik guruh sifatida temir saqlaydi), magniyporfírinlar boim agan
va flavoproteinlar (izoalloksazin unumini saqlaydi) tafovut etiladi.
Xromoproteinlar qator noyob biologik funksiyalarga ega: ular hayot
faoliyatining fundamental jarayonlari, ya’ni fotosintez, hujayra va butun
organizm nafas olishi, kislorod va uglerod dioksid tashilishi, oksidlanish
- qaytarilish reaksiyalari, y o ru g iik nuri va rang qabul qilish va
boshqalar.
Shunday qilib, xromoproteinlar hayot faoliyati jarayonlarida muhim
rolni o ‘ynaydilar. Masalan, gemoglobinning nafas funksiyasini uglerod
oksidi kiritish (CO) yoki to‘qimalarda kislorod sarflanishini sinil kislota
yoki uning tuzlari (sianidlar)ni kiritib hujayra nafas sistem asi
fermentlarini ingibirlash organizmni shu zahoti oiim g a olib keladi.
Xromoproteinlar energiyani akkumulyatsiya qilishda bevosita va faol
ishtirokchi b o iib hisoblanadilar. Ular yashil o ‘simliklarda quyosh
energiyasini bogiashdan boshlab va uni odam va hayvon organizmida
sarflash g ac h a b o i g a n o 'z g a rish la rd a qatnashadilar. X lo ro fill
(magniyporfirin) oqsil bilan birgalikda o‘simliklar fotosintetik faolligini
ta’minlaydi, suv molekulasini vodorod va kislorodga parchalanishini
k a ta liz la y d i (q u y o sh , en e rg iy asin i y u tib ). G em o p ro tein lar
(temirporfírinlar), aksincha, qaytar reaksiyani - energiya ajralishi bilan
b o g iiq b o ig a n suv hosil qilishni katalizlaydi.
|