Biologik kimyo

ACC  Uhr 

ACA  f lh r 

ACG 

J

AAU 

\ A 

AAC 

/

Asn 

AAA 

A AG

AGU  U e r  

AGC  /  

AGA 

{ A 

A G G / Al-9

u

G

A

G

G

GUU  'l 

GUC  l VoX 

GUA 

[ vGUG 

J

GCU 

)

GCC  l  Ala 

GGA 

f  ■

 

G C G j

GAU

G A C  

/Asp 

G A A  

< 

G A G   /GT-u

GGU 

)

GG A  k

 

GG GJ

U

C

A

G

1.  Replikatsiya  -   DNKdan  yangi  o ‘xshash  DNK  nusxasini  hosil 

qilish.

2. Transkripsiya -  DNKdan genetik axborotni mRNKga ko‘chiri!ishi.

3. Translyatsiya -  mRNKdan axborotni oqsil strukturasiga o‘tkazish 

(28-rasm).

G enetik  (b io lo g ik )  kod.  N u k lein   k is lo ta la r  4  xil  tu rd a g i 

n ukleotid larning  ketm a-ket  jo y la s h ish id a n ,  oqsillar  esa  20  xil 

am inokislotaning  ketma-ket  jo y lash ish id a n   tuzilgan.  P olipeptid 

zanjirdagi har bir aminokislota DNK yoki  RNKdagi bir yoki bir necha 

nukleotid  yordamida  polipeptid  zanjirga  biriktiriladi.  Agar  har  bir 

nukleotid  bitta  qandaydir  aminokislotani  biriktirgan  bo'lsa,  sistema 

faqatgina 4 xil aminokislotani biriktira oladi. Agarda bir aminokislotani 

polipeptid  zanjiriga  kodlashtirishda  2  xil  nukleotid  kombinatsiyasi 

ishtirok  etsa,  sistem a  16  am inokislotani  biriktirishi  mumkin.  Bu 

sistemadagi  16 ta nukleotidlar dupleti 20 ta aminokislota uchun yetarli 

emas (4-= 16). Shu sababli har bir aminokislotani biriktiruvchi nukleotid

m RNK

5 '

mRNK yuzasida o’qsil sintezi

5 '  --------

R ibosom e

3 '

c

28-rasm .  DNK genetik axborotining RNK shakliga va spetsifik oqsil 

molekulasiga o'tkazilishi.

kodi uchta nukleotid kombinatsiyasidan iborat b o iish i lozim.  Bunday 

sistema  43=  64  aminokislotani  kodlashtiradi.  Shunday  qilib,  20  xil 

aminokislotani  har  birini  polipeptid  zanjiriga  kiritish  uchun  biologik 

kod  3  nukleotid kombinatsiyasidan iboratdir (triplet)  (10-jadval).  Har 

bi"  aminokislota  m RNKda  bir  yoki  bir  necha  tripletlar  yordamida 

kodianishini Krik tomonidan eksperimental tasdiqlangan.

Kodon  m a’nosi:  mRNK  o ‘rniga  poli  -   U  ishlatish  y o'li  bilan 

Nirenberg  va  Mattey  (1961)  o ‘tkazgan  tajriba.  Nirenberg  va  Mattey 

E.Colining hujayrasiz sistemasiga polinukleotidfosforilaza yordamida 

sintezlangan  poli  — U  va  radioaktiv  uglerod  bilan  nishonlangan 

aminokislota qo'shib tajriba o'tkazganda oqsil molekulasiga l4C ga ega 

bo'lgan  fenilalanin  birikkani  m a’lum  bo'lgan.  Bu  tajribaga  asosan 

fenilalanin  UUU  tripleti  yordamida  polipeptid  zanjiriga  biriktirilishi 

(kodlanishi)  mumkin.  UUU  xuddi  shunday  yo‘l  bilan  fenilalaninni, 

lizinni AAA tripleti  kodlashtirishi aniqlangan.  Shunday  qilib,  sintetik 

poliu akleotidlar yordamida ammokislotalar polimerlari -  poli-fen, poli—

 

pr<>,  ;joli-liz hosil qilingan.

Polinukleotidfosforilaza  -   bakterial  ferment  bo‘lib,  1955-yilda 

O chao  v a  G ry u n b e rg   -   M anago  to m o n id a n   ochilgan , 

nukleozidfosfatlardan polinukleotidlaming sintezlanishi reaksiyasini

tezlatadi.  Masalan:  UDFdan poli U hosil  bo 'lishi  (UDF  ->  poli -  U). 

Bu  fermentning  biologik  roli  aniqlanmagan,  lekin  u  genetik  kodni 

aniqlashda ahamiyatga egadir.

Genetik kodning xarakterli xususiyatlari quyidagilar hisoblanadi:

1.  Biologik kod triplet hisoblanadi.

2.  Bir  aminokislota  uchun  bir  necha  kod  b o ‘ladi  (1  dan  6  gacha 

triplet). Faqatgina metionin va triptofanni kodi bitta bo‘ladi.

3.  Kod uzluksiz  bo‘ladi,  ya’ni  ulaming  o'rtasida  ajratish  belgilari 

bo‘lmaydi,  shuning uchun o'qish to‘g ‘ri joydan boshlanishi kerak.

4. Kod universal xarakterga ega. Barcha tirik organizmlar uchun bir 

xil aminokislotani kodlashtiradi.

5.  H am m asi  b o ‘lib  64  ta  trip le t  k o d   b o 'lib ,  61 tasi  20  xil 

aminokislotani kodlaydi, qolgan 3tasi -  UGA, UAA, UAG -  m a’nosiz 

(nonsens) triplet bo‘lib, birorta aminokislotani kodlashtira olmaydi. Ular 

translyatsiyani  chegaralash  funksiyasini  bajaradi,  shu  sababli  stop- 

kodonlar deb ataladi.

Komplementarlik prinsipi nukleotidlar uchun xarakterli hisoblanadi, 

lekin  nukleotidlar  va  aminokislotalar  o ‘zaro   kom plem entär  b o ‘la 

olmaydi. Shuning uchun aminokislotalar kodonlar yordamida polipeptid 

zanjirga  to ‘g ‘rid a n - to ‘g ‘ri  b irik a  o lm a y d i.  A m ino k islo talarn i 

mRNKning  m a’lum  uchastkasiga  biriktirish  «adaptor»lar  yordamida 

yuzaga kelishi tRNK ochilishiga qadar m a’lum  edi.

Krik  1958-yilda tRNKning adaptorlik roli haqidagi taxminni o‘rtaga 

tashladi.  Aminokislota  tRNKga  birikib,  o ‘zining  triplet  kodi  bilan 

birikish xossasiga ega bo‘ladi.

tRNK molekulasida aminokislotani  bog‘lovchi  akseptor qism  bor. 

Bundan tashqari modifikatsiyaga uchragan nukleotid asoslarini tutuvchi 

antikodon uchastkasi ham bor. Antikodon kodonga komplementär triplet 

tutadi.  Bu  triplet  mRNKdagi  kom plem entär  kodon  bilan  spetsifik 

vodorod bog‘lari hosil boiishini ta’minlaydi.  Shuning uchun transport 

qilinayotgan aminokislota sintezlanayotgan polipeptid zanjirda to‘g ‘ri 

holatni  egallaydi.  Bir  aminokislota  uchun  bir  necha  tRNK  bo‘lishi 

mumkin va ular izoakseptor tRNKlar deb ataladi. Hozirgi vaqtda 60 xil 

tRNK  ochilgan,  ko‘pchilik  tRNKlarni  m olyar  o g ‘irligi  24000-29000. 

0 ‘z molekulasida  75  dan  85  tagacha  nukleotid  saqlaydi,  ulardan  8  va 

undan  ko‘prog‘i  modifikatsiyalangan  asoslardir.  Barcha  tRNKlarni 

uchlamchi  strukturasi  bir-biriga  ju d a  o 'x s h a sh .  Barcha  ochilgan 

tRNKlarning birlamchi  strukturasi aniqlangan.

Oqsil sintezining bosqichlari 

Translyatsiyadan keyingi o ‘zgarishlar

Oqsil sintezi besh bosqichda boradi:

1. Aminokislotalaming faollashuvi.

2. Initsiatsiya -  sintezning boshlanishi.

3. Elongatsiya -  polipeptid zanjirning uzayishi.

4. Terminatsiya -  polipeptid zanjir sintezining tugallanishi.

5. 0 ‘z-o‘zidan o ‘ralish va protsessing.

Har bir bosqichni alohida ko'rib chiqamiz.

1. 

Sitoplazmada har bir 20 ta aminokislota o ‘zining spetsifik tRNKsi 

bilan kovalent b og'lar yordamida birikib, aminoatsil-tRNK hosil qiladi. 

Bunda  ATF  energiyasi  sarflanadi  va  magniy  ionlari  ishtirok  etadi. 

Reaksiya har bir aminokislota va ma’lum tRNK uchun spetsifik bo'lgan 

aminoatsil-tRNK-  sintetaza  fermenti  yordamida  tezlashtiriladi.  Tirik 

organizmlami barcha hujayralarida aminokislotalar aktivlanishi va ulami 

tegishli  tRNKlar  bilan  bog‘lanishi  spetsifik  fermentlar  yordamida 

amalga oshishi tajribada isbotlangan. Bu fermentlar toza holatda E. Coli 

dan  ajratilgan,  sekvenirlangan  va  ba’zilarini  uchlamchi  strukturasi 

aniqlangan.  U lam ing hammasi  SH- guruhlari reagentlariga  sezgir va 

Mg +2ionlarini  b o ‘ lishini talab etadi. Fermentlar absolyut spetsifiklikga 

ega,  chunki  faqat  1  ta  aminokislotani  yoki  1  ta  tRNKni  taniydi.  Ikki 

yoki undan ortiq tRNKsi mavjud boigan aminokislotalar uchun tegishli 

am inoatsil-tRN K   sintetaza  barcha  tRNKlarni  aminoatsillanishini 

katalizlaydi. Bu holat juda muhimdir, chunki keyinchalik oqsil sintezida 

aminoatsil -  tRNKni  «tanib olish» aminokislotani xususiyatiga emas, 

tRNK antikodonning kimyoviy tabiatiga asoslangan. Har bir aminoatsil

-   tRNK  — sintetazani  molekulasida  3ta  bog ‘lovchi  markazi  bor: 

am inokislotalar,  tR N K   va  ATF  uchun;  ferm entlar  ular  faolligini 

ingibirlovchi o ‘xshash aminokislotalarga juda sezgir. Ba’zi fermentlar 

bitta polipeptid zanjirdan, boshqalari -  2 yoki 4 gomogen yoki geterogen 

subbirlikdan  iborat.  Aminoatsil-tRNK-sintetazalar -  ulami  birlamchi 

va  uchlam chi  stru k tu rala ri,  shuningdek  k atalizlovchi  reaksiya 

mexanizmini  o ‘ziga  xosligi  bo‘yicha  2  sinfga  boiinadi.  Birinchi  sinf 

quyidagi  aminokislotalami  aminoatsil-tRNKni  sintezini  katalizlaydi: 

arg,  val,  gli,  glu,  ile,  ley,  met,  tir,  trp,  sis;  ikkinchi  sinf quyidagi 

amhokislotalar- ala, asp, asn, met, gis, gli, liz, pro, ser, tre, fen. Birinchi 

sinf fermentlari aminoatsil guruhni awal adenil kislota 2' -  OH guruhiga, 

keyin esa uni 3 1 -  OH guruhga transeterifikatsiya yo‘li bilan o ‘tkazishi 

aniqlandi,  2  -   sin f fermentlari  esa oxirgi  adenil  nukleotidini  3 ' -   OH 

guruhiga aminoatsil guruhni o‘tkazilishini katalizlaydi.

Aminoatsil-tRNK-sintetaza  aktiv markazida gistidin  saqlaydi,  uni 

imidazol halqasi Mg+2 ionlari  orqali ATFni bog'lanishida ishtirok etadi. 

Fermentlar  o‘ziga  xos  tRNKlar  bilan  bog'lanish  xususiyatiga  ega. 

Vaholanki,  ferm ent  qanday  q ilib   o ‘zini  tRNK  bilan  b o g 'la n ish  

mexanizmi  haligacha noaniq.  Ayni vaqtda bu fermentlar  past molyar 

faollik bilan farqlanadilar (bir daqiqada katalitik aktlar bir necha yuzdan 

ortmaydi).

Bu reaksiya 2-bosqichda boradi:

A) R-CH,-CH-COOH +ATF -> R-CH,-CH-COO-AMF + PP

B) R-CH,-CH-COOAMF +tRNK -» R-CH,-CH-COO-tRNK + AMF

Barcha transport aminokislotalar uchun bir xil bo‘lgan oxirgi  SSA 

tripletini AMFdagi 3 ‘-  OH gidroksil guruhi bilan birikadi.

Izotop  usul yordamida oqsil  sintezini  N -  oxirdan  boshlanib,  C  -  

oxir  bilan  tamom  b o ‘lishi  aniqlangan,  y a’ni  jarayon  NH,  !  COOH 

yo'nalishda boradi.

2.  Polipeptid zanjir initsiatsiyasi.

M a’lum  polipeptid haqida axborot  tutuvchi  mRNK  ribosomaning 

kichik  subbirligi  bilan  birikadi,  keyin  esa  m a’lum  tRNKga  birikkan 

initsiatsiyani  boshiovchi  am inokislota  bilan  bog'lanadi.  N atijada 

initsiatsiya kompleksi hosil bo'ladi. Initsiatsiya qiluvchi aminokislotani 

olib  keluvchi  tRNK  mRNK  tark ib id ag i  p olipeptid   za n jirin in g  

boshlanishi  haqida  xabar  beruvchi  maxsus  triplet  yoki  kodon  bilan 

komplementarlik  prinsipi  asosida  bog'lanadi.  Bu  jarayonning  sodir 

boiishi  uchun  GTF  va  initsiatsiya  qiluvchi  3  xil  omil  -   IF-1,  -2,  -3 

boiishi kerak. Bu omillar toza holatda ajratilgan bo'lib, 9000,  100000 

va  22000  Da  molekulyar  og‘irlikka  ega.  Initsiatsiyaning  birinchi 

bosqichida IF-3  30S-ribosoma subbirligi bilan bog'lanadi,  bu esa  30  S 

va 50  S subbirliklarining birikishiga yo ‘l  qo'ymaydi (29-rasm).

mRNKdagi  AUG  va  GUG  tripletlar  formilmetioninni  kodlovchi 

initsiatsiyalovchi  kodonlar  vazifasini  bajaradi.  MRNKdagi  birlamchi 

triplet boiganda  bu kodonlar formilmetioninni  kodlaydi,  ichki  triplet 

bo Uganda esa o‘z aminokislotalarini, ya’ni AUG -  metioninni, GUG -  

valinni kodlaydi. So'ngra 30 S subbirlik mRNK bilan shunday birikadiki, 

natijada mRNKdagi AUG kodoni 30 S-subbirlikning ma’lum qismi bilan 

bog'lanadi.

NH,

Aminokisiota

NH,

aminoatsiladenilat

NH

NH, aminoatsil tRNK

Ikkinchi bosqichda initsiatsiyalovchi kodon GTF bilan bogiangan 

IF-2 va N-formilmetionin-tRNKfmet bilan birikadi. N-formilmetionin- 

tR N K   b irin c h i  am in o atsil-tR N K   b o i i b ,   N -oxir  am in o k islo ta 

bog'lanishini belgilaydi. IF -lning vazifasi ma’lum emas.

Uchinchi  bosqichda  hosil  bo'lgan  50  S  ribosoma  30  S  subbirligi 

bilan birikadi. Bu vaqtda GTF GDF va fosfatgacha gidrolizlanadi, IF-

3, IF-2 initsiatsiya omillari ajralib chiqadi. Initsiatsiyalovchi kompleks 

deb nom  oigan fimksional aktiv 70 S ribosoma hosil boiadi.

»ompleksi hosil 

keyingi »Mon

29-rasm.  Polipeptid zanjir initsiatsiyasi

Ribosomada 2 qism tafovut qilinadi:

1. A-aminoatsil -  qism

2. R-peptidil -  qism.

Initsiatsiyani boshlovchi fmet-tRNK faqat P-qism bilan bo g ian ish i 

mumkin. Qolgan yangi keluvchi amino-atsiltRNKlar A-qismga birikadi, 

P-qism  ribosomaning aminokislotadan bo'shagan tRNKlar ketadigan 

joyi hisoblanadi.

3. Elongatsiya.

Bu bosqichda aminokislotalaming ketma-ket kovalent bog‘lanishi 

orqali  polipeptid  zanjirning  uzayishi  sodir  bo'ladi.  E lo n g atsiy a 

jarayonida uchta oqsil omillar EF -  Tu, EF -  Ts va EF -   Q qatnashadi; 

eukariotlarda  TF  -   1  va  TF -   2  deb  nomlangan  elongatsiya  om illari 

mavjud. Ulami barchasi molekulyar og'irligi yuqori bo‘lgan oqsillardir 

(70000 dan 200000 Da gacha).

Bu 3-bosqichda davom etadi:

1. Tu elongatsiya faktori bilan kompleks hosil qilgan bogiariga GTF 

tutuvchi  ikkinchi  amino-atsil-tRNK  ribosoma bilan  bogianadi.  GTF 

gidrolizlanadi, hosil bo‘lgan GDF Ts elongatsiya faktori katalizlaydigan 

reaksiya natijasida qaytadan GTFga aylanadi.

2.  Ribosomaning  A  va  P -q ism larid a  joylashgan  tR N K larning 

aminokislotalari  o ‘rtasida  peptid  bog‘i  hosil  boTadi.  Bu  jarayonni 

peptidiltransferaza  katalizlaydi  va  A -qism da  peptidil  tRNK  hosil 

bo'ladi. P-qismda esa «bo‘sh» tRNK®“  qoladi (30-rasm).

3.  Ribosoma mRNK bo‘ylab  3  oxirga  tomon bir kodonga siljiydi. 

Dipeptidil  tRNK A-qismdan  P-qism ga  siljiydi,  bu  vaqtda  bo'shagan 

tRNK P-qismdan ajraladi va qaytadan sitoplazmaga tushadi.  Endi A - 

qismda mRNKdagi uchinchi kodon joylashadi. Ikkinchi kodon esa P -  

qismda  bo'shab  qoladi.  mRNKning  ribosom a  bo‘yicha  siljishiga 

translokatsiya deyiladi.  Bunda elongatsiya  faktori Q yoki  translokaza 

ishtirok etadi va bir molekula GTF sarflanadi (31-rasm).

Oqsil  biosintezida  bitta  peptid  bog‘i  sintezi  uchun  zarur  b o ‘lgan 

en e rg iy an in g   m iqdori  h a q id a g i  m a sa la   m uhim   h is o b la n a d i 

Aminokislotaning faollanishi, aminoatsil-tRNK hosil qilish bosqichida 

ATF ning AMF va pirofosfatga parchalanishida energiya ajralib chiqadi.

4.  Terminatsiya  va  polipeptid  zanjirning  ajralishi  m R N K dagi 

terminator  kodonlar  polipeptid  zanjir  sintezining  tamom  b o ‘lganligi 

haqida  xabar  beradi  va  polipeptid  maxsus  R l,  R2,  R3  «»rilizing» 

faktorlar  ta’sirida ribosomadan  ajraladi.  UAA,  UAG,  UGA  tripletlari 

terminator kodonlari rolini o‘ynaydi.

5.  Polipeptid zanjiming o'ralishi va protsessing.

Polipeptid o'zining nativ biologik shaklini egallashi uchun m a’lum 

fazoviy konfiguratsiyaga ega b o ‘lib o'ralishi kerak.  0 ‘ralishdan oldin 

yoki  keyin  yangi  sintezlangan  polipeptid  fermentlar  ta’sirida  sodir 

b o ‘lad ig án   p ro tse ss in g a   (y e tilish g a )  u ch ray d i.  Bu  vaqtda 

initsiatsiyalovchi  aminokislotalar,  ortiqcha  aminokislota  qoldiqlari 

ajratiladi,  ba’zi  aminokislotalarga  fosfat,  metil,  karboksil  va  boshqa 

guruh qoldiqlari,  shuningdek,  oligosaxaridlar yoki prostetik gruppalar 

biriktiriladi

initsiatsialovchi

kodon

keyingi

kodon

aminoatsil;

aminnafRil

kodon

kodon

30-rasm . 

Oqsil  sintezi elongatsiya bosqichi 

102

Oqsil molekulasining yoki uning subbirligining yetilish jarayonida 

oqsilning  birlamchi  strukturasida o ‘zgarishlar sodir bo'lishi m um kin. 

Bunda  polipeptid  zanjiri  parchalanishi  va  qisqarishi  mumkin.  B a ’zi 

polipeptid  zanjirlarning  translyatsiyadan  so ‘ng  boiadigan  o ‘zgarishi 

qator  aminokislota  qoldiqlarining  fosforlariish  va  atsetillanisbidan 

iboratdir.  B a’zi  fermentlar,  xususan  hujayra  yuzasida  joylashganlar, 

polisaxaridlar bilan membranada joylashganlari lipidiar bilan birikishi 

mumkin.

H

A -o

A

h

I

r

, _ C —H 

¿ - o

I 

D ip e n tk M -tP H K ,

N H

Ertar

tPH K

31-rasm. 

Translokatsiya  bosqichi 

103

Translyatsiyadan  so‘ng  polipeptidlaraing  parchalanishi  u yoki  bu 

holatda  ko‘pgina  oqsillarga  xosdir.  Oqsilning  translyatsiyadan  so‘ng 

o ‘zgarishi har xil translyatsiya mahsulotlarining parchalanishidan iborat. 

B u  jarayonlar ju da  keng  tarqalgan.  Misol  uchun,  oshqozon-ichak 

kanalida fermentlaming aktivlanishi oqsilning parchalanish natijasidir.

M a’lumki,  2  polipeptid  zanjirdan  iborat  insulin  bir  polipeptid 

zanjirdan  iborat proinsulinning  parchalanishi natijasida hosil  bo‘ladi. 

B a’zi translyatsiya mahsulotlarining yetilishi bir necha ulami proteolitik 

fermentlar ta’sirida, bosqichlarda parchalanishidan iboratdir. Kollagen 

subbirliklari prokollagenning parchalanishi natijasida hosil bo‘ladi.

K o‘p zanjirli oqsillar konformatsiyasining hosil bo‘lishi uchun ham 

maxsus genetik faktorlar ta’sir etmaydi, balki ulaming hosil bo'lishida 

polipeptid  zanjiridagi  aminokislotalarni  ketma-ket joylashishi,  ya’ni 

birlamchi  strukturasi  asosiy  vazifani  bajaradi  (masalan:  gemoglobin, 

aldolaza, GDG va boshqalar).

Shunday qilib, genlaming muhim xususiyati aminokislotalar ketma- 

ketligini kodlashtirishdir, ikkilamchi va uchlamchi struktura esa genetik 

determinantga bog‘liq bo'lm asdan, o‘z-o‘zidan sodir bo‘ladi.

Oqsil  molekulasiga  oqsil  bo‘lmagan  komponentlaming  birikishi 

g e n e tik  

nazoratsiz  b o 'lad i.  Misol:  gemoglobinning  hosil  b o ‘lishi, 

gemning globin bilan o‘z-o‘zidanrekombinatsiyalanishi natijasida hosil 

b o iib , bunda genetik kontrol rol o'ynamaydi.

Shu  tarzda  ko‘pgina  prostetik  guruhlar,  kofaktorlar  (masalan: 

flavinlar,  gem,  piridoksalfosfat,  NAD,  NADF  yoki  metall  ionlari) 

apofermentlar bilan birikib faol ferment hosil qiladilar.

Polipeptid  zanjirdagi  oqsillaming  fosforillanishi,  metillanishi  va 

hokazolar polipeptid zanjir sintezlanayotganda yoki sintezlanish tamom 

b o ‘lgandan  keyin  b o ‘ladi.  Bu  m odifikatsiyalarni  katalizlovchi 

fermentlaming  sintezi,  spetsifikligi  genetik  nazorat  asosida  boMadi. 

Fermentlaming  modifikatsiyasi  ular  aktivligini  boshqarishda  muhim 

rol o'ynaydi. Masalan:  fosforilaza, glutamilsintetaza.

Shunday  qilib,  oqsilning  ikkilamchi,  uchlamchi  va  to‘rtlamchi 

strukturasining  hosil  bo'lishi  maxsus  genetik nazorat  omillarini  talab 

etmaydi  va  oqsilning  birlam chi  strukturasi  tomonidan  belgilanib 

termodinamik  erkin  jarayon  hisoblanib,  o ‘z-o‘zidan  sodir  bo‘ladi. 

R ibosom asiz  p e p tid la r  sin tez  m exanizmi  b o ‘yicha  to ‘plangan 

m a’lumotlar,  albatta,  barcha  tirik  organlarda  oqsil  biosintezi  asosida 

matritsa mexanizmini yotishini ko‘rsatadi. Lekin, biologik sistemalarda 

past  molekulali  qator  peptidlam i  sintezi  nafaqat  nuklein  kislotalar,

xususan m-RNK, ishtirokisiz, balki ribosom alarsiz ham amalga oshishi 

mumkin.  1976-yilda Gamburgda o‘tkazilgan X Xalqaro biokimyog'arlar 

kongressida F.  Lipman (AQSH) va K.Kuraxasi (Yaponiya) 2 ta tabiiy 

siklik peptid antibiotiklar—gramitsidin S va tirotsidinni Bacillus brevis 

dan ajratilgan ekstrakt, hamda ekstraktdan ajratilgan oqsil fraksiyalarda 

sintezlanishining  isbotini  taqdim  etganlar.  Xususan,  Bacillus  brevis 

ekstraktidan ajratilgan va tozalangan 2 ta oqsil preparati  10 aminokislota 

qoldiqlaridan  hosil  bo'lgan siklik  polipeptid  gramitsidin  Sning  hosil 

bo‘lishini ta’minlaganlar. Tozalangan oqsil fraksiyalari (molyar og'irligi 

100000  va  180000)  bu  siklik  d e k a p e p tid n i  (D   -   fe n ila la - 

nilprolilvalilormtilleytsin) hosil  bo‘lishi  uchun  faqat aminokisiotalar, 

ATF va M g +2 ionlarini bo‘lishini talab etgan:

D-fen—+ pro -*val—*- orn— » ley 

t 

i 

Ley-*—  orn<— val<—   pro  «— D-fen

Yengil  oqsil  fraksiya  (molyar  og'irligi  100000)  birligi  polipeptid 

zanjirga  D-fenilalanin -  kiritilishi va ratsemirlanishini,  og‘ir fraksiya 

esa (molyar og‘irligi 180000) -  qolgan 4ta a- aminokisiotalar birikishini 

boshqaradi,  ikkala  ferment,  shuningdek,  p ep tid   bog'larini  hosil 

bo  lishida ishtirok etadi. Yonida joylashgan multiferment kompleksida 

xuddi  shunday  pentapeptid  sintezlanadi,  k eyin  ikkala  pentapeptid 

«bosh» va «dum» turida birikib, zanjimi yopib, siklik dekapeptid hosil 

qiladi.  Birinchi  ferment  tarkibida  kovalent  bog'langan  fosfopantein 

qoldig  i topilgan. Shuning uchun uni o‘sayotgan peptid zanjiriga ferment 

bir  qismidan  ikkinchi  qismiga  tiol  guruhi  ishtirok  etadi  deb  taxmin 

qilingan.  Xuddi  shunday  sintez mexanizmi  tirotsidin  (dekapeptid)  va 

13ta  aminokislota  qoldig‘i  saqlovchi  peptid-mikobatsellin  antibiotiki 

uchun ham isbot qilingan.

Oqsil biosintezining bcshqarilishi. O qsil sintezi ingibitorlari

Oqsil  sintezining  boshqarilish  masalasi  hozirgi zamon  biokimyosi 

va molekulyar biologiyasining muhim  muammolaridan biridir.

Tirik  hujayralarda  har  xil  oqsil  va  ferm entlar  miqdori  optimal 

nisbatda  mavjuddir.  Bu  oqsil  biosintezining  bcshqarilishi  natijasida 

amalga  oshiriladi.  Tirik  organizmlar  hujayralari  k o ‘p miqdorda  turli 

xil  oqsillarni  sintezlash qobiliyatiga  ega.  Lekin  ular barcha oqsillami 

sintezlamaydi. Oqsillar miqdori vaulam i turliligi ulami metabolizmda 

ishtirok etish darajasi bilan bog'liq.

Oqsil  sintezining  boshqarilish  gipotezasi  bakteriya  hujayralarida 

fermentlaming  induksiya  va  repressiyasini  o'rganishga  asoslangan. 

Bakteriyalar o ‘sayotgan muhitga substrat qo‘shilsa, shu substratga ta’sir 

etuvchi  ferm entlam ing  induktiv  hosil  bo‘lishi  isbotlangan.  M a’lum 

fermentativ reaksiyaning oxirgi mahsulotlari muhitga qo'shilsa, ferment 

m iqdori  k am ay a d i.  R eaksiya  m ahsulotlari  ta ’sirid a  ferm entlar 

miqdorining kam ayishi repressiya deyiladi.

Jak o b   v a   M o n o   to m o n id an   fe rm e n tla m in g   in d u k siy a  va 

repressiyasining  50-yillar  oxirida  genetik  mexanizmlari  o'rganilgan.