Biologik kimyo

Gemoproteinlar

Gemoproteinlar guruhiga gemoglobin va uning unumlari, mioglobin, 

xiorofill saqlovchi oqsillar va fermentlar (sitoxrom sistemasi, katalaza 

va  peroksidaza)  kiradi.  Ulami  hammasi  oqsil  b oim agan   komponent 

sifatida  struktura jihatidan  o‘xshash  b o ig an   ternir  -   (yoki  magniy) 

porfirinlami  saqlaydi, lekin tarkibi va strukturasi bo‘yicha turli oqsillami 

saqlaydi. Shuning natijasida, ular turli biologik funksiyalami bajaradilar. 

Odam va hayvon faoliyati uchun eng muhim bo‘lgan gemoglobinning 

kimyoviy tuzilishini batafsil ko‘rib chiqamiz.

Gemoglobin  oqsil  komponenti  sifatida  globin,  oqsil  boim agan  -  

gem  saqlaydi.  Gemoglobinning  turga  b o g iiq   spetsifîkligi  globinga 

bogiiq, ayni vaqtda barcha turlardagi gemoglobinda gem bir xil.

K o‘pchilik  gem  saqlovchi  oqsillar  prostetik  guruhining  asosini 

porfïrin  halqasi  tashkil  etadi,  u  o ‘z  navbatida  tetrapirrol  birikma  -  

porfirinning  unumi  hisoblanadi.  Porfïrin  4  ta  pirrollarning  metin 

ko'prikchalari (-CH=)  bilan birikishidan hosil boiadi.

C H = C H a

H2C — ¿ H 2 

H 2C — C H 2 

C O O H  

C O O H

Protoporfaïn-lX

C O O H  

C O O H

Gem

Almashinmagan  porfïrin  porfin  deb  ataladi.  Gem  molekulasida 

porfin  protoporfirin  IX  shaklida  boiadi,  to'rtta  metil  guruhi  (-CH 3), 

ikkita  vinil  guruhi  (-CH=CH,)  va  ikkita  propion  kislota  qoldig'ini 

saqlaydi.  Protoporfirin  temir biriktirib gemga aylanadi.

Formuladan ko‘rinib turibdiki,  temir protoporfirin  molekulasidagi 

2  ta  azot  atomi  bilan  kovalent  bogiangan,  ikki  boshqa  azot  atomlari 

bilan koordinatsion bog‘ yordamida bogiangan, ular punktir chiziqlar 

bilan  belgilangan.  Yon  zanjirda  joylashgan  guruhlarning  kimyoviy 

tabiatiga  ko‘ra  porfirinlar  etio-,  mezo-,  ko ‘pro-,  protoporfirinlarga

tasniflanadi. Mumkin bo‘lgan protoporfirinlarning  15  izomeridan 3  ta 

turli o ‘m in i  bosuvchilar bo'lganligi sababli eng keng tarqalgan bo‘lib 

protoporflrin  IX hisoblanadi.

Gem  -  porfirin sifatida nafaqat gemoglobin va uning unumlarining, 

balki  m ioglobin,  katalaza,  peroksidaza  va  sitoxrom  b,  c,  c,  laming 

prostetik  guruhidir;  ayni vaqtda sitoxromoksidaza deb atalgan a va a3 

sitoxromlarda gem a saqlanadi va formilporfirin deb ataladi:

C O O H  

C O O H

Gem 

(formilporfinn)

Gem  a  metil  guruhi  o‘miga  formil  qoldig'ini  (8-holatda)  va  bitta 

vinil  guruhi  (2-holatda)  o‘miga  izoprenoid  zanjirini  saqlaydi.  Ternir 

o ‘zining  to ‘rt bog‘i  bilan porfirin  bilan kompleks  hosil qiladi.  Qolgan 

tem irning  5-  va  6-koordinatsion  bog'lari  gemoglobin  va  sitoxrom 

m o lek u lalarid a  oqsil  qismi  bilan  turlicha  bogManadi.  Xususan, 

gem oglobinda  (mioglobinda  harn)  5-koordinatsion  bog‘  bo'lganligi 

sababli  ternir  oqsil  molekulasidagi  gistidin  imidazol  guruhining  azot 

atom i  b ilan   bogManadi.  Tem irning  oltinchi  koordinatsion  b o g ‘i 

kislorodni (oksigemoglobin va oksimioglobin hosil qilib) yoki boshqa 

ligandlarni:  CO, sianid va hokazolami  bog‘laydi.

,  ^  

„ 

Sitoxromlarda,  aksincha,  tem iming

N  (imidazol) 

’  . 

’ 

. 

°

5-  va  6-koordm atsion  bog  lari  oqsil

molekulasidagi  gistidin  va  m etioning

qoldiqlari bilan bog'langan (sitoxrom  c

da ikkala vinil guruhi sistein qoldiqlariga

ham  bog‘langan).  Shu  bilan,  ehtimol,

q

 

g e m o g lo b in   m o le k u la s id a  

te m ir

2 

k islo ro d g a  

b o g 'la n g a n d a  

u n in g

valentligi  o'zgarinasligini  (sitoxromlardagi  temir  valentligidan  farqli

ravishda)  tushuntirish  mumkin:  kislorodni  biriktirish  yoki  berishdan

qat’i nazar gemoglobinda temir ikki  valentli bo‘lib qoladi.

Gemoglobin  noyob  vazifani  bajaradi:  o'p kadan   to 'q im alarg a 

kislorodni  va  to‘qimalardan  o ‘pkaga  uglerod  ikki  oksidini  transport 

qiladi.  Bu  hayotrang  elementar  ko'rinishi  -   nafas  olish  oddiy  b o ‘lib 

ko'rinadi,  ko‘p  turdagi  atomlarning  gemoglobin  gigant  molekulasida 

o'zaro'bog'lanishiga  asoslangan.  Hisoblanishicha,  bitta  eritrotsitda 

340000000 molekula gemoglobin boMadi, ularning liar birida taxminan 

10’  atom C, H,  O,  N,  S va 4 atom temir saqlanadi.

Temir  atomi  gem -pigm entining  m arkazida  joylashgan,  qonga 

xarakterli qizil rang beradi. 4 molekula gemning har biri bitta polipeptid 

zanjir  bilan  «o‘ralgan».  Katta  odam  gemoglobini  molekulasida  HbA 

(ingl.  Adult  -   katta)  to‘rtta  polipeptid  zanjir  bo‘lib,  ular  birgalikda 

molekulaning  oqsil  qismi  -  globinni  tashkil  etadi.  Ulardan  2  tasi  a -  

zanjirlar deb atalib, bir xil birlamchi strukturaga ega, 141  ta aminokislota 

qoldig‘i  saqlaydi.  Ikkita  boshqasi  (i-zanjirlardan  iborat  bo‘lib,  bir xil 

tuzilgan  va  146  aminokislota qoldiqlarini  saqlaydi  (9-rasm).  Shunday 

qilib,  gemoglobin oqsil qismi molekulasi  574 aminokislotadan  iborat. 

Ko‘p  holatlarda  a -  va  (3-  zanjirlar  turli  aminokislota  ketma-ketligini 

saqlaydi,  lekin  deyarli  bir xil  fazoviy strukturaga ega.  20  turdan  ortiq 

gemoglobin  strukturasini  o ‘rganish  shuni  ko ‘rsatdiki,  9  aminokislota 

ketm a-ketligi  ularda  bir  xil  b o ‘lib,  gem oglobinlar  fu nk siyasini 

belgilaydi;  ulardan  ba’zilari  gem  yaqinida,  kislorod  bilan  bog‘lanish 

qismi  tarkibida,  boshqalari  esa globulaning ichki  nopolyar strukturasi 

tarkibida bo'ladi.

Asosiy  gemoglobinga HbAl  ga  qo‘shimcha  katta  odamlar  qonida 

elektroforezda kam harakat tezligiga ega bo'lgan HbA2 ning mavjudligi 

isbotlangan, u 4 subbirlikdan: 2 ta a-zanjir va 2 ta 6-zanjirlardan iborat. 

HbA2 barcha gemoglobinning 2,5% ini tashkil etadi.  Bundan tashqari, 

HbF  deb  ataladigan  fetal  gem oglobin  (chaqaloqlar  gem oglobini)

ma’lum,  u  2  ta  a-zanjir  va  2  ta  y- 

zanjirlardan  tuzilgan.  Fetal  gemog- 

lobin Hb A 1 dan nafaqat aminokislota 

tarkibi, 

balki 

fizik -k im yo viy  

xususiyatlari:  spektral  ko‘rsatkichi, 

elektroforetik  harakatchanligi, 

ishqoriy  denaturatsiyaga chidamligi 

va  boshqalar  bilan  farqlanadi. 

Chaqaloqlar qonida  80%gacha  HbF 

boiadi, lekin bola 1 y oshga kirganida 

u  HbAga  to iiq   almashinadi  (katta 

odamlar  qonida  l,5% gacha  HbF 

boiishi mumkin). Gemoglobin y- va 

S-zanjirlaridagi  am inokislotalar 

ketma-ketliklari to iiq  ochilmagan 

Gemoglobin  molekulasi  subbir- 

liklari birlamchi strukturasini aniqlash anomal gemoglobinlar tuzilishini 

aniqlash bo‘yicha ishlami tezlashtirdi.  Odam qonida umuman olganda 

mutant  gemoglobinlaming  150  ga  yaqin  turlari  ochilgan.  Qonda 

gemoglobinning  mutant  shakllari  genlaming  mutatsiyasi  natijasida 

paydo  boiadi.  0 ‘zgargan  molekula  qismining  topografiyasiga  qarab 

mutatsiya  3  sinfga  b oiinadi.  Agarda  gemoglobin  molekulasining 

yuzasida aminokislotalar o'zgarishi yuz bersa, bu birinchi sinf mutatsiya; 

bunday  mutatsiyalar  odatda  o g ‘ir  patologiyaning  rivojlanishi  bilan 

kechmaydi va kasallik belgisiz kechadi; o'roqsimon-hujayra anemiyasi 

istisno  hisoblanadi.  Gern  yaqinidagi  aminokislotalar  almashinganda 

kislorodni bogiash buziiadi -  bu ikkinchi sinf mutatsiya boiib, kasallik 

riv o jla n ish i  bilan  boradi.  Agarda  almashinish  gem oglobin 

molekulasining  ichki  qismida  b oisa,  bunga  uchinchi  sinf mutatsiya 

deyiladi; bunday mutatsiyalar fazoviy struktura va bundan kelib chiqqan 

holda gemoglobin funksiyasining buzilishiga olib keladi.

Shakli, kimyoviy tarkibi, zaryadining kattaligi bilan farqlanadigan 

anomal  gemoglobinlar  elektroforez  va  xromatografiya  yordamida 

ajratilgan.  Nasldan-naslga  o'tadigan  o ‘zgarishlar  ko'pincha  bitta 

tripletning mutatsiyasi natijasi hisoblanadi, uning natijasida gemoglobin 

■uolekulasi polipeptid zanjirida qandaydir bir aminokislota boshqasiga 

almashinadi.  K o‘pchilik  hollarda  kislota  tabiatiga  ega  b o ig a n  

am inokislota  neytral  yoki  ishqoriy  aminokislotaga  almashinadi

9-rasm.  Oqsil strukturasi

(7-jadval).  Bu  o ‘rin  almashishlar  a -   yoki  ß-zanjirlarning  ikkala 

polipeptid zanjirlarida sodir boiganligi  sababli hosil  boigan  anomal 

gemoglobin  m e’yordagi  gemoglobindan  zaryadi  va  elektroforetik 

harakatlanish tezligi bilan farqlanadi.

7-jadval

Odam anomal gemoglobinida aminokislotalarning almashinishi

Gemoglobin

turi

Peptid zanjirlar 

tarkibi

Anomal qoldiq va 

uning zanjirda 

joylashish o ‘mi

Almashinuv

A,

«,P,

A ,

a,8.

C

a ,ß ,

Glu 6  ß-zanjirda

Liz

D

a ,3 .

Glu 23  a-zaniirda

?

D„

a ,ß ,

Ley 28  ß-zanjirda

Glu

E

«A

Glu  26  ß-zanjirda

Liz

F

«,Y,

G

a,P,

Glu 43  ß-zanjirda

Ala

G„H

Asp 68 a-zanjirda

Liz

H

ß.

I

a ,ß .

Liz  16 a-zaniirda

Asp

M

a ,ß ,

Val 67  ß-zanjirda

Glu

o

a ,ß .

Glu  116 a-zaniirda

Liz

s

« ,ß ,

Glu 6  ß-zanjirda

Val

Jadvalda anomal gemoglobin ba’zi turlari, ular polipeptid zanjirining 

tarkibî,  a -   yoki  ß-zanjirlardagi  mumkin  bo‘lgan  o ‘zgarish lar 

ko'rsatilgan.  Anomal gemoglobinlarda  aminokislotaning almashinuvi 

a -  hamda ß-zanjirlarda b oiishi mumkin. Istisno sifatida gem oglobin 

N boiadi, uning 4 polipeptidi ß-zanjirdan iborat, u gemoglobin A,dagi

ß-zanjir bilan 

Struktur 

jihatidan o'xshash.

Gemoglobin  strukturasi  va  funksiyasining  o'zgarishini  vujudga 

keltiruvchi ba’zi mutatsiyalar individumning ilk yosh davrida o iim ig a  

olib keladi. Lekin ba’zi mutatsiyalarda aminokislotalarning o ‘zgarishi 

gemoglobin  funksiyasini  o‘zgartirmaydi,  bunday  hollarda  kasallik 

belgisiz kechadi.

Gemoglobin kasalliklari (ular 200 dan ortiq) gemoglobinozlar deb 

ataladi.  Ulami  gemoglobinopatiyalarga  bo iish   qabul  qilingan.  Ular 

rivojlanishi asosida normal gemoglobin u yoki bu zanjiri strukturasining 

irsiy  o'zgarishi  yotadi  (ulam i  ko'pincha  «molekulyar  kasalliklar»ga 

kiritadilar),  gemoglobin  u  yoki  bu  normal  zanjiri  sintezining  irsiy 

o'zgarishi bilan bog‘liq b o ‘lgan talassemiya ularga kiradi. Shuningdek, 

temir tanqislik anemiyalari tafovut etiladi.

Irsiy  gem oglobinopatiyaning  klassik  misoli  bo‘lib  o ‘roqsimon- 

hujayra  anemiyasidir,  u  Janubiy  Amerika,  Afrika  va  Janubi-sharqiy 

O siyo  davlatlarida  k eng  tarqalgan  (10-rasm ).  Bu  patologiyada 

eritrotsitlar  kislorodning  past  parsial  bosimi  sharoitida  o ‘roqsimon 

shaklga ega bo'ladi.

10 -rasm .  Normal va o'roqsimon  eritrositlar

L.  Poling va boshqalar gemoglobin S ning normal gemoglobindan 

farq qiluvchi xususiyatlarini k o ‘rsatdilar: xususan to‘qimalarga kislorod 

bergandan keyin u yomon eriydigan dezoksishaklga aylanadi va taktoid 

deb  atalgan arqonsimon  kristalloid shaklida cho‘kmaga tushadi.  Ular 

hujayrani  deformatsiyalaydi  va  gemolizni  vujudga keltiradi.  Kasallik 

tez  kechadi  va mutant  gen  b o ‘yicha gomozigot  bolalar k o ‘pincha  ilk 

yosh davrda oiadilar.

V.  Ingrem tomonidan  o'roqsimon-hujayra anemiyaning  kimyoviy 

nuqsoni aniqlangan. Bunda HbS gemoglobin molekulasi  P-zanjiri  N- 

o x irid a  6 -o ‘rinda  jo y lash g an   glutam in  valinga  alm ashingan.  Bu 

gem oglobin  P -za n jiri  sintezin i  kodlovchi  DNK  m olekulasidagi 

mutatsiyaning natijasidir. Boshqa aminokislotalar ketma-ketligi va soni 

norm al gemoglobin HbA bilan bir xildir (8-jadval).

8-jadval

1

?

3

4

5

6

7

8

HbA:

Val-

Gis-

Ley-

Tre-

Pro-

Glu-

Glu-

Liz-

HbS:

Val-

Gis-

Ley- Tre-

Pro-

Val-

Glu-

Liz-

Bitta  aminokislotaning  almashinishi  eritrotsit  shaklini  o‘zgartirib 

qolmay,  balki  og‘ir  irsiy  kasallikning  rivojlanishiga  -   o'roqsimon- 

hujayra anemiyasiga olib keladi.

Talassemiyalar  gemoglobinopatiyalar  emas.  Ular  gem oglobin 

normal zanjiridan birining sintezi genetik buzilishi natijasida vujudga 

keladi. Agarda P-zanjir sintezi buzilsa, (3-talassemiya, a-zanjir sintezi 

genetik nuqsonida a-talassemiya rivojlanadi. a-talassemiya qonda HbA, 

bilan bir vaqtda  15% gacha HbA, paydo b o ia d i va HbF ning miqdori 

15-60%gacha keskin ortadi. Kasallik giperplaziya va miya ko'migining 

buzilishi, jigar,  taloq jarohatlanishi,  kalia  suyagi  deformatsiyasi  bilan 

kechadi.  Talassemiyada eritrotsitlar nishonsimon shaklga ega b oiad i. 

Eritrotsitlar shaklining o'zgarish mexanizmini tahlil qilishga muvaffaq 

boiinmagan.

Tibbiyot  amaliyotida  ko'pincha  qon  pigmentlarining  tahlili 

o ‘tkaziladi.  U  gemoglobin  gemining,  aniqrog'i,  uning  oksidlanish 

mahsulotlarini,  spektrosko'pik xususiyatlarini  aniqlashga asoslangan. 

Sulfît  ammoniy  bilan  gematin  globin  ishtirokida  qaytarilganida 

gem oglobinning  hosilasi  -   gem oxrom ogen  hosil  b o ia d i,  unda 

denaturlangan globin gem bilan  bog‘langan.  Hosil  boigan kompleks 

o'ziga  xos  nur  yutish  spektriga  ega.  Bu  usul  sud  tibbiyotida  qon 

dogiarini tekshirishda keng qoilaniladi.

Shifokorlarda  qiziqish  tug'diradigan  gemoglobin  unumlaridan 

awalambor,  gemoglobinning  molekulyar  kislorod  bilan  birikmasi  -  

oksigemoglobinni  ko'rsatish  lozim.  Gemoglobin  molekulasidagi  har 

bir  gem  bilan  kislorod  temiming  koordinatsion  bogiari  yordamida 

bogianadi. Tetramerga bir molekula kislorodning bogianishi ikkinchi 

m olekula,  s o ‘ngra  uchinchi  va  to*rtinchilarni  b o g ia n is h in i 

yengillashtiradi. Shuning uchun gemoglobirming kislorod bilan to‘yinish 

egri  ch izig 'i  s ig ‘ma  shaklida  b o ii b ,  kislorod  b ogia n ish in in g 

kooperativligini  k o ‘rsatadi.  Bu  k ooperativlik  nafaqat  o'pkada 

kislorodning  maksimal  bogianishini,  balki  kislorodning  periferik 

to‘qimalarda  ajralishini  ta’minlaydi;  bunga  jadal  almashinuvli 

to'qimalarda  H+va  CO, ionlarining  b o iish i  ham  yordam  beradi.  0 ‘z 

navbatida  o ‘pka  to'qimasida kislorod  C 0 2  va  H*  ionni  chiqarilishini 

tezlashtiradi.  Bu  H+,  O,  va  C 0 2  b o g ia n ish i  o ‘rtasidagi  allosterik 

bogiiqlik «Bor effekti» deb nomlangan.

Kisloroddan tashqari gemoglobin boshqa gazlar, xususan CO, NO 

va  boshqalar,  b ilan  ham  oson  birikadi.  U glerod   oksid  bilan 

zaharlanganda gemoglobin u bilan oson birikadi va karboksigemoglobin 

(HbCO) hosil qiladi.  Bunda gemoglobinning COga birikish qobiliyati 

yuqori boiganligi uchun kislorodga bogianish qobiliyatini yo'qotadi 

va to‘qimalaming kislorod bilan yetarli ta’minlanmasligidan o iim  sodir 

b o‘ladi.  Lekin  nafas  olinayotgan  havo  tarkibida  kislorod  parsial 

bosimining  tez  ko'tarilishi  natijasida  gemoglobindan  COni  siqib 

chiqarish va o ‘limning oldini olish mumkin.

Azot  oksidi,  nitrobenzol  bug‘i  va  boshqa  birikmalar  bilan 

zaharlanganda gemoglobinning bir qismi uch valentli temir saqlovchi 

metgemoglobingacha (HbOH) oksidlanadi. Metgemoglobin o'pkadan 

to'qimalarga kislorod  tashish  qobiliyatini  yo‘qotadi.  Shuning  uchun, 

metgemoglobmemiyada  (oksidlovchilar  bilan  zaharlanish  natijasida) 

zaharlanish  darajasiga  bog'liq  ravishda  kislorod  yetishmasligidan 

oiim ga olib keladi. Agarda, vaqtida yordam berilsa, ya’ni kislorodning 

parsial  bosimi  ko‘tarilsa  (toza  kislorod  bilan  nafas  oldirish),  bunda 

bemomi xavfli holatlardan chiqarish mumkin.

Gemoglobin turli unumlarini sifat jihatidan aniqlashning eng yaxshi 

usuli boiib, ulami nur yutish spektrini tekshirish hisoblanadi.

Transferrinlar (siderofilinlar)- murakkab oqsillar guruhi bo'lib, turli 

manba’lardan ajratilgan va mustahkam temir ionlari Fe (III) va boshqa 

o'zgaruvchan metallami bogiash qobiliyatiga ega. Bu guruh oqsillardan 

eng  yaxshi  o'rganilgani  qon  zardobi  transferrinidir.  Transferrinning 

vazifasi gemoglobin biosintezi sodir boiadigan retikulotsitlarga temir 

ionini  transport  qilish.  Transferrin -  retikulotsit  sistemasi  metalining 

oqsil  va  oqsil  molekulasining  hujayra  bilan  ta’sirini  o ‘rganishda 

ahamiyatga egadir.

Flavoproteinlar

Flavoproteinlar  oqsillar  bilan  mustahkam  bog‘langan  prostetik 

guruhni  saqlaydi.  Prostetik  guruh  izoallo k sa zin   unumlari  -  

flavinmononukleotid  (FMN)  va  flavinadeninukleotid  (FAD)  dan 

iboratdir.  Flavoproteinlar  hujayradagi  oksidlanish-qaytarilish 

reaksiyalarini  katalizlovchi  fermentlar  -   oksidoreduktazalar  sinfiga 

kiradi.  Ba’zi  flavoproteinlar  metall  ionlarini  saqlaydilar.  Gem 

boimagan  temir  saqlovchi  flavoproteinlarning  tipik  vakili  bo‘lib 

ksantioksidaza,  aldegidoksidaza,  SDG,  degidroorotatdegidrogenaza, 

atsil-KoAdegidrogenaza va elektronlarni transport qiluvchi flavoprotein

kiradi. Oxirgi 2 ferment mitoxondrial flavoproteinlaming taxminan 80% 

ini  tashkil  etadi.  Ternir  oqsil  molekulasidagi  sisteinning  oltingugurti 

bilan kovalent bogiangan.  Bunday oqsil kislotaii gidroliz  qilinganda 

ternir va H2S  ajraladi.  Sitoxromlardan  Struktur jihatdan  farq qilishiga 

qaramay,  gemsiz  flavoproteinlar  elektron  tashishda  bir  xil  vazifani 

bajaradilar.

Nukleoproteinlar

Nukleoproteinlar  oqsil  va  nuklein  kislotalardan  tarkib  topgan. 

Nuklein kislotalar prostetik guruh sifatida ko'riladi. Tabiatda bir-biridan 

farq  qiladigan  2  xil  nukleoproteinlar  topilgan  dezoksiribonuk- 

leoproteinlar (DNP) va ribonukleoproteinlar (RNP) (11-rasm).

Nukleoproteinlar  nomi  nuklein 

kislotalar  tarkibiga  kiruvchi 

uglevod  qismining (pentozalar) 

tab iatiga  b o g 'liq .  RNPda 

uglevod qismini riboza, DNPda 

esa  dezoksiriboza tashkil  etadi. 

«N u k leoprotein lar»  termini 

hujayra yadrosining nomi bilan 

b o g ‘liq ,  lekin  DNP  va  RNP 

hujayraning  boshqa  organel- 

lalarida  ham  b o ‘ladi.  DNP 

asosan  yadroda,  RNP  esa  -  

sitoplazm ada  b o‘ti$hi  isbot- 

langan.  Ayni  vaqtda  DNP 

mitoxondriyada,  yadro  va  yadrochada  esa  yuqori  molekulali  RNP 

topilgan.

Tekshiruvchilaming  diqqat  e’tibori  oqsil  va  nuklein  kislotalar 

kompleksiga kiruvchi makromolekulalaming struktura va fimksiyâsiga 

qaratilgan.  Chunki  hayot  ko'rinishining  turli-tumanligi  hujayralarda 

sintezlangan  oqsilning  tabiati  birinchi  navbatda  DNPga  bog‘liq, 

aniqrog'i  DNKga,  tirik  organizmning  xususiyatlari  esa  sintezlangan 

oqsilning xususiyatlari bilan belgilanadi.

DNK irsiy axborcttni saqlaydi. Buning isboti sifatida bakteriyalarda 

kuzatiladigan  va  shuningdek,  odam  hujayrasi  kulturasidagi 

transformatsiyani  keltirish  mumkin.  Bu  holatning  asosida  bir turdagi 

hujayralar genetik turining boshqasiga o'tishi DNK tabiatining o'^ganshi