Reja: Biologik kimyo fanining predmeti va vazifalari

Gemoglobin oqsil – globin (giston) va gem deb ataluvchi temirprotoporfirindan iborat metalloprotein. U qizil qon tanachalari – eritrotsitlar tarkibida bo`ladi. Uning fiziologik vazifasi kislorodni o`pkadan to`qimalarga tashishdan iborat. Gemoglobin to`rtlamchi strukturaga ega. Uning molekulyar massasi 66000-68000 gacha.

Gemoglobin tarkibidagi globin oqsilining o`zi 4 ta polipeptid zanjiridan iborat bo`lib, bu zanjirlarning har jufti bir xil tuzilishga ega. Ular alfa- va beta zanjirlar deb belgilangan va birlamchi strukturalari aniqlangan: alfa-zanjir 141; beta-zanjir 146 ta aminokislota qoldig`idan iborat. Gemoglobinning fiziologik turlari odam organizmi rivojlanishining turli bosqichlarida – embrionlikdan katta yoshgacha polipeptid zanjirlari yoki subbirliklari bilan farq qiladi. Gemoglobinning quyidagi turlari farqlanadi: oddiy (primitiv) gemoglobin – HbP; fetal gemoglobin – HbF (lat. fetus – homila), katta yoshdagilar gemoglobini – HbA, HbA2, HbA3 (lat. adultus – katta yoshdagi). HbA2 qondagi gemoglobinning faqat 2,5 % ini tashkil qiladi; u ham 4 ta polipeptid zanjiriga ega. Ularning ikkitasi alfa, qolgan ikkitasi esa sigma-zanjirlardir. Yangi tug`ilgan bola bir yoshga yetguncha uning qonidagi HbF asta-sekin HbA bilan almashinadi, lekin katta yoshli odam qonida ham taxminan umumiy gemoglobin miqdorining 1,5 % i fetal gemoglobinga to`g`ri keladi. Odamlar qonida doimiy mavjud bo`lgan normal gemoglobindan tashqari juda ko`p mutant gemoglobin turlari kashf etilgan. Elektroforez va xromotografiya usullaridan birgalikda foydalanish odamlar qonida shakli, kimyoviy tarkibi va zaryadining kattaligi bilan farqlanadigan 150 ga yaqin mutant gemoglobinlarning uchrashini tasdiqladi. Anomal gemoglobinlar ko`pincha nuklein kislota molekulasida yagona aminokislotani kodlovchi tripletlarning o`zgarishidan kelib chiqqan mutatsiya oqibati bo`lib, nasldan-naslga o`tadi. Ko`pincha bunday mutant gemoglobinlarda nordon aminokislota asos yoki neytral aminokslota bilan almashingan bo`ladi.

Gemoglobin tabiatda uchraydigan barcha moddalar orasida molekulyar kislorod bilan qaytalama birikish qobiliyatiga ega bo`lgan birdan-bir moddadir. Bu xususiyat gemoglobinning qizil qon tanachalari ichida kislorodni tashib yurishdan iborat g`oyat muhim biologik ahamiyatini belgilaydi. 1 g gemoglobin eritmada normal sharoitda taxminan 1,36 ml kislorod bilan birikadi. Uning prostetik guruhi yoki oqsil qismi biror kimyoviy o`zgarishga uchrasa, bu xususiyat yo`qoladi. Gemoglobin is gazi va boshqa gazlar bilan oson birikadi, ammo qonda gemoglobinning bunday hosilalari uchramaydi, chunki bu gazlar nafas orqali organizmga kirganda hosil bo`ladi. Gemoglobinning quyidagi hosilalari muhim ahamiyatga ega.

Oksigemoglobin HbO2 – gemoglobinning kislorod bilan to`g`ridan –to`g`ri birikishidan hosil bo`ladi. Bu birikma beqaror bo`lib, uning qondagi miqdori kislorodning partsial bosimiga qarab o`zgarib turadi: kislorod partsial bosimi baland bo`lgan o`pka alveolalarida qon kislorod bilan to`yinadi va HbO2 miqdori ortadi. To`qimalarda kislorodning partsial bosimi past bo`lganidan oksigemoglobin bu yerda dissotsiyalanib, hujayralarga kislorod beradi. Partsial bosim 10,6 dan 2,6 kPa ga – 4 baravar pasayganda oksigemoglobin 80 % kisloroddan ozod bo`ladi. Agar gemlar mustaqil (avtonom) tarzda harakat qilganlarida bosim 90 marta pasayishi kerak bo`lar edi. Ammo bunday bo`lishi mumkin emas, chunki kislorodning asosiy qismi gemdan chiqa olmas va to`qimalar undan foydalanmas edi. Buning natijasida inson atmosferada toza kislorod bo`lganda ham nafas ololmas edi. Demak, gemoglobinning tashib yuradigan kislorodi miqdori quyidagi oddiy tenglama bo`yicha kislorodning partsial bosimiga bog`liq bo`ladi:

Hb + O2 ------- HbO2

Oksigemoglobinda kislorod gem molekulasidagi temir atomiga kovalent bog`lar orqali birikkan emas, binobarin, temirning valentligi ikkiga tengligicha qoladi va kislorodning birikishi yoki ajralishi tufayli o`zgarmaydi:

N N N N

globin------Fe2+-------O2 globin------Fe2+-------H2O

N N N N

Gemoglobin eritmasi bilan muvozanatda bo`lgan kislorodning partsial bosimi kamaytirilganda qaytarilgan gemoglobin hosil bo`lib, unda temirning valentligi ham ikkiligicha qoladi.

Karboksigemoglobin HbCo - gemoglobinning uglerod (II)-oksidi – is gazi bilan hosil qilgan birikmasi. Bu modda odam nafas olgan havo tarkibida CO bo`lganda vujudga keladi. Bunda gemning uglerod (II)-oksidi bilan birikishi kislorodga nisbatan 300 marta yuqori. Bu kompleksda gemoglobin va is gazi orasidagi bog` gemoglobin bilan kislorod o`rtasidagi bog`ga qaraganda 200 marta mustahkam. Karboksigemoglobinning dissotsialanish darajasi kuchsiz bo`lganidan is gazi oksigemoglobindan kislorodni osonlik bilan siqib chiqaradi. Shuning uchun nafas olgandagi havoda 1% is gazi bo`lgandayoq gemoglobinning 95% i karboksi gemoglobinga aylanadi. Bunday gemoglobin kislorod bilan birika olmay, o`zining kislorod tashish vazifasini bajara olmaydi. Natijada to`qimalar, birinchi navbatda miya to`qimasi kislorodning yo`qligi tufayli nobud bo`ladi. Is gazi bilan zaharlanishning o`limga olib kelish sababi ham ana shunda. Karboksigemoglobinda ham temirning atomi ikki valentli.

Metgemoglobin – metgemoglobin oksigemoglobin yoki gemoglobinni oksidlash tufayli (masalan qizil qon tuzi – K3[Fe(CN)6], natriy nitrit, azot oksidlari, metilen ko`ki bilan) hosil bo`ladi:

HbO2 + K3[Fe(CN)6] ------------HbOH + K4[Fe(CN)6] + O2

Bu kompleksda temir uch valentli bo`lib, gemoglobin kislorod bilan birikish qobiliyatini yo`qotadi. Metgemoglobin qonda ba’zi oksidlovchi moddalar bo`lganda ma’lum miqdorda uchraydi. U ham o`pkadan to`qimalarga kislorod tashish vazifasini bajara olmaganidan qonda metgemoglobin ko`p bo`lganda kislorod etishmasligi tufayli o`lim yuz beradi. Lekin metgemoglobin boshqa hususiyatlarga ham ega. U sianid bilan kuchsiz toksik xususiyatli sianmetgemoglobin hosil qiladi va shu yo`l bilan organizmni sianidlarning xavfli o`limga olib keluvchi ta’siridan qutqaradi. Shu sababli sianidlar bilan zaharlanganda davolash uchun metgemoglobin hosil qiluvchi (natriy nitrit) dan foydalaniladi. Sianid kislota oksigemoglobin yoki qaytarilgan gemoglobin bilan reaktsiyaga kirishmaganligidan sianid kislotadan zaharlanganda qonda kislorod tashish qobiliyatining yo`qolishi o`limga olib bormaydi.

Karbgemoglobin. Gemoglobinning karbonat angidrid bilan bog`lanishidan gemoglobinning yana bir boshqa unumi – karbgemoglobin hosil bo`lishi mumkin. Ammo bunda karbonat angidrid gemga emas, balki globinning amino guruhiga bog`lanadi. Dezoksigemoglobin oksigemoglobinga nisbatan ko`proq karbonat angidrid biriktiradi. Karbgemoglobinning hosil bo`lishi karbonat angidridning to`qimalardan o`pkaga chiqarish uchun qo`llaniladi. Bunday yo`l bilan 10-15% karbonat angidrid o`pkaga chiqariladi.

Mioglobin – uchlamchi strukturaga ega bo`lib, gemoglobinning bir zanjiridan iborat. Gemoglobindan farqli ravishda u kislorodni 5 marta tezroq biriktira oladi. Uning kislorod bilan to`yinishi grafikda giperbola shaklida bo`ladi. Buning biologik ahamiyati ham shunda bo`lib, mioglobin mushak to`qimasining ichki qismida, ya’ni kislorodning partsial bosimi past joyda joylashganligi bilan bog`liq. Tashnalik bilan kislorodni biriktirishi tufayli kislorodni zahirasini yaratadi va bu kislorod vaqtinchalik kislorod etishmovchiligida zaruratga qarab sarflanadi.

Fermentli gemproteidlar. Sitoxromlar ularning molekulalari tarkibidagi gemlarning turiga qarab a,b,c,d turlarga bo`linadi. a,b va c sitoxromlari prostetik guruh sifatida muvofiq ravishda a,b, va c gemlari tutadi va o`zaro polipeptid zanjirlarining aminokislotalar tarkibi va oqsil subbirliklari bilan farqlanadilar. d sitoxromida esa d gemdan tashqari ba’zida c gemi ham bo`ladi.

Sitoxromlar kislorodni biriktirish xususiyatiga ega emas. Bunda istisno tariqasida a3 sitoxromi mavjud bo`lib, uning tarkibiga globin bilan bog`langan mis ioni kiradi. Sitoxromlar elektronlarni tashish vazifasini bajarib, mitoxondriyaning nafas olish zanjiri va mikrosoma zanjiri tarkibiga kiradi.

Xlorofillproteidlar – hayvonlardagi temir porfirinlardan farqli ravishda o`simliklarda magniy porfirinli komplekslar mavjud bo`lib, ular o`simliklar barglariga yasxil rang beradi. Bunday pigmentli komplekslar xlorofill deb ataladi. O`simliklar barglarida a va b, suvo`tlarida yana c va d turlari mavjud.

O`simliklarda xlorofillar oqsillar bilan kompleks hosil qiladi va fotosintez reaksiyalarida ishtirok etadi.

5.4. Metalloproteidlar va nukleoproteidlar. Metalloproteinlarga oqsildan tashqari qandaydir, bir yoki bir nechta metall ionlari saqlovchi biopolimeelar kiradi. Metalloproteidlar orasida fermentli va fermentsiz turlari mavjud. Masalan, dipeptidaza va alkogoldegidrogenaza metallofermentlari tarkibida rux, tashuvchilik vazifasini bajaruvchi fermentsiz metalloproteid – transferrin tarkibida esa temir bo`ladi.

Ferritin – yuqori molekulali suvda eruvchi oqsil bo`lib, unda temir 17 dan 23% gacha bo`ladi. U asosan, qora taloq, jigar va miya ko`migida bo`lib, organizmda temir deposi vazifasini bajaradi.

Transferritin – suvda eruvchi temirprotein, glikoprotein, qon zardobidagi β-globulinlar tarkibida aniqlangan. Transferrin molekulasi 2 atom temir saqlaydi; transferrin organizmda temirning fiziologik tashuvchisi hisoblanadi.

Ba’zi metalloproteidlar gemoglobin vazifasini bajaradi, masalan gemostianin, gemeritrin, gemovanadin. Gemostianin (grek.haima – qon va kyanos – lazur) qonga havo rang tus beradi va u mollyuskalarda uchraydi. Bunda kislorodni biriktiruvchi mis ioni bo`lib, u oqsil qismining juda ko`p subbirliklari bilan bevosita bog`langan. Misning har ikki ioni bir molekula kislorod bilan bog`lanadi.

Gemeritrin ham temirproteid bo`lib, u chuvalchanglarda aniqlangan. Gemeritrin molekulasi oqsilning 8 ta subbirligidan tashkil topgan bo`lib, o`zaro temir ioni bilan bog`langan. Gemeritrinning ikki atom temiri bir molekula kislorodni biriktiradi.

Kislorodni biriktiradigan yana bir metalloproteid – gemovanadin aniqlangan bo`lib, u bitta subbirlikdan iborat. Unda bog`lovchi guruh sifatida vanadiy ioni ishtirok etadi. Vanadiyning har bir atomi bir molekula kislorodni bog`laydi.

Nukleoproteidlar oqsil bilan nuklein kislotalarning birikishidan hosil bo`ladi. Nuklein kislotalarning tabiatiga qarab ular DNP va RNP ga bo`linadi. Nukleoproteidlar bezli to`qimalarda, don kurtaklarida ko`p bo`ladi.

Nazorat va muhokama uchun savollar

1. Glikoproteidlarning tuzilishi va xossalari?

2. Glikoproteidlarning biologik ahamiyati nimada?

3. Lipoproteidlar va proteolipidlarning umumiy va farqli tomonlari.

4. Fosfoproteidlarning tarkibi va ahamiyati.

5. Kofaktorproteidlar va ularning tasniflanishi.

6. Gemoglobin va uning unumlari.

7. Metalloproteidlarning tarkibi va biologik ahamiyati?

8. Nukleoproteidlar nima?

9. Fermentli gemproteidlarga qaysi moddalar kiradi?

H – C – NH2 + C = O C = O + H –C – NH2

COOH COOH COOH COOH

Fosfotransferazalar – bu muhim fermentlar qatoriga bir necha turdagi reaktsiyalarni katalizlovchi fermentlar kiradi. Masalan, fosfat qoldig`ini makroergik fosfat birikmadan boshqa birikmalarga ko`chiruvchilar (kinazalar), makroergik bo`lmagan fosfat qoldig`ining bir xil birikmalar tarkibida o`rnini o`zgartiruvchi fermentlar (fosfomutazalar) va nukleotidil transferazalar. Umuman, bu fermentlar ta’sirida fosfat guruhi bir molekuladan ikkinchi molekulaga ko`chiriladi:

R – H2PO3 + R1H RH + R1 – H2PO3

Atsiltransferazalar (transatsilazalar) – atsil (karbon kislota qoldig`i) ni ko`chiruvchi fermentlar. Bu fermentlar koenzim A ishtirokida bajariladi. Reaktsiya umumiy ko`rinishda quyidagicha boradi:

R – C – R1 + R11 – H R – C – R11 + R1H

Glikoziltransferazalar – qand qoldiqlarini turli aktseptorlarga ko`chiradi.

Metiltransferazalar – biologik metillashda donordan metil guruhni ko`chirish orqali bajaradi.

Transaldolaza va transketolazalar – transketolaza glikoaldegidni, transaldolaza esa dioksiatsetonni bir aldegiddan ikkinchi aldegidga ko`chiradi. Har ikkala ferment ham fotosintez jarayonida va pentoza fosfatlarning oksidlanishli almashinuvlarida muhim rol o`ynaydi.

3.Gidrolazalar – molekula ichidagi bog`larning gidrolitik parchalanishini tezlatadigan fermentlar. Bu fermentlar 11 ta kichik sinfga bo`linadi. Bu sinfga murakkab efirlar, glikozidlar, oqsillar peptidlar, amidlarni parchalovchi fermentlar kiradi. Gidrolazalarning nomi quyidagicha tuziladi: substrat + gidrolaza. Masalan, peptidgidrolaza, atsetilxolingidrolaza va hokazolar. Bu fermentlarni ham transferazalarga kiritish mumkin, ya’ni gidrolizni donor vazifasini bajaradigan substratning spetsifik guruhini aktseptor vazifasini bajaradigan suv molekulasiga o`tkazilishi deb qarash mumkin. Ammo bu fermentlarning ta’sir etishida suv aktseptor sifatida asosiy o`rinni egallaydi, shu sababdan ushbu fermentlar alohida gidrolazalar sinfiga ajratilgan.

Gidrolazalarning eng muhim vakillari quyidagi kichik sinflarga tegishli.

Esterazalar – guruhiga juda ham o`ziga xos bir qator fermentlar kiradi. Ular murakkab efir bog`larining gidrolizini kataliz qiladi va bir xil tezlikda bo`lmasa ham juda ko`p efirlarga suv biriktirib, ularni parchalaydilar:

R – C – O – R1 + HOH RCOOH + R1OH

Glikozidazalar- guruhiga faqat haqiqiy glikozidlargina emas, balki N-glikozid bog`larni uzuvchi fermentlar, S-glikozidil birikmalarni gidrolizlovchi bitta ferment ham kiradi. Haqiqiy glikozidazalar sodda glikozidlarni, oligo va polisaxaridlarni parchalaydi. Masalan, α- va β-amilazalar polisaxariddagi 1,4-glikozid bog`larni gidrolitik yo`l bilan uzadi.

Peptidazalar- guruhigaoqsilning peptid bog`ini parchalovchi fermentlar va peptid bog`idan farqli –C – N aloqalarni uzuvchi amidazalar, amidinazalar va boshqalar kiradi.

Peptidazalar asosan yirik oqsil molekulalariga ta’sir etadi, shuningdek kichik peptidlarni ham alohida aminokislotalarga parchalaydi.

Ovqat hazm qilish organlarining fermentlari, lizosoma va hujayraning boshqa organoidlari tarkibiga kiradigan, ya’ni yirik molekulalarni kichik molekulalarga parchalaydigan joylardagi fermentlar gidrolazalar bo`lib hisoblanadi.

4. Liazalar – substratga suv birikmasdan yoki oksidlanishsiz bog`larni uzadigan reaktsiyalarni katalizlaydigan fermentlardir. Liazalar 4 ta kichik sinfga bo`linadi. Bu sinfga suv elementlari, ammiak, CO2 biriktiruvchi va ajratuvchi fermentlar kiradi. Liazalarning hujayra metabolizmida muhim ahamiyatga ega bo`lgan guruhlari quyidagilardan iborat.

Dekarboksilazalar, asosan keto va aminokislotalardan CO2 guruhini ajratib, ulardagi C – C bog`larini uzadi. Bulardan eng muhimi piruvatdekarboksilaza ketokislotalardan CO2 ajratib, aldegid hosil qiladi:

2-oksokislota → aldegid + CO2

Gidroliazalar oksikislotalardan suv molekulasini ajratadi(gidratazalar). Yaxhsi ma’lum bo`lgan fermentlardan fumarat va akonitatgidratazalar, enolaza shular jumlasidandir.

Liazalar fermentlarning kamroq tarqalgan guruhi bo`lib, modda almashinuvining oraliq mahsulotlarini sintezi va parchalanishida ishtirok etadi.

5. Izomerazalar – bir molekula doirasida izomerlanish reaktsiyasini katalizlovchi fermentlar. Izomerlanish natijasida molekula ichidagi turli guruhlarning o`rni o`zgaradi. Bu sinf fermentlari 5 ta kichik sinfga bo`linadi. Fermentning nomi izomerlanish reaktsiyasining turiga qarab nomlanadi: mutazalar, tautomerazalar, ratsemazalar, epimerazalar, izomerazalar; bunda izomerlanish molekula ichida guruhlarning ko`chishidan iborat bo`lsa, ferment mutaza deb ataladi va h.k.

6. Ligazalar (sintetazalar) – ATF yoki unga o`xshash nukleotidtrifosfat molekulasida pirofosfat bog`i uzilishi bilan birga o`tadigan ikki molekulaning birikishini – sintetik jarayonni katalizlovchi fermentlardir. Bu reaktsiyalar natijasida ATF dan ADF yoki AMF hosil bo`ladi:

X + Y + ATF → X – Y + ADF + fosfat.

Ligazalar 5 ta kichik sinfga bo`linadi.

8.2. Fermentlarining faollik birligi va aniqlash usullari. Organ, to`qima va hujayralardagi fermentlar maxsus usullar qo`llanilgan holda ekstraktsiya qilinadi. Ularni ajratib olishda fermentlarning faolligini saqlab qolish uchun mahsus stabilizatorlardan foydalaniladi. Fermentli e`ritma (biologik materiallardan olingan e`kstrakt) fermentlarni aniqlash uchun ishlatiladi. Qon plazmasi yoki zardobi, boshqa biologik suyuqliklar fermentlarning tayyor e`ritmalari hisoblanadi, shu sababli ularni darhol aniqlash uchun foydalanish mumkin.

Fermentlarni sifat va miqdor jihatdan aniqlash uchun reaktsiya muhitidagi substratning kamayishi yoki reaktsiya mahsulotining hosil bo`lishini aniqlash yo`li bilan bilvosita o`lchanadi. Fermentlar miqdorini bevosita to`g`ridan-to`g`ri aniqlash faqat gomogen, ya`ni kristall fermentlardagina bo`lishi mumkin.

Vaqt birligi ichida substratning kamayishi yoki reaktsiya mahsulotining o`sish tezligi ferment faolligi deb aytiladi.

Ferment faolligini aniqlash uchun standart sharoitlar.

Ferment faolligini to`g`ri aniqlashga har bir ferment uchun belgilangan muayyan sharoitda va ma`lum bir vaqt oralig`ida subtrat

miqdorining yoki reaktsiya mahsuloti miqdorining o`zgarishini aniq o`lchash kerak bo`ladi:

- aniqlanadigan ferment uchun optimal pH qiymatini nazorat qilish (mos keladigan buferdan foydalaniladi);

- substrat miqdori to`yinish darajasidan ortiqroq bo`lishi kerak, bunday sharoitda reaktsiyaning maksimal tezligini ushlab turishga e`rishish mumkin;

- kofaktorlar talab e`tadigan murakkab fermentlar (metall ionlari, kofermentlar) uchun ham kofaktorlar miqdori to`yinish darajasidan yuqori bo`lishi kerak;

- standart harorat 25° C bo`lishi kerak;

Bunday standart sharoitlar reaktsiyaning 0 ga teng e`kanligini ta`minlaydi va bunda substrat yoki reaktsiya mahsuloti miqdorining o`zgarishi faqatgina muhitga qo`sxiladigan ferment miqdoriga bog`liq bo`ladi.

Ferment faolligini to`g`ri o`lchash uchun reaktsiyaning boshlang`ich tezligini aniqlash kerak, chunki vaqt o`tishi bilan reaktsiyani tormozlovchi mahsulotlarning hosil bo`lishi yoki qaytalama reaktsiya sur`atining sezilarli darajada borishi natijasida fermentativ reaktsiyaning tezligi ancha pasayadi.

Substrat yoki reaktsiya mahsuloti miqdorini aniqlash usullari. Bunday aniqlash uchun ma`lum bir vaqt o`tgandan so`ng reaktsiya to`htatilib yoki reaktsiya borishi davomida qayd qilinib, kolorimetrik, spektrofotometrik, fluorimetrik, polyarografik usullarda olib boriladi.

Ferment faolligi birliklari. Ko`pincha fermentlarning miqdori mutlaq kattaliklar, masalan mg larda yoki fermentlarning mollarida o`lchash mumkin bo`lmaganligi uchun shartli ferment birliklarida ifodalanadi. Halqaro biohimiklar ittifoqining “Fermentlar nomenklaturasi” kitobida fermentlarning struktura birligi (ME) deb substratning 1 mikromolini bir minutdagi (standart sharoitda) o`zgarishini katalizlovchi miqdori qabul qilingan e`di. Lekin, ME SI sistemasiga ko`ra nomlana olmaydi, chunki minut bu sistemada qabul qilingan emas. 1972 yil biohimiyaviy nomenklatura komissiyasi katal nomi bilan boshqa birlikni qabul qiladi. Katal (ramzi- kat) reaktsiyaning 1 sekundda 1 molga teng sur`at bilan bajara oladigan katalitik faolligini ifodalaydi. Binobarin, 1 katalga teng faollik 1 mol./sek dir. U juda yuqori kattalik bo`lganligidan amaliy tadbiq uchun mikrokatal (mk kat), nanokatal (nkat) qo`llaniladi. Bu kattaliklar 1 sekundda mikromol, nanomollarga to`g`ri keladi. Qondagi fermentlarning faolligi SI sistemasiga muvofiq kattaliklarda ifodalanadi.

Fermentning solishtirma faolligi 1 mg dagi birliklar soni standart sharoitlarda 1 mikromol substratni 1 minutda o`zgartirish qobiliyatiga ega bo`lgan ferment massasiga teng hamda mkmol/(min H mg oqsil) da ifodalanadi.

8.3. Ko`p shaklli fermentlar. Fermentlar bir turda, bir to`qimadi, hatto bir hujayraning o`zida ham bir - biridan farqlanadigan ikki va undan ortiq shakllarda uchrashi aniqlandi. Bu fermentlar ayni bitta reaktsiyani kataliz qilsalar ham bir - birlaridan substratga yakinliklari, ta`sirining optimumi, kataliz qiladigan reaktsiyaning e`ng yuqori sur`ati yoki boshqarilishini hossalari bo`yicha o`zaro farqlanadi.

Ko`p shaklli fermentlarning paydo bo`lish tabiati xilma - xil bo`lib, ohirigacha o`rganilmagan. Izofermentlar oqsil molekulasining birlamchi strukturasida nasliy farq bo`lishidan kelib chiqadi, ya`ni ularning fizik - himik farqlari nasliy hossalariga ega. Bir fermentning nasliy bo`lmagan modifikaciyalariga shaklli fermentlar deyiladi.

Izofermentlar moddalar almashinuvida boshqaruvchilik vazifasini bajarib, ichki va tashqi omillarga turli to`qimalardagi metabolizmni moslashtirish imkoniyatini beradi, degan fikrlar mavjud. Izofermentlar turli hujayra va to`qimalarda, hattoki organoidlarda bir xil bo`lmaganligi sababli ular biohimik reaktsiyalar yo`nalishini o`zgartirish imkonini beradi.

Oligomer tuzilishga ega bo`lgan izofermentlarning bir ajoyib hususiyati bor: butun kompleksning faolligi ayrim subbirliklarning bir - biriga nisbatan joylashishiga bog`liq. Keyingi yillarda juda ko`p fermentlarning izofermentlari aniqlangan: achitqilar, odam va hayvon hujayralaridagi gliserataldegidfosfatdegidrogenaza, piruvatdegidrogenaza, geksokinaza va boshqalar.

Bu guruhga mansub fermentlardan birinchilar qatorida yaxshi o`rganilgani oksidlanish-qaytarilish reaktsiyasini kataliz qiluvchi laktatdegidrogenaza bo`ldi:

Laktat + HAD+ Piruvat + HADH + H+

Bir turdagi organizmlarning turli organlarida uning besh xil izozimi uchraydi, ular to`rtta polipeptid zanjirdan iborat. 5ta izofermentning har biri aminokislota tarkibi va birlamchi strukturasi bo`yicha farqlanadigan 2 polipeptid zanjirlaridan: A yoki M zanjir (ing «muscle» - muskul so`zidan) va B yoki N - zanjir (ing «heart» - yurak so`zidan) tuzilgan. Binobarin, faol ferment bu 4 subbirliklarning kombinatsiyalaridan biriga: N4, N3M, N2M2, NM3, M4 va LDG ning quyidagi izofermentlari LDG1, LDG2, LDG3, LDG4, LDG5, ga to`g`ri keladi. Skelet muskullarida mavjud LDGning izoshakli asosan 4 M - zanjirlaridan, yurak muskul to`qimasidagisi e`sa asosan N - zanjirlardan tashkil topgan. LDGning izoferment tarkibining ba`zi kasalliklarda o`zgarishi undan tashhis maqsadlarida foydalanish umidini tugdirdi. Izofermentlar miqdorini qon zardobida o`zgarishiga karab qaysi a`zo kasallikka duchor bo`lganini, patologik jarayoni naqadar og`ir e`kanligini aniqlash mumkin.

8.4. Poliferment sistemalar. Har bir hujayra o`ziga hos fermentlar to`plamiga ega. Ba`zi fermentlar hamma hujayralarda, boshqalari e`sa faqat ayrim hujayralardagina uchraydi. Hujayrada har bir fermentning ishi alohida bo`lmasdan boshqa fermentlar bilan uzviy bog`langan. Ko`p shaklli fermentlardan poliferment sistemalar yoki konveyerlar shakllanadi.

Poliferment sistemalar ishi ularning hujayrada tashkil topish hususiyatlariga bog`liq. Shartli ravishda poliferment sistemalarning tashkil topishiga ko`ra quyidagi turlarini ajratish mumkin: funktsional, struktura - funktsional va aralash.

Funktsional tuzilishda fermentlar poliferment sistemada birlashgan bo`lib, birinchi fermentdan ikkinchisiga o`tadigan metabolitlar yordamida ma`lum bir vazifani bajaradi. Jumladan, funktsional tashkil topgan poliferment sistemalarda zanjirdagi birinchi ferment reaktsiyasining mahsuloti keyingi ferment uchun substrat bo`lib hizmat qiladi va hokazo.

Funktsional tashkil topgan poliferment sistemalarga glikoliz, ya`ni glyukozaning parchalanishi misol bo`la oladi. Glikolizning hamma fermentlari e`rigan holatda bo`ladi. Har bir reaktsiya alohida fermentlar bilan katalizlanadi. Bunda metabolitlar bog`lovchi bo`g`in bo`lib hizmat qiladi. Zanjirdagi har bir fermentning holati glyukozadan boshlab substratga o`hshashligi bo`yicha belgilanadi va ularning har biri oldingi ferment katalizlaydigan reaktsiyaning mahsuloti hisoblanadi.

Struktura funktsional tuzilishda fermentlar ferment - fermentli o`zaro ta`sir yordamida ma`lum seriyali struktura shemalarini hosil qiladi. Shunday usulda molekula darajasidan yuqori kompleks poliferment strukturalar shakllanadi. Bunga pirouzum kislotasining oksidlanishida ishtirok e`tuvchi bir nechta fermentlardan tashkil topgan piruvatdegidrogenaza poliferment kompleksi hamda 7 ta struktura jihatidan bog`langan fermentlardan tashkil topgan, birgalikda yog` kislotalarning sintezi - umumiy funktsiyani yahlit bajaruvchi yog` kislotalar sintetazasi misol bo`la oladi. Bunday poliferment sistemalar juda mustahkam va juda qiyinlik bilan alohida fermentlarga parchalanadi. Shu jihati bilan ular funktsional tuzilgan poliferment sistemalardan farq qiladi.