A. A. Ibragimov, V. U. Xo’jayev, O. M. Nazarov bioorganik kimyo

raqobatli va raqobatsiz
. Raqobatli 
ingibitorlar substrat bilan o’xshash tuzilishga ega bo’lib, u bilan 
fermentga bog’lanish uchun raqobat qiladi. Raqobatsiz ingibitorlar esa 
substrat bilan o’xshashlikka ega emas. Ular qaytar tarzda substrat va 
kompleks bilan ta’sirlashishlari mumkin. Ba’zi fermentlarni 
faolligi ularni ma’lum bir birikmalar- 
aktivatorlar
bilan ta’siri 
natijasida ortishi mumkin. Bitta faol markazga ega fermentlar 
Mixaelis kinetikasi bo’yicha faoliyat ko’rsatadilar. Bir necha faol 
markazga ega fermentlarda esa faoliyat kinetikasi mavhumdir. Turli 
subbirliklarda joylashgan faol markazlar kinetik mustaqil bo’lsa, 
ni 
ga bog’liqlik grafigi giperbola; faol markazlar o’rtasida o’zaro 
ta’sir bo’lsa grafik sigmoid tuzilishga ega bo’ladi. Boshqaruv 
fermentlarini faolligi allosterik effektorlar deb ataluvchi metabolitlar 
bilan modullanadi.
”Allosterik” 
nom yunoncha 
 
-boshqa, 

-fazo so’zlaridan olingan bo’lib, shu ferment katalizlovchi 
substrat yoki mahsulotlar bilan tuzilish qxshashlikka ega emasdir. 
Ular fermentni faol markazi bilan emas, balki boshqaruv markazlari 
deb ataluvchi maxsus qismlar bilan bog’lanadilar. 
taklifiga 
binoan faolligi allosterik effektorlar bilan modullanuvchi fermentlar 
allosterik
deyiladi. Fermentlar ham boshqa oqsillar kabi ko’p 
miqdordagi ion guruhlariga egadirlar. pH o’zgarganda bunday 
guruhlarni ionlanash holatini o’zgarishi ferment faolligiga katta ta’sir 
ko’rsatadi. Bu birinchi navbatda katalizda yoki substratni bog’lashda 
ishtirok etuvchi guruhlarga tegishlidir. Har bir ferment uchun pH ni 
ma’lum bir qiymati bo’lib, bunda u katalizlovchi reaksiya tezligi 
maksimal bo’ladi. Masalan, pepsin uchun 
1.5; ishqoriy fosfataza 
uchun 
9.0-10.0. Ko’pchilik fermentlar neytral sohada (7.0-8.0) 

---

53 
optimumiga egadirlar. 
qoidasi bo’yicha kimyoviy 
reaksiyalar tezligi harorat har 1 (
)
ga oshganda reaksiya tezligi 
taxminan ikki marta ortadi. Bu qoida haroratni cheklangan 
qiymatlarida fermentlarga ham tegishlidir. Harorat 
dan 
ortganda issiqlik denaturasiyasi hisobiga oqsil katalizatorining 
nofaollanishi sodir bo’ladi. Faollikni bunday jadal su’ratlarda 
kamayishini asosiy sababi oqsillar uchun issiqlik denaturasiyasi Q
10
koeffitsientini yuqori qiymatga egaligidir. Termofil bakteriyalarni 
fermentlari yuqori harorat optimumiga egadirlar. Fermentativ katalizni 
muhim tomonlaridan biri shuki ferment substrat bilan ferment-substrat 
kompleksi hosil qiladi va substratni kimyoviy o’zgarishi kompleks 
tarkibida sodir bo’ladi. Bu kompleksda substrat fermentning
faol 
markaz 
deb ataluvchi ma’lum bir qismi bilan bog’lanadi va shu faol 
markazda 
substratni 
mahsulotga 
aylanishi 
sodir 
bo’ladi. 
Fermentlarning faol markazlari umumiy belgilarga egadir. Odatda faol 
markaz ferment molekulasini kichikroq qismini egallaydi hamda 
ferment globulasida yoriq yoki botiq ko’rinishidagi shaklga ega 
bo’ladi. Faol markaz bir-biridan olisda joylashgan polipeptid 
zanjirdagi aminokislota birliklari hisobiga vujudga keladi. Shartli 
ravishda faol markazda 
bog’lovchi va katalitik markazlarni
ajrtish 
mumkin. Bog’lovchi qismni hosil qiluvchi aminokislotlar substratni 
faol markazda ushlab turilishini ta’minlaydilar. Substrat va faol 
markaz o’rtasidagi bog’lanish elektrostatik, vodorod, gidrofob va van-
der-vaals kuchlar hisobiga amalga oshadi. Fermentning katalitik 
markazida katalizda ishtirok etuvchi aminokislotalar joylashadi. 
Katalitik guruhlar sifatida odatda ionogen guruhlar hisoblanadilar. 
Fermentativ va kimyoviy kataliz asoslari o’rtasida deyarli farq 
yo’q, ularning kimyoviy mexanizmlari bir xildir. Lekin shunga 
qaramay normal bosimda suvli eritmalarda 
da fermentlar 
samarali katalizatorlardir. Buni tushuntirish uchun ferment-substrat 
kompleksini hosil bo’lishi hisobiga amalga oshadigan bir necha 
omillar keltiriladi: yaqinlashish, yopishish va yo’nalish. Bu omillar 
reaksiya 
energetik 
barherini 
kamaytiradilar. 
D.Koshland
ni 
“indutsirlangan to’g’ri kelish” 
ta’limotiga 
ko’ra substratni 

---

54 
bog’lanishida fermentni konformasiyasi shunday o’zgaradiki, bunda 
katalitik guruhlar katalizni samarali sodir bo’lishini ta’minlovchi 
holatni egallydilar. Substrat tomonidan amalga oshiriladigan ferment 
konformasiyasini o’zgarishi erkin ferment uchun ham ruxsat etilgan 
holatlarda sodir bo’ladi. Ferment ta’sirini samaradorligiga oralatma 
kislota-asos hamda nukleofil kataliz katta hissa qo’shadi. Mikromuhit 
omili ham katta ahamiyatga ega. Eng ko’p tarqalgan ta’limotga binoan 
energetik barerni kamayishi substrat tuzilishini substrat-ferment 
kompleksida oraliq holat tuzilishiga yaqin kelishi bilan tushuntiriladi.