A. A. Ibragimov, V. U. Xo’jayev, O. M. Nazarov bioorganik kimyo


shifriga  ega; bu uni gidrolazalar sinfiga  (3.1.3.2)



Yüklə 162,73 Kb.
Pdf görüntüsü
səhifə19/105
tarix21.12.2023
ölçüsü162,73 Kb.
#187815
1   ...   15   16   17   18   19   20   21   22   ...   105
bioorganik kimyo

3.1.3.2
shifriga 
ega; bu uni gidrolazalar sinfiga 
(3.1.3.2)
, murakkab efirlar bog’iga 
ta’sir etuvchi guruhga 
(3.1.3.2)
, fosfat kislota monoefirlarini 
gidrolizlovchi subguruhga 
(3.1.3.2)
va shu subgurhchadagi tartib 
raqami 
(3.1.3.2)
tegishliligini 
ko’rsatadi. 
Bitta 
reaksiyani 
katalizlovchi, lekin turli tirik organizmlardan ajratib olingan 
fermentlar bir-biri bilan farq qiladilar. Nomenklaturada bir xil nom va 
kod raqamiga ega bo’ladilar. Birlamchi tuzilishida genetik farqga ega 
fermentlar 
izofermentlar
deb ataladilar. Fermentativ reaksiyalarni 
tezligini va unga turli omillarni ta’sirini o’rganish fermentativ 
kinetikani asosini tashkil etadilar. Fermentativ reaksiyalarni tezligiga 
ta’sir etuvchi omillarga: ferment konsentrasiyasi, substrat 
kontsentrasiyasi, ingibitor va aktivatorlarni ishtiroki, muhit 
va 
harorat kiradi. Ko’pchilik hollarda fermentativ reaksiyani tezligi v
ferment konsentrasiyasiga 
to’g’ri proportsionaldir: 


50 
Fermentativ reaksiyalarni tezligini aniqlovchi eng muhim omillardan 
biri bu - substrat konsentrasiyasidir
. Substrat konsentrasiyasini 
reaksiya tezligiga bog’liqligi o’rganilganda quyidagilar namoyon 
bo’ladi: 
ni nisbatan oz miqdorlarida 
ga proportsionaldir, 
ni katta miqdorida esa
maksimal tezlik 
deb nomlanuvchi 
doimiy qiymatga yaqinlashadi. 
va
1913 
yilda 
ni 
dan bog’liqligiga asoslanib, fermentlar ta’siri 
kinetikasini umumiy nazariyasini ishlab chiqdilar. Bunga ko’ra 
fermentativ reaksiya ikki bosqichdan iborat bo’lib, birinchi bosqichda 
ferment substrat bilan qaytar ta’sirlashib, ferment-substrat kompleksni 
hosil qiladilar:
Ikkinchi bosqichda
parchalanib reaksiya mahsuloti 
hosil 
bo’ladi:
Ikkinchi bosqich jarayon tezligini belgilaydi; bu 
kompleksni 
konsentrasiyasi va parchalanish tezlik konstantasiga 
bog’liq 
bo’ladi. Yuqorida takidlanganlarga asoslanib,
va 
ni bog’lovchi 
Mixaelis tenglamasi keltirib chiqarilgan


-reaksiyani boshlang’ich tezligi bo’lib, substrat 10% gacha 
kamayguncha vaqt hisobga olinadi. Shu vaqt ichida reaksiya tezligi 
doimiy bo’ladi, ikkinchidan ba’zi holatlarda ingibirlovchi ta’sirga ega 
mahsulot konsentrasiyasi sezilarmas darajada bo’ladi. 
-
maksimal tezlikni va 
-tekshitrilayotgan ferment-substrat jufti 
uchun 
dir.


51 

Yuqoridagi bir substratli reaksiya uchun 
amalda to’g’ri keladi. Substratning kichik konsentrasiyalarida 
ga 
proporsionaldir; haqiqatdan ham 
da 
quyidagi ko’rinishni oladi: 

Bunday sharoitlarda reaksiya birinchi tartibli kinetik qonun bo’yicha 
amalga oshadi. 
va 
kattaliklarini aniqlash uchun 
dan foydalanish osonroqdir: 

Ferment preparatlarini faolligi odatda faollikni halqaro birliklarida 
ifodalanadilar. Optimal sharoitlarda 1 mkmol substratni 1 minut 
davomida aylanishini katalizlovchi ferment miqdori faollikni bir 
halqaro birligiga teng bo’ladi. 1 mg ferment preparati oqsilidagi 
faollik birliklari - solishtirma faollik deyiladi. Halqaro biokimyoviy 
ittifoqi faollik birligi deb, 
katal(kat) 
dani foydalanishni taklif etdi
bunga ko’ra 1 mol substratni 1 sekund davomida katalizlovchi ferment 
miqdori 1 katal faolikka ega deb qabul qilingan. 
halqaro birlikka teng. Ko’pchilik fermentlarni ta’siri ma’lum
bir kimyoviy birikmalar - ingibitorlar ta’sirida tormozlanishi mumkin. 
Ingibitorlar o’z ta’siriga ko’ra qaytmas va qaytar bo’ladilar. Qaytmas 
ingibitorlar fermentlarni faollik uchun muhim bo’lgan funksional 
guruhlarini modifitsirlaydilar. Erkin ingibitor yo’qotilgandan so’ng 
modifitsirlangan ferment faolligi tiklanmaydi. Ba’zi holatlarda 
qaytmas ingibitorni kimyoviy reaksiyalar yordamida yo’qotib 
modifisirlangan ferment faolligini tiklash mumkin; bu jarayon 


52 
refaollanish deyiladi. Qaytmas ingibitorlarga diizopropilfosfat(

va yodasetammd tegishlidir. 
serin qoldig’ini modifitsirlab 
ximotripsin, tripsin va asetilxolinesterazalarni faoliyatsiz qiladi. 
Yodasetamid tsistein qoldig’iga ta’sir etib, gliseralfosfatdegidrogenaza 
va papainni faoliyatsiz qiladi. Qaytar ingibitorlar fermentlar bilan 
kovalent bog’ni hosil qilmasdan ta’sirlashadilar. Erkin ingibitor dializ 
yordamida olingandan sung ferment faolligi tiklanadi. Qaytar 
ingibitorlarni ikki turi bo’ladi: 

Yüklə 162,73 Kb.

Dostları ilə paylaş:
1   ...   15   16   17   18   19   20   21   22   ...   105




Verilənlər bazası müəlliflik hüququ ilə müdafiə olunur ©azkurs.org 2024
rəhbərliyinə müraciət

gir | qeydiyyatdan keç
    Ana səhifə


yükləyin