50
Fermentativ reaksiyalarni tezligini aniqlovchi eng muhim omillardan
biri bu -
substrat konsentrasiyasidir
. Substrat konsentrasiyasini
reaksiya tezligiga bog’liqligi o’rganilganda quyidagilar namoyon
bo’ladi:
ni nisbatan oz miqdorlarida
ga proportsionaldir,
ni katta miqdorida esa
maksimal tezlik
deb
nomlanuvchi
doimiy qiymatga yaqinlashadi.
va
1913
yilda
ni
dan bog’liqligiga asoslanib, fermentlar ta’siri
kinetikasini umumiy nazariyasini ishlab chiqdilar. Bunga ko’ra
fermentativ reaksiya ikki bosqichdan iborat bo’lib, birinchi bosqichda
ferment substrat bilan qaytar ta’sirlashib, ferment-substrat kompleksni
hosil qiladilar:
Ikkinchi bosqichda
parchalanib reaksiya mahsuloti
hosil
bo’ladi:
Ikkinchi bosqich jarayon tezligini belgilaydi; bu
kompleksni
konsentrasiyasi va parchalanish
tezlik konstantasiga
bog’liq
bo’ladi. Yuqorida takidlanganlarga asoslanib,
va
ni bog’lovchi
Mixaelis tenglamasi keltirib chiqarilgan
:
-reaksiyani boshlang’ich tezligi bo’lib, substrat 10% gacha
kamayguncha vaqt hisobga olinadi. Shu vaqt ichida reaksiya tezligi
doimiy bo’ladi, ikkinchidan ba’zi holatlarda ingibirlovchi ta’sirga ega
mahsulot konsentrasiyasi sezilarmas darajada bo’ladi.
-
maksimal
tezlikni va
-tekshitrilayotgan ferment-substrat jufti
uchun
dir.
51
→
Yuqoridagi bir substratli reaksiya uchun
amalda to’g’ri keladi. Substratning kichik konsentrasiyalarida
ga
proporsionaldir; haqiqatdan ham
da
quyidagi ko’rinishni oladi:
Bunday sharoitlarda reaksiya birinchi tartibli kinetik qonun bo’yicha
amalga oshadi.
va
kattaliklarini aniqlash uchun
dan foydalanish osonroqdir:
Ferment preparatlarini faolligi odatda faollikni halqaro birliklarida
ifodalanadilar. Optimal sharoitlarda 1 mkmol substratni 1
minut
davomida aylanishini katalizlovchi ferment miqdori faollikni bir
halqaro birligiga teng bo’ladi. 1 mg ferment preparati oqsilidagi
faollik birliklari - solishtirma faollik deyiladi. Halqaro biokimyoviy
ittifoqi faollik birligi deb,
katal(kat)
dani
foydalanishni taklif etdi;
bunga ko’ra 1 mol substratni 1 sekund davomida katalizlovchi ferment
miqdori 1 katal faolikka ega deb qabul qilingan.
halqaro birlikka teng. Ko’pchilik fermentlarni ta’siri ma’lum
bir kimyoviy birikmalar - ingibitorlar ta’sirida tormozlanishi mumkin.
Ingibitorlar o’z ta’siriga ko’ra qaytmas va qaytar bo’ladilar. Qaytmas
ingibitorlar fermentlarni faollik uchun muhim bo’lgan funksional
guruhlarini modifitsirlaydilar. Erkin ingibitor yo’qotilgandan so’ng
modifitsirlangan ferment faolligi tiklanmaydi. Ba’zi holatlarda
qaytmas ingibitorni kimyoviy reaksiyalar yordamida yo’qotib
modifisirlangan ferment faolligini tiklash mumkin; bu jarayon
52
refaollanish deyiladi. Qaytmas ingibitorlarga diizopropilfosfat(
)
va yodasetammd tegishlidir.
serin qoldig’ini modifitsirlab
ximotripsin, tripsin va asetilxolinesterazalarni faoliyatsiz qiladi.
Yodasetamid tsistein qoldig’iga ta’sir etib, gliseralfosfatdegidrogenaza
va papainni faoliyatsiz qiladi. Qaytar ingibitorlar
fermentlar bilan
kovalent bog’ni hosil qilmasdan ta’sirlashadilar. Erkin ingibitor dializ
yordamida olingandan sung ferment faolligi tiklanadi. Qaytar
ingibitorlarni ikki turi bo’ladi:
Dostları ilə paylaş: