Biologik kimyo


tayyorlaydi Otalangan tu x u m  hujayrasini



Yüklə 13,42 Mb.
Pdf görüntüsü
səhifə30/42
tarix01.11.2019
ölçüsü13,42 Mb.
#29484
1   ...   26   27   28   29   30   31   32   33   ...   42
Biologik kimyo (Sobirova R.A.) - 2006 у.


tayyorlaydi

Otalangan tu x u m  hujayrasini 

implantatsiyasini yengillasfttiradi

Bachadon shUUq qabeti  hujayralari! 

proWtorattiyasini stimuiaydt 

I

i

Bachadon va bosftqa a'zotef



Testest eron

JP- 

t

 

'



Buyrak usti  bezt po'afloq 

fa iri

\

 

,  



'

Kortizoi


Ftetotogtkta'ciri

Homtedorliknino normai  * 

kachwN 

i

8 U  b azlarrtog  .  



rivojtaishi  T

H a y z s M f

Suyakto'qimaaininguttsN  f

ikkUamcftifyottcrjinaly  4 

M gtornfngrivejtonisN   1

Erfcafc fanoflpi b o'ytcha 



tUff&nnUrovluni 

ch«qkadl


S p e r m a t o g m a z v t q o k u f y *  

hosfl  bo‘« a h W



Oqtä + T

 

Otyukoza





r-X

 V--~'


y ATF

rj

ACrf-*F


M M n c N e r ia k la r jin s iy   .  

balflWamlng rtvo jla n »N  

l

O qsü sintezi  t



Proteoliz  i  

Oqsil sintezi 

i

Glykoneogenez 



t

Qoodagi glykoza  .  

miqdori 

T

Immun tizim



faolligi

1

2K*



Nrreabsorbfeiyafti 

Kr

 «kskrets***

Buyrak  $  

Kaltsitriol

qalqonsimon  b e z..

Tiroksin 

Lipofil g o rm o flfar

o

2



H 20

►cc


>2

A D F + F „  



i j

  ATF.issiqlik 

ajralishi

OraUiq alm ashinuv

C a r* va fosfatning  .

fffnttishi 

T

SuyaMarda  C a ! * 



W planishi 

T

Embrionning rtvojlanishi, 



o'sish va rivojlanish 

» 

jarayonlari 



Asosiy modda 

.

almashinuvi 



Isiqlik ajralishi  f 

Kislorodni  sariflash 

f


Gorm onlar signalini o‘tkazishning molekulyar mexanizmlari

K opchilik  gorm onlar  biologik  ta ’sir  mexanizmini  m olekulyar 

asoslari  haqidagi  zam onaviy  tushunchalarni  paydo  b o ‘lishida  E. 

Sazerlendning tekshiruvlari va siklik adenozil monofosfatning ochilishi 

katta ro‘l o'ynaydi.

M a’lumki,  axborot  o ‘tkazilish jarayonini  yonaltirilishi  va  nozik 

boshqarilishi,  avvalombor,  hujayra  gormonal  axborotni  tashuvchi 

retseptor  molekulalami  m avjudligi  bilan  ta’minlaydi.  Bu  axborotni 

retseptorlari 

ikkilamchi messenjer 

deb nom oigan. 

Ular 


hujayra ichidagi 

bog ‘lovchilami konsentratsiyasini o‘zgarshiga olib keladi. Messenjemi 

m iqdori  ulami  hosil  qiluvchi  va  parchalovchi  fermentlarni  faolligiga 

bog'liq.


Barcha  biologik  faol  m oddalam i  retseptorlari  kim yoviy  tabiati 

b o ‘yicha  glikoproteinlar  b o ‘lib,  retseptorlami  «tashuvchi»  domeni 

hujayraaro bo‘shliq  tomonga  qaragan.  Retseptoming effektor sistema 

bilan (xususan ferment bilan) javobgar qismi plazmatik membrana ichki 

tom onida joylashgan.  Barcha retseptorlami umumiy xususiyati bo‘lib, 

m a ’lum  bir  gormonlarga  nisbatan  ulami  yuqori  spetsifikligi  (

0,1  dan 

10 nM gacha bog'liq konstantasi) hisoblanadi. Shuningdek, retseptomi 

effektor sistemalar bilan  bog'lanishi  G-oqsillar orqali  amalga oshadi. 

Ularni  vazifasi gormonlar  axborotini  plazmatik membrana  darajasida 

k o ‘p  marotaba  o'tkazishdan  iboratdir.  G-oqsil  faollangan  shaklda 

adenilatsiklaza orqali  siklik  AMF sintezini stimullaydi.  U  esa hujayra 

ichidagi oqsillar faollanishini kaskad mexanizmini boshlab beradi.

Hujayra ichidagi «ikkilamchi» messenjerlar biologik samarasi orqali 

amalga oshishining umumiy biologik mexanizmi bo‘lib, oqsillarni turii 

proteinkinazalar  ishtirokida  nishon  oqsillar  molekulasidagi  serin, 

treonin, Ba’zida tirozin OH-guruhlariga ATFni oxirgi guruhni transport 

qilish  orqali,  fosforillanish-defosforillanish  jarayoni  hisoblanadi. 

Fosforillanish jarayoni  oqsil  molekulalarini  translyatsiyadan  keyingi 

muhim kimyoviy modifikatsiyasi bo‘lib, ulaming qurilishi va vazifasini 

tubdan o ‘zgartiradi. Xususan, u struktur xususiyatlarini (subbirliklarni 

assotsiatsiya  va  dissotsiatsiyasini)  hamda  katalitik  xususiyatlarini 

faollanishi yoki ingibirlanishini chaqiradi, natijada, kimyoviy reaksiyalar 

tezligi  va umuman olganda hujayra funksional faolligini  belgilaydi.

Adenilatsiklaza messenjer sistemasi

Gormonlar signalni 

о 

tkazishni eng ko‘p organiladigan yo‘li bo‘lib 



adenilatsiklaza sistemasi hisoblanadi. Bunda kamida yaxshi о ‘ rganilgan 

5  ta oqsil qatnashadi:



1.  Gormon retseptori.

2.  Siklik AMF (sAMF).

3.  A denilatsiklaza  va  retseptor  o ‘rtasida  bogian ish ni  am alg a 

oshiruvchi G-oqsil.

4.  Siklik AMFga bog‘liq proteinkinaza, hujayra ichidagi  ferm ent 

yoki  nishon-oqsillar  fosforillanishini  katalizlaydi,  ular  fao llig in i 

o‘zgartiradi.

5.  F osfodiesteraza,  sAM Fni  p arc h a la y d i  va  natijada  sig n a l 

o'tkazilishini to‘xtatadi.

Jig ar,  m ushak  va  y o g ‘  t o 'q im a s i  h u jay ra lari  p la z m a tik  

membranasidan a - va P-adrenergik retseptorlari toza holatda olingan. 

Gormonni  p-adrenergik  retseptor  bilan  bogianishi  hujayra  ichidagi 

retseptor  domenini  struktur  o ‘zgarishlariga  olib  keladi,  bu  esa  o ‘z 

navbatida  retseptorai  ikkinchi  signal  oqsil  GTFni  bogiovchi  bilan 

ta’sirini ta’minlab beradi.

GTFni  bogiovchi  G-oqsil  2  turdagi  oqsil  aralashmasidir:  faol  G , 

(ingl. Stimulatory G) va ingibitor G,, molekulyar massasi 80000-90000. 

Ular har birini tarkibida 3  xil subbirliklar (a-,  p- va y-)  boiadi.  Ya’ni 

ular geterotrimerlardir. G,va G, ning P-subbirliklari bir xil (m olekulyar 

massasi 35000); ayni vaqtda turli genlam i mahsuli boigan a-subbirliklar 

(m olekulyar  og'irligi  45000  va  41000)  G-oqsilni  aktivatorlik  va 

ingibitorlik faolligini namoyon qilishga javobgardirlar. Gormonretseptor 

kompleksi  G oqsilga  nafaqat  endogen  b o g ian g an   GDFni  G T F ga 

almashtirish qobiliyatini beradi, balki G,-oqsil faol holatiga o‘tkazadi. 

Bunda  faol  G-oqsil  magniy  ionlari  ishtirokida  P-,  y-subbirliklarga 

dissotsiatsiyalanadi va G, a-subbirlik kompleksi GTF-shakliga o ‘tadi; 

bu  faol  kompleks  adenilatsiklaza  m olekulasi  tomon  suriladi  v a  uni 

faollaydi.  Keyin  kompleks  GTF  parchalanishi  energiyasi  h iso b ig a 

inaktivlanadi va P-, y- subbirliklar reassotsiatsiyalanib birlamchi G

2 ning 


GDF shakli hosil boiadi.

Adenilatsiklaza  plazmatik  m em branalarni  integral  oqsili  b o i i b ,  

uning  faol  markazi  sitoplazma  tom oniga  qaragan  va  ATFdan  sA M F 

hosil b o iish  reaksiyasini katalizlaydi.

Hayvonlar turli to‘qimalaridan ajratilgan adenilatsiklazani katalitik 

qismi  bitta  polipeptid  zanjirdan  iborat  b o iib ,  molekulyar  o g ‘irlig i 

120000-150000; G-oqsillarboimaganda faollikga ega emas; ikkita SH- 

guruhini  saqlaydi,  ulardan  biri  G,-oqsil  bilan  bogianadi,  ikkinchisi 

esa  katalitik  faollikni  nam oyon  q ilish   uchun  zarurdir.  F e rm e n t 

molekulasida  bir  necha  allosterik  m arkazlar  b o iib ,  ular  orqali  past



molekulali moddalar bilan faolligini boshqarish amalga oshiriladi: Mg+2, 

M n+


2,Ca+2,  adenozin,  forskolin.  Fosfodiesteraza  ta ’sirida  sAMF 

gidrolizlanadi va faol bo'lm agan 5'-AMF hosil bo‘ladi.



o



II 


II 

H O - P - O - P - O - P -



1



OH 

O H  


O H

NHa 


I----------I 

NHj


UdenSatsMaza

° ' V

° \


O H   O H

-

H



h

¿

h



h

,

o



_L_

Proteinkinaza  hujayra ichi fermenti bo‘lib, u orqali sAMFga o ‘z 

ta ’sirini ko‘rsatadi. Protenkinaza 2 shaklda bo‘ladi. sAMF bo‘lmaganda 

proteinkinaza tetromer kompleks holatida bo‘lib, 2 ta katalitik (C,) va

2 ta boshqaruvchi (R,) subbirliklardan iborat bo‘lib, molekulyar og'irligi 

49000  va  38000  dir;  bunday   shaklda  ferm ent  faol  emas.  sAMF 

ishtirokida proteinkinaza kompleksi  bitta R,-subbirlikga va 2  ta erkin 

katalitik C subbirlikga dissotsiatsiyalanadi; C-subbirliklar fermentativ 

faollikka ega bo‘lib,  oqsil  va  fermentlar fosforillanishini  katalizlaydi, 

natijada, hujayra faolligini o ‘zgartiradi.

Hujayralarda  sA M Fga  b o g ‘liq  proteinkinazalarai  yuqori  sinfi 

ochilgan va proteinkinaza A deb nomlangan; ular fosfat guruhini serin 

va  treonin  OH-guruhiga  o ‘tkazishini  katalizlaydilar  (serin,  treonin- 

kinazalar). Boshqa sinf proteinkinazalar, xususan insulin retseptori bilan 

faollanuvchi,  faqat  tirozinni  OH-guruhiga  ta’sir  etadi.  Lekin,  barcha 

h olatlarda  yuqori  za ry ad li  va  hajmli  fosfat  guruhini  qoshilishi 

fosforillangan oqsillarda nafaqat konformatsion o ‘zgarishlarni vujudga 

keltiradi, balki ularni faolligini yoki kinetik xususiyatlarini o‘zgartiradi.



Ko‘pchilik fermentlarni faolligi sAMFga bog‘liq fosforillanish bilan 

boshqariladi.  B oshqa  ko'plab  oqsil-peptid   tab iatli  gorm onlar  b u  

jarayonni  fa o lla y d i.  Lekin  b a ’zi  g o rm o n la r  a d e n ila ts ik la z a g a  

ingibirlovchi  ta’sir  ko‘rsatadi,  natijada,  sAM F  miqdori  va  oqsillanu 

fosforillanishi pasayadi. Xususan, somatostatin gormoni o'zini spetsifik 

retseptori (G5-oqsilni Struktur gomologik b o ig a n ) ingibitor G-oqsil (G ;) 

bilan  birikib,  adenilatsiklaza  va  sAMF  sintezini  ingibirlaydi,  y a ’ni 

adrenalin  va  glyukagon  vujudga  keltiradigan  ta ’sirga  qarama-qarshi 

ta’sir  k o ‘rsatadi.  B a’zi  a ’zolarda  prostag landin lar  (xususan  P G E ) 

adenilatsiklazaga  shunday  ingibirlovchi  ta ’sir  ko'rsatadi,  vaholanki, 

hujayrani turiga b o g iiq  ravishda xuddi shu PGE, sAMFning sintezini 

faollashtiradi.

G lik o g en   p arch alan ish in i  f a o lla n tiru v c h i  m ushak  g lik o -  

genfosfarilazasini  faollanish  m exanizm i  va  boshqarilishi  b atafsil 

o'rganilgan. 

2 shakli tafovut etiladi: katalitik faol  fosforilaza 



a

 va faol 

boim agan  fosforilaza b. Ikkala fosforilaza 2 ta bir xil subbirliklardan 

tashkil topgan (molekulyar og'irligi 94500), har birida  14 orinda serin 

joylashgan  b o iib ,  fosforiHaaish-defosforillanish jarayoniga,  y a ’ni 

faollanish va faolsizlanishiga uchraydi.

Siklik AMFga b o g iiq  proteinkinaza bilan faolligi boshqariladigan 

fosforilaza 



b

 ning kinazasi ta’sirida faol b o im ag an  shakldagi fosforilaza 

b molekulasini ikkala subbirligi kovalent fosforillanishga uchraydi  va 

faol  fosforilaza 



a

  ga  aylanadi.  Fosforilaza 



a

  ning  defosforillanishi 

spetsifik  fosforilaza 

a

  fosfatazasi  ta’sirida  fennentni  inaktivlanishiga 

va birlamchi holatga qaytishiga olib keladi.

Mushak  to'qim asida  glikogenfosfarilaza  boshqarilishini  3  tu ri

ochilgan.

Birinchi  tu ri  kovalent  boshqarilishi,  fosfaritaza  subbirliklarini 

gormonga b o g iiq  fosforillanishi -  defosforillanishiga asoslangan.

HO-H2C


CH

2- O - ®   CH2- O - ®

Fosfo rila za   b 

(faol  b o 'lm a g a n )



Ikkinchi  to r   allosterik  boshqarilish.  U  glikogen  fosforilaza  b 

subbirliklarini  adenillash  deadenillash  faollanish  inaktivlanish 

reaksiyalariga  asoslangan.  Reaksiyani  yonalishi  har  bir  subbirlik 

allosterik markaziga birikadigan AMF va ATF konsentratsiyasini nisbati 

bilan belgilanadi.

H O .


OH  2  AMF  H O ^

~"s  '■'■''ЛЗепййЗГ''^  s”

L A lA

Faol bo'knagan 



fosforilaza b

2 AMF


O H

L àiA J


AMF 

AMF


Faol

fosfcrtazaa

82-rasm.  Glikogen fosforilazaning allosterik boshqarilishi

Ishlayotgan mushakda ATFni sarflanishga bog‘liq ravishda AMFni 

to ‘planishi  fosforilaza  b  ning  adenillanish  va  faollanishini  yuzaga 

keltiradi.  Aksincha,  tinch  holatda  ATFning  yuqori  konsentratsiyasi 

AMFni siqib chiqarib, deadenillash yo‘li bilan bu fermentai allosterik 

ingibirlanishiga olib keladi.

83-rasm.  Glikogen sintezi va parchalanishi gormonal boshqarilishida 

sAMF va proteinkinazaning markaziy roli



J ig a rd a   glikog enni  s in te z i  v a  p a rc h a la n ish in i  g o rm o n a l 

boshqarilishda sAMF va proteinkinaza markaziy rol

U chinchitur  kalsiy bilan boshqarilish, Ca  tonlan brian fosfonlaza 

b  kinazasini  allosterik  fa o llan ish ig a  asoslangan,  C a 

lo n la n m  

konsentratsiyasi mushak qisqarganida ortadi va faol fosfonlaza a  hosil 

bo'lishini tezlashtiradi.

Guanilatsiklaza messenjer sistemas!

U zoq  vaqtlar  davom ida  sik lik   guanozinm onofosfat  (sG M F ) 

sAMFning  antipodi  hisoblangan.  Unga  sAMFga  qarshi  funksiyalar 

ko‘rsatilgan  edi.  Hozirgi  vaqtda  olingan  ko‘p  m a’lum otlar  bo  yicha 

huiayra  funksiyasini  boshqarishda  sGMF  mustaqil  rolni  o  ynaydi. 

Xususan,  buyraklar va ichakda u  ion transporti va suv alm ashm uvuu 

boshqarishd a,  yurak  m ushagida  reak siy a  signali  v a z ifa s im   v a

b° SS ik lik   AMF  sin tezig a  o 'x s h a b ,  sGM F  G T F d an  s p e ts if ik  

guanilatsiklaza ta’sirida amalga oshadi:

GTF


sGM F 

H



4P20 7

Guanilatsiklazani  4  xil  shakli  m a’lum  bo‘lib,  ulardan  uch tasi 

m em brana  bilan  bog‘liq  va  b itta si  eruvchan  sitozoída 

Membrana  bilan  bog'liq  shakllari  (molekulyar  og  irhgi  180000)  3 

qismdan  iborat:  plazmatik  m em brana  tashqi  tomomda  jo ylashgan 

retseptor qism; ichki membrana domeni va ferm ento turli shakl.da b u  

xilbolgankatalitikqism i.G uanilatsiklazako'pchihka  zolardatopilgan 

(yurak,  o ‘pka,  buyrak,  buyrak  usti  bezi,  ichak  endotehysi,  ko  z  o  r 

^ r d a s i   va  hokazolar),  bu  uni  sGM Fga  b o g 'liq   hujayra  ich id ag . 

m etabolizm ni  b o shqarishda  k e n g   ish liro k   e tish im   k o   rs a ta d i 

Membranaga  bog‘liq fennent  tegishti retseptoriar orqali  hujayra  icto 

peptidlari (18-20 aminokislota qoldig'idan iborat), xususan bo  lm ach 

n atriy  uretik  peptid  (A N F)  gorm oni,  gram  m anfíy  b a k te n y a la r 

termostabil  toksini  va boshqalar  orqali  faollanadi.  Qon  hajmi  ortgan 

vaqtda yurak bo'lmachasida ANF sintezlanadi, qongatushib buyraklarga 

boradi, guanilatsiklazani ftoUaydi (sGMF miqdon ortadi), Na  va suv 

ekskretsiyasi ortadi. Tomirlar silliq mushak hujayralanda taam sbunday 

retseptor  guanilatsiklaza sistemasi bo ‘ladi, uyordamida retseptor b»lan 

bog'langan  AMF  qon  tom irlarga  kengaytiruvchi  ta  sir  ko  rsaladi,


n a tija d a   qon  bosim ini  p asay ish ig a  olib  keladi.  Ichak  epitelial 

hujayralarida  retseptor  guanilatsiklaza  sistemasini  aktivatori  b o iib  

bakterial  endotoksin  b o iish i  mumkin.  U  ichakdan  suvni  so'rilishini 

pasaytiradi va diareya rivojlanishiga olib keladi.

Guamlatsiklazani eruvchan shakli (molekulyar og irligi 150000) gem 

saqlovchi  ferment  b o iib , 

2  subbirlikdan  iborat.  Guanilatsiklaza  bu 

shaklini boshqarilishida nitrovazodilatatorlar, lipidiar peroksidlanishida 

hosil  bo  luvchi  erkin  radikallar  qatnashadi.  Tomirlar relaksatsiyasini 

c h a q iru v c h i  en d o telial  om il  (RC EO )  yaxshi  m a iu m   b o ig a n  

aktivatorlardan hisoblanadi. Bu omilni ta’sir etuvchi qismi, tabiiy ligandi 

b o iib   azot  oksidi  -   NO  uning  asosidir.  Fermentni  bu  shakli  yurak 

k a sa llik la rid a   foydalanilanadigan  b a’zi  nitrozovazodilatatorlar 

yordaxnida  faollanilanadi;  bu  preparatlar  parchalanganda  NO  airalib 

chiqadi.

A zot oksidi arginin aminokislotasidan murakkab aralash funksiyali 

Ca

+2 b o g iiq  ferment sistemasi  NO-sintaza ishtirokida hosil boiadi:



N H -

- C  =


 N H

(CH2)3  NH2

C H -N H o

!

COOH



Arginin

Oj

N A D F H   +  H*  N A D F  * 



*jI H  

9  —


 °

n h


2

+  NO


N O -  sintaza

C H —


N H ,

I

COOH



Sitrullin

A zet  oksidi  guanilatsiklaza  gemi  bilan  birikib,  sGMFni  tez  hosil 

bo  liskiga Hnkon beradi. sGMF C a

+2 past konsentratsiyalarida faoliyat 

k o ‘rs«nv«fei ion  nasoslarmi stimuHash orqali yurak qisqarish kíichini 

pasaytiradi. Lekin NO qisqa vaqt, birnecha sekund, lokal hosil bo‘lgan 

joyi  yaqim da  ta’sir  etedi.  Xuddi  shuningdek  uzoq  vaqt  nitroglitserin 

ta ’sir etadi, u NOni sekinroq ajratib chiqaradi.

Sikfik GMFni ko‘p ta’siri proteinkinaza G deb nomlangan sGMFga 

b o g iiq   proteinkinaza  orqali  amalga  oshirilishini  isbotlovchi  dalillar 

olingan. Etíkariotik hujayralarda keng tarqalgan bu ferment toza holda 

ajíatílgan  (molekulyar  o g irlig i  80000).  U  2  ta  subbirlikdan  iborat 

proteinkinaza  A  (sAMF ga  b o g iiq )  C-subbirligi  tuzilishiga 

0‘xshash 

katalitik domen va protenkinaza AR-subbirligiga o'xshash boshqaruvchi 

domendan. Lekin A va G proteinkinazalar oqsillami turli ketma-ketligini



xususiyatlari o‘rganxlgan.

Ca+J  messenjer sistemas!

Huiavra  funksiyalarini  ko‘pini  boshqarishda  asosiy  orinm  Ca+-

mavind  Kalsiv  messenjer sistemasida gormonal  signalm  o  tkazistt 

Bu  fermentni  boshqaruvchi  subbirligi  bo  lib,  Ca  -bog  lo 

q

s s s B s s M g S S S S

nroteinkinaza  huiayra  ichidagi  ko  pchilik  term enuai 

fosfonllanishini  ka.al.

2lab  bu  b“ ”   “ ' " ^

‘^ b S a  NO  sintaza

c Í ‘- b o g C c h ¡  

oqsillami 

tarkibiy  qismi  boUib  h,soblanad,. 



Kal,,y 

S n i a  siyasi  »«ganda C a -  ni„g  kalmodulin  b,lan bog  lan,sh,  «m

konform atslyasini  o 'z g .ris h .  bilan  W

boglangan  shaklda  kalmodulm  hujayra  .ch,dag,  ko  pch



ilik 

oqs,


membranasidagi fosfolipidlar hosilalari, xususan fosfatidihnozitolnmg 

fosforillangan shakllari kiradi. Bu hosilalar gormonlar ta  singa javo



(m asalan:  v azo pressindan  yoki  tirotropindan )  m em brana  bilan 

g  langan spetsifîk fosfohpaza 



c

 ta’sirida ajralib chiqadi. Ketma-ket

n i» fsUi a í ÍIam,ChÍ,me“ enjerIaniÍ  biologik  ta ’siri  turlicha  bo'ladi 

S^ \ f rkin 

Ca+2  ion,ari  kabi>  membrana  bilan

osharf^TT^ 

3 ï°f  q 



proteinkinaza  c  fermenti  orqali  amalga 

oshadi.  U   hujayra  ichidagi  fermentlar  fosforillanishini  katalizlaydi 

N a ü ja d a   ularm ng  fa o llig i  o ‘zgaradi.  In ozito I-l,4,5-trifo sfa t

r e t S e P t 0 r   b i l a D   b ° 8 ‘ l a n a d i  

va  undan 

sitozolga Ca  îonlarmi chiqishiga rnikon beradi.

S hunday  q ilib ,  ikkilam chi  m essenjerlar  haqidagi  keltirilgan 

m a  lu m o tla r  shuni  k o ‘rsatadiki,  gorm onal  ta ’sir  b og ‘lovchifari 

sistemasini har bin  m a’lum sinfproteinkinazalarga to‘g ‘ri keladi  lekin



' f * * . hOS''a ^

^ h b b o t i *

/i  turda protem km azalar  sAMF boshqaradi, proteinkinaza G  sGMF-

—  —


unan oirgaiiKda boshqanladi. Biro‘n ikkilamchi

r S c h T

t T



OItkif



tegÍShIÍ 

S M

 P ^ ^ n a z a l a m i  faollanishiga 



1"   ° q a l  substratIarini  fosforillanishiga  olib  keladi 



b Î ^ h a  JayraΠgl k° ip<;hllik ferment s’stemalami nafaqat faolligi,

wuTvui 


va

 AdiauuK xususiyatlan  o ‘zgaradi: 

x ^ i 1Chldagi struktur elementlar va genetik apparat 

Ma  lumki, steroid gormonlami ta’siri genetik apparat orqali genlar 

k^ressiy asm í o  zgartmshi orqali amalga oshadi. Gormon oqsil bilan 

qon orqah hujayraga kelgandan keyin plazmatik membrana orqali o ‘ tadi 

va keyin  yadro  membranasidan  o ‘tadi.  Yadro  ichidagi retseptor  oqsil 

bilan bog  lanadi. Steroid  oqsil kompleksi DNK ni boshqariluvchi qismi

S

^ T


a° n la  Se2gir  eIemef tlari  bil3n  b° g ‘lanadi> tegishli  struktur 

genlarm  transknpsiyasi; 

0qS,lni  de  novo  sintezlanishini  tezlatadi  va

g  rmonal signalga javoban hujayra metabolizmini o ‘zgartiradi 

asosfv  v !  E

7   Smf, g0rm0nlar  ta’siri  molekulyar  mexanizmlarini

2 o Z  Z

i S


 

nUSUS,yatlari  h0 *1115’  peptid  gormonlar  ‘«’a ri

asesan hujayradagi  oqsillar  translyatsiyadan  keyin modifikatsiyalash 

Î

i



  er°  

gorm onlar  esa  (shuni  tireoid  gormonlar,  r e ti n o ï a r

ta’sir ko 

?  


^kSPreSSÍyaSÍnÍ boshqaruvchi!ari sifatida

ta  sir ko  rsatadilar. Bunday xulosa  absolyut boim ay, ba’zi gormonlar 

uchun modifíkatsiyalangan bo‘lishi mumkin.


Ta’sir etish mexanizmiga

 ko‘ra gorm onlar ikki guruhga bo‘linadi:

1.  Membrana orqali ta’sir etuvchi gormonlar. Ularnishon hujayralar 

membranasi bilan bog'lanib, o‘z ta’sirini hujayra ichiga o'tkazadi. Peptid 

gormonlar va adrenalin bunday ta’sirga ega. Bunday gormonlar hujayra 

ichiga  axborotni  ikkinchi  xabarchi  vositasida  (messenger)  o'tkazadi. 

Bu  vazifani  sAMF  bajaradi.  sAMF  o ‘z  navbatida  proteinkinazani 

faollaydi. Proteinkinaza ATF ishtirokida oqsillami (fermentlar) faollashi 

natijasida hujayrada metabolik jarayoni o ‘zgaradi (84-rasm).

2.  Sitozol mexanizmiga ega bo'lgan gormonlar. Steroid gormonlar 

(yodtironinlar  ham)  membrananing  lipid  q o ‘sh  qavati  orqali  o ‘tib 

sitoplazmada  steroid  retseptor  kom pleksini  hosil  qiladi.  Kompleks 

o'zgarishga  uchragandan  so‘ng  yadroga  o ‘tadi  va  xromatin  bilan 

birikadi. Mazkur jarayonda xromatinning kislotali tabiatga ega oqsillari 

va bevosita DNK ishtirok etadi (84,85  rasmlar).

Itpofii gormonlar

gidrofil  gormonlar

i

DNK



Yüklə 13,42 Mb.

Dostları ilə paylaş:
1   ...   26   27   28   29   30   31   32   33   ...   42




Verilənlər bazası müəlliflik hüququ ilə müdafiə olunur ©azkurs.org 2024
rəhbərliyinə müraciət

gir | qeydiyyatdan keç
    Ana səhifə


yükləyin