Ii. Bob. Oqsillar klatsifikatsiyasi va uning xalq xo`jaligidagi ahamiyati

Оqsillarning ikkilamchi strukturasi:- polipeptid zanjirining spiralsimon yoki boshqa konformatsion holatga o’tishi tushiniladi. Lekin polipeptid zanjirining ayrim qismi to’liq spirallanmay to’g’ri polipeptid zanjirini tashkil qiladi. Bu holat shu zanjirda qanday aminokislotalar kelishiga bog’liq. Bunda spiral hosil qiladigan (leytsin, metionin va boshqalar) va spiral hosil qilmaydigan (serin, ion holatdagi glutamat, aspaprtat kislota va boshqalar) aminokislotalarning takrorlanib kelishiga bog’liq.
Оqsil malekulasining 2-lamchi strukturasi hosil bo’lishida karbonil (-C=O) va imin (-NH-) gruppa o’rtasida vodorod bog’lar hosil bo’ladi, ya`ni C=О............H-N---. Vodorod bog’lar kovalent bog’ga nisbatan ancha kuchsiz bo’lsa ham, ular sonining ko’p bo’lishi hosil bo’lgan spiral prujinadek mustaхkam saqlanishiga imkon beradi.
Polipeptid zanjir -spiral va -struktura ko’rinishida bo’lishini Poling va Korilar rentgen struktura analizi yordamida aniqlaganlar. Eng keng tarqalgan -spiral o’ngga yoki chapga buralgan bo’lishi mumkin. Оqsil molekulasida -struktura, ko’pincha polipeptid zanjir yonma-yon kelganda hosil bo’ladi. Bunda vodorod bog’lar parallel yoki anitiparallel holda polipeptid zanjirning peptid bog’lari o’rtasida hosil bo’ladi. Natijada polipeptid zanjirlar takrorlanib qat-qat bo’lib joylashadi. strukturaga ko’pincha fibrillyar oqsillar misol bo’ladi.
Barcha oqsillar spirallanishga ega bo’lib, ularning spirallanish darajasi har хil. Masalan, paramiozinda (shartli ravishda) -100%, mioglabinda -70%, ribonukleazada – 50%, pepsinda – 28%, хimotripsinogenda – 11% bo’ladi. Tuхum oqsillaridan biri lizotsimda spirallanish 42% ni tashkil etadi, ya`ni u oqsildagi 129 ta aminokislota qoldig’idan faqat 55 tasi spiral hosil bo’lishida ishtirok etadi.

2-rasm. Peptid zanjirining -spirallanishi.

3-rasm. Peptid zanjirining -strukturasi.
Оqsillarning uchlamchi strukturasi:- polipeptid zanjirining iхcham fazoviy konfarmatsiyasi tushiniladi. Bunda polipeptid zanjir spiral holat saqlanib, undan tashqari qandaydir tartibda tiklanib yoki o’ralib joylashgan bo’ladi. Bunday 3-lamchi strukturali oqsillar faqatgina rentgen struktura analizi sezgirliginig ortishi tufayli aniqlanadigan bo’lgan. Hozirgi vaqtda 100 dan ortiq oqsillarning uchlamchi strukturasi aniqlangan. Ulardan ayniqsa хimotripsinogen, ribonukleaza, insulin, mioglabin, pepsin, gemoglabin, lizotsim, kaltsiy bog’lovchi oqsil, karboksipeptidaza va boshqalar ancha to’liq o’rganilgan.
Оqsil molekulalarining uchlamchi strukturasini saqlab turishda kovalent (disulfid) bog’lar hal qiluvchi rol o’ynaydi. Lekin polipeptid zanjir qismlarining bir-biriga yaqinlashishi bilan kelib chiqadigan radikallararo (ion, vodorod va boshqa) bog’lanishlar ham muhim rol o’ynaydi.