Microsoft Word Materiallar Full Mənim gənclərə xüsusi

ƏDƏBIYYAT 

1.  V.Brezina, B.Bank, E.C.Cropper, S.Rosen, F.C.Vilim ,L.Kupferman ,K.R.Weiss. Nine members of the myomodulin family of 

peptide cotransmutters of the B-16 akcneumuscular junction of Aplysia. Journal of Neurophysiolofy, V.74, p.54-72, 1995. 

2.  A.Jan. Veenstra.Neurohormones and neuropeptides encoded by the genome of Lottia gigantea,with reference to other mollusks 

and insects.General and Comparative Endocrinology, V.167, p.86-103, 2010. 

3.  Н.А.Ахмедов,  Р.М.Аббаслы,  Л.Н.Агаева,  Э.М.Гасанов  Пространственная  структура  молекулы  миомодулина  А. 

Сборник трудов III Всероссийской научно-практической конференции «Биотехнология и биомедицинская инженерия» 

Курск-2010, стр.31-33. 

II INTERNATIONAL SCIENTIFIC CONFERENCE OF YOUNG RESEARCHERS 

33 

 Qafqaz University                         

          18-19 April 2014, Baku, Azerbaijan 

LYS – GLU DİPEPTİD MOLEKULUNUN  FƏZA QURULUŞUNUN 

XÜSUSİYYƏTLƏRİNİN TƏDQİQİ 

 

Aysel NURİYEVA, Niftalı QOCAYEV 

Qafqaz Universiteti, Bakı Dövlət Universiteti 

[e-mail] 

AZƏRBAYCAN 

Nəzəri konformasiya analizi üsulu ilə immunstimullaşdırıcı təsir göstərən Lys-Glu dipeptid molekulunun fəza quruluşu 

tədqiq edilmişdir. Lys-Glu dipeptid molekulunun fəza quruluşunun tədqiqi nəticəsində onun stabil konformasiya vəziy-

yətləri, onları sabitləşdirən qarşılıqlı  təsir qüvvələrinin enerji payları, molekullardaxili və molekullarası enerji qiymətləri 

müəyyən edilmişdir.Hər bir optimal konformasiyanın ikiüzlü bucaqlarının qiymətləri hesablanmışdır. Bu dipeptid molekulu 

bükülü formalara meyl edir və onun enerji cəhətdən ən əlverişli konformasiyası kvaziqapalı quruluş əmələ gətirir. 

Peptid molekullarının yerinə yetirdikləri funksiyalar onların fəza quruluşları ilə  əlaqədardır. Bu peptidlərin təsir 

mexanizminin öyrənilməsi üçün onların quruluş-funksiya əlaqələrinin tədqiqi zəruridir. Bu məqsədlə təqdim olunmuş işdə 

bir çox farmakoloji təsirlərə malik olan Lys-Glu dipeptidinin fəza qurulusunun xüsusiyytləri nəzəri konformasiya analizi 

üsulu ilə tədqiq olunmuşdur. Bioloji testlər vasitəsi ilə göstərilmişdir ki, insanın qan plazmasından alınmış Lys-Glu peptid 

molekulu canlı orqanizimlərdə sağlam hüceyrə artımını  təmin edir, reperativ prosesləri stimullaşdırır. Bu dipeptid 

molekuluna vilon adı verilmişdir. Vilon molekulunun əzələdaxili istifadəsi zamanı oynaq xəstəliklərində mühüm 

irəliləyişlər  əldə edilir, şəkər xəstəliyinin 1-ci mərhələsində immun sisteminə, qan laxtalanmasına müsbət təsir göstərir, 

xərçəng xəstəliyində humoral immunitet sisteminə və hüceyrə immunitetinə təsir edir .Bundan başqa məlum olmuşdur ki, 

Vilon molekulunun heroprotektor xüsusiyyətləri də vardır ki,bu da heyvanlar üzərində aparılan təcrübələrin onların 

ömrünün uzanması ilə  nəticələndiyini göstərir. Nəzəri konformasiya analizi modeli üsulunda  peptid molekunun tam 

potensial enerjisinin hesablanması zamanı Van-der-Vaals , elektrostatik, torsion qarşılıqlı təsirlərin və hidrogen rabitələrinin 

enerji paylarının cəmi kimi nəzərə alınmışdır. Quruluş məsələlərin həlli zamanı N.M.Qocayev və İ.S.Maksumov tərəfindən 

tərtib edilmiş universal proqram və alqoritm bütün tələbləri tamamilə nəzərə alır. Enerjinin minimumlaşması birinci tərtib 

törəmələrə görə qradient üsulu ilə aparılır.  İkiüzlü bucaqların hesablanması  İUPAC-İUB nomenklaturasına  əsasən 

aparılmışdır. Lys-Glu dipeptid molekulunun hesablanma modeli 40 atomdan ibarətdir. Hesablamada 14 ikiüzlü fırlanma 

bucağı göstərilmişdir. Kimyəvi quruluşuna görə Lys-Glu dipeptidi müxtəlif tipli aminturşu qalıqlarından təşkil olunub. 

Birinci, lizin ( Lys) qalığının nisbətən uzun müsbət yüklü  yan zənciri var, ikinci isə Glu turşusunun (Glu) qalığının yan 

zənciri isə mənfi yüklüdür. 

Cədvəl 1. Lys-Glu dipeptid molekulunun optimal konformasiyalarının 0-5 kkal./mol  

nisbi enerji intervalında paylanması 

Şeyp 

Əsas 

zəncirin 

forması 

                       Nisbi enerji intervalı 

  0-1 

  1-2 

  2-3 

  3-4 

   4-5 

  5> 

                  

e 

   RL 

    - 

    - 

    - 

    - 

    - 

    9 

   BR 

    - 

    - 

    - 

    - 

    3 

    6 

   LR 

    - 

    - 

    - 

    1 

    2 

    6 

                  

f 

   RR 

    2 

    - 

    - 

    2 

    2 

    3 

   BL 

    - 

    - 

    2 

   - 

    - 

    7 

 

Peptidin  ilkin variantlarında əsas zəncirin hər bir forması 

R(

φ=-180-0, Ψ=-180-0), B(φ=-180-0 ,Ψ=0-180), L(φ , Ψ=0-

180) üçün qalıqların yan zəncirlərinin müxtəlif orientasiyaları  nəzərdə tutulmuşdur [4.5]. Hər bir peptidin fəza quruluşu 

onun konformasiya vəziyyəti ilə, əsas zəncirin forması, şeyplərlə xarakterizə olunduğundan bunu cədvəld 1-də daha dəqiq 

görə bilərik. Bu cədvəldə Lys-Glu dipeptid molekulunun optimal konformasiyalarının 0-5 kkal./mol nisbi enerji intervalında 

paylanması göstərilmişdir. Cədvəldən görünür ki, molekulun şeypləri və  əsas zəncirin formaları arasında differensasiya 

müşahidə olunur.Tam bükülü f şeypinə aid olan konformasiyalar Lys-Glu dipeptidi üçün enerji cəhətdən daha 

əlverişlidir.Onu da qeyd etmək lazımdır ki, Lys-Glu dipeptid molekulu stabil konformasiyalarında bir sıra  hidrogen 

rabitələri əmələ gəlir. Nəticədə hesablanmış optimal fəza quruluşları arasında çox kəskin enerji fərqi müşahidə olunmuşdur. 

Dipeptid molekulun ən stabil R

22222

R

121

 konformasiyasında Lys-nin NH

2

 və  Glu-nin  COO

-

  yan zəncirlərinin qruplarındakı 

atomlar arasında spesifik hidrogen rabitəsi  əmələ  gəlir. Bu hidrogen rabitəsi R

22222

R

121 

konformasiyada kvaziqapalı 

vəziyyətinə səbəb olur. Bu hesablamada hidrogen rabitəsinin uzunluğu 2.7  , hidrogen rabitəsinin enerjisi -0.14 kkal/mol 

çərçivəsində olmuşdur. 

II INTERNATIONAL SCIENTIFIC CONFERENCE OF YOUNG RESEARCHERS 

34 

 Qafqaz University                         

          18-19 April 2014, Baku, Azerbaijan 

Cədvəl 2. Lys-Glu dipeptidinin stabil konformasiyaların qaliqdaxili və qalıqlararası qarşılıqlı təsirlərin enerji 

payları 

Konformasiya Lys 

Glu Amin 

turşu 

qalığı 

R

12222

R

121 

R

22222

R

221 

R

22222

R

321 

4.4 

4.2 

4.1 

-11.4 

-14.2 

-13.8 

 

Lys 

3.3 

3 

2.8 

Glu 

 

Cədvəl 2-də Lys-Glu dipeptidinin stabil konformasiyaların qalıqdaxili və qalıqlararası qarşılıqlı təsirlərin enerji payları 

göstərilib. Bu cədvəldən görünür ki, ən stabil bükülü RR formalı konformasiyalarda birinci və ikinci qalıqlar arasında çox 

güclü elektrostatik qarşılıqlı  təsirlər  əmələ  gəlir. Misal üçün R

22222

R

221

 konformasiyada bu qarşılıqlı  təsir -14,2 kkal/mol 

təşkil edir.Hesablama nəticəsində alınan optimal konformasiyaların ikiüzlü fırlanma bucaqları müəyyən edilmişdir. 

Cədvəl 3. Glu-Lys  molekulunun  optimal konformasiyaların qarşılıqlı təsirlərin  enerji payları. 

 

N 

 

Konformasiya 

 

Şeyp 

Qarşılıqlı təsirin enerji payları (kkal/mol) 

E

q.v

 

E

el

 

E

tor

 

E

ümumi

 

E

nisbi

 

1 R

22222

R

121 

f -8.37 1.45 1.03 -5.89  0 

2 R

22222

R

321

 f 

-9.16 

2.33 

1 

-5.83 

0.06 

3 B

12222

L

321 

f -7.78 2.29 1.82 -3.66 2.23 

4 B

22222

L

321 

f -7.72 3.28 0.95 -3.49  2.4 

 

Cədvəl 3-dən göründüyü kimi,  dipeptid molekulunun ən aşağı enerjili konformasiyaları f şeypinə mənsub olan  RR 

formasına aiddir. 

Aparılan tədqiqat onu göstərdi ki, Lys-Glu dipeptid molekulu 0-5 kkal/mol nisbi enerji intervalında məhdud sayda 

konformasiya vəziyyətləri yaradır. Bu molekul bükülü formalara meyl edir və onun enerji cəhətdən  ən  əlverişli 

konformasiyası kvaziqapalı qululuş  əmələ  gətirir. Alınan nəticələr  gələcəkdə yeni, daha selektiv dərman  əhəmiyyətli 

preparatlarının yaranmasında və tədqiqində istifadə oluna bilər.

 

 

 

BAKTENETSİN 5 MOLEKULUNUN F-R-P-X  TİPLİ TETRAPEPTİD ANALOQLARININ  

KONFORMASİYA XÜSUSİYYƏTLƏRİ 

 

Xanım KƏRİMOVA, Gülşən AĞAYEVA 

Bakı Dövlət Universiteti, Qafqaz Universiteti 

[e-mail],  [e-mail] 

AZƏRBAYCAN 

 

Təqdim olunmuş  işdə  nəzəri konformasiya analizi üsulu ilə antibakterial təsirə malik olan  Baktenetsin 5 (OaBac5) 

molekulunun   F-R-P-X (X=Trp,Phe, Tyr, Met) tipli  tetrapeptid analoqlarının konformasiya imkanları  tədqiq edilmiş  və 

onların  ən ehtimal olunan fəza quruluşu modelləşdirilmişdir [1-2]. Baktenetsin 5 (OaBac5), 43 aminturşusu qalığından 

ibarət peptid molekuludur və  mənfi yüklü Gram bakterialara qarşı  güclü təsir göstərir [1]. Bu molekulun tərkibində Phe-

Arg-Pro ardıcıllığının bir neçə dəfə təkrar olunması onun funksional əhəmiyyətindən xəbər verir.   Bununla  əlaqədar olaraq 

bu ardıcılığın əsasında bir neçə tetrapeptid analoqları Phe-Arg-Pro-Xxx,  (Xxx= Trp, Phe, Tyr və Met)   sintez olunmuş və 

onların antibakterial xüsusiyyətləri bioloji testlər vasitəsilə  sınanmışdır [1-2]. Göstərilmişdir ki,  tərkibində hidrofob 

qalıqları və tam müsbət yüklü Arg qalığı olan tetrapeptidlərin aktivliyi bu münasibətdədir: Phe-Arg-Pro-Trp >Phe-Arg-Pro-

Phe>Phe-Arg-Pro-Tyr≥Phe-Arg-Pro-Met. Bu amillər molekulun mənfi yüklü Gram bakteriyaların membranları ilə qarşılıqlı 

təsirə girərək onları neytrallaşdırmasına imkan yaradir. Belə  dərman  əhəmiyyətli peptidlərin konformasiya imkanlarını 

müəyyən etməklə onların funksional mexanizminin öyrənilməsi mümkündür.  

II INTERNATIONAL SCIENTIFIC CONFERENCE OF YOUNG RESEARCHERS 

35 

 Qafqaz University                         

          18-19 April 2014, Baku, Azerbaijan 

Nəzəri konformasiya analizi üsulunda mexaniki model yanaşmasından istifadə edilir. Mexaniki modeldə peptid 

molekulları üçün valent bucaqları  və rabitələri dəyişməz olmaq şərti ilə konformasiya enerjisi qeyri-valent, torsion, 

elektrostatik qarşılıqlı təsirlərin və hidrogen rabitələrinin enerjilərinin cəmi kimi götürülür.  

Cədvəl. Baktenetsin 5 (OaBac5) molekulunun analoqlarının ən optimal konformasiyalarının enerji parametrləri 

Analoq 

Şeyp 

Konformasiya 

 

Qarşılıqlıtəsirqüvvələrin enerjipayları (kkal/mol) 

 

 

E

qval

E

els

E

tor

E

ümumi

 

E

nisbi

Phe-Arg-Pro-Trp 

eef 

fef 

eee 

fee 

B

1

B

22

RB

1 

R

3

B

32

RB

3 

B

2

B

22

BB

3 

R

3

B

12

BB

1

-16,11 

-13,54 

-16,20 

-14,13 

-4,82 

-3,22 

-0,21 

0,54 

1,40 

1,29 

1,22 

2,13 

-19,61 

-15,43 

-15,22 

-11,51 

0,00 

4,21 

4,45 

8,10 

Phe-Arg-Pro-Phe 

eef 

 fef 

eee 

fee 

B

2

B

1

RB

1 

R

3

B

1

RB

1 

B

2

B

2

BB

3 

R

3

B

2

BB

3

-16,31 

-15,01 

-15,02 

-12,16 

-1,66 

-1,63 

0,3 

0,93 

0,66 

0,86 

1,22 

1,75 

-17,31 

-15,77 

-13,68 

-9,5 

0,00 

1,54 

3,63 

-9,5 

Phe-Arg-Pro-Tyr 

eef 

 fef 

eee 

 fee 

B

2

B

1

RB

1 

R

3

B

1

RB

1 

B

2

B

2

BB

3 

R

3

B

1

BB

3

-15,12 

-13,53 

-13,94 

-11,67 

-2,66 

-2,34 

0,14 

0,96 

0,87 

0,86 

1,34 

1,09 

-16,91 

-15,01 

-12,46 

-9,62 

0,00 

1,9 

4,45 

7,29 

Phe-Arg-Pro-Met 

eef 

 fef 

eee 

 fee 

B

1

B

2

RB

3 

R

3

B

1

RB

2 

B

2

B

2

BB

3 

R

3

B

1

BB

1

-12,41 

-10,68 

-13,57 

-13,30 

-1,82 

-1,57 

1,48 

2,07 

0,87 

0,99 

1,82 

4,14 

-13,36 

-11,27 

-10,27 

-7,08 

0,00 

2,09 

3,09 

6,28 

 

Hesablamalarda qeyri-valent qarşılıqlı  təsir enerjisi «6-12» potensialla  Skott və  Şeraga tərəfindən təklif olunmuş 

parametrlər sistemi vasitə ilə hecablanmışdır. Peptidin əsas zəncirində birqat  C

α

-N(φ) və C

α

-C

΄

 rabitələri  və yan zəncirlərin 

birqat rabitələri  ətrafında fırlanmalar üçün torsion potensiallardan istifadə olunmuşdur. Hidrogen rabitəsinin enerjisini 

Morze potensialı ilə hesablanmışdır. Bucaqların hesablanması İUPAC-İUB nomenklaturasına əsasən aparılmışdır[2].  

Hesablamalar N.M.Qocayev və İ.S.Maksumov tərəfindən təklif olunmuş universal proqram vasitəsilə aparılmışdır [3]. 

Qalıqların konformasiyasını 

,   ikiüzlü bucaqlarının aşağıdakı sahələrə Ramaçandran xəritəsinə uyğün  ğələn hərflərlə 

işarə edirlər: R (

=-180

0

0

0

, 

=-180

0

0

0

 ); B (

=-180

0

0

0

, 

=0

0

 180

0

); L (

=0

0

180

0

, 

=0

0

 180

0

);  P (

=0

0

180

0

, 

=-

180

0

0

0

 ). Hərflərin (R,B,L,P) indeksləri yan zəncirin vəziyyətini xarakterizə edir : 1 rəqəmi 

 0

0

 120

0

, 2 rəqəmi 

 120

0

 -

120

0

, 3 rəqəmi 

 -120

0

 0

0

 sahələrinə uyğundur.   

Bununla əlaqədar olaraq əsas zəncirlərin müxtəlif formaları iki sinfə ayrılırlar: bükülü (f) və açıq (e) şeyplər. Beləliklə 

4 aminturşusu qalığından ibarət olan peptidin yarada bilən şeyplərin sayı ancaq 8 ola bilər.    

Təqdim edilmiş işdə antimikrob Baktenetsin 5 (OaBac5) molekulunun   Phe-Arg-Pro-Xxx,  (Xxx= Trp, Phe, Tyr və 

Met)  tetrapeptid analoqlarının  fəza quruluşu nəzəri konformaiya analizi üsulu ilə polyar mühit üçün (dielektrik sabiti 

=10) 

tədqiq olunmuşdur. Kimyəvi quruluşuna görə  Phe-Arg-Pro-Trp, Phe-Arg-Pro-Phe, Phe-Arg-Pro-Tyr, Phe-Arg-Pro-Met,  

antimikrob tetrapeptid analoqlar müxtəlif tipli aminturşusu qalığlardan təşkil olunmuşdur.  İlkin variantlarda əsas zəncirin 

hər bir  forması üçün qalıqların yan zəncirlərinin müxtəlif orientasiyaları nəzərə alınmışdır. Nəticədə hesablamada hər bir 

analoq üçün 108 ilkin tetrapeptid variantları seçilib minimizə olunmuşdur. Cədvəldə dörd analoqunun hər birinin ən optimal 

konformasiyalarının qarşılıqlı  təsir qüvvələrin enerji payları müqayisəli  şəkildə verilmişdir. Cədvəldən göründüyü kimi 

tetrapeptid molekulların stabil konformasiyalarda  qarşılıqlı təsir qüvvələrin enerji payları bu nisbətdədir: E

q.val

>E

els

>E

tor

 . 

Alınan nəzəri nəticələrə görə Phe-Arg-Pro-Trp molekulu ən ehtimal olunan fəza quruluşları      başqa analoqlardan fərqli 

olaraq daha dayanıqlıdırlar. Buna səbəb Trp qalığının yan zəncirinin böyük həcmə və heterotsiklik quruluşa malik olması və 

onun optimal konformasiyalarda çoxlu sayda  güclü qarşılıqlı  təsirlər yaratmasıdır. Tədqiq olunmuş analoqların bütün 

optimal konformasiyaların qalıqlararası qarışılıqlı təsirlərin qiymətləri alınmış, ikiüzlü bucaqları əsasında atomların koordi-

natları müəyyən edilmiş və molekulun üç ölçülü fəza modelləri qurulmuşdur. Aparılan tədqiqat bu molekulun quruluş əla-

mətlərini müəyyənləşdirməyə və bu məlumatlar əsasında dərman əhəmiyyətli preparatların yaranmasına imkan verə bilər. 

ƏDƏBİYYAT 

1. NarendraBabuS.N.,Rangappa 

K.S., 

İndian Journal of Chemistry, vol. 47B, 2008, pp.297-304. 

2.  IUPAC-IUB Commision on  Biochimical Nomenclature Abbreviations and symbols for  description of conformation of 

polypeptide chains. PureAppl. Chem. 1974, v. 40, p. 291-308. 

3.  Максумов И.С.,Исмаилова Л.И., Годжаев Н.М. Журнал Структурной Химии,1983,том 24, №4,стр.147-148 

II INTERNATIONAL SCIENTIFIC CONFERENCE OF YOUNG RESEARCHERS 

36 

 Qafqaz University                         

          18-19 April 2014, Baku, Azerbaijan 

СИНТЕЗ  И СТАБИЛИЗАЦИЯ  ПОЛУПРОВОДНИКОВЫХ КОЛЛОИДНЫХ  

НАНОЧАСТИЦ СУЛЬФИДА (PbS) 

 

АйгульНОВРУЗОВА,М.А.РАМАЗАНОВ,  Ф.В.ГАДЖИЕВА,З.А.АГАМАЛИЕВ  

Бакинский Государственый Университет 

[e-mail] 

АЗЕРБАЙДЖАН 

 

На  сегодняшнем  этапе  развития  науки  изучение  наноструктурных  объектов  представляет  большой  научный 

интерес,  что  связано  с  проявлением  их  уникальных  физических  и  химический  свойств.  Синтез  наноструктур  в 

пространственно-ограниченных  коллоидных системах, так называемых нанореакторах, является очевидным, и, на 

сегодняшний  день,  наиболее  распространенным  подходом  к  получению  наноразмерных  систем.  В  качестве 

коллоидных  нанореакторов  наиболее  часто  используют  поверхностно-активные  вещества,  обращенные  мицеллы, 

жидкие кристаллы,адсорбционные слои, пленки Лэнгмюра-Блоджетт, микроэмульсии и т.д.      

Сульфид  свинца PbS являющийся  узкозонным  полупроводником    (0.41  эВ    при    300  K);  применяется  как 

материал температурно-чувствительных датчиков, детекторов в инфракрасной области спектра (от 850 нм до 3100 

нм), фоторезисторов, селективных сенсоров. При уменьшении размеров частиц до нанометрового размера свойства 

сульфида свинца заметно меняются.  Поэтому синтез и стабилизация более мелких и контролируемых наночастиц 

сульфида представляет большой научный и прикладной интерес. 

В    данной  работе  были  синтезированы  и  стабилизированы  наночастицы  сульфида  свинца  в  присутствии 

катионного поверхностно активного вещества  цетил-триметиламмоний бромида (ЦТАВr) и в обратных мицеллах 

(вода-толуол- ЦТАВr).При попадании в раствор молекулы поверхностно-активного вещества  диссоциируют, таким 

образом становясь заряженными. Адсорбируясь на поверхности частиц, молекулы поверхностно-активного вещест-

ва  препятствуют их слипанию и дальнейшему процессу агрегации. Важным является подбор такой концентрации 

поверхностно-активного  вещества    в  растворе,  при  которой  будут  получаться  монодисперсные  наночастицы.  Об-

ратные мицеллы были подготовлены  при интенсивном перемешивании с небольшим количеством воды и избыт-

ком  неполярного  растворителя  толуола;  при  этом  происходит  самоорганизация  молекул  поверхностно  активного 

вещества    в  сферические  образования,  полярными  хвостами  внутрь,  вокруг  микро-  или  нанокапелек  воды.  В 

зависимости от соотношения вода/растворитель можно изменять размеры мицелл в диапазоне от 4 до 20 нм. 

Синтез  наночастиц  сульфида  свинца PbS был  осуществлен  следующим  образом: 50 мл 0.25 М-ого  раствора 

ацетата свинца Pb(АсO)

2

  смешивали с 30 мл 0,5%-ого раствора ЦТАВr в течение 10 минут на магнитной мешалке. 

Затем 50 мл 0.25 М-ого раствора сульфида натрия Na

2

S был добавлен к исходной смеси и  интенсивно перемешаны 

при  температуре 70-80

0

С  в  течении 2-х  часа.  Образование  сульфида  свинца  сопровождалось  изменением    цвета 

раствора  в  темно-серый  цвет.  Аналогичным  обраазом  были  синтезированы  наночастицы  сульфида  свинца PbS в 

обратных мицеллах. 

 Синтеза полупроводниковых наночастиц  сульфида свинца PbS  протекает между растворами ацетата свинца 

Pb(АсO)

2

 и сульфида натрия Na

2

S по следующей реакции: 

Pb(СН

3

COO)

2

 + Na

2

S = PbS↓ + 2СН

3

COONa 

 

                                                     a) 

      b) 

Рис. СЭМ изображение наночастиц сульфида свинца  

a) в присутствии цетилтриметиламмоний бромида ЦТАВr b) в обращенных мицеллах. 

II INTERNATIONAL SCIENTIFIC CONFERENCE OF YOUNG RESEARCHERS 

37 

 Qafqaz University                         

          18-19 April 2014, Baku, Azerbaijan 

Размеры  наночастиц PbS были  определены    методом  сканирующей  электронной  микроскопии  (СЭМ).  СЭМ 

изображения были получены на сканирующем электронном микроскопе модели Jeol-JSM-7600F при ускоряющем 

напряжении 15,0 Kv  в  режиме SEI и  рабочем  расстоянии  равным 4,5 mm.  Было    установлено,  что  размеры 

наночастиц, стабилизированных в присутствии  цетилтриметиламмоний бромида ЦТАВr составляет 12-13  нм, а в 

обратных  мицеллах 23 нм.  Это  объясняется  тем,  что    обратные  мицеллы  обладают  значительной  динамической 

подвижностью мицеллярных стенок. 

Использование  обращенных  мицелл  позволяет  увеличить  химическую  стабильность  наночастиц.  По 

сравнению  с  методом  формирования  коллоидных  наночастиц  в  молекулярном  растворе  со  стабилизатором, 

преимущество синтеза в обратных мицеллах заключается в наличии пространственного ограничения реакционной 

зоны (внутри пула мицелл действуют радиальные силы), и постепенном поступлении реагентов через мицеллярную 

мембрану.  Оболочка  мицеллы  создает  ограничения  для  роста  агрегатов,  позволяя  получать  частицы  малых 

размеров.