Microsoft Word Materiallar Full

 

 

 

---

II INTERNATIONAL SCIENTIFIC CONFERENCE OF YOUNG RESEARCHERS 

13 

 Qafqaz University                         

          18-19 April 2014, Baku, Azerbaijan 

GLU-LYS DİPEPTİD MOLEKULUNUN FƏZA QURULUŞUNUN TƏDQİQİ 

 

Türanə KƏRİMLİ, Niftalı QOCAYEV 

Qafqaz Universiteti, Bakı Dövlət Universiteti 

[e-mail] 

AZƏRBAYCAN 

 

Peptidlərin bioloji funksiyaları və quruluşları  arasındakı əlaqənin tədqiqi onların fəaliyyət mexanizminin molekulyar 

səviyyədə öyrənilməsinin əsasını təşkil edir.Məhz bu səbəbdən peptidlərin öyrənilməsi hal hazırda aktual mövzulardan biri 

olmaqda davam edir.        Bir sıra dipeptid molekullarının sintezi və bioloji sınaqları nəticəsində onların neyroprotektor və 

antidepressiv təsirləri aşkar olunmuşdur. Hüceyrə modellərində müəyyən olunmuşdur ki ,yüklü reaksion qrupları olan 

aminturşularının qalıqlarından təşkil olunmuş dipeptidlər neytrofinlərin aqonist və antoqonist aktivliyinə malikdirlər [1,2].  

Glu-Lys dipeptidi belə dipeptidlərdən biridir. Müxtəlif  kimyəvi qruplar əhatəsində Glu-Lys dipeptidinin beyindaxili qan 

dövranının pozulması ilə bağlı  xəstəliklərin müalicəsində istifadə edilməsi tövsiyyə olunur. Glu-Lys dipeptidinin  təsir 

mexanizmini öyrənmək üçün ilk öncə bu molekulun fəza quruluşunun və konformasiya imkanlarının öyrənilməsi çox böyük 

elmi maraq kəsb edir.  

Dipeptid Glu-Lys molekulunun  fəza quruluşu və bu quruluşun dəyişmə imkanları nəzərikonformasiya analizi üsulu 

ilətədqiq olunmuşdur. Glu-Lys dipeptid molekulunun konformasiyalarını müəyyənləşdirmək üçün onların xüsusiyyətləri- 

elektrik yüklərinə sahib olduqları  nəzərə alınmalıdır.Dipeptid molekulunun konformasiyaları molekulyar mexanika 

üsulundan istifadə etməklə müəyyənləşdirilmişdir. Aparılan hesablamalar nəticəsində Glu-Lys dipeptidi üçün mümkün olan 

bütün optimal konformasiyaların həndəsi və enerji parametrlərinin  qiymətləri  əldə olunmuşdur.Təqdim olunmuş  işdə 

bioloji aktiv olan Glu-Lys molekulunun hesablamalar nəticəsində əldə olunan konformasiya xüsusiyyətləri göstərilmişdir. 

Təqdim olunan işdə Glu-Lys dipeptid molekulunun fəza quruluşu və konformasiya xassələri nəzəri konformasiya 

analizi üsulu ilə tədqiq olunaraq modelləşdirilmişdir. Nəzəri konformasiya analizi üsulunda molekulun tam daxili potensial 

enerjisi onun tərkibində valent rabitəsində olmayan  hər cüt atomların qarşılıqlı  təsirlərin enerji qiymətlərinin cəminə 

bərabərdir. Peptid molekullarının konformasiya enerjisi mexaniki model əsasında valent bucaqları  və rabitələri dəyişməz 

olmaq şərti ilə, qeyri-valent, torsion, elektrostatik qarşılıqlı təsirlərin və hidrogen rabitələrinin enerjilərinin cəmi kimi təyin 

olunmuşdur. 

Təqdim edilmiş işdə bioloji aktivliyə malik olan Glu-Lys dipeptidinin fəza quruluşu nəzəri konformasiya analizi üsulu 

ilə polyar mühit üçün (dielektrik sabiti 

=10) tədqiq olunmuşdur [3,4].Enerjinin minimumlaşması birinci tərtib törəmələrə 

görə qradient üsulu ilə aparılır.  İkiüzlü bucaqların hesablanması  İUPAC-İUB nomenklaturasına  əsasən aparılmışdır 

[6].Konformasiya analizi zamanı tədqiq olunacaq dipeptidin Van der Vaals ,elektrostatik,torsion qarşılıqlı təsirlərin enerji 

payları  və hidrogen rabitəsi enerjisi nəzərə alınmışdır. Quruluş  məsələlərin həlli zamanı N.M.Qocayev və  İ.S.Maksumov 

tərəfindən tərtib edilmiş universal proqram və alqoritmdən tripeptidin konformasiya analizindən  istifadə edilmişdir [5]. 

Məlumdur ki, dipeptid molekulun əsas zəncirində  yalnız dörd  şeyp yarana bilər: ee,ef,fe,ff. Əsas zəncirin  φ  və  ψ 

bucaqlarının qiymətləri aşağıdakı intervalda dəyişir: (

, ) are: R (,  =-180



-0



), B (

= -180



-0



, 

=0



-180



), L (

,  = 

0



-180



) and  P (

=0



-180



, 

=-180



-0



). Yan zəncirlərinin müxtəlif vəziyyətləri nəzərə alınmışdır: 1,2,3 rəqəmləri müvafiq 

olaraq daxili fırlanma bucaqlarının 60

º

,180

º

 və -60

º

qiymətlərini ifadə edir. Konformasiya hesablanmaları zamani 45  variant  

nəzərə alınmışdır. Hesablamalar nəticəsində Glu-Lys molekulunun optimal konformasiyalarının stabilləşməsində rol 

oynayan enerji payları müəyyən edilmişdir (Cədvəl 1).