Qida kimyasından mühazirələr. MƏRuzəÇİ: dos. Həşimov Xalıq Məhəmməd oğlu



Yüklə 1,92 Mb.
Pdf görüntüsü
səhifə10/14
tarix07.01.2017
ölçüsü1,92 Mb.
#4823
1   ...   6   7   8   9   10   11   12   13   14

 
 
 
 
 
 
ƏDƏBİYYAT 
 
1. Həşimov X.M, Həsənova S.Ə, Qida kimyasi, Bakı 2010, 478 c. 
 2. Həşimov X.M, İbrahimova D.Ə, Ramazanov V.S., Bioloyi kimyadan     
laboratoriya məşğələləri. Dərs vəsaiti, Bakı, 2012, 240 s. 
 3. Xəlilov Q. B. Heyvan biokimyasının əsasları. Bakı. 1987. Maarif.  
 4. Həsənov Ə. C., Rzayev N. A., İslamzadə F. Q., Əfəndiyev A. M. Bioloji kimya. 
Bakı 1989. 
 5.  Кольман Я., Рем К. Г. Наглядное биохимия –Москва. Мир, 2000. 
 6.  Северин  Е.  С.,  Алейникова  Т.  Л.,  Осипов  Е.  В.  Биохимия.  -  Москва. 
Медицина. 2003. 
 7. Ковалевский Н. И. Биологическая химия. Москва. Академия 2008. 
 
Qida kimyasından mühazirələr. 
MƏRUZƏÇİ: dos.Həşimov Xalıq  Məmməd oğlu 
MÖVZU 11. ZÜLALLARIN MÜBADİLƏSİ. ZÜLALLARIN VƏ AMİNTUR- 
                     ŞULARININ PARÇALANMASI VƏ BİOSİNTEZİ 
 
 
 
 
P L A N  
 

125 
 
 
 
1. Zülal  mübadiləsi haqqında ümumi məlumat 
2. Zülal və aminturşularının parçalanması 
3. Aminturşuların biosintezi 
4. Zülalların biosintezi – reduplikasiya, transkripsiya və translyasiya 
     prosesləri  
5. Kodonlar və antikodonlar 
 
 
1.  Zülalların  mübadiləsi  haqqında  ümumi  məlumat:  Zülal  mübadiləsi  canlı 
orqanizm ilə ətraf  mühit arasında  maddələr mübadiləsinin ən aparıcı və  mürəkkəb 
prosesidir. Zülali  maddələr fiziki-kimyəvi və bioloji xassələrinə görə canlının əsas 
həyat  amilidir.  Hüceyrə,  toxuma  və  orqanların  əsas  struktur  elementidir.  Canlı 
orqanizmlərdə  gedən  bütün  kimyəvi  proseslər  zülal-ferment  komplekslərinin 
köməyi  ilə başa çatır.  Buna  görə bütün canlı aləmdə baş  verən  maddələr  mübadi-
ləsi zülali maddələrin varlığına bağlıdır. 
Zülallar  insan  və  heyvan  orqanizminə  müxtəlif  zülal  tərkibi  ilə  fərqlənən 
qida  vasitəsi  ilə  daxil  olur.  Orqanizmə  daxil  olan  qidaların  tərkibində  zülallarla 
zəngin  olan  (ət,  balıq,  şor,  pendir,  yumurta,  noxud,  lobya,  soya  və  s.)  və  az  olan 
(meyvə, tərəvəz) ərzaqlar olur.  
 
 

126 
 
2.  Zülal  və  aminturşuların  parçalanması:  İnsan  və  heyvan  orqanzimində 
zülallar  da  daimi  katabolizmi  (dissimlyasiyası)  həzmlə  başlayır.  Həzm  prosesində 
zülallar  fermentlərin  (hidrolazaların)  təsirilə  parçalanır.  Zülalların  mədədə  turş 
mühitdə  mədə şirəsinin  təsiri  ilə  natamam  hidrolizə  uğrayır. Mədədə turş  mühitdə 
zülallar əsasən pepsinin təsirindən albumoz və peptonlara  parçalanır.  Bu prosesdə 
bir  neçə  peptid  rabitəsi  qırılır.  Bağırsaqlarda  isə  albumoz  və  peptonlar  tripsin, 
ximotripsin, pepsin, karboksilpeptidaza, dipeptidazanın  iştirakı  ilə aminturşularına 
ayrılır.  Adları  çəkilən  fermentlər  bağırsaq  möhtəviyyatında  aktiv  formada 
olmurlar.  Ancaq  mədə  şirəsindən  gələn  xlorid  turşusunun  həmçinin  bağırsaq 
divarlarında olan xüsusi ferment – prefermentin təsirindən aktiv formaya keçirlər. 
Zülalların  tam  parçalanma  məhsulları  olan  aminturşuları  qana  sorulur, 
bədənin  bütün  üzv  və  toxumalarına  aparılır.  Orqan  və  toxumalarda  amintur-
şularından  spesifik  zülallar,  fermentlər,  hormonlar,  vtaminlər  və  s.  birləşmələr 
sintez  olunur.  Aminturşuların  bir  hissəsi  isə  hüceyrələrdə  parçalanaraq  bəsit 
birləşmələrə  çevrilir  və  enerji  verir.  Bunun  hesabına  orqanizmin  enerjiyə  olan 
təlabatının 14%-i ödənilir. 1q zülalın parçalanmasından 4,1 kkal enerji ayrılır.  
Qlükoza  və  üzvi  turşulardan  fərqli  olaraq  aminturşular  orqanizmdə  uzun 
müddət  sərbəst  şəkildə  qala  bilmir.  Onlar  müxtəlif  çevrilmələrə  məruz  qalır. 
Orqanizmdə  aminturşuları  üç  cür  çevrilməyə  uğrayırlar:  α  –  amin  qrupuna  görə, 
karboksil qrupuna görə və radikal çevrilmələrinə görə. 
Aminsizləşmə  reaksiyalarına  əsas–dezaminləşmə  və  transaminləşmə 
(yenidən aminləşmə) prosesləri aiddir. Dezaminləşmə reaksiyalar müxtəlif  yollarla 
(reduksiya  olunmaqla,  hidrolitik,  oksidləşməklə,  molekuldaxili)  baş  verə  bilər. 
Onlardan  başlıcası  oksidləşməklə  aminləşmədir.  Bu  da  iki  mərhələdə  gedir. 
Əvvəlcə  aminturşu  spesifik  dehidrogenaza  fermentlərinin  təsiri  ilə  (koferment 
tərkibli – NAD

və ya NADF
+
) oksidləşərək iminturşulara çevrilir.  
 
 
 
 
 
Prosesin  ikinci  mərhələsində  iminturşu  molekulu  su  ilə  reaksiyaya  girərək 
ammonyaka və ketoturşuya çevrilir.  
 
 
 
 
 
       (CH
2
)
2
―COOH                                (CH
2
)
2
―COOH 
                                   + H
2
O                                                + NH
3
↑ 
HN C

―COOH                                  O C―COOH 
 
                                                         α-Ketoqlutar turşusu 
          
(CH
2
)
2
―COOH                  
Qlutamat-
              (CH
2
)
2
―COOH 
                                      + NAD
+
   
hidrogenaza
                                        + NADN + H

 H
2
N―CH―COOH                                        HN C―COOH
 
 
   Qlutamin turşusu                                          İminoqlutar turşusu 

127 
 
Oksidləşmə aminsizləşmədə iştirak edən fermentlərin aktivliyi zəif olduğuna 
görə onlar insan və heyvan toxumalarında gedən aminturşu mübadiləsində mühüm 
rol  oynaya  bilmir.  Aminturşuların  tərkibindəki  amin  qrupları  başlıca  olaraq, 
yenidən aminləşmə (transaminləşmə) yolu ilə mübadilə edilir.  
Yenidənaminləşmə  α  -  ketoqlütar  turşusunun  keto  qrupu  ilə  aminturşuların 
α-amin qrupu arasında yerdəyişmə reaksiyası nəticəsində baş verir.  
 
 
 
Bu  proses  dönərdir,  əmələ  gələn  qlütamin  turşusu  yenidən  oksidləşməklə  - 
aminsizləşmə  prosesinə  uğrayır.  Nəticədə  əmələ  gələn  α-ketoqlütar  turşusu  L-
aminturşularının təkrar aminləşməsi prosesinə qoşulur. Əvəzolunan aminturşuların 
hamısı transaminləşmə prosesində aktiv iştirak edir. Əvəzolunmayan aminturşular-
dan bəziləri (triptofan, metionin və s.) yenidən aminləşmə prosesində iştirak edir.  
 
    Cədvəl  
Zülal aminturşuları 
 
Əvəzolunmayanlar 
Qismən (şərti) 
əvəzolunmayanlar 
Əvəzolunanlar 
Qismən (şərti) 
əvəzolunanlar 
Valin 
Arginin 
Alanin 
Tirozin 
İzoleysin 
Histidin 
Asparagin 
Sistein 
Leysin 
 
Asparagin turşusu 
 
Lizin 
 
Qlisin 
 
Metionin 
 
Qlutamin 
 
Treonin 
 
Qlutamin turşusu 
 
Triptofan  
 
Prolin 
 
Fenilalanin 
 
Serin 
 
 
Yenidən  aminləşmə  reaksiyalarını  kataliz  edən  fermentlərə  transaminazalar 
və ya aminotransferazalar deyilir. Onların prostetik qruplarına fosfopiridoksal (B
6
-
vitamininin 5- fosfat efiri) daxildir.  
Aminturşuların toxumadaxili çevrilmələrinin  müxtəlif  formalarından  biri də 
molekulun  tərkibindən  karboksil  qrupunun  ayrılması  və  müvafiq  aminlərin  əmələ 
gəlməsi  ilə  müşayiət  olunan  karboksilsizləşmə  reaksiyasıdır.  Ümumi  şəkildə  bu 
reaksiya aşağıdakı kimi ifadə olunur.  
 
     
(CH
2
)
2
―COOH                R                                         R                               (CH
2
)
2
―COOH 
                               +                                  
 
                                            +  
O C―COOH           H
2
N―CH―COOH                   O C―COOH    H
2
N―CH―COOH   
 
    α-Ketoqlutar                                                                                            Qlutamin    
        turşusu                                                                                                   turşusu 
L-aminturşusu:       
2-oksoqlutarat- 
aminotransferaza
 

128 
 
 
 
Çox  zaman  aminturşuların  dekarboksizləşməsindən  aminlər  alınır.  Alınan 
aminlər  orqanizmdə  yüksək  bioloji  aktivliyə  malik  olurlar.  Onları  biogen  aminlər 
adlandırırlar.  Histamin  daxili  sekresiya  vəzlərinin  fəaliyyətini  gücləndirir,  qan 
təzyiqini aşağı salır.  
 
 
 
 
Bəzi  hallarda  dekarboksizləşmə  prosesində  başqa  maddə  alınır.  Məsələn, 
qlutamin  turşusunun  dekarboksizləşmə  məhsulu  olan  γ-aminyağ  turşusu  əmələ 
gəlir. Bu maddə sinir hüceyrələrinin təbii ləngidici amili hesab olunur.  
 
 
Anoloji olaraq bu ardıcıllıqla asparagin turşusunda β-alanin alınır. Həmçinin 
sistindən-sistaamin,  histidindən-histamin,  lizindən-kadaverin, ornitindən-putressin, 
serindən-etanolamin və s. alınır.  
Biogen aminlərin yüksək dozaları orqanizm üçün ciddi təhlükə törədir. Buna 
görə  də  normal  şəraitdə  toxumalarda  biogen  aminlər  aminoksidazaların  təsiri  ilə 
oksidləşərək  müvafiq  aldehidlərə  və  nəhayət  üzvi  turşulara  qədər  oksidləşərək 
orqanizmdən sidiklə xaric edilir.  
 
 
 
Qaraciyər,  bağırsaqlarda  və  böyrəklərdə  aminoksidazaların  miqdarı  daha 
çoxdur. Onlar da təsir etdiyi aminin  mənşəyinə  görə-mono  və diaminoksidazalara 
bölünürlər. 
Aminturşuların karboksil qrupunun digər vacib reaksiyasından biridə onların 
aminoasiladenilata  çevrilməsidir.  Bu  barədə  zülalların  biosintezində  ətraflı  məlu-
mat veriləcəkdir. 
Aminturşularının  çevrilmələrindən  biri  də  radikal  yerdəyişməsidir.  Bu 
zaman  üzvi  radikal  görünüşünü  dəyişir  bir  aminturşudan  digərinə  keçir,  nəticədə 
                                                 
 
        
Qlutamat- 
HOOC−CH
2
−(CH
2
)
2
−COOH  
dekarboksilaza
   H
2
N−CH
2
−(CH
2
)
2
−COOH + CO

             

    Qlutamin turşusu                               γ-Aminyağ turşusu 
             NH
2
 
CH
2
−CH
2
−NH
2
 
                          + CO




         COOH 
           

 
CH
2
−CH 
         

 
       
   NH
2
 



Histidin: 
CO
2
-liaza 
Histamin 
Histidin 
R−CH
2
−CH−COOH      
Karboksilaza
     R−CH
2
−CH
2
−NH
2
  +  CO
2
 
                │
       
             NH
2
 
 
      
Aminturşusu      
                                             
Amin
 
                                                                                                               O 
R

CH
2

NH
2
 + O
2
 






oksidaza
min
R

CH=NH + H
2


→ R C    + 
2
1
O
2
 

→ R COOH 
                                                                                                               H 

 H
2
O


129 
 
yeni  aminturşusu  sintez  olunur.  Məsələn  fenilalanın  oksidləşməsindən  tirozin 
alınır. 
 
 
Arginin  hidrolizindən  ornitin  və  karbamid  (zülal  mübadiləsinin  son 
məhsulu)  alınır.  Bu  reaksiya  arginaza  fermentinin  iştirakı  ilə  baş  verir.  Su 
molekulasındakı oksigen atomu karbamidin sintezinə sərf olunur. 
 
 
 
 
Yenidən  zülalların  sintezində  və  digər  maddələrin  (hormonların,  vitamin-
lərin,  fermentlərin) əmələ gəlməsinə sərf olunmayan aminturşular son  məhsullara: 
ammonyaka,  karbamidə,  karbon  qazına  və  suya  parçalanır.  Su  orqanizmdə 
müxtəlif  mübadilə  proseslərinə  qoşulur  və  artıq  hissəsi  orqanizmdən  xaric  edilir. 
Karbon qazın da həmçinin orqanizimdən xaric edilir. İnsan və heyvanların mərkəzi 
sinir  sistemi  ammonyaka  qarşı  həssasdır.  Orqanizimdə  ammonyakın  artıq  toplan-
ması (qidanın tərkibində zülal çox olduqda) sinir oyanıqlığı və qıcolma ilə nəticə- 
lənir.  
Canlı orqanizmlərin əksəriyyəti biosintez  prosesində ammonyakdan  istifadə 
edə bilir. Ammonyak qlütamatdehidrogenaza fermentinin katalizatorluğu şəraitində 
α-kefoqlütar turşusu ilə birləşir:  
 
 
 
Lakin  orqanizmdə  əmələ  gələn  ammonyakın  bir  hissəsi  istifadə  edilmir  və 
orqanizimdən  ya  sidik  cövhəri  ya  da  sidik  turşusu  şəklində  xaric  edilir.  Quruda 
α-ketoqlütar + NH
3
 + NAD ∙ H
2








aza
dehidrogen
qlütamin
  qlütamin + NAD ∙ H
2

    turşusu                                                                       turşusu                                  
NH
2
                                                 NH
2
  


                                                                          
C=NH                                             CH
2
 

                                 H
2
O; arginaza                

 
NH                                                  CH
2
     +   H
2
N−C−NH
2
 



                                                                                                             
(CH
2
)
3
                                             CH
2
                    O 

                                                                        

                      
Sidik cövh
ə
ri 
CH−NH
2
                                         CH−NH
2
 


                                                                          
COOH                                            COOH 
 
Arginin                                             Ornitin 
Fenilalanin- 
hidroksilaza;[O] 
          CH
2
 
             │
 
H
2
N−CH−COOH 
OH 
          CH
2
 
             │
 
H
2
N−CH−COOH
 
Fenilalanin 
Tirozin 

130 
 
yaşayan onurğalıların əksəriyyəti amin azotunu sidik cövhəri şəklində xaric edilir. 
Bunlara  urotelik  orqanizmlər  deyilir.  Suda  yaşayan  heyvanların  əksəriyyəti 
(xüsusən  balıqlar)  amin  azotunu  ammonyak  şəklində  xaric  edilir.  Bunlara 
ammoniotelik orqanizimlər deyilir.  
Orqanizmdə  qida  rasionunda  zülallar  çox  olduqda  aminturşuların 
toxumadaxili  parçalanması  yüksəlir.  Orqanizmdən  sidik  vasitəsilə  xaric  olunur. 
Azotun  6%-ə  qədərini  ammonium  duzları,  90%-ə  yaxını  isə  sidik  cövhəri  təşkil 
edir.  Ammonyakın  sidik  cövhərinə  çevrilməsi  onu  orqanizm  üçün  zərərsiz  hala 
salır və asanlıqla ifraz edilir.  
Əvəllər  elə  güman  edilirdi  ki,  sidik  cövhəri  böyrəklərdə  əmələ  gəlir. 
Sonralar  aydınlaşdırıldı  ki,  normal  halda  qaraciyər  toxumasında  sidik  cövhərinin 
miqdarı qandakına nisbətən çox olur.  
Sidik cövhərinin əmələ gəlməsi haqqında ilk nəzəriyyəni M. V. Nenski irəli 
sürmüşdür.  Bu  nəzəriyyəyə  görə  heyvan  orqanizmində  sidik  cövhəri  karbon  qazı 
və ammonyakdan əmələ gəlir. 
 
 
 
 
 
 
 
 
XX  əsrin  əvvəllərində  bu  nəzəryyə  öz  əhəmiyyətini  itirdi.  1932-ci  ildə 
Krebsin  qaraciyərdə  apardığı  təcrübələrdən  aydın  oldu  ki,  arginin,  ornitin  və 
sitrulin  sidik  cövhərinin  sintezini  sürətləndirir.  Ornitin  əvvəlcə  CO
2
  və  NH
3
  ilə 
birləşərək  sitrulinə  çevrilir.  Alınan  sitrullin  yenidən  bir  molekul  ammonyakla 
reduksiyaya girib argininin əmələ gətirir. Arginin isə arginaza fermentinin təsiri ilə 
parçalanıb  sidik  cövhəri  və  ornitinə  çevrilir.  Ornitin  karbon  qazı  və  ammonyakla 
reaksiyaya  girməklə  sidik  cövhərinin  sintezində  iştirakını  davam  etdirir.  Beləliklə 
sikl davam edir, bu proses “ornitin dövranı” adlanır. 
Orqanizmdə müxtəlif aminturşuların aminləşməsi və ya transaminləşməsi 
məhsulları olan α ketoturşular ya oksidləşmə yolu ilə CO
2
 və H
2
O-ya çevrilir ya da  
müxtəlif  biosintez  proseslərinə  sərf  edilir.  α-ketoturşular  oksidləşdirici  karboksil-
sizləşmə yolu ilə üzvi turşulara çevrilir.  
 
 
 
 
 
                    OH         ONH
4                         
 NH
2
                   NH
2
 
2NH
3
 + C


O → C O      

 


O
H
2
C O   


 


O
H
2
C O
═  
                    OH        ONH
4
                    ONH
4
                 NH

                               Ammonium           Ammonium         Sidik  
                                 karbonat               karbamid        cövh
ə
ri 
R

CH
2
──
C COOH 





2
2
O
R

CH
2

COOH 
                                

             ─
CO
2
 
               O 
     α-ketoturşu                      üzvi turşu 

131 
 
Əmələ gələn üzvi turşular β oksidləşmə yolu ilə parçalanaraq sirkə turşusuna 
o  da  öz  növbəsində  CO
2
  və  suya  parçalanır.  Aminturşu  molekullarının  azotsuz 
hissələri  karbohidrat  və  yağların  biosintezində  də  iştirak  edə  bilir.  Aclıq  halı 
keçirən  bəzi  heyvanlar  üzərində  (diabet  xəstəliyi  olan  heyvanlar)  aparılan 
təcrübələr  nəticəsində  müəyyən  olunmuşdur  ki,  bəzi  aminturşular  qlikonegenezi 
(aminturşulardan karbohidratların sintezini) sürətləndirir və qaraciyərdə qlikogenin 
miqdarını  artırır.  Aminturşuların  digər  qrupu  isə  orqanizmdə  keton  cisimlərin 
əmələ  gəlməsini  sürətləndirir.  Bu  xüsusiyyətlərinə  əsaslanaraq  aminturşular  iki 
qrupa  bölünür.  Birincilər  qlikonegenezi  sürətləndirir-qlikoplastik,  ketogenezi 
sürətləndirənlər  isə-ketoplastik  aminturşular  adlanır.  Aminturşulardan  qlisin, 
alanin,  serin,  treonin,  valin  qlütamin  və  asparagin  turşuları,  histidin,  arginin, 
prolin-qlikoplastik,  leysin  tirozin  və  fenilalanin  isə-lipoplastik  xassəyə  malikdir. 
İzoleysin və hidroksiprolin zəif şəkildə hər iki xassə göstərir.  
Aminturşuların  qlükoplastik  və  ketoplastik  xassələr  göstərməsi,  onların 
tərkibində olan funksional qruplardan və onların miqdarından asılı olaraq dəyişir. 
3.  Aminturşuların  biosintezi:  Aminturşular  əvvəlcə  bitkilərdə  qeyri-üzvi 
maddələrdən  sintez  olunur.  Bitki  hüceyrələrində  aminturşuların  sintezi  üçün  ilkin 
material  kimi  ammonyakdan  nitrat  turşusunun  duzlarından  və  xloroplastlarda 
fotosintez yolu ilə sintez edilən karbohidratlardan istifadə edilir. Heyvani toxuma-
larda  aminturşuların  bir  qismi  sintez  olunur  (əvəzedilən  aminturşular).  Bir  hissəsi 
isə orqanizmdə sintez olunmur (əvəzedilməyən aminturşular). 
Aminturşuların  ilk  sintezi  ketoturşuların  reduksiya  olunmaqla  aminləşmə 
yolu ilə və doymamış turşuların birbaşa aminləşməsi ilə baş verir.  
Doymamış  turşuların  birbaşa  aminləşməsi  –  bitkilər  və  bakteriyalar  üçün 
xarakterikdir.  
 
 
Reduksiya  olunmaqla  aminləşmə  və  oksidləşməklə  aminsizləşmə  proses-
lərində  aminturşuların  sintez  proseslərinin  başlıca  yollarıdır.  Bunlar  aşağıdakı 
reaksiyalarla baş verir.  
1)  Ketoturşulara  ammonyakın  birbaşa  birləşməsi  nəticəsində  iminturşuların 
alınması. 
COOH                                                COOH 


                                                                               
CH  + NH
3    
   
Aspartat: ammiak-liaza
         CH−NH
2
 


                                                                               
CH                                                       CH
2
 


                                                                                
COOH                                                 COOH 
 
 Fumar                                                           Asparagin 
Turşusu                                                             turşusu 

132 
 
Piroüzüm  turşusunun  alanindehidrogenaza  fermentinin  iştirakı  ilə  ammon-
yakın  birləşməsi  aşğıdakı  reaksiya  vasitəsilə  baş  verir  və  nəticədə  iminpropion 
turşusu alınır.  
 
 
 
2) İminturşuların reduksiya olunmaqla aminturşulara çevrilməsi. 
 
 
 
Aminturşularını  sintez  etmə  səviyyələrinə  görə  bitki  və    heyvan  orqanizmi 
bir-birindən  fərqlənirlər.  Bitki  orqanizmində  100-dən  çox  aminturşu  molekulu 
sintez olunur. Onların bir hissəsi təbii zülalların tərkibində rast gəlinir. Çox hissəsi 
isə nadir halda rast gəlinir və özlərinə məxsus quruluşdadırlar ya sərbəst halda, ya 
da digər bioüzvi maddələrin tərkibində olurlar.  
Bitki  orqanizmində  ketoturşuların  reduksiya  olunmaqla  və  birbaşa  aminləş-
mə reaksiyası geniş yer tutur və bitkilər üçün xarakterikdir. Heyvan orqanizmində 
isə  müvafiq  ketoturşuların  birbaşa  aminləşmə  reaksiyası  üstünlük  təşkil  edir. 
Məsələn, qlütamin turşusundan asparagin turşusunun sintezi aşağıdakı kimidir.  
 
 
Bitki  orqanizmindən  fərqli  olaraq  insan  və  heyvan  orqanizmində  zülal 
aminturşularının  təxminən  yarısı  sintez  olunur  (əvəzolunanlar).  Yerdə  qalan  zülal 
aminturşularının  təxminən  yarısı  insan  və  heyvan  orqanizmində  sintez  olunmur 
(əvəzolunmayanlar), ancaq qida vasitəsi ilə orqanizmə daxil olur. Bu bölgü şərtidir. 
COOH          COOH                                   COOH     COOH 




                                                                                                             
CH−NH
2
  +  C=O         
Aminotransferaza
         C=O     +  CH−NH
2
 


                                                                                       


                       
CH
2
              CH
2
                                        CH
2
          CH
2
     




                                                                                                              
CH
2
              COOH                                    CH
2
          COOH 


                                                                                           
COOH                                                         COOH 
 
Qlutamin     Quzuqulağı sirkə                               α-Ketoqlutar     Asparagin 
 turşusu              turşusu                                             turşusu           turşusu 
CH
3
                                                                         CH
3
 

                                                       
          
Alanindehidrogenaza
      

 
C=O + NH
3
  +  NADN + H
+
                                  CH−NH
2
 + NAD
+
 


                                                                                                           
COOH                                                                     COOH 
 
                                                                                                   
Alanin
 
CH
3
                                               CH
3
 

                                                                     

 
C=O + NH
3
   
 Alanindehidrogenaza 
     C=NH + H
2



                                                                       
COOH                                          COOH  
 
Piroüzüm                                                      İminpropion  
 turşusu                                                             turşusu 

133 
 
Heyvanın növündən asılı olaraq dəyişir. Məsələn, ev quşları üçün arginin əvəzedil-
məyən aminturşudur.  
Əvəzedilməyən  aminturşularının  insan  qidasında  və  heyvani  yemlərdə 
çatışmamasından maddələr  mübadiləsində pozğunluqlar baş verir. Beləki, böyümə 
və  inkişafda  ləngimələr  baş  verir.  Bitki  zülallarında  bəzi  əvəzolunmaz  (lizin, 
metionin, triptofan) aminturşuları  hiss olunan dərəcədə az rast gəlinir. Onları qida 
rasionuna daxil edirlər.  
Heyvanların  sağlam  inkişafı  üçün  qidada  əvəzedilməyən  aminturşuları 
müəyyən nisbətdə olmalıdır. Bu nisbət siçovullar, toyuqlar, böyüyən donuzlar üçün 
təxminən müəyyən edilmişdir. İri donuzların yem payında lizin-2,5%, leysin-0,8%, 
arginin-0,25%,  valin-1,42%,  izoleysin-1,0%,  fenilalanin-0,9%,  treonin-1,0%, 
metionin-0,6%, histidin-0,5% və triptofan-0,2% olmalıdır.  
Ümumdünya  sağlamlıq  təşkilatının  məlumatına  görə  dörd  əsas  amintur-
şusunun  illik  təlabatı  aşağıdakı  miqdarda  təşkil  edir:  lizin-5  mln.t,  metionin-4 
mln.t,  treonin-3,7  mln.t,  triptofan  isə-2  mln.t.  İndiki  zamanda  bu  istehsal  insan 
orqanizminə əvəzolunmaz aminturşulara olan təlabatı tam ödəmir. İnsanın sutkalıq 
təlabatını  ödəmək  üçün  əvəzedilməyən  aminturşulardan  triptofan-1,02q;  treonin-
2,0-3,02q;  lizin-3,5q;  metionin-2,4q;  fenilalanin-2,0-4,0q;  valin-4,0q;  leysin-4,6q 
və izoleysin-3,0-4,0q olmalıdır. 
Tərkibində  əvəzedilməyən  aminturşularını  saxlayan  zülallar  bioloji  (qidalı) 
dəyərli  sayılır.  Əvəzedilməyən  aminturşuları  olmayan  zülallar  isə  bioloji  (qidalı) 
dəyərsiz  zülallar  adlanır.  Heyvan  zülalları  bioloji  dəyərli,  bitki  zülalları  (zein, 
qordein,  qliadin,  lequmin  və  s.)  isə  bioloji  az  dəyərlidir.  Çünki  sonuncularda 
əvəzedilməyən aminturşularının bəziləri olmur.  
Zülalların  bioloji  (qidalı)  dəyərliyi  onun  tərkibindəki  əvəzolunmayan  amin-
turşularının olması ilə bərabər, həm də zülalın orqanizm tərəfindən  mənimsənilmə 
dərəcəsi  (səviyyəsi)  ilə  də  ölçülür.  Bu  göstərilən  mənimsəmə  nə  qədər  çox  olarsa 
zülalın keyfiyyəti bir o qədər yüksək olur. Bu cəhətdən yumurta və südün zülalları 
bioloji (qidalı) dəyərli sayılır və zülal tərkibli qidalar üçün etalon hesab edilir. 
İnsanların  zülala  olan  tələbini  bioloji  (qidalı)  dəyərli  zülallar  (kazein,  süd 
albumini, yumurta albumini və s.) tam ödəyir. Heyvanların rasionundakı zülalların 
tam dəyərli olması  məsələsi əsas  iki  yolla  həll edilir.  Birincisi  mikrobioloji  yolla-
bu  məqsədlə  mikroorqanizmlərdən  istifadə  edilir.  Digəri  isə  yem  bitkilərindən 
geniş istifadə etməkdir. Bu məqsədlə əvəzolunmaz aminturşularla zəngin olan yem 
bitkilərindən  (amarant,  raps,  paxlalılar  və  s.)  qarışıq  halda  heyvanların  yem 
rasionuna  əlavə  etməklə  onlarda  ət  və  süd  məhsuldarlığının  artırılmasına  nail 
olunur.  
4.  Zülalların  biosintezi  –  reduplikasiya,  transkripsiya  və  translyasiya 
prosesləri: Müasir  mikrobiologiyanın ən əsas məsələlərindən biri təbii biopolimer 

134 
 
olan  zülal  sintezi  problemidir.  Canlıların  toxumalarına  daxil  olan  zülallar  daim 
parçalanır  və  yeniləşir.  Zülalların  yeniləşməsi  prosesinin  əsasını  onların  parçalan-
mış hissəsinin hüceyrələrdə sintez edilmiş yeni zülallarla əvəz olunması təşkil edir. 
Müxtəlif orqan  və toxumalarda zülalların  biosintezi eyni sürətlə  getmir. Nişanlan-
mış  atomlar  sayəsində  müəyyən  olunmuşdur  ki,  insan  qaraciyərində  zülalların 
yarımparçalanma  dövrü  9  gün,  əzələ  zülallarınkı  120  gündür.  Gün  ərzində  insan 
toxumasında  1,3  q  zülal  sintez  olunur  (1  kq  canlı  kütləyə  görə).  Məlumdur  ki, 
eritrositlər  110  gündən  artıq  yaşamır:  ölmüş  eritrositlərdə  olan  hemoqlobin  isə  öz 
əvvəlki funksyasını itirir. Bu qanyaradıcı hüceyrələrdə fasiləsiz olaraq hemoqlobin 
sintez  edilməsi  zərurətini  qarşıya  çıxarır.  Zülal  sintezinin  əsas  xüsusiyyətlərindən 
biri onun dəqiqliyidir: Zülalların molekul quruluşunun genetik proqramı orqanizm 
tərəfindən mühafizə olunur və nəsildən-nəsilə verilir. Bunun nəticəsində orqanizm-
də  eyni  bir  zülal  molekulunun  dəfələrlə  sintez  olunmasına  baxmayaraq,  onlarda 
aminturşu  qalıqlarının  yerləşmə  ardıcıllığı  bir-birindən  nəzərə  çarpacaq  dərəcədə 
fərqlənmir.  
Zülalların  hüceyrədaxili  biosintezi  mexanizminin  bir  çox  detalları  hələ  tam 
açıqlanmayıbdır.  Bu  sahədə  hələ  bir  çox  işlər  görülməlidir.  Ancaq  zülal  biosinte-
zinin  bəzi  məqamları  öyrənilmişdir.  Bu  məsələlərin  həllində  A.  M.  Belozeros-
konun,  O.  S.  Spirinin,  A.  A.  Baevin,  F.  Krikin,  S.  Oçoanın,  M.  Nirenberqin,          
E. Uebbanın və başqalarının xidmətləri olmuşdur.  
Zülallar  sitoplazmada  yerləşən  kiçik  hüceyrə  orqanoidlərində-ribosomlarda 
sintez  olunur.  Hüceyrə  nüvəsində  olan  DNT  bu  prosesə  rəhbərlik  edir.  DNT 
molekulunda  monomer  vahidlərinin  (mononukleotidlərin)  yerləşmə  ardıcıllığı 
ribosomda  sintez  olunan  zülalların  aminturşu  tərkibini  müəyyənləşdirir.  İkiqat 
spirala  malik  olan  DNT  molekulunun  müxtəlif  hissələri  bir-birindən  fərqlənən 
müxtəlif  zülalların  sintezinə  rəhbərlik  edir.  DNT  molekulunun  hər  bir  zülalın 
sintezi  üçün  müvafiq  gələn  hissəsi  sistron  (struktur  gen)  adlanır.  Molekul  kütləsi 
50  000  Da  yaxın  olan  zülalın  sintezini  idarə  edən  sistronun  (genin)  tərkibində 
təxminən 1500 nukleotid olur.  
Zülalların biosintezi aşağıdakı ardıcıllıqla baş verir.  
Zülalların  sintezində  nuklein  turşuları:  dezoksiribonuklein  turşusu  və 
ribonuklein  turşusu  (DNT  və  RNT)  əsas  rol  oynayır.  DNT  molekulları  ikiləşmək 
yolu  ilə çoxalır. Buna r e d u p l  i k a s i y a  da deyilir. Bu proses sxematik belə 
göstərilir:  
 
 
 
 
 
 
                                                                                    → Q–T–A–T–S– ∙ ∙ ∙ 
                                     → ∙ ∙ ∙ –Q–T–A–T–S– ∙ ∙ ∙         :   :   :    :    : 
∙ ∙ ∙ –Q–T–A–T–S  ∙ ∙ ∙                                                     S–A–T–A–Q– ∙ ∙ ∙ 
 
∙ ∙ ∙ –S–A–T–A–Q       → ∙ ∙ ∙ – S–A–T–A–Q – ∙ ∙ ∙       
                                                                                    → S–A–T–A–T– ∙ ∙ ∙ 
                                                                                         :    :   :    :   : 
                                                                                        Q–T–A–T–S– ∙ ∙ ∙ 

135 
 
 
 
 
 
Zülalın  sintezi  haqda  genetik  məlumat  DNT-də  saxlanır.  Bu  da  məlumat 
RNT-sinə  DNT-dən  RNT-nin  sintezi  zamanı  verilir.  Bu  proses  t  r  a  n  s  k  i  r  i  p-      
s i y a adlanır. Transkiripsiya və translyasiya prosesləri sxematik belə göstərilir.  
 
 
 
 
 
 
Reduplikasiya və transkripsiya prosesləri hüceyrənin nüvəsində törənir.  
Transkripsiya transkripaza  və  ya replikaza ilə kataliz olunur. Nüvədə əmələ 
gəlmiş  mRNT  sonra  ribosoma  gətirilir  və  orada  onun  göstərişi  ilə  lazım  olan 
tərkibdə  və  quruluşda  zülal  sintez  edilir.  Bu  prosesə,  yəni  mRNT-dəki  məlumata 
görə zülalın sintezinə  t r a n s l y a s i y a  deyilir. Translyasiyanın 4 hərfli əlifba 
yazısından  20  hərfli  əlifba  yazısına  keçmək  kimi  də  adlandırmaq  olar.  Burada  4 
hərf  nuklein  turşularındakı  nukleotidlər,  20  hərf  isə  zülallardakı  aminturşuları 
hesab  olunur.  Beləliklə,  zülalın  sintezi  barədə  məlumat  DNT-dən  ribosomlara 
məlumat RNT-si ilə gətirilir və orada yerinə yetirilir.  
Məlumat RNT-də polipeptid zəncirinin sintezini icra edən sahəyə  g e n  və 
ya    s  i  s  t  r  o  n    deyilir.  Sistronlar  birlikdə    g  e  n    q  r  u  p  u,  yaxud    o  p  e  r  o  n  
adlanır.  
Zülalın  sintezində  sitoplazmada  əvvəlcə  aminturşuları,  onların  karboksil 
qrupu  fəallaşdırılır.  Bu  da  xüsusi  fermentlərin  –  aminoasil  –  dRNT  sintetazaların 
(F), ATF-in, maqnezium ionlarının iştirakı ilə gedir.  
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
                                                                                  NH
2
 
   
                                             Mg
2+
                           

 
R
─ ─
CH COOH + ATF + F                  F

─ ─
AMF~CO CH R + pirofosfat 
      │
 
     NH
2
 
 Aminturşusu                               Fermentaminoasiladenilat 
 
Duplikasiya – DNT                                      m RNT                      zülal 
ks – transkripsiya 
transkripsiya 
translyasiya 
      NH
2
                                                                         NH
2
 
      

                                         Mg
2+
                            

 
R
─ ─

─ ─
CH COOH + ATF + F                  F AMF~CO CH R + pirofosfat 
 
    Aminturşu                                           Fermentaminoasiladenilat 

136 
 
 
 
 
 
Aminturşularının fəallaşmasında iştirak edən fermentlər spesifikdir. Bunlara 
misal  tirozin  –  dRNT  –  sintetazanı,  leysil  rRNT  –  sintetazanı,  qlisil  –  dRNT  – 
sintetazanı və qeyrilərini göstərmək olar.  
İkinci mərhələdə fəallaşmış aminturşuları (-at) daşıyıcı ribonuklein turşuları 
(dRNT) ilə ribosomlara aparılır.  
 
 
 
 
 
 
Fəallaşmış  aminturşusu  dRNT  nukleotidinin  ribozası  hesabına  (3-cü 
karbonla) mürəkkəb efir tipli rabitə ilə birləşir: 
 
 
 
 
Daşıyıcı RNT-lər də spesifikdir. Hər aminturşusunun özünün daşıyıcı RNT-
si (dRNT) vardır. Bunların çoxunun quruluşu müəyyən edilmişdir. Valinin daşıyıcı 
RNT-nin birinci quruluşu akad. A. A. Bayevin rəhbərliyi ilə öyrənilmişdir.  
Daşıyıcı RNT-nin yeni növü – kvadruplet dRNT-də müəyyən edilmişdir (D. 
Ridll  və C. Kerbon). Bu  növ dRNT  mutasiya  nəticəsində  genetik  mətndə pozğun-
luq  baş  verdikdə  əmələ  gəlir  və  yaranan  səhvliyi  düzəldir.  DNT-də  baş  vermiş 
pozulma prosesinin düzəlməsi  r e p a r a s i y a  adlanır.  
Ribosomlarda məlumat RNT-nin (mRNT) göstərişi ilə dRNT-lərlə gətirilmiş 
fəallaşmış  aminturşuları  müəyyən  ardıcıllıqla  peptid  rabitəsi  ilə  birləşməklə  poli-
                                                                                     HC=N 
                                                       O                              
││
    
                   O                                                           N    C  CH 
                                                  H   H            HC               

║ ║ 
d RNT

─ ─
O~P O
5
CH
2

│ │


─ ──
HC              CH 
  N C N 
                                  

                C


                   O                              
││
    
                                                   O  OH 
                                                                     

 
                                              O=C
─ ─
CH R 
                                                                            

 
                                                         NH
2
 
 
         
Aminoasil – d RNT
 
F

─ ─
AMF~CO CH R + dRNT + AMF + F 
                        

 
                        NH


137 
 
peptid zənciri əmələ gətirir. Peptid rabitəsinin əmələgəlmə prosesi  t r a n s p e p t i 
d a s i y a  adlanır. Polipeptid zəncirinin sintezi aminturşularında azotdan karbona 
tərəf istiqamətində aparılır. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Ribosomlarda aminturşularının birləşmə prosesinin başlanmasına i n i s i a -  
s i y a, polipeptid zəncirinin uzanmasına isə p r o l o n q a s i y a (və ya e l o n q a -
s i y a) deyilir. 
Ribosom  iki:  iri  və  xırda  subvahiddən  ibarətdir.  İri  subvahiddə  (50S)  iki 
rRNT (5S və 23S rRNT) və 34 müxtəlif zülal, kiçik sübvahiddə (30S) isə bir rRNT 
(16S  rRNT)  və  21fərdi  zülal  vardır.  Məlumat  RNT-si  xırda  subvahidlə  birləşir, 
polipeptid zənciri  isə  iri subvahiddə əmələ  gəlir.  Sonuncuda  iki sahə: peptidil (R-
sahəsi) və aminoasil sahəsi (A-sahəsi) vardır. Peptidil sahəsində d o n o r  s a h ə s i 
və  aminoasil  sahəsinə  a  k  s  e  p  t  o  r    s  a  h  ə  s  i  də    deyilir.  Aminoasil-dRNT 
əvvəlcə  A  sahəsi  və  sonra  keçib  R  sahəsi  ilə  birləşir.  Bu  prosesə,  yəni  aminoasil-
dRNT-nin  A  sahəsindən  R  sahəsinə  keçməsinə  t  r  a  n  s  l  o  k  a  s  i  y  a    deyilir. 
Amin-turşuları  translokasiya  zamanı  bir-birilə  birləşir,  polipeptid  zənciri  əmələ 
gətirir. Bu proses prolonqasiya zamanı quanozintrifosfatın (QTF) iştirakı ilə xüsusi 
zülallar (U-amili) kataliz olunur. 
5.  Kodonlar  və  antikodonlar:  Polipeptid  zəncirlərində  aminturşularının 
düzülmə  ardıcıllığı  məlumat  RNT-sindəki  və  daşıyıcı  RNT-lərdəki  tripletlərlə 
Çarqaf qaydası ilə kodon və antikodonlarla nizamlanır. Bu tripletlər (və ya kodlar) 
DNT və RNT-lərdə ardıcıl birləşmiş üç nukleotiddir. Nukleotidlərdə azotlu əsaslar-
dan əsasən adenin (A), quanin (Q), sitozin (S), timin (T) və urasil (U) iştirak edir.  
 
    Cədvəl  
 
Aminturşuların kodonları 
Aminturşular 
Kodonlar 
Alanin 
QSU, QSS, QSA, QSQ 
Arginin 
SQU, SQS, SQA, SQQ, AQA, AQQ 
Asparagin 
AAU, AAS 
Asparagin turşusu 
QAU, QAS 
Sistein 
UQU, UQS 
Qlütamin turşusu 
QAA, QAQ 
Qlütamin 
SAA, SAQ, QQA, QQQ 
HN─
CO                   HN─
CO                  H
2
N     COOH            CH
2
NH
2
 
   │ │
         
+NAD∙H
2
        

   │
        
+ H
2
O
         │ │
            
+ H
2
O
      │
 
   CO  CH                OC    CH
2
                  OC     CH
2
                 CH
2
   + NH
3
+CO

   │ ║
           

NAD 
     │
   │
                         │
     │
                      │
 
HN ─
 CH                 HN─
CH
2
                  HN ─
 CH
2
                 COOH 
 
  Urasil                 Dihidrourasil            Ureidalanin               β-Alanin 
                                                                     turşusu 

138 
 
Ribosomun h r k t istiqam ti 
Kiçik subvahid kodon 
 
                                ...QAA─





USU SUQ UUQ UQS QQU  ...mRNT 
                        │

│ │





   
     ASQ  
 -Antikodon 
                        QAS    AAS   
                           │

                 S İ S 
  ─ ─ ─
İle Asp Ser                                    ley ←  ley 
  

           
                                                                      ASQ  Gələn aminoasil d RNT 
Met 
  

                                
                                                     S İ S 
Ark 
  

 
Fmet 
 
Böyüyən polipeptid                                       Peptid rabitəsinin yaranması 
Qlisin 
QQU, QQS 
Histidin 
SAU, SAS 
İzoleysin 
AUU, AUS, AUA 
Leysin 
SUU, SUS, SUA, SUQ, UUA, UUQ 
Lizin 
AAA, AAQ 
Metionin 
AUQ 
Fenilalanin 
UUU, UUS 
Prolin 
SSU, SSS, SSA, SSQ 
Serin 
USU, USS, USA, USQ, AQU, AQS 
Treonin 
ASU, ASS, ASA, ASQ 
Triptofan 
UQQ 
Tirozin 
UAU, UAS 
Valin 
QUU, QUS, QUA, QUQ 
 
Burada A-adenil, Q-quanil, S-sitidil, U-uridil nukleotidləridir. 
Məlumat  RNT-sindəkitripletlərə  k  o  d  o  n  l  a  r  və  daşıyıcı,  RNT-lərdəki 
tripletlərə isə a n t i k o d o n l a r deyilir. Fenilalanin tripletində nukleotidlər SSU, 
alanininkində  SSQ,  triptofanınkında  SQT,valininkində  UUQ  ardıcıllığında 
düzülmüşlər  və  s.  Bunlar  elə  ardıcıllıqla  düzülmüşdür  ki,  bir-biri  ilə,  yəni  dRNT-
nin tripleti mRNT-nin tripleti ilə birləşir. Buna k o d o n - a n t i k o d o n  t a n ı - 
m  a  s  ı  deyilir.  Bununla  da  aminturşularının  ardıcıl  birləşməsi    nəticəsində  
polipeptid  zəncirinin  sintezi təmin olunur. Bunu sxematik olaraq belə göstərmək 
olar: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Polipeptid  zəncirinin  uzanma  prosesinin  qurtarmasına  prolonqasiyasının 
dayanmasına  t  e  r  m  i  n  a  s  i  y  a  deyilir.  Terminasiya  boş  kodların-terminasiya 
kodlarının  (UAQ,  UAA,  UQA)  iştirakı  ilə  dRNT  ilə  həyata  keçirilir.  Lakin  onda 
aminturşusu olmur. 
Polipeptid zəncirinin əmələ gəlməsi tamamlandıqdan sonra onda formalaşma 
gedir, qıvrılaraq müəyyən forma alır. Bu isə hidrogen, disulfid tipli rabitələrin və s. 

139 
 
yaranması ilə əlaqədardır. Bu rabitələr polipeptid zəncirinə xüsusi forma verməklə, 
zülal molekulunun ikinci və üçüncü quruluşunu yaradır. Yuxarıda göstərilən rabiə 
növləri  iki  və  çox  polipeptid  zəncirlərindən  əmələ  gəlmiş  zülal  molekullarının 
formalaşmasında  dördüncü  quruluşun  yaranmasında  da  iştirak  edir.  İnsulun, 
hemoqlobin, laktodehidrogenaza və qeyri-zülalların fəza quruluşu belə yaranır. 
Müəyyən  edilmişdir  ki,  adadovşanının  retikulositlərində  hemoqlobinin  alfa-
zənciri  təxminən  3  dəqiqəyə  sintez  olunur  (Dinsis  və  s.).  Polipeptid  zəncirləri 
xüsusi  fermentlərin  iştirakı  ilə  formalaşaraq  spesifik  zülallara  çevrilir.  Onların 
fiziki, kimyəvi və bioloji xüsusiyyətləri də bununla müəyyənləşdirilir.  
Zülalların biosintezi kimi nizamlanma mexanizmi də mürəkkəbdir.  
Zülalların  sintezinin  tənzimi  Jakob  və  Mono  nəzəriyyəsində  verilmişdir. 
Bunların  fikrincə  gen-requlyator  repressorla  metaboliti  (maddəni)  birləşdirir. 
Repressorla  birləşmiş  metabolit  operatora  təsir  edib,  quruluş  genini  fəallaşdırır. 
Sonuncudan isə metabolitin məlumat RNT-si əmələ gəlir və zülallar sintez edir. Bu 
prosesi sxematik belə göstərmək olar:  
 
 
 
 
 
 
 
Jakob və Mononun nəzəriyyəsi  molekulyar biologiyanın əsas nailiyyətlərin-
dən  sayılır.  Bu  nəzəriyyə  hələ  də  öz  əhəmiyyətini  itirməmiş  zülalların  sintezinin 
tənzimində aparıcı yer tutur.  
 
 
Yüklə 1,92 Mb.

Dostları ilə paylaş:
1   ...   6   7   8   9   10   11   12   13   14




Verilənlər bazası müəlliflik hüququ ilə müdafiə olunur ©azkurs.org 2024
rəhbərliyinə müraciət

gir | qeydiyyatdan keç
    Ana səhifə


yükləyin