Азярбайжан Республикасы Тящсил Назирлийи



Yüklə 5,32 Mb.
Pdf görüntüsü
səhifə34/126
tarix30.12.2021
ölçüsü5,32 Mb.
#22475
1   ...   30   31   32   33   34   35   36   37   ...   126
üçüncü  quruluş səviyyəsidir. 
Zülal 
molekulunun 
üçüncü 
quruluşunu 
möhkəmləndirən  rabitələr  hidrogen  rabitələrindən  də 
zəifdir.  Onlar,  vandervals  və  hidrofob  rabitələridir. 
Daha doğrusu polyar  olmayan  molekullar  və  ya  polyar 
olmayan radikallar arasında ilişmə baş  verir. Yuxarıda 
göstərdiyiimiz  kimi  su  mühitində  polipeptid  zəncirin  
hidrofob  radikallarında  ilişmə  qüvvələri  əmələ  gəlir. 
Zülalın  yan  zəncirləri  arasında    xeyli    hidrofob 
radikallar    mövcuddur  (leysin,    valin,    fenilalin  və  s. 
amin  turşuları    qalığı).  Bu  cür  qruplar    bir-birini  cəzb 
edir, birləşir və zülal quruluşunun sabitliyini  təmin edir. 
Zülalın  üçüncü  quruluşunun  saxlanmasında  hidrofob 
rabitələrdən  başqa  kovalent,  -S-S-  (disulfid  ) 
rabitələrinin  də  böyük  rolu  vardır.  Bu  rabitələr 
polipeptid  zəncirinin  uzaq  sahələri    arasında  baş  verir. 
Qeyd  etmək  lazımdır  ki,  zülalın  üçüncü  quruluş 
səviyyəsi  heç  də onun  axırıncı  quruluş  səviyyəsi  deyil. 
Hazırda  bəzi  zülallar  üçün  onun  dördüncü  quruluş 
səviyyəsi  də  müəyyən  edilmişdir.  Zülalın  dördüncü 
quruluş  səviyyəsində  zülal  molekuluna  ya  elə  həmin 
zülalın  digər  makromolekulu  və  ya    zülal  təbiəti 
olmayan  digər    maddə  birləşir.  Məsələn,  məlum  
olmuşdur  ki,  hemoqlobin  zülalı  eritrosit  daxilində  4 
molekula  hemoqlobinin  (2  α-  və  β-qlobin  subvahidləri) 
və  dəmir  atomununun  aqreqat  halında  birləşməsindən 
əmələ  gəlir.  Özü  də  4  molekul  hemoqlobin  sırf 
özünəməxsus  tərzdə  burularaq  ona  xas  olan  vəzifəni-
oksigen  daşıma  vəzifəsini  yerinə  yetirir.  Belə  quruluş 


 
98 
zülalın  dördüncü  quruluş  səviyyəsi    adlanır.  Zülallarla 
nuklein  turşuları  kompleksi,  mioqlobin  və  s.  dördüncü 
quruluş səviyyəli zülallardır. 
Məlum  olmuşdur  ki,  zülalın  quruluş  səviyyəsi  nə 
qədər    yüksək  olsa  onu  saxlayan  rabitələr  o  qədər  zəif 
olur.  Odur  ki,  müxtəlif  fiziki  və  kimyəvi  amillərin 
(yüksək  temperatur,  kimyəvi  maddələr,  şüa  enerjisi  və 
s.)  təsiri  nəticəsində    zəif  rabitələr  qırılır,  zülalın 
quruluşu deformasiya edir, parçalanır və onun xassələri 
dəyişir. 
Zülalın 
nativ 
strukturunun 
pozulması 
denaturasiya adlanır. Zülalların denaturasiyasıı çox asan 
başa  gəlir.  Məsələn,  yumurta  zülalı  60
⁰-70⁰C-də, əzələ 
zülalı  aktomiozin  əzələdən  ayrıldıqdan  sonra  30
0
  C-də 
denaturasiyaya  uğrayır.  Bəzi  zülallar  mexaniki təsirdən 
denaturlaşır.    Bu  cəhətdən  hörümçəklərdə  hörümçək 
torunu  yaradan  sapın  əmələ  gəlməsi  çox  maraqlıdır. 
Hörümçəyin  xüsusi  vəzilərində    zülal  təbiətli  maddə 
sintez  olunur. Həmin zülalı hörümçək hər hansı dayağa, 
substrata  birləşdirir  və  onu  azacıq  dartır.  Bu  azacıq 
dartılma hərəkətindən həll olmuş zülal həll olmayan son 
vəziyyətinə  keçir.  Zülalın  bu  cürə  dəyişməsi  mexaniki 
təsirdən  onun  quruluşunda  əmələ  gələn    çox  dərin 
dəyişikliklərin  nəticəsidir.  Bir  çox  hüceyrə  daxili 
zülalların  konfiqurasiyasında  baş  verən  dəyişikliklər 
hüceyrədə    hormonların,  maddələr  mübadiləsinin  digər  
məhsullarının  təsiri  altında  baş  verir  və  hüceyrənin  bir 
sıra  fizioloji  proseslərinin  fermentativ  fəallığının,  əzələ 
hərəkətinin, 
sinir 
fəaliyyətinin 
və 
s. 
yerinə 
yetirilməsində böyük rol oynayır. 


 
99 
Canlı  hüceyrədə  zülalın  denaturasiyası  dönən 
prosesdir. Lakin denaturasiyanın dönən olması, ona təsir 
edən amilin gücündən də  asılıdır. Məsələn, temperatur, 
radiasiya  təsirindən  yaranan  denaturasiyanın  dönər 
olması  çətindir.  Belə  ki,  bu  zaman  açılmış  zülal 
makromolekulu  daxilində  əvvəl  gizli  qalan  bir  sıra 
kimyəvi  qruplar aşkara çıxır, onlar arasında reaksiyalar 
gedir ki, bunlar da  sonradan zülalın əvvəlki vəziyyətinə 
qayıtmasına mane olurlar. 

Yüklə 5,32 Mb.

Dostları ilə paylaş:
1   ...   30   31   32   33   34   35   36   37   ...   126




Verilənlər bazası müəlliflik hüququ ilə müdafiə olunur ©azkurs.org 2024
rəhbərliyinə müraciət

gir | qeydiyyatdan keç
    Ana səhifə


yükləyin