ƏDƏBİYYAT
1. Həşimov X.M, Həsənova S.Ə, Qida kimyasi, Bakı 2010, 478 c.
2. Həşimov X.M, İbrahimova D.Ə, Ramazanov V.S., Bioloyi kimyadan
laboratoriya məşğələləri. Dərs vəsaiti, Bakı, 2012, 240 s.
3. Xəlilov Q. B. Heyvan biokimyasının əsasları. Bakı. 1987. Maarif.
4. Həsənov Ə. C., Rzayev N. A., İslamzadə F. Q., Əfəndiyev A. M. Bioloji kimya.
Bakı 1989.
5. Кольман Я., Рем К. Г. Наглядное биохимия –Москва. Мир, 2000.
6. Северин Е. С., Алейникова Т. Л., Осипов Е. В. Биохимия. - Москва.
Медицина. 2003.
7. Ковалевский Н. И. Биологическая химия. Москва. Академия 2008.
Qida kimyasından mühazirələr.
MƏRUZƏÇİ: dos.Həşimov Xalıq Məmməd oğlu
MÖVZU 11. ZÜLALLARIN MÜBADİLƏSİ. ZÜLALLARIN VƏ AMİNTUR-
ŞULARININ PARÇALANMASI VƏ BİOSİNTEZİ
P L A N
125
1. Zülal mübadiləsi haqqında ümumi məlumat
2. Zülal və aminturşularının parçalanması
3. Aminturşuların biosintezi
4. Zülalların biosintezi – reduplikasiya, transkripsiya və translyasiya
prosesləri
5. Kodonlar və antikodonlar
1. Zülalların mübadiləsi haqqında ümumi məlumat: Zülal mübadiləsi canlı
orqanizm ilə ətraf mühit arasında maddələr mübadiləsinin ən aparıcı və mürəkkəb
prosesidir. Zülali maddələr fiziki-kimyəvi və bioloji xassələrinə görə canlının əsas
həyat amilidir. Hüceyrə, toxuma və orqanların əsas struktur elementidir. Canlı
orqanizmlərdə gedən bütün kimyəvi proseslər zülal-ferment komplekslərinin
köməyi ilə başa çatır. Buna görə bütün canlı aləmdə baş verən maddələr mübadi-
ləsi zülali maddələrin varlığına bağlıdır.
Zülallar insan və heyvan orqanizminə müxtəlif zülal tərkibi ilə fərqlənən
qida vasitəsi ilə daxil olur. Orqanizmə daxil olan qidaların tərkibində zülallarla
zəngin olan (ət, balıq, şor, pendir, yumurta, noxud, lobya, soya və s.) və az olan
(meyvə, tərəvəz) ərzaqlar olur.
126
2. Zülal və aminturşuların parçalanması: İnsan və heyvan orqanzimində
zülallar da daimi katabolizmi (dissimlyasiyası) həzmlə başlayır. Həzm prosesində
zülallar fermentlərin (hidrolazaların) təsirilə parçalanır. Zülalların mədədə turş
mühitdə mədə şirəsinin təsiri ilə natamam hidrolizə uğrayır. Mədədə turş mühitdə
zülallar əsasən pepsinin təsirindən albumoz və peptonlara parçalanır. Bu prosesdə
bir neçə peptid rabitəsi qırılır. Bağırsaqlarda isə albumoz və peptonlar tripsin,
ximotripsin, pepsin, karboksilpeptidaza, dipeptidazanın iştirakı ilə aminturşularına
ayrılır. Adları çəkilən fermentlər bağırsaq möhtəviyyatında aktiv formada
olmurlar. Ancaq mədə şirəsindən gələn xlorid turşusunun həmçinin bağırsaq
divarlarında olan xüsusi ferment – prefermentin təsirindən aktiv formaya keçirlər.
Zülalların tam parçalanma məhsulları olan aminturşuları qana sorulur,
bədənin bütün üzv və toxumalarına aparılır. Orqan və toxumalarda amintur-
şularından spesifik zülallar, fermentlər, hormonlar, vtaminlər və s. birləşmələr
sintez olunur. Aminturşuların bir hissəsi isə hüceyrələrdə parçalanaraq bəsit
birləşmələrə çevrilir və enerji verir. Bunun hesabına orqanizmin enerjiyə olan
təlabatının 14%-i ödənilir. 1q zülalın parçalanmasından 4,1 kkal enerji ayrılır.
Qlükoza və üzvi turşulardan fərqli olaraq aminturşular orqanizmdə uzun
müddət sərbəst şəkildə qala bilmir. Onlar müxtəlif çevrilmələrə məruz qalır.
Orqanizmdə aminturşuları üç cür çevrilməyə uğrayırlar: α – amin qrupuna görə,
karboksil qrupuna görə və radikal çevrilmələrinə görə.
Aminsizləşmə reaksiyalarına əsas–dezaminləşmə və transaminləşmə
(yenidən aminləşmə) prosesləri aiddir. Dezaminləşmə reaksiyalar müxtəlif yollarla
(reduksiya olunmaqla, hidrolitik, oksidləşməklə, molekuldaxili) baş verə bilər.
Onlardan başlıcası oksidləşməklə aminləşmədir. Bu da iki mərhələdə gedir.
Əvvəlcə aminturşu spesifik dehidrogenaza fermentlərinin təsiri ilə (koferment
tərkibli – NAD
+
və ya NADF
+
) oksidləşərək iminturşulara çevrilir.
Prosesin ikinci mərhələsində iminturşu molekulu su ilə reaksiyaya girərək
ammonyaka və ketoturşuya çevrilir.
(CH
2
)
2
―COOH (CH
2
)
2
―COOH
+ H
2
O + NH
3
↑
HN C
═
―COOH O C―COOH
α-Ketoqlutar turşusu
(CH
2
)
2
―COOH
Qlutamat-
(CH
2
)
2
―COOH
+ NAD
+
hidrogenaza
+ NADN + H
+
H
2
N―CH―COOH HN C―COOH
Qlutamin turşusu İminoqlutar turşusu
127
Oksidləşmə aminsizləşmədə iştirak edən fermentlərin aktivliyi zəif olduğuna
görə onlar insan və heyvan toxumalarında gedən aminturşu mübadiləsində mühüm
rol oynaya bilmir. Aminturşuların tərkibindəki amin qrupları başlıca olaraq,
yenidən aminləşmə (transaminləşmə) yolu ilə mübadilə edilir.
Yenidənaminləşmə α - ketoqlütar turşusunun keto qrupu ilə aminturşuların
α-amin qrupu arasında yerdəyişmə reaksiyası nəticəsində baş verir.
Bu proses dönərdir, əmələ gələn qlütamin turşusu yenidən oksidləşməklə -
aminsizləşmə prosesinə uğrayır. Nəticədə əmələ gələn α-ketoqlütar turşusu L-
aminturşularının təkrar aminləşməsi prosesinə qoşulur. Əvəzolunan aminturşuların
hamısı transaminləşmə prosesində aktiv iştirak edir. Əvəzolunmayan aminturşular-
dan bəziləri (triptofan, metionin və s.) yenidən aminləşmə prosesində iştirak edir.
Cədvəl
Zülal aminturşuları
Əvəzolunmayanlar
Qismən (şərti)
əvəzolunmayanlar
Əvəzolunanlar
Qismən (şərti)
əvəzolunanlar
Valin
Arginin
Alanin
Tirozin
İzoleysin
Histidin
Asparagin
Sistein
Leysin
Asparagin turşusu
Lizin
Qlisin
Metionin
Qlutamin
Treonin
Qlutamin turşusu
Triptofan
Prolin
Fenilalanin
Serin
Yenidən aminləşmə reaksiyalarını kataliz edən fermentlərə transaminazalar
və ya aminotransferazalar deyilir. Onların prostetik qruplarına fosfopiridoksal (B
6
-
vitamininin 5- fosfat efiri) daxildir.
Aminturşuların toxumadaxili çevrilmələrinin müxtəlif formalarından biri də
molekulun tərkibindən karboksil qrupunun ayrılması və müvafiq aminlərin əmələ
gəlməsi ilə müşayiət olunan karboksilsizləşmə reaksiyasıdır. Ümumi şəkildə bu
reaksiya aşağıdakı kimi ifadə olunur.
(CH
2
)
2
―COOH R R (CH
2
)
2
―COOH
+
+
O C―COOH H
2
N―CH―COOH O C―COOH H
2
N―CH―COOH
α-Ketoqlutar Qlutamin
turşusu turşusu
L-aminturşusu:
2-oksoqlutarat-
aminotransferaza
128
Çox zaman aminturşuların dekarboksizləşməsindən aminlər alınır. Alınan
aminlər orqanizmdə yüksək bioloji aktivliyə malik olurlar. Onları biogen aminlər
adlandırırlar. Histamin daxili sekresiya vəzlərinin fəaliyyətini gücləndirir, qan
təzyiqini aşağı salır.
Bəzi hallarda dekarboksizləşmə prosesində başqa maddə alınır. Məsələn,
qlutamin turşusunun dekarboksizləşmə məhsulu olan γ-aminyağ turşusu əmələ
gəlir. Bu maddə sinir hüceyrələrinin təbii ləngidici amili hesab olunur.
Anoloji olaraq bu ardıcıllıqla asparagin turşusunda β-alanin alınır. Həmçinin
sistindən-sistaamin, histidindən-histamin, lizindən-kadaverin, ornitindən-putressin,
serindən-etanolamin və s. alınır.
Biogen aminlərin yüksək dozaları orqanizm üçün ciddi təhlükə törədir. Buna
görə də normal şəraitdə toxumalarda biogen aminlər aminoksidazaların təsiri ilə
oksidləşərək müvafiq aldehidlərə və nəhayət üzvi turşulara qədər oksidləşərək
orqanizmdən sidiklə xaric edilir.
Qaraciyər, bağırsaqlarda və böyrəklərdə aminoksidazaların miqdarı daha
çoxdur. Onlar da təsir etdiyi aminin mənşəyinə görə-mono və diaminoksidazalara
bölünürlər.
Aminturşuların karboksil qrupunun digər vacib reaksiyasından biridə onların
aminoasiladenilata çevrilməsidir. Bu barədə zülalların biosintezində ətraflı məlu-
mat veriləcəkdir.
Aminturşularının çevrilmələrindən biri də radikal yerdəyişməsidir. Bu
zaman üzvi radikal görünüşünü dəyişir bir aminturşudan digərinə keçir, nəticədə
Qlutamat-
HOOC−CH
2
−(CH
2
)
2
−COOH
dekarboksilaza
H
2
N−CH
2
−(CH
2
)
2
−COOH + CO
2
│
Qlutamin turşusu γ-Aminyağ turşusu
NH
2
CH
2
−CH
2
−NH
2
+ CO
2
N
N
H
COOH
│
CH
2
−CH
│
NH
2
N
N
H
Histidin:
CO
2
-liaza
Histamin
Histidin
R−CH
2
−CH−COOH
Karboksilaza
R−CH
2
−CH
2
−NH
2
+ CO
2
│
NH
2
Aminturşusu
Amin
O
R
─
CH
2
─
NH
2
+ O
2
oksidaza
a min
R
─
CH=NH + H
2
O
─
→ R C +
2
1
O
2
─
→ R COOH
H
─
H
2
O
2
129
yeni aminturşusu sintez olunur. Məsələn fenilalanın oksidləşməsindən tirozin
alınır.
Arginin hidrolizindən ornitin və karbamid (zülal mübadiləsinin son
məhsulu) alınır. Bu reaksiya arginaza fermentinin iştirakı ilə baş verir. Su
molekulasındakı oksigen atomu karbamidin sintezinə sərf olunur.
Yenidən zülalların sintezində və digər maddələrin (hormonların, vitamin-
lərin, fermentlərin) əmələ gəlməsinə sərf olunmayan aminturşular son məhsullara:
ammonyaka, karbamidə, karbon qazına və suya parçalanır. Su orqanizmdə
müxtəlif mübadilə proseslərinə qoşulur və artıq hissəsi orqanizmdən xaric edilir.
Karbon qazın da həmçinin orqanizimdən xaric edilir. İnsan və heyvanların mərkəzi
sinir sistemi ammonyaka qarşı həssasdır. Orqanizimdə ammonyakın artıq toplan-
ması (qidanın tərkibində zülal çox olduqda) sinir oyanıqlığı və qıcolma ilə nəticə-
lənir.
Canlı orqanizmlərin əksəriyyəti biosintez prosesində ammonyakdan istifadə
edə bilir. Ammonyak qlütamatdehidrogenaza fermentinin katalizatorluğu şəraitində
α-kefoqlütar turşusu ilə birləşir:
Lakin orqanizmdə əmələ gələn ammonyakın bir hissəsi istifadə edilmir və
orqanizimdən ya sidik cövhəri ya da sidik turşusu şəklində xaric edilir. Quruda
α-ketoqlütar + NH
3
+ NAD ∙ H
2
aza
dehidrogen
qlütamin
qlütamin + NAD ∙ H
2
O
turşusu turşusu
NH
2
NH
2
│
│
C=NH CH
2
│
H
2
O; arginaza
│
NH CH
2
+ H
2
N−C−NH
2
│
│
║
(CH
2
)
3
CH
2
O
│
│
Sidik cövh
ə
ri
CH−NH
2
CH−NH
2
│
│
COOH COOH
Arginin Ornitin
Fenilalanin-
hidroksilaza;[O]
CH
2
│
H
2
N−CH−COOH
OH
CH
2
│
H
2
N−CH−COOH
Fenilalanin
Tirozin
130
yaşayan onurğalıların əksəriyyəti amin azotunu sidik cövhəri şəklində xaric edilir.
Bunlara urotelik orqanizmlər deyilir. Suda yaşayan heyvanların əksəriyyəti
(xüsusən balıqlar) amin azotunu ammonyak şəklində xaric edilir. Bunlara
ammoniotelik orqanizimlər deyilir.
Orqanizmdə qida rasionunda zülallar çox olduqda aminturşuların
toxumadaxili parçalanması yüksəlir. Orqanizmdən sidik vasitəsilə xaric olunur.
Azotun 6%-ə qədərini ammonium duzları, 90%-ə yaxını isə sidik cövhəri təşkil
edir. Ammonyakın sidik cövhərinə çevrilməsi onu orqanizm üçün zərərsiz hala
salır və asanlıqla ifraz edilir.
Əvəllər elə güman edilirdi ki, sidik cövhəri böyrəklərdə əmələ gəlir.
Sonralar aydınlaşdırıldı ki, normal halda qaraciyər toxumasında sidik cövhərinin
miqdarı qandakına nisbətən çox olur.
Sidik cövhərinin əmələ gəlməsi haqqında ilk nəzəriyyəni M. V. Nenski irəli
sürmüşdür. Bu nəzəriyyəyə görə heyvan orqanizmində sidik cövhəri karbon qazı
və ammonyakdan əmələ gəlir.
XX əsrin əvvəllərində bu nəzəryyə öz əhəmiyyətini itirdi. 1932-ci ildə
Krebsin qaraciyərdə apardığı təcrübələrdən aydın oldu ki, arginin, ornitin və
sitrulin sidik cövhərinin sintezini sürətləndirir. Ornitin əvvəlcə CO
2
və NH
3
ilə
birləşərək sitrulinə çevrilir. Alınan sitrullin yenidən bir molekul ammonyakla
reduksiyaya girib argininin əmələ gətirir. Arginin isə arginaza fermentinin təsiri ilə
parçalanıb sidik cövhəri və ornitinə çevrilir. Ornitin karbon qazı və ammonyakla
reaksiyaya girməklə sidik cövhərinin sintezində iştirakını davam etdirir. Beləliklə
sikl davam edir, bu proses “ornitin dövranı” adlanır.
Orqanizmdə müxtəlif aminturşuların aminləşməsi və ya transaminləşməsi
məhsulları olan α ketoturşular ya oksidləşmə yolu ilə CO
2
və H
2
O-ya çevrilir ya da
müxtəlif biosintez proseslərinə sərf edilir. α-ketoturşular oksidləşdirici karboksil-
sizləşmə yolu ilə üzvi turşulara çevrilir.
OH ONH
4
NH
2
NH
2
2NH
3
+ C
═
═
O → C O
O
H
2
C O
═
O
H
2
C O
═
OH ONH
4
ONH
4
NH
2
Ammonium Ammonium Sidik
karbonat karbamid cövh
ə
ri
R
─
CH
2
──
C COOH
2
2
1 O
R
─
CH
2
─
COOH
║
─
CO
2
O
α-ketoturşu üzvi turşu
131
Əmələ gələn üzvi turşular β oksidləşmə yolu ilə parçalanaraq sirkə turşusuna
o da öz növbəsində CO
2
və suya parçalanır. Aminturşu molekullarının azotsuz
hissələri karbohidrat və yağların biosintezində də iştirak edə bilir. Aclıq halı
keçirən bəzi heyvanlar üzərində (diabet xəstəliyi olan heyvanlar) aparılan
təcrübələr nəticəsində müəyyən olunmuşdur ki, bəzi aminturşular qlikonegenezi
(aminturşulardan karbohidratların sintezini) sürətləndirir və qaraciyərdə qlikogenin
miqdarını artırır. Aminturşuların digər qrupu isə orqanizmdə keton cisimlərin
əmələ gəlməsini sürətləndirir. Bu xüsusiyyətlərinə əsaslanaraq aminturşular iki
qrupa bölünür. Birincilər qlikonegenezi sürətləndirir-qlikoplastik, ketogenezi
sürətləndirənlər isə-ketoplastik aminturşular adlanır. Aminturşulardan qlisin,
alanin, serin, treonin, valin qlütamin və asparagin turşuları, histidin, arginin,
prolin-qlikoplastik, leysin tirozin və fenilalanin isə-lipoplastik xassəyə malikdir.
İzoleysin və hidroksiprolin zəif şəkildə hər iki xassə göstərir.
Aminturşuların qlükoplastik və ketoplastik xassələr göstərməsi, onların
tərkibində olan funksional qruplardan və onların miqdarından asılı olaraq dəyişir.
3. Aminturşuların biosintezi: Aminturşular əvvəlcə bitkilərdə qeyri-üzvi
maddələrdən sintez olunur. Bitki hüceyrələrində aminturşuların sintezi üçün ilkin
material kimi ammonyakdan nitrat turşusunun duzlarından və xloroplastlarda
fotosintez yolu ilə sintez edilən karbohidratlardan istifadə edilir. Heyvani toxuma-
larda aminturşuların bir qismi sintez olunur (əvəzedilən aminturşular). Bir hissəsi
isə orqanizmdə sintez olunmur (əvəzedilməyən aminturşular).
Aminturşuların ilk sintezi ketoturşuların reduksiya olunmaqla aminləşmə
yolu ilə və doymamış turşuların birbaşa aminləşməsi ilə baş verir.
Doymamış turşuların birbaşa aminləşməsi – bitkilər və bakteriyalar üçün
xarakterikdir.
Reduksiya olunmaqla aminləşmə və oksidləşməklə aminsizləşmə proses-
lərində aminturşuların sintez proseslərinin başlıca yollarıdır. Bunlar aşağıdakı
reaksiyalarla baş verir.
1) Ketoturşulara ammonyakın birbaşa birləşməsi nəticəsində iminturşuların
alınması.
COOH COOH
│
│
CH + NH
3
Aspartat: ammiak-liaza
CH−NH
2
║
│
CH CH
2
│
│
COOH COOH
Fumar Asparagin
Turşusu turşusu
132
Piroüzüm turşusunun alanindehidrogenaza fermentinin iştirakı ilə ammon-
yakın birləşməsi aşğıdakı reaksiya vasitəsilə baş verir və nəticədə iminpropion
turşusu alınır.
2) İminturşuların reduksiya olunmaqla aminturşulara çevrilməsi.
Aminturşularını sintez etmə səviyyələrinə görə bitki və heyvan orqanizmi
bir-birindən fərqlənirlər. Bitki orqanizmində 100-dən çox aminturşu molekulu
sintez olunur. Onların bir hissəsi təbii zülalların tərkibində rast gəlinir. Çox hissəsi
isə nadir halda rast gəlinir və özlərinə məxsus quruluşdadırlar ya sərbəst halda, ya
da digər bioüzvi maddələrin tərkibində olurlar.
Bitki orqanizmində ketoturşuların reduksiya olunmaqla və birbaşa aminləş-
mə reaksiyası geniş yer tutur və bitkilər üçün xarakterikdir. Heyvan orqanizmində
isə müvafiq ketoturşuların birbaşa aminləşmə reaksiyası üstünlük təşkil edir.
Məsələn, qlütamin turşusundan asparagin turşusunun sintezi aşağıdakı kimidir.
Bitki orqanizmindən fərqli olaraq insan və heyvan orqanizmində zülal
aminturşularının təxminən yarısı sintez olunur (əvəzolunanlar). Yerdə qalan zülal
aminturşularının təxminən yarısı insan və heyvan orqanizmində sintez olunmur
(əvəzolunmayanlar), ancaq qida vasitəsi ilə orqanizmə daxil olur. Bu bölgü şərtidir.
COOH COOH COOH COOH
│
│
│
│
CH−NH
2
+ C=O
Aminotransferaza
C=O + CH−NH
2
│
│
│
│
CH
2
CH
2
CH
2
CH
2
│
│
│
│
CH
2
COOH CH
2
COOH
│
│
COOH COOH
Qlutamin Quzuqulağı sirkə α-Ketoqlutar Asparagin
turşusu turşusu turşusu turşusu
CH
3
CH
3
│
Alanindehidrogenaza
│
C=O + NH
3
+ NADN + H
+
CH−NH
2
+ NAD
+
│
│
COOH COOH
Alanin
CH
3
CH
3
│
│
C=O + NH
3
Alanindehidrogenaza
C=NH + H
2
O
│
│
COOH COOH
Piroüzüm İminpropion
turşusu turşusu
133
Heyvanın növündən asılı olaraq dəyişir. Məsələn, ev quşları üçün arginin əvəzedil-
məyən aminturşudur.
Əvəzedilməyən aminturşularının insan qidasında və heyvani yemlərdə
çatışmamasından maddələr mübadiləsində pozğunluqlar baş verir. Beləki, böyümə
və inkişafda ləngimələr baş verir. Bitki zülallarında bəzi əvəzolunmaz (lizin,
metionin, triptofan) aminturşuları hiss olunan dərəcədə az rast gəlinir. Onları qida
rasionuna daxil edirlər.
Heyvanların sağlam inkişafı üçün qidada əvəzedilməyən aminturşuları
müəyyən nisbətdə olmalıdır. Bu nisbət siçovullar, toyuqlar, böyüyən donuzlar üçün
təxminən müəyyən edilmişdir. İri donuzların yem payında lizin-2,5%, leysin-0,8%,
arginin-0,25%, valin-1,42%, izoleysin-1,0%, fenilalanin-0,9%, treonin-1,0%,
metionin-0,6%, histidin-0,5% və triptofan-0,2% olmalıdır.
Ümumdünya sağlamlıq təşkilatının məlumatına görə dörd əsas amintur-
şusunun illik təlabatı aşağıdakı miqdarda təşkil edir: lizin-5 mln.t, metionin-4
mln.t, treonin-3,7 mln.t, triptofan isə-2 mln.t. İndiki zamanda bu istehsal insan
orqanizminə əvəzolunmaz aminturşulara olan təlabatı tam ödəmir. İnsanın sutkalıq
təlabatını ödəmək üçün əvəzedilməyən aminturşulardan triptofan-1,02q; treonin-
2,0-3,02q; lizin-3,5q; metionin-2,4q; fenilalanin-2,0-4,0q; valin-4,0q; leysin-4,6q
və izoleysin-3,0-4,0q olmalıdır.
Tərkibində əvəzedilməyən aminturşularını saxlayan zülallar bioloji (qidalı)
dəyərli sayılır. Əvəzedilməyən aminturşuları olmayan zülallar isə bioloji (qidalı)
dəyərsiz zülallar adlanır. Heyvan zülalları bioloji dəyərli, bitki zülalları (zein,
qordein, qliadin, lequmin və s.) isə bioloji az dəyərlidir. Çünki sonuncularda
əvəzedilməyən aminturşularının bəziləri olmur.
Zülalların bioloji (qidalı) dəyərliyi onun tərkibindəki əvəzolunmayan amin-
turşularının olması ilə bərabər, həm də zülalın orqanizm tərəfindən mənimsənilmə
dərəcəsi (səviyyəsi) ilə də ölçülür. Bu göstərilən mənimsəmə nə qədər çox olarsa
zülalın keyfiyyəti bir o qədər yüksək olur. Bu cəhətdən yumurta və südün zülalları
bioloji (qidalı) dəyərli sayılır və zülal tərkibli qidalar üçün etalon hesab edilir.
İnsanların zülala olan tələbini bioloji (qidalı) dəyərli zülallar (kazein, süd
albumini, yumurta albumini və s.) tam ödəyir. Heyvanların rasionundakı zülalların
tam dəyərli olması məsələsi əsas iki yolla həll edilir. Birincisi mikrobioloji yolla-
bu məqsədlə mikroorqanizmlərdən istifadə edilir. Digəri isə yem bitkilərindən
geniş istifadə etməkdir. Bu məqsədlə əvəzolunmaz aminturşularla zəngin olan yem
bitkilərindən (amarant, raps, paxlalılar və s.) qarışıq halda heyvanların yem
rasionuna əlavə etməklə onlarda ət və süd məhsuldarlığının artırılmasına nail
olunur.
4. Zülalların biosintezi – reduplikasiya, transkripsiya və translyasiya
prosesləri: Müasir mikrobiologiyanın ən əsas məsələlərindən biri təbii biopolimer
134
olan zülal sintezi problemidir. Canlıların toxumalarına daxil olan zülallar daim
parçalanır və yeniləşir. Zülalların yeniləşməsi prosesinin əsasını onların parçalan-
mış hissəsinin hüceyrələrdə sintez edilmiş yeni zülallarla əvəz olunması təşkil edir.
Müxtəlif orqan və toxumalarda zülalların biosintezi eyni sürətlə getmir. Nişanlan-
mış atomlar sayəsində müəyyən olunmuşdur ki, insan qaraciyərində zülalların
yarımparçalanma dövrü 9 gün, əzələ zülallarınkı 120 gündür. Gün ərzində insan
toxumasında 1,3 q zülal sintez olunur (1 kq canlı kütləyə görə). Məlumdur ki,
eritrositlər 110 gündən artıq yaşamır: ölmüş eritrositlərdə olan hemoqlobin isə öz
əvvəlki funksyasını itirir. Bu qanyaradıcı hüceyrələrdə fasiləsiz olaraq hemoqlobin
sintez edilməsi zərurətini qarşıya çıxarır. Zülal sintezinin əsas xüsusiyyətlərindən
biri onun dəqiqliyidir: Zülalların molekul quruluşunun genetik proqramı orqanizm
tərəfindən mühafizə olunur və nəsildən-nəsilə verilir. Bunun nəticəsində orqanizm-
də eyni bir zülal molekulunun dəfələrlə sintez olunmasına baxmayaraq, onlarda
aminturşu qalıqlarının yerləşmə ardıcıllığı bir-birindən nəzərə çarpacaq dərəcədə
fərqlənmir.
Zülalların hüceyrədaxili biosintezi mexanizminin bir çox detalları hələ tam
açıqlanmayıbdır. Bu sahədə hələ bir çox işlər görülməlidir. Ancaq zülal biosinte-
zinin bəzi məqamları öyrənilmişdir. Bu məsələlərin həllində A. M. Belozeros-
konun, O. S. Spirinin, A. A. Baevin, F. Krikin, S. Oçoanın, M. Nirenberqin,
E. Uebbanın və başqalarının xidmətləri olmuşdur.
Zülallar sitoplazmada yerləşən kiçik hüceyrə orqanoidlərində-ribosomlarda
sintez olunur. Hüceyrə nüvəsində olan DNT bu prosesə rəhbərlik edir. DNT
molekulunda monomer vahidlərinin (mononukleotidlərin) yerləşmə ardıcıllığı
ribosomda sintez olunan zülalların aminturşu tərkibini müəyyənləşdirir. İkiqat
spirala malik olan DNT molekulunun müxtəlif hissələri bir-birindən fərqlənən
müxtəlif zülalların sintezinə rəhbərlik edir. DNT molekulunun hər bir zülalın
sintezi üçün müvafiq gələn hissəsi sistron (struktur gen) adlanır. Molekul kütləsi
50 000 Da yaxın olan zülalın sintezini idarə edən sistronun (genin) tərkibində
təxminən 1500 nukleotid olur.
Zülalların biosintezi aşağıdakı ardıcıllıqla baş verir.
Zülalların sintezində nuklein turşuları: dezoksiribonuklein turşusu və
ribonuklein turşusu (DNT və RNT) əsas rol oynayır. DNT molekulları ikiləşmək
yolu ilə çoxalır. Buna r e d u p l i k a s i y a da deyilir. Bu proses sxematik belə
göstərilir:
→ Q–T–A–T–S– ∙ ∙ ∙
→ ∙ ∙ ∙ –Q–T–A–T–S– ∙ ∙ ∙ : : : : :
∙ ∙ ∙ –Q–T–A–T–S ∙ ∙ ∙ S–A–T–A–Q– ∙ ∙ ∙
∙ ∙ ∙ –S–A–T–A–Q → ∙ ∙ ∙ – S–A–T–A–Q – ∙ ∙ ∙
→ S–A–T–A–T– ∙ ∙ ∙
: : : : :
Q–T–A–T–S– ∙ ∙ ∙
135
Zülalın sintezi haqda genetik məlumat DNT-də saxlanır. Bu da məlumat
RNT-sinə DNT-dən RNT-nin sintezi zamanı verilir. Bu proses t r a n s k i r i p-
s i y a adlanır. Transkiripsiya və translyasiya prosesləri sxematik belə göstərilir.
Reduplikasiya və transkripsiya prosesləri hüceyrənin nüvəsində törənir.
Transkripsiya transkripaza və ya replikaza ilə kataliz olunur. Nüvədə əmələ
gəlmiş mRNT sonra ribosoma gətirilir və orada onun göstərişi ilə lazım olan
tərkibdə və quruluşda zülal sintez edilir. Bu prosesə, yəni mRNT-dəki məlumata
görə zülalın sintezinə t r a n s l y a s i y a deyilir. Translyasiyanın 4 hərfli əlifba
yazısından 20 hərfli əlifba yazısına keçmək kimi də adlandırmaq olar. Burada 4
hərf nuklein turşularındakı nukleotidlər, 20 hərf isə zülallardakı aminturşuları
hesab olunur. Beləliklə, zülalın sintezi barədə məlumat DNT-dən ribosomlara
məlumat RNT-si ilə gətirilir və orada yerinə yetirilir.
Məlumat RNT-də polipeptid zəncirinin sintezini icra edən sahəyə g e n və
ya s i s t r o n deyilir. Sistronlar birlikdə g e n q r u p u, yaxud o p e r o n
adlanır.
Zülalın sintezində sitoplazmada əvvəlcə aminturşuları, onların karboksil
qrupu fəallaşdırılır. Bu da xüsusi fermentlərin – aminoasil – dRNT sintetazaların
(F), ATF-in, maqnezium ionlarının iştirakı ilə gedir.
NH
2
Mg
2+
│
R
─ ─
CH COOH + ATF + F F
─
─ ─
AMF~CO CH R + pirofosfat
│
NH
2
Aminturşusu Fermentaminoasiladenilat
Duplikasiya – DNT m RNT zülal
ks – transkripsiya
transkripsiya
translyasiya
NH
2
NH
2
│
Mg
2+
│
R
─ ─
─
─ ─
CH COOH + ATF + F F AMF~CO CH R + pirofosfat
Aminturşu Fermentaminoasiladenilat
136
Aminturşularının fəallaşmasında iştirak edən fermentlər spesifikdir. Bunlara
misal tirozin – dRNT – sintetazanı, leysil rRNT – sintetazanı, qlisil – dRNT –
sintetazanı və qeyrilərini göstərmək olar.
İkinci mərhələdə fəallaşmış aminturşuları (-at) daşıyıcı ribonuklein turşuları
(dRNT) ilə ribosomlara aparılır.
Fəallaşmış aminturşusu dRNT nukleotidinin ribozası hesabına (3-cü
karbonla) mürəkkəb efir tipli rabitə ilə birləşir:
Daşıyıcı RNT-lər də spesifikdir. Hər aminturşusunun özünün daşıyıcı RNT-
si (dRNT) vardır. Bunların çoxunun quruluşu müəyyən edilmişdir. Valinin daşıyıcı
RNT-nin birinci quruluşu akad. A. A. Bayevin rəhbərliyi ilə öyrənilmişdir.
Daşıyıcı RNT-nin yeni növü – kvadruplet dRNT-də müəyyən edilmişdir (D.
Ridll və C. Kerbon). Bu növ dRNT mutasiya nəticəsində genetik mətndə pozğun-
luq baş verdikdə əmələ gəlir və yaranan səhvliyi düzəldir. DNT-də baş vermiş
pozulma prosesinin düzəlməsi r e p a r a s i y a adlanır.
Ribosomlarda məlumat RNT-nin (mRNT) göstərişi ilə dRNT-lərlə gətirilmiş
fəallaşmış aminturşuları müəyyən ardıcıllıqla peptid rabitəsi ilə birləşməklə poli-
HC=N
O
││
O N C CH
H H HC
║
║ ║
d RNT
─
─ ─
O~P O
5
CH
2
─
│ │
─
─
─ ──
HC CH
N C N
║
C
─
C
O
││
O OH
│
O=C
─ ─
CH R
│
NH
2
Aminoasil – d RNT
F
─
─ ─
AMF~CO CH R + dRNT + AMF + F
│
NH
2
137
peptid zənciri əmələ gətirir. Peptid rabitəsinin əmələgəlmə prosesi t r a n s p e p t i
d a s i y a adlanır. Polipeptid zəncirinin sintezi aminturşularında azotdan karbona
tərəf istiqamətində aparılır.
Ribosomlarda aminturşularının birləşmə prosesinin başlanmasına i n i s i a -
s i y a, polipeptid zəncirinin uzanmasına isə p r o l o n q a s i y a (və ya e l o n q a -
s i y a) deyilir.
Ribosom iki: iri və xırda subvahiddən ibarətdir. İri subvahiddə (50S) iki
rRNT (5S və 23S rRNT) və 34 müxtəlif zülal, kiçik sübvahiddə (30S) isə bir rRNT
(16S rRNT) və 21fərdi zülal vardır. Məlumat RNT-si xırda subvahidlə birləşir,
polipeptid zənciri isə iri subvahiddə əmələ gəlir. Sonuncuda iki sahə: peptidil (R-
sahəsi) və aminoasil sahəsi (A-sahəsi) vardır. Peptidil sahəsində d o n o r s a h ə s i
və aminoasil sahəsinə a k s e p t o r s a h ə s i də deyilir. Aminoasil-dRNT
əvvəlcə A sahəsi və sonra keçib R sahəsi ilə birləşir. Bu prosesə, yəni aminoasil-
dRNT-nin A sahəsindən R sahəsinə keçməsinə t r a n s l o k a s i y a deyilir.
Amin-turşuları translokasiya zamanı bir-birilə birləşir, polipeptid zənciri əmələ
gətirir. Bu proses prolonqasiya zamanı quanozintrifosfatın (QTF) iştirakı ilə xüsusi
zülallar (U-amili) kataliz olunur.
5. Kodonlar və antikodonlar: Polipeptid zəncirlərində aminturşularının
düzülmə ardıcıllığı məlumat RNT-sindəki və daşıyıcı RNT-lərdəki tripletlərlə
Çarqaf qaydası ilə kodon və antikodonlarla nizamlanır. Bu tripletlər (və ya kodlar)
DNT və RNT-lərdə ardıcıl birləşmiş üç nukleotiddir. Nukleotidlərdə azotlu əsaslar-
dan əsasən adenin (A), quanin (Q), sitozin (S), timin (T) və urasil (U) iştirak edir.
Cədvəl
Aminturşuların kodonları
Aminturşular
Kodonlar
Alanin
QSU, QSS, QSA, QSQ
Arginin
SQU, SQS, SQA, SQQ, AQA, AQQ
Asparagin
AAU, AAS
Asparagin turşusu
QAU, QAS
Sistein
UQU, UQS
Qlütamin turşusu
QAA, QAQ
Qlütamin
SAA, SAQ, QQA, QQQ
HN─
CO HN─
CO H
2
N COOH CH
2
NH
2
│ │
+NAD∙H
2
│
│
+ H
2
O
│ │
+ H
2
O
│
CO CH OC CH
2
OC CH
2
CH
2
+ NH
3
+CO
2
│ ║
─
NAD
│
│
│
│
│
HN ─
CH HN─
CH
2
HN ─
CH
2
COOH
Urasil Dihidrourasil Ureidalanin β-Alanin
turşusu
138
Ribosomun h r k t istiqam ti
Kiçik subvahid kodon
...QAA─
─
─
─
─
─
USU SUQ UUQ UQS QQU ...mRNT
│
│
│ │
│
│
─
─
─
ASQ
-Antikodon
QAS AAS
│
│
S İ S
─ ─ ─
İle Asp Ser ley ← ley
│
ASQ Gələn aminoasil d RNT
Met
│
S İ S
Ark
│
Fmet
Böyüyən polipeptid Peptid rabitəsinin yaranması
Qlisin
QQU, QQS
Histidin
SAU, SAS
İzoleysin
AUU, AUS, AUA
Leysin
SUU, SUS, SUA, SUQ, UUA, UUQ
Lizin
AAA, AAQ
Metionin
AUQ
Fenilalanin
UUU, UUS
Prolin
SSU, SSS, SSA, SSQ
Serin
USU, USS, USA, USQ, AQU, AQS
Treonin
ASU, ASS, ASA, ASQ
Triptofan
UQQ
Tirozin
UAU, UAS
Valin
QUU, QUS, QUA, QUQ
Burada A-adenil, Q-quanil, S-sitidil, U-uridil nukleotidləridir.
Məlumat RNT-sindəkitripletlərə k o d o n l a r və daşıyıcı, RNT-lərdəki
tripletlərə isə a n t i k o d o n l a r deyilir. Fenilalanin tripletində nukleotidlər SSU,
alanininkində SSQ, triptofanınkında SQT,valininkində UUQ ardıcıllığında
düzülmüşlər və s. Bunlar elə ardıcıllıqla düzülmüşdür ki, bir-biri ilə, yəni dRNT-
nin tripleti mRNT-nin tripleti ilə birləşir. Buna k o d o n - a n t i k o d o n t a n ı -
m a s ı deyilir. Bununla da aminturşularının ardıcıl birləşməsi nəticəsində
polipeptid zəncirinin sintezi təmin olunur. Bunu sxematik olaraq belə göstərmək
olar:
Polipeptid zəncirinin uzanma prosesinin qurtarmasına prolonqasiyasının
dayanmasına t e r m i n a s i y a deyilir. Terminasiya boş kodların-terminasiya
kodlarının (UAQ, UAA, UQA) iştirakı ilə dRNT ilə həyata keçirilir. Lakin onda
aminturşusu olmur.
Polipeptid zəncirinin əmələ gəlməsi tamamlandıqdan sonra onda formalaşma
gedir, qıvrılaraq müəyyən forma alır. Bu isə hidrogen, disulfid tipli rabitələrin və s.
139
yaranması ilə əlaqədardır. Bu rabitələr polipeptid zəncirinə xüsusi forma verməklə,
zülal molekulunun ikinci və üçüncü quruluşunu yaradır. Yuxarıda göstərilən rabiə
növləri iki və çox polipeptid zəncirlərindən əmələ gəlmiş zülal molekullarının
formalaşmasında dördüncü quruluşun yaranmasında da iştirak edir. İnsulun,
hemoqlobin, laktodehidrogenaza və qeyri-zülalların fəza quruluşu belə yaranır.
Müəyyən edilmişdir ki, adadovşanının retikulositlərində hemoqlobinin alfa-
zənciri təxminən 3 dəqiqəyə sintez olunur (Dinsis və s.). Polipeptid zəncirləri
xüsusi fermentlərin iştirakı ilə formalaşaraq spesifik zülallara çevrilir. Onların
fiziki, kimyəvi və bioloji xüsusiyyətləri də bununla müəyyənləşdirilir.
Zülalların biosintezi kimi nizamlanma mexanizmi də mürəkkəbdir.
Zülalların sintezinin tənzimi Jakob və Mono nəzəriyyəsində verilmişdir.
Bunların fikrincə gen-requlyator repressorla metaboliti (maddəni) birləşdirir.
Repressorla birləşmiş metabolit operatora təsir edib, quruluş genini fəallaşdırır.
Sonuncudan isə metabolitin məlumat RNT-si əmələ gəlir və zülallar sintez edir. Bu
prosesi sxematik belə göstərmək olar:
Jakob və Mononun nəzəriyyəsi molekulyar biologiyanın əsas nailiyyətlərin-
dən sayılır. Bu nəzəriyyə hələ də öz əhəmiyyətini itirməmiş zülalların sintezinin
tənzimində aparıcı yer tutur.
Dostları ilə paylaş: |