Reja: Fermentlar

Reja:

1. 
   Fermentlar.
   

2. Fermentlarning tuzilishi.
3. Allosterk fermentlar

4. 
   Xulosa
   
5. 
   Foydalanilgan adabiyotlar
   

Fermentlar - bu biomolekulalar orasidagi kimyoviy reaktsiyalarni katalizatsiyalash uchun faollashuv energiyasini (Ea) darajasini pasaytirish orqali hujayra metabolik jarayonini osonlashtiradigan oqsil. Ba'zi fermentlar faollashuv energiyasini shu qadar past darajaga tushiradiki, ular aslida uyali reaktsiyalarni teskari yo'naltiradi. Ammo barcha holatlarda fermentlar reaktsiyalarni o'zgarmasdan o'zgartiradi, masalan, yoqilg'i ishlatilganda yonishi kabi.Kimyoviy reaktsiyalar paydo bo'lishi uchun molekulalar fermentlar yaratishda yordam beradigan tegishli sharoitlarda to'qnashishi kerak. Masalan, tegishli ferment mavjud bo'lmaganda, glyukoza-6-fosfat tarkibidagi glyukoza molekulalari va fosfat molekulalari bog'langan bo'lib qoladi. Ammo gidrolaz fermentini kiritganingizda glyukoza va fosfat molekulalari ajralib chiqadi.Oziq-ovqat sanoatida fermentlar shakarqamishdan tashqari boshqa manbalardan tatlandırıcılar tayyorlash uchun kraxmalni shakarga aylantiradi. Kiyim-kechak sanoatida fermentlar paxtadagi aralashmalarni kamaytiradi va terini terish jarayonida ishlatiladigan zararli kimyoviy moddalarga bo'lgan ehtiyojni kamaytiradi. Fermentlar kundalik hayotga ta'sir qiladi.Masalan, kir yuvish vositalarida mavjud bo'lgan fermentlar dog 'keltirib chiqaradigan oqsillarni parchalashga yordam beradi, lipazlar esa yog' izlarini eritishga yordam beradi. Termotolerant va kriyotolerant fermentlar haddan tashqari haroratda ishlaydi va natijada Arktikada bo'lgani kabi og'ir sharoitlarda sodir bo'ladigan yuqori harorat talab qilinadigan sanoat jarayonlari yoki bioremediatsiya uchun foydalidir. Fermentlar ta'sirida ketadigan reaksiyalar katalitik jarayonlarning kechish qonuniyatlari asosida o`tadi. Enzimatik reaksiya uchun zarur bo`lgan faollanish energiyasini fermentlar kam talab qiladi.
Kataliz haqidagi tushunchaga binoan, molekulalar reaksiyaga kirishishi uchun "faollanish holati" deb ataluvchi konfiguratsiya davrini o`tishi lozim. Faollanish energiyasi molekulalarning yaqinlashishi va reaksiyaga kirishuviga to`sqinlik qilib turadigan kuchlarni (energetik to`siqni) yengish uchun zarur. Energetik to`siqdan ortiqroq energiyaga ega bo`lgan molekulalar reaksiyaga kirishadi. Faollashgan molekulalarning soni ko`p bo`lsa, reaksiya sur'ati tez bo`ladi. Lekin reaksiyada qatnashayotgan molekulalarni faollashtirish uchun energiya (issiqlik, yorug`lik) sarf etilishi shart. Misol tariqasida disaxarid saxarozaning glyukoza bilan fruktozaga parchalanish reaksiyasiga sarf bo`ladigan
nergiya miqdorini keltiramiz. Saxarozani parchalash uchun laboratoriyada katalizator bo`lmaganda 32000 kal energiya kerak, muhitda enzim sifatida vodorod atomlari bo`lsa 25600 kal sarflanadi, mazkur moddani parchalashda ferment saxaraza bo`lsa, uni ikkiga ajratish uchun 9400 kal zarur. Demak, ko`rinib turibdiki, fermentativ reaksiyalar kam energiya talab etadi. Enzimlar molekulalardagi atomlararo bog`larni bo`shashtirib, reaksiyaga kirishayotgan substratni deformatsiya holatiga keltirib, uning reaksion qobiliyatini oshirib yuboradi.
Oddiy va murakkab fermentlarning ta'sir qilish mexanizmi bir xil bo`lib, ularning faol markazlari bir-biriga o`xshash vazifalarni bajaradilar.
Fermentlarning ta'sir qilish mexanizmini o`rganish XX asr boshlarida boshlangan. 1902-yilda ingliz kimyogari A. Broun ferment substratga ta'sir qilganda o`rtada oraliq modda ferment-substrat kompleksi hosil bo`ladi, deydi. 1913-yilda esa L. Mixaelis va M.Mentenlar yuqoridagi g`oyani tasdiqlab, fermentlarning ta'sir qilish mexanizmini quyidagi chizmada tasvirlaydi:
Е+S [ЕS] [ЕS]’ [ЕР] Е+Р E-ferment, S-substrat, Р-mahsulot.
Fermentativ katalizning birinchi pog`onasida ferment-substrat kompleksi [ES] hosil bo`lib, ular o`rtasidagi bog`lar ionli yoki kovalentli bo`ladi. Kompleksning hosil bo`lishi juda tez, bir zumda amalga oshadi.
Ikkinchi bosqichda kompleksdagi substrat ferment bilan bog`langanligi tufayli faol holatga kelib, uning reaksion qobiliyati oshadi. [S']. Substratning xuddi shu holati keyingi reaksiya tezligini belgilaydi.
Uchinchi bosqichda kimyoviy reaksiya fermentning sathida ketib, fermentmahsulot kompleksi hosil bo`ladi.Yakuniy bosqichda esa ferment-mahsulot kompleksidan ferment va mahsulot alohida bo`lib ajraladi.
Mazkur chizmani quyidagi misollar orqali aniqlashtirish mumkin. Aminokislotalarni pereaminlanish reaksiyasini amalga oshiruvchi aminatransferaza fermentining faoliyatida namoyon bo`ladi. Enzim mahsuloti sifatida aminova ketokislota hosil bo`ladi. Aminotrasferaza bu xoloferment, uning kofermenti pirodaksalfosfat bo`lib, kovalent bog`i orqali apoferment bilan bog`langan. Fermentativ reaksiyada kofermentning faol qismi, uning aldegid guruhi bo`lgani uchun xoloferment ta'sir mexanizmini quyidagicha yozish mumkin:
Fermentativ katalizning birinchi bosqichida ferment-substrat kompleksi [ES] hosil bo`lib, enzim substrat bilan kovalent bog`i orqali bog`lanadi:
Katalitik reaksiyaning ikkinchi bosqichida substratning o`zgarishi asosida faollangan kompleksga aylanadi [ES]':Reaksiyaning sodir bo`lishida ferment-substrat kompleksida atomlarning tautomer guruhlanishi asosiy rol o`ynaydi. Gidroliz reaksiya natijasida ketokislota hosil bo`lib, ferment piridoksaminferment ko`rinishida kompleksdan ajraladi. Keyingi reaksiya bosqichlarini quyidagicha tasvirlash mumkin:

	R					C O O H
	C O +	H 2N	C H 2	ferment		C	N H	C H 2	ferment
	R '				-H 2O R '
	S		E				[E S ]
	C O O H				H 2O	C O O H		O
	C H	N	C H	ferment		C H	N H 2	+ C	ferment

Fermentlar oqsil tabiatli bo`lganligi uchun oqsilga xos xususiyatga ega. Lekin shu bilan birga faqat ularning o`ziga xos bo`lgan bir qator xususiyatlari ham bor. Bular fermentlarning termolabilligi, spetsifikligi, muhit pH ning o`zgarishiga nisbatan sezuvchanligi, aktivator va ingibitorlarning ta'siriga moyilligi va boshqalardir.Fermentativ reaksiyalar ayrim moddalar ta'sirida qisman yoki to`liq faolligini yo`qotishi mumkin, unday birikmalarni fermentlarning ingibitorlari deyiladi. Ayrim ferment ingibitorlaridan dori sifatida samarali foydalanish mumkin. Ba'zi ingibitorlar ferment ishtirokida faoliyatini butunlay to`xtatishi yoki organizmga zahar sifatida ta'sir qilishi mumkin. Reaksion muhitda ba'zi bir ionlarning ishtirok etishi ferment - substrat kompleksi hosil bo`lishini tezlashtiradi. Bunday moddalar aktivatorlar deyiladi.
Fermentativ reaksiyalarning faolligini pasaytirish bir necha xil bo`ladi: konkurent (raqobatli) va nokonkurent (raqobatsiz) yo`l bilan amalga oshiriladi. Raqobatli ingibitorlar strukturalari bo`yicha substratlarga o`xshab, ular fermentingibitor kompleksini hosil qilib, substratni siqib chiqaradi. Bunda ferment denaturatsiya hodisasiga uchramasdan, o`z faolligini pasaytiradi. Ferment faolligini raqobatli pasaytirish qaytar bo`lib, substratning miqdori ko`p bo`lganda, ferment-ingibitor kompleksidan ingibitorni siqib chiqarishi mumkin.
Ko`pchilik dori-darmon moddalari inson va hayvonlarga raqobatli konkurent sifatida ta'sir qiladi. Misol tariqasida, sulfamid preparatlarini ta'sir Reaksiya natijasida aminokislota ketokislotaga, ketokislotalardan yangi aminokislota hosil bo`lishi mumkin. Mazkur reaksiyada aminokislotaning amin guruhi biror ketokislotaga to`liq ravishda ferment ta'sirida ko`chiriladi.
Ko`rilgan reaksiyalarda fermentning ta'siri bosqichma-bosqich asosida amalga oshishi va substratning o`zgarishini kimyoviy chizma asosida tasvirlash mumkinligi ko`rsatilgan.
Shuni ham esda tutish kerakki, ferment-substrat kompleksi [ES] hosil bo`lishi juda tez ketishi tufayli, u har doim E va S bilan muvozanatda bo`ladi. [ES]' uning E va R ga parchalanishi esa nisbatan sekin boradi va amaliyotda ferment-substrat kompleksi konsentratsiyasiga ta'sir qilmaydi. Shu g`oyaga asosan Mixaelis va Mentenlar reaksiya tezligi (V) ni substrat konsentratsiyasi S
43
Fermentlar (lotincha: fermentum — achitqi), enzimlar hayvon,oʻsimlik .va bakteriyalarning tirik hujayralaridagi oqsilli katalizatorlar. Fermentlar maxsus xususiyatlari va kimyoviy reaksiyalarni tezlashtirishi bilan odatdagi katalizatorlardan farqlanadi. Ular katalizatorlar kabi kimyoviy reaksiyalarning faollanish energiyasini pasaytiradi (qarang Kataliz). 1914-yil rus-nemis kimyogari G.S.Kirxgof undirilgan arpa donidan olingan ekstrakt taʼsirida kraxmalni qandgacha parchaladi. 1933-yilda fransuz kimyogarlari A.Payen va J.Perso birinchi marta arpa donidan amilaza fermentini ajratib oldilar. 19-asr oʻrtalarida mikrobiologiyanint asoschisi L. Paster achish jarayonini tirik mikroorganizmlar (achitqilar) koʻzgʻatadi va bu jarayon ularning hayoti bilan bogʻliq deb koʻrsatdi. 1897-yilda nemis kimyogari E. Buxner achitqidan spirtli achish jarayonini chaqiruvchi fermentni ajratib oldi.
Fermentlarni kristall shaklida ajratib olgan.
20-asrning oʻrtalariga kelib, fizikkimyoviy taxlil (asosan, xromotografiya) va oqsil kimyosi usullarining rivojlanishi natijasida qator Fermentlar ning birlamchi strukturasi aniklandi. Mas, qoramol oshqozon osti bezining ribonukleaza fermentlari toʻrtta disulfid bogi bilan bogʻlangan 124 aminokislota qoldigʻidan iboratligi koʻrsatib berildi. Shundan keyin rentgen struktura taxlili yordamida bir qancha Fermentlarning ikkilamchi va uchlamchi strukturalari aniqlandi. Koʻp Fermentlar toʻrtlamchi strukturaga ega ekanligi, yaʼni molekulalari tarkibi va strukturasi jihatidan turlicha boʻlgan bir qancha oqsil subbirliklar (biopolimerlar)dan iboratligi koʻrsatildi.
Fermentlar. barcha oqsillar kabi oddiy va murakkab boʻladi. Murakkab Fermentlarning molekulalari ikki komponentdan: oqsil (apoferment) va oqsil boʻlmagan — prostetik guruh komponentidan iborat. Prostetik guruh apofermentdan oson ajraladigan hollarda kofaktor yoki koferment deb ataladi. Uglevodlar, nukleotidlar, turli metallarning ionlari va boshqa birikmalar, vitaminlar hamda ularning hosilalari (vitaminlari kofermentlardan iborat 150 dan ortiq Fermentlar maʼlum) kofermentlar boʻlishi mumkin. Avitaminoz va gipovitaminozlarda koʻpgina ferment tizimining funksiyasi izdan chiqadi, bu butun organizm normal hayot faoliyatining buzilishiga sabab boʻladi.
Koʻpchilik Fermentlar aʼzo va toʻqimalarda shu darajada kamki, qatto ularning absolyut miqdorini (mas, milligrammlarda) bilish qiyin. Shu sababli Fermentlarning istalgan aʼzodagi miqdorini, ularning faolligiga qarab aniklanadi. Fermentlarning faollik birligi uchun bir min.da maʼlum miqdordagi substratning oʻzgarishini katalizlashga ketgan Fermentlar miqsori qabul qilingan.
Fermentlarning taʼsir etishi bir qator omillarga, xususan, temperatura va muhit rN ga (rN — vodorod koʻrsatkich) bogʻliq. Fermentlarning taʼsir etish optimum temperaturasi 38—60°, temperatura bundan yuqori boʻlsa, Fermentlar odatda, denaturlanib oʻz faolligini yoʻqotadi. Pekin baʼzi Fermentlar (mas, ribonukleaza, miokinaza) 100° issiqlikka ham chidaydi. Odam va issiq qonli qayvonlar fermenti 37—38°da, yaʼni tana haroratida taʼsir koʻrsatadi. Fermentlar faolligining traga bogʻliqligidan tibbiyot amaliyotida, jumladan, jarrohlikda foydalaniladi. Koʻpchilik Fermentlar neytral reaksiyada (rN— 7,0 da) faol boʻlib, kislotali va ishqorli muhitda ular oʻz faolligini yoʻqotadi. Kislotali muhitda faol boʻlgan pepsin va baʼzi toʻqima proteolitik Fermentlar (mas, katepsin D) hamda ishqorli muhitda (rN — 8,0 da) faol boʻlgan tripsin bulardan mustasno.
Tra va muhit rN ning kattaligidan tashqari, Fermentlar faolligiga turli moddalar kuchaytiruvchi (aktivatorlar) yoki toʻxtatuvchi (ingibitorlar) tazyiq koʻrsatadi. Turli anorganik ionlar, xususan, turli xil metall ionlari Fermentlar aktivatorlari hisoblanadi. Fermentlar faolligini susaytiruvchi birikmalar — ingibitorlar Fermentlar bilan qoʻshilib, fermentativ faollikni yoʻqotadigan kompleks hosil qiladi. Fermentlarning biosintezi genetik kod tomonidan nazorat etiladi. Ular ichki va tashqi omillar: mutatsiyalar, ionlovchi radiatsiya, ovkatlanish sharoiti va boshqa taʼsirida oʻzgarishi mumkin. Katalitik taʼsiri bir xil boʻlib, fizikkimyoviy xossasi bilan farklanadigan Fermentlar izofermentlar deyiladi. Hujayrada Fermentlar faolligini boshqarishda hujayra tarkibiy qismini tashkil etuvchi strukturalar — mitoxondriyalar, mikrosomalar va boshqa katta rol oʻynaydi.
Enzimopatiya yoki fermentopatiya deb ataluvchi turli Fermentlar tizimi funksiyalarining buzilishi kishida koʻpchilik kasalliklarning kelib chiqishiga sabab boʻladi