Biologik kimyo

o

ÔH

3' fosfoadenozin-5'fosfosulfat 

(FAFS)

¿1

UridindMosfoglyukuron ttslota 

(UDFGK)

COOH  +

h

2

n

-

c h

2

C O O H

- H aO

Ö O - N H ljC H a

C O O H  

Gippur kislota

Benzoat kislota

Glitsin

Endogen oqsillarining toqimalarda  parchalanishi

Organizmda to‘qim a oqsillari doimo yangilanib turadi. Bir sutkada 

odam  oqsilining  400  g  yangilanadi.  Oqsillaming  yangilanish  tezligi 

turlichadir:  bir  necha  daqiqadan  to  80-120  kungachadir.  Shulardan 

taxminan  100 g aminokislotalar to‘liq parchalanishga uchraydi.

Toqima  oqsillarini  gidrolizi  to‘qima  proteinazalari 

katepsinlar 

ishtirokida  boradi.  U la r  asosan  lizosomalarda  b o ‘lib,  gidrolitik 

fe rm en tlar  h is o b la n a d i.  Ammo  k atep sin lar  bo sh q a  hu jayra 

organoidlarida, mitoxondriyalarda, endoplazmatik turda, gialoplazmada 

ham   u ch ray d i.  L iz o so m a l  katep sin lar  k islo ta lid ir,  boshqa 

qismlaridagilari  esa  neytral  yoki  kuchsiz  ishqoriydir.  Gidrolizga 

uchraydigan oqsil apparat Golji va endoprlazmatik turda autofagosomani 

hosil  qiladi,  so ‘ng  birlam chi  lizosoma  bilan  qoshilib  autolizisga 

uchraydi. Ulaming ta ’sirini sitoplazmatik katepsinlar toldirib turadi.

K atepsinlar  n afaq at  pH  muhiti,  balki  spetsifikligi  bilan  ham 

farqlanadi. Ular ekzo- va endopeptidazalarga bo‘linadi, faol markazning 

katalitik guruhiga qarab tiol, asparagin va serinli katepsinlarga boiinadi.

Tiol katepsinlarga:

Katepsin  B  (pH  5,5-6,0),  endopeptidaza  hujayra  ichi  oqsillarini 

gidrolizlaydi  (glikoliz  ferm entlari,  immunoglobulinlar,  miofibrill

oqsillari,  kollagen,  gem oglobin)  ham da  oshqozon  osti  b ezid a 

proinsulinni insulinga aylantiradi.

K atepsin  N  (kollagen  parchalovchi  ferm ent)  endopeptidaza 

hisoblanadi  va faqat kollagenga ta’sir etadi.  Nativ kollagen uchun pH 

3,8, eruvchi kollagen uchun esa  pH 6,0.  Odamning taloq va yo'ldosh 

to‘qimalarining lizosoma va sitoplazmasida topilgan.

Katepsin  H  endopeptidaza  va  aminopeptidazadir.  Ular  asosan 

sitoplazmaning  suvda  eruvchi  oqsillarini  gidrolizmaydi,  pH  6,0-7,0, 

uning faolligi odam jigarida yuqoridir.

Katepsin  L  endopeptidaza,  pH  5,0,  barcha  to'qimalarda  topilgan 

va sitoplazmadagi tez almashinadigan oqsillarini gibrolizlaydi.

Katepsin C  ekzopeptidaza, pH 5,0-6,0, N-uchidagi bog‘larga ta’sir 

etadi.  pH  7,0-8,0 atrofida polimeraza faoliyatiga ega.

Katepsin S  endopeptidaza, pH 3,0-4,0, taloq va limfatik tugunlarda 

topilgan.

Asparaginli to ‘qima  proteinazalari.  Katepsin  D  endopeptidaza, 

pH 3,5-4,0, aromatik aminokislotalardan hosil b o ‘lgan peptid bog‘lami 

gidrolizlaydi.  Barcha  to‘qimalarda  topilgan,  taloq,  buyrak  va  opkada 

ota  faoldir.  Kopchilik  sitoplazmatik  oqsillami  (miozin,  miyelinning 

asosiy  oqsili,  gem oglobin)  gidrolizlaydi.  Togaylarda  pH  5,0  da 

proteoglikanlami gidrolizlaydi.

Serinli to ‘qim a proteinazalari. Katepsin A  ekzopeptidaza, pH 5,0- 

5,5, polipeptid zanjirining N-uchini gidrolizlaydi.

K atepsinlarning biologik aham iyati. Toqima oqsillarini gidrolizi 

ularning yangilanishiga, oqsil molekulasidagi nuqsonlami yoqotishga, 

endogen  oqsillarni  m obilizatsiyasi  uchun  kerakdir.  Ular  nafaqat 

parchalash,  balki  rekonstru k siy a  q ilis h   uchun  ham   k erakd ir. 

Katepsinlami yetishmasligi to‘qima oqsillarini yangilanishini susaytiradi 

va ularda shikastlangan, sust funksional faollikka ega bo'lgan oqsillami 

to ‘planishiga  olib  keladi.  K atepsinlarning  qism an  proteolizlash 

xususiyati  ularning  regulyatorlik  vazifasidan  dalolat  beradi.  Maxsus 

neyrosekretor hujayralarda qisman proteolizlanish faol neyropeptidlar, 

mediatorlar va gormonlar hosil bo'lishiga olib keladi.

Am inokislotalarning safarbarligi

Hujayra ichida va qon zardobida doimiy erkin aminokislotalar fondi 

mavjud  va  № aminokislotalami  kirish  va  isM&tilish  tezligidan  dalolat 

beradi.

Uglevodlar

Lipidlar

Holin

Kreatin

Peptidlar (glutation.anserin karnosin va boshqalari

Boshqa AMK

Porfirinlar (gem.Hb.sitohromiar va boshqalar)

Aminokis-

Oqsillar (tormantlar, gormonlar, qarshi tanachalar va boshqalar

lotalar

Nikotlnamid, NAD

NNNxCv 

Hosilalari (kateholaminlar.tiroksin va boshqalar)

V \ \ \ \   X   Biogen aminlar 

V v v M e l a n i n l a r

\ \ \  

a -

  Ketokislotalar 

(a-oksikislotalar) 

-~C 0

2+H20  

\ \ '   Purinlar, pirimidinlar 

V ^   Arnmiak 

\   Siydikchll

69-rasm. 

A m inokislotalar m etabolizm i

E rkin  a m in o k is lo ta la r  fondi  ek zo g en   (ozuqa)  oq sillar 

parchalanishidan,  endogen  oqsillar  parchalanishidan  va  yangitdan 

sintezlangan aminokislotalardan hosil bo‘ladi  (69-rasm).

Aminokislotalar  ichakdan  sorilib,  darvoza  venasi  orqali  jigarga 

o‘tgandan so‘ng, ulaming anchagina qismi qon orqali butun organizmga 

tarqalib turli fiziologik maqsadlarda foydalanishdan tashqari, bu organda 

qator o‘zgarishlarga uchraydi. Jigarda aminokislotalar tananing xususiy 

oqsillari  va  qon  plazmasi  oqsillari  sintezidan  tashqari,  maxsus  azot 

tutuvchi  birikmalar  purin  va  pirimidin  nukleotitlaii,  kreatin,  siydik 

kislotasi,  NAD  va  boshqalar  sintezida  foydalaniladi.  Jigar,  shu  bilan 

birga, almashtirib bo'ladigan aminokislotalar sintezi va transaminlanish 

tufayli  az o tn i  q ay ta  taqsim lash  y o 'li  bilan   organizm da  erkin 

aminokislotalaming balanslangan fondini  ta’minlaydi.

S orilgan  am in o k islo talar  birinchi  navbatda,  to  qima  oqsillari, 

fermentlar, gorm onlar va boshqa biologik faol birikmalar sintezi uchun 

qurilish m ateriali sifatida foydalaniladi. Am inokislotalam ing bir qismi 

parchalanishga  uchrashi  natijasida  oqsillar  alm ashinuvining  oxirgi 

m ahsulotlari 

(H O ,, H ,0 , N H 3) 

hosil bo'ladi va energiya ajralib chiqadi.

Toqim alararo am inokislotalarningalm ashinuvi

Ovqat  iste’mol  qilmagan  paytda  qon  zardobida  aminokislotalar 

miqdorini muvozanatda ushlab  turish ulami  to ‘qimalardan chiqishiga 

bog'liq.  Bunda  asosan  mushak  to‘qimalari  muhim  rol  o ‘ynaydi,  ular 

aminikislotalaming 50% ziyodini yetkazib beradi, jigarda esa siydikchil 

sintezi  fermentlari  mavjud.  Shuning  uchun  jig ar  va  buyrak  qonda 

aminokislotalar muvozanatini saqlashda va ulam i yangilanishida muhim 

rol o'ynaydi (70-rasm).

70-rasm. Postrezorbsion fazada aminokislotalami to‘qimalararo 

almashinuvi

M ushaklardan  ajralib  chiqayotgan  aminokislotalaming  50%  dan 

ziyodini alanin va glutaminga to‘g‘ri keladi, qondan mushaklar asosan 

serin, sistein va glutaminni oladi.

Jig ar va ichaklar qon zardobidan asosan alanin va glutaminni sorib 

oladi, bunda agar jigar faqat alaninni yutsa, ichaklar  glutaminni qabul 

qiladi.  Ichaklarda  esa alanin va ammiak  ajraladi.  Ichki  a‘zolar serinni 

ham qabul qiladi.

B uyraklar asosan serin va ozroq alaninni qonga ajratadi, ozlari esa 

glutamin,  prolin va glitsinni qabul qiladi.

M iya  t o ‘q im a si  qon  za rd o b id an   a so sa n   v alin ,  ley tsin   va 

izoleytsinlami sorib oladi (mushak va jigarga nisbatan 4 marotaba ko‘p).

Alanin asosiy glikogen aminokislota hisoblanadi, jigarda esa alanin 

va  serindan  glyukozani  hosil  qilish  xususiyati  ota yuqoridir.  Shuning 

uchun,  mushak  va jigar orasida glyukozo-alanin  sikli  aminokislotalar 

va uglevodlar almashinuvida muhim rol o'ynaydi

Jigar

Qon

Mushak

Glyukoza

-  ■ f l S W W W ' .   .;W -

'  Ptaivat  »'^Sjydil&hil  *

Alanin

-pimval  V   .

/L.-teJiteSH f ,V¥r<,'«-

'jsa*w««w

Aminokislotalar

71-rasm.  Glyukoza-alanin sikli

72-rasm.  Rezorbsion fazada aminokislitalami to‘qimalararo almashinuvi

Oqsillarga  boy  ovqat  iste’mol  qilgandan  so‘ng  mushaklar  asosan 

60% tarqoq zanjirli aminokislotalami qabul qiladi

Shunday qilib,  tarqoq zanjirli  aminokislotalar azot metabolizmida 

muhim  roi  o'ynaydi:  ovqat  iste ’mol  qilm agan  paytda  ular  miya 

to ‘qimasida  energetik  m anba  hisoblanadi,  ovqatlangandan  so‘ng 

mushaklarda esa energiya va azot manbai hisoblanadi.

Aminokislotalar katabolizmi

Aminikislotalaming oxirgi mahsulotlargacha parchalanish yo‘llarini 

3 guruhga bo'lish mumkin:

1.  A m in o k islo tala rn in g   N H 3-g u ru h in i  o ‘z g a ris h i  bilan 

(dezaminirlanish va trasaminirlanish).

2. Aminokislotalarning uglerod skeletini o'zgarishi bilan.

3.  A m in o k islo tala rn in g   C O O H -g u ru h in i  o ‘z g a rish i  bilan 

(dekarboksillanish).

1- va 3-yo‘llar umumiy, 2-esa spetsifik y o ila ri hisoblanadi.

Aminokislotalarning dezaminlanishi 

^

Bu jarayonda aminokislotadagi amin guruhi (-NH,) ammiak (NH3) 

shaklida ajralib chiqadi.  Aminokislotalar dezaminlanishining 4 ta turi 

mavjud.

. O U

R - C H —C O O H   — ^

  R - C H 2 - C O O H   +  NH

3  

NH

2

1. Qaytarilish y o i i bilan dezaminlanish.

R - C H - C O O H  

R - C H —C O O H   +  NH

3

I  

»

n h

2

 

o h

2. Gidrolitik dezaminlanishi.

R -C H

2

- C H - C O O H   ------^ R - C H = C H - C O O H   +NH

3

NH

2

3. Molekulalararo dezaminlanish.

R - C H - C O O H  

R - C - C O O H   +  NH3

! 

N

N H 2 

°

4. Oksidlanish yo‘li bilan dezaminlanish.

K o ‘rin ib   turibdiki,  ammiakdan  tashqari  dezaminlanishda  yog* 

kislotasi,  oksil kislota, to'yinmagan yog‘  kislotasi va ketokislota hosil 

bo‘ladi.  Ammo  odam va hayvon  to‘qimalarida ko‘pincha  oksidlanish 

yo‘li  bilan  dezaminlanish  sodir  bo'lib,  ikki  xil  bo‘ladi:  bevosita  va 

bilvosita (transdezaminirlanish).

B e v o s ita   o k s id ia n is h li  d e z a m in ir la n is h .  Bu  jara y o n  

peroksisom alarda  joylashgan  L-  va  D-aminokislotalar  oksidazalari 

ishtirokida boradi. L-aminokislota oksidazalari koferment sifatida FMN,

R

CH— NHa 

I

COOH

L- va D - aminokislota 

lar oksidazalari

FADH.

R

I

C =  NH

I

COOH

H „0

R

1

c= 0  

+  NH3 

COOH

D -am inokislota  oksidazalari  esa  FAD  tutadi.  Reaksiya  quyidagicha 

kechadi.

Birinchi bosqichda iminokislota, ikkinchi bosqichda esa ketokislota 

hosil  bo  ladi  va  NH3  ajralib  chiqadi.  Oksidazalarning  qaytarilgan 

kofermentlari  bevosita  kislorod  bilan  oksidlanishi  mumkin,  natijada 

vodorod peroksid hosil bo‘ladi. U esa katalaza ta’sirida suv va kislorodga 

parchalanadi. Oksidazalami  dezaminlovchi degidrogenazalar ham deb 

yuritiladi.

Shuni  ham  takidlash  kerakki,  L-aminokislotalar  oksidazalari  D- 

aminokislotalar oksidazalariga qaraganda faolligi pastroqdir; ulaming 

ta’sir etish pH optimumi  10 ga teng, bunday pH qiymati esa fiziologik 

sharoitda b o ‘lmaydi. Taxminlarga ko‘ra, L-aminokislotalaming bir qismi 

ichak  bakteriyalarining  izomerazalari  ta’sirida  D-aminokislotalarga 

aylanib  s o ‘ngra  to'qim alarda  dezaminlanishga  uchraydi.  Umuman 

olganda  bevosita  oksidlanish  yo‘li  bilan  dezaminlanish  amin  guruhi 

o ‘zgarishida kam o ‘rin egallaydi.

B ilvosita  o k sid la n ish li  d e z a m in ir la n is h .  A m in o k islo ta la r 

dezaminlanishining  asosiy  yo‘li  transdezaminlanish  yoki  bilvosita 

dezaminlanishdir. Bu jarayon ham 2 bosqichdan iborat bo‘lib, I bosqichi 

transaminlanish  deyiladi  va  bu  bosqichda glutamat  hosil  bo'ladi  (har

Glytamatdegidrogenaza

N H 2  

1

I 

I

H O O C  — CH

2 - C H 2— C H — C O O - , .  

! 

n a d

(F )

V

Glutamat

NH

HOOC—  C H ,— C K ,— C — C O O "V  

NAD(F)  H + H+

H 2 0

HaO

n

2— v_/ri2

Iminoglutarat

o

H O O C — C H

2— C H 2 — C — C O O - ' "   I  ^

NH 3

Ot-  Ketoglularal

O z-o 'z id a n

qanday aminokislota, masalan: a-ketoglutarat bilan reaksiyaga kirishsa), 

II bosqichi esa aynan shu glutamatning bevosita oksidlanish y o ‘li bilan 

dezaminlanishidir.

U shbu  reak siy an i  g lu ta m a td e g id ro g e n a z a   k a ta liz la y d i. 

Glutamatdegidrogenaza to‘qimalarida juda keng tarqalgan  fermentdir. 

Koferment  sifatida  NAD  (yoki  NADF)  saqlaydi.  Shuni  takidlash 

kerakki,  glutamatning  dezam inlanishi  ham  ikki  bosqichda  o ‘tadi: 

birinchi  (anaerob)  bosqichda  glutam at  degidrogenlanishi  natijasida 

oraliq  mahsulot  iminoglutarat  hosil  bo‘ladi;  ikkinchi  bosqichda  esa 

iminoglutarat  a-ketoglutarat  va  ammiakka  parchalanadi  (fermentsiz). 

Reaksiya  qaytardir;  hosil  bo ‘lgan  NH,  NADF.H,  ish tiro k id a  a- 

ketoglutaratning qayta aminlanishida  foydalanilishi mumkin,  natijada 

glutamat hosil bo‘ladi.

Aminokislotalarning  transaminlanishining  ahamiyati  va  ishtirok 

etuvchi koferment

Yuqorida  takidlaganimizdek,  transaminlanish  bu  transdezamin- 

lanishning birinchi bosqichidir. Aminokislotalarning transaminlanishida 

har  qanday  aminokislotadagi  am in  (-NH,)  guruhi  (am m iak  hosil 

b o im a sd a n )  a-ketokislotaga  o ‘tadi.  Amin  guruhining  ak septo ri 

ko‘pincha a-ketoglutarat, piruvat va oksaloatsetatdir.  Transaminlanish 

reaksiyalarini transaminazalaryoki (amino-transferazalar) katalizlaydi.

M isol tariqasida yuqorida keltirilgan alanin va asparaginat kislotaning 

a-ketoglutarat bilan transaminlanish reaksiyasi.

A ham iyati  ikkala  reaksiyada  ham  yangi  kislotalar  piruvat  va 

oksaloatsetat va yangi aminokislota  glutamat hosil bo‘ladi.  Glutamat 

esa,  yu q o rid a  takidlaganimizdek,  bevosita  oksidlanish  y o ‘li  bilan 

dezaminlanishga uchraydi. Transaminaza fermentlari kofermenti bo‘lib, 

vitamin B 6 ning unumi  fosfopiridoksal yoki piridoksat hisoblanadi (FP, 

yoki PF).

'OOC 

H  c o o "

M

'

+NH

3

aspartat

+

il

"OOC  H c o o "

Oqs¡l-Liz-NH

2 

N+

_ __  

h c

J   "H

Ж .

Oqsil-Liz  258

I 

Feiment:

aspartataminotransferaza

koferment:

piridoksalfosfat

(R,:-CH

2- 0 - ®

R

2:-C H 3)

ft

Shiff

"OOC 

COO

V~n/t

Oqsil-Liz- NHj

R i^ ík ^ Ó

!N ^R , 

H 

1

H ,0

Oqsil-Liz- 

NH

"OOC

COO"

+

Oksaloatsetat

n h

2

H2CT

» , ^ 0 -

H 

2 

Piridoksaminfosfat

G e p a titd a   va  m io k a rd   in f a r k tid a   tra n s a m in a z a la r n in g  

aniqlashning ahamiyati. de Retis koeflltsiyenti. Transaminazalarning 

keng tarqalganligi va ularning organ va to'qimalardagi yuqori faolligi, 

sh u n in g d ek   ushbu  ferm entlar  faolligining  qonda  kam ligi  turli 

o rg a n la rn in g   organik  va  fu n k sio n al  ja ro h a tla n ish id a   q ato r 

transaminazalar  miqdorining  qon  zardobida  aniqlashga  asos  bo‘lib 

x iz m a t  q iladi.  K linik  m aq sadlar  uchun  ayniqsa,  AIT  va  AST

fermentlarining faolligini aniqlash m uhim  ahamiyatga egadir. X ususan, 

AIT  faolligi gepatitlarda, ayniqsa (infeksion gepatitda) qon zardobida 

sekin-asta oshib boradi (surunkali  xususiyatga egadir). Norm ada  AIT 

faolligi  1  ml  zardobni  37°C  da  1  soat  inkubatsiya qilganda piruvatni

0,16-0,68 mk moliga tengdir.

Miokard infarktida esa, AsT faolligi qon zardobida 3-5 soatdan so ‘n g  

keskin  oshadi  (20-30  marta).  B irin c h i  sutkaning  oxirida  ik k a la  

transaminazalar  faolligi  maksimumga  yetadi.  2-3  kundan  k eyin  esa 

kasallik asoratsiz otsa, fermentlar faolligi  normaga qaytadi. N orm ada 

AST faolligi 1 ml zardobni 37°C da 1 soat inkubatsiya qilganda piruvatni

0,1-0,45  mk moliga to‘g‘ri keladi.  AIT  faolligining o‘rtacha o ‘shishi 

miokard infarktida ham kuzatiladi. Shunga k o 'ra qon zardobida ik k ala 

transaminaza faolligini aniqlash va de R itis koeffitsiyentini (AST/AIT) 

hisoblash muhim diagnostik test hisoblanadi. Normada AIT/AST nisbati 

1,3 3-0,40 ga tengdir. Infeksion gepatitda AST/AIT kamayadi, in farq da 

esa keskin oshadi.

^   Aminokislotalarning dekarboksillanishi

Aminokislotalar karboksil  guruhining  CO,  ko‘rinishidagi  ajralish 

jarayoniga dekarboksillanish deyiladi.  Ushbu jarayon natijasida hosil 

bo‘ladigan mahsulotlar biogen a m in la r deb atalib, ko‘pgina fiziologik 

ta’sir ko‘rsatadi.

Toqim alarda  quyidagi  am in o k islo ta la r  va  ulam ing  u n u m la ri 

dekarboksillanishgauchraydi: tirozin, triptofan, 5-oksitriptofan, valin, 

serin, gistidin, glutamat va y-oksiglutamat, 3,4-oksifenilalanin, sistein, 

arginin,  omitin, S-adenozilmetionin v a a-aminomalonatlar.

A m inokislotalarning  d ek a rb o k silla n ish   reaksiyalari  q a y tm a s  

reaksiyalardir; ulami maxsus fermentlar dekarboksilazalar katalizlaydi, 

kofermenti transaminazalar singari piridoksalfosfatdir (PF).

Tirik organizmlarda aminokislotalar dekarboksillanishining to ‘rtta 

turi topilgan:

R - C H ( N H 2)—LCOCiH— * - r - c h 2- n h 2

+co2

1. 

a-dekarboksillanish  hayvon  to'qim alariga  xosdir.  B unda  a- 

uglerod  atomiga  yaqin joylashgan  karboksil  guruh  ajralib  ch iq ad i. 

Reaksiya mahsulotlari SO, va biogen aminlardir.

Hi3

3

-C H (N H 2)-C O O H   + 

c o

2

2. Om ego-dekarboksillanish  mikroorganizmlarga xosdir. Masalan: 

bu yo‘l bilan asparaginat kislotadan a-alanin hosil bo‘ladi:

R) 

R

2

 

R| 

^2

I 

I 

I

C H -N H o   + 

0 = 0

 

-------- C 

+ 

C H - N H

2 

+  C O

2

1 

I 

H 

I

COOH 

COOH 

COOH

3.  T r a n s a m in la n is h   r e a k s iy a s i  b ila n   b o g ‘liq   b o ‘lg an  

dekarboksillanish. Ushbu reaksiyada dastlabki aminokislotaga muvofik 

yangi aminokislota va aldegit hosil bo‘ladi.

R | 

Ro 

R|

I 

I 

I

C H -N H

2

  +  C O - S - H o A --------* -C H -N H 2  +  SH-KoA  +  C O

2

I 

I

C O O H  

C O - R 2

4.  Ikkita  m olekulaning  kondensatsiya  reaksiyasi  bilan  bog‘Iiq 

b o ‘igan dekarboksillanish  ushbu reaksiyahayvon to'qimalarida glitsin 

v a  suksinil-KoA  dan  sigma-aminolevulinat  kislota  va  sfmgolipidlar 

sintezida hamda o'sim liklarda biotin sintezida sodir bo iad i.

/ = \ ~

 C H 2 -C H -ÎC O Q H  

COj 

y - — \ - C H 2-Ç H 2  

IN 

J i

 

N H 2 

---------Hfl

H

N

N H 2 

---------  

NH2

Gistidin 

Gistamin

J

G ista’min  hosil  bo ‘lishi  va  aham iyati.  Gista’min  gistidinning 

maxsus dekaboqsilaza ta’sirida dekarboksillanishidan hosil boMadigan 

muhim biogen amindir:

Gista’min keng biologik ta’sir qilish spektoriga egadir: 

arteriolalar  bilan  kapillyarlami  kengaytiradi,  natijada  qon  bosimi 

pasayadi;

kapilllyarlar o‘tkazuvchanligini kuchaytiradi; 

bosh miyada kapillyarlami kengaytiradi va qondan suyuqlik chiqishi 

kalla  ichki  bosimi  kotarilishiga  va  bosh  ogrigi  paydo  bo'lishiga  olib 

keladi;

o ‘pka  silliq  muskullarini  qisqartiradi,  natijada  birdan  nafas  qisib 

qolishi va bogilish tariqasida namoyon bo‘ladi; 

m e’da shirasi va solak  ajralishini kuchaytiradi.

A llergik  reaksiya  sodir  bo‘Iishida  biogen  o m illar  aham iyati. 

A ntigista’min  dori-darm onlar.  Organizmga  ba’zi  antigen moddalar 

(oqsil  tabiatli,  polisaxaridli  antigenlar,  bir  qancha  dorilar)  tushganda 

organizmning sensibilizatsiyalashgan holati (darhol yuzaga chiqadigan 

turdagi  ota sezuvchanlik holati) rivojlanadi.  Osha antigenning ozi  bir 

necha  daqiqa  davom ida  organizmga  y an a  tushadigan  b o ‘Isa,  bu 

gista’min  shokining  deyarli  aniq  nusxasidan  iborat  bo‘lgan  o ‘tkir 

reaksiya boshlanishiga olib keladi (anafilaktik va allergik reaksiyalar). 

Bu  reaksiyalar  mexanizmi  semiz  hujayralardagi  gista’min  ajralib 

chiqishini o‘z ichiga oladi. Bu hujayralardan gista’min ulaming yuzasida 

antigen-antitana ta’siri yuzaga kelishi natijasida ajralib chiqadi.

I ^

i

C —

r — C H j - C H - j q o o H

c n

2— C H — C O O H

X)

C H ,  -

c h

-

c o o h

I 

....

NHo

Triptofan

k j

 

'

c h

2

- c h

2

n h

2

- r r   CH«— C H

2

I

'•N'H 

N H

2

C

> - ---- ¡T'OrU—

jT  JT 

i

-

ML

3.4-DioksifirMiatanH

(DOFA)

HO 

*

CH

2

  C H

9

Ushbu  reaksiyalarni  oldini  olish  va  davolashda  antigista’m in 

p re p a ra tla rid a n   fo ydalaniladi:  s a n o rin ,  p ip o lfen ,  d im ed ro l, 

glyukokortikoidlar va boshqalar.

S e ro to n in   h o sil  bo ‘lish i  va  a h a m i y a ti .  S erotonin  5- 

oksitriptofanning  dekarboksillanishidan  (arom atik  aminokislotalar 

dekarboksilazasi ta’sirida) hosil boMadi:

Serotonin yuqori faollikka ega bo‘lgan biogen amindir. 

u qon tomirlami  toraytiradi va arterial qon bosimni oshiradi; 

tana  tem peraturasini,  nafas  o lish n i,  buyrak  filtratsiyasini 

boshqarishda ishtirok etadi;

MNS da nerv jarayonlarida mediator hisoblanadi;

a 

P 

y 

7 

P 

o

H O O C   ~ C H (N H 2 > -C H 2 -C H 2- C O O H ----- —  C H 2 

c o

2

glutamin kislotasi 

gamma-aminomoy klslotasi