Biokimyadan mühazirələr. MƏRuzəÇİ: prof. Yusifov Nazim Məhəmməd oğlu

3. Zülalların birinci, ikinci, üçüncü və dördüncü quruluşu: Hazırda 1000-
dən çox zülal növünün kimyəvi tərkibi öyrənilmişdir. Zülal molekulu haqqında 
tam təsəvvür əldə etmək üçün aminturşuların zülal molekulunda hansı ardıcıllıqla 
yerləşməsini aydınlaşdırmaqdan ibarətdir. Bundan ötrü əvvəlcə zülalları hidroliz 
prosesinə uğradaraq kiçikmolekullu peptidlərə parçalayır və ayrılıqda götürülmüş 
peptidlərin terminal hissələrində yerləşən aminturşiları təyin edirlər.
Zülal molekulunu əmələ gətirən əsas peptid rabitələridir.
Peptid kristallarının müasir rentgenoqrafiya və spektroskopiya üsulları ilə 
analizi nəticəsində müəyyən olunmuşdur ki, peptid rabitəsində



NH
CO
karbon 
atomu ilə azot atomu arasında olan məsafə 0,13 nm-dir və bir müstəvi üzərində 
trans vəziyyətində yerləşmişdir. Bu da peptid rabitəsinin davamlı olmasını təmin 
edir.
S 
CH
3
│ 
C─CH
3
CHCOO
H 
─CH
2
─C─NH─CH─HC 
║ │ 
O CO ──N 
Penisillin 
downloaded from KitabYurdu.org

---

40 
Termodinamikanın qanununa əsasən peptid rabitəsi ilə sintez olunan poli-
peptid və zülal molekulu onu əhatə edən aləmdə minimum həcm tutmağa və 
maksimum əlaqələrə malik olmağa üstünlük verir. Heç bir zülal molekulu təklikdə 
yaşaya bilmir. Bu səbəbdən zülallar digər biomolekullarla birləşərək kompakt 
halında fəaliyyət göstərərək yaşaya bilirlər.
Orqanizmdə zülalların biokimyəvi rabitələrin hesabına birinci, ikinci, 
üçüncü və dördüncü quruluş səviyyəsi müəyyən edilmişdir.
Polipeptid zəncirində aminturşu qalıqlarının yerləşmə ardıcıllığına zülalların 
birinci quruluşu deyilir. Aminturşu qalıqları arasında kovalent peptid 
rabitələrindən başqa disulfid (─S─S─) rabitələri zülalların birincili quruluşuna 
daxildir. Aminturşularının birləşmə ardıcıllığının dəyişməsi zülalın quruluşunun 
müxtəlifliyinə gətirib çıxardır. Müəyyən edilmişdir ki, insanlarda oraqvari anemiya 
xəstəliyi hemoqlobinin tərkibində olan 574 aminturşusundan β zəncirində 6-cı 
vəziyyətdəki qlutamin turşusu əvəzinə valin olması səbəb olur. Birinci quruluşun 
müəyyən edilməsində F. Cenger üsulundan başqa hazırda ən çox işlədilən Edman 
üsuludur. Bu üsulla fenilizotiasianatdan istifadə etməklə müasir avtomatik 
aminturşu analizatorlarının (sekvenatorların) köməyi ilə 2,5 saat müddətində zülal 
molekulunda 70-ə qədər aminturşu qalıqlarının ardıcıllığını öyrənmək mümkün 
olur. Həmçinin müasir fiziki spektroskometrik, lazer – fotodessosiasiya üsulları ilə 
zülalların tərkibində aminturşu qalıqlarının düzülüş ardıcıllığını öyrənmək 
mümkündür.
Axırıncı onilliklərdə isə ən müasir üsul genetik kodlaşdırma üsuludur. Bu 
üsulla treoqlobulinin ən uzun zəncirlərinin 2750 aminturşu qalığından ibarət 
olması müəyyən edilmişdir. Hazırda 100 minə qədər zülalın birincili quruluşu bu 
üsullarla müəyyən olunmuşdur.
Heyvanların çoxusunda insulinlərinin bir-birindən fərqi A zəncirində olan 8-
10 yerdə duran aminturşu qalıqlarının müxtəlifliyidir.
Ribonukleazanın fermentativ aktivliyi onun birincili quruluşunda olan bir
neçə aminturşunun düzülmə ardıcıllığından asılıdır. 
downloaded from KitabYurdu.org

---

41 
Sitoxrom zülalının əsas zəncirində olan 104 aminturşu qalıqlarının 27-nin 
düzülüş ardıcıllığı müxtəlif növ (70-ə qədər) canlıda demək olar ki, dəyişmir, 
eynidir. Ancaq atlarda qaramal-dan fərqli olaraq 48-ci aminturşu qalığı, toyuqlarda 
və qazlarda isə 50-ci və 72-ci aminturşu qalıqları fərqlənir.
Zülalların birinci quruluşunun müasir təhlili onların kimyəvi tərkibini, 
funksional aktivliyini, həyati fəaliyyətini təsdiq edir.
Rentgenostruktur analiz və elektron mikroskopiyası üsullarının tətbiq 
edilməsi nəticəsində zülalların ikinci quruluşunun səviyyəsi, polipeptid zəncirinin 
vəziyyətinin spiralvari olduğunu göstərir. Bu quruluşun yaranması polipeptid 
zəncirində hidrogen və disulfid rabitələri ilə əlaqədardır. Spirallar isə dövrədəki 
aminturşu qalıqlarının sayından asılı olaraq 2 cür: alfa (α) və beta (β) adlanır. 
Zülalların ikinci quru-luşunun açılmasında Polinq və Korinin böyük əməyi 
olmuşdur. Müəyyən olunmuşdur ki, ikinci quruluşun əmələ gəlməsində kovalent 
polyar rabitələrlə yanaşı hidrogen rabitəsi də mühüm rol oynayır. Hidrogen rabitəsi 
karboksil radikalında olan oksigen atomu ilə amin qrupunda olan hidrogen 
arasında əmələ gəlir.
α-quruluşlu polipeptid zəncirləri β spiralına nisbətən davamlı olur. α 
quruluşlu polipeptid zəncirləri molekuldaxili hidrogen rabitələri hesabına əmələ 
gəlir və peptid rabitələri trans konfiqurasiyada yaranır. Bu rabitələr peptid 
zəncirinə burğu və ya spiral forması verir. Spiral formasında dəfələrlə burulmuş 
polipeptid zəncirinin hər dövrəsinə orta hesabla 3,6 aminturşu qalığı düşür. 
Spiralın qonşu burulmaları (dairələri) arasındakı məsafə 0,54 nm, burulma bucağı 
26
0
olur. Aminturşu qalıqlarının hər biri özündən əvvəlki qalıqdan spiralın 
boylama oxu üzrə 0,15 nm aralı yerləşir. α spiralın hər bir dövrədə 4-ə yaxın, β 
spiralda 5-dən artıq amin-turşusunun qalığı olur. 
Zülal molekullarında polipeptid zəncirlərinin ümumi uzunluğunun 75%-ə 
qədəri α spiralı şəklində olur:
Hemoqlobində 75%, yumurta albuminində 45%, ribonukleazada 17%, inək 
fibroinində 12% -α spiralı şəklindədir. Qalan hissəsi isə spiralların əmələ gəlməsin-
də iştirak etmir. 
β spiral forma davamsız olur. az rast gəlinir. Onlarda hidrogen rabitəsi 
əsasən müxtəlif molekullar arasında yerləşir və davamsız olur. Tərkibində çoxlu 
alanin və qlisin qalıqları olan zülallar β sturukturu əmələ gətirir.
Hər iki spiral formada burğuların istiqaməti saat əqrəbi istiqamətində və 
əksinə, yəni sağ və sol formalı ola bilər.
Fibrilyar və qlobulyar zülalların ikinci quruluşunun ansamblının əmələ 
gəlməsində paralel və antiparalel super spirallar (βββ, βαβ) da mühüm rol oynayır.
Polipeptid zəncirinin spirallaşmış və spirallaşmamış hissələrinin növbələş- 
downloaded from KitabYurdu.org

---

42 
məsi nəticəsində zülal molekulları qıvrılaraq yumaq şəklində fəza konfiqurasiyası 
əldə edir. Bu zülalların üçüncü quruluşu koordinat oxları (x, y, z) üzərində α 
spiralların üç ölçülü fəza konfiqurasiyasını ifadə edir. Bu quruluşun əmələ 
gəlməsində hidrogen rabitəsindən əlavə disulfid, ion rabitələri və molekullararası 
cazibə qüvvələri də iştirak edir. Hazırda rentgenostruktur analiz elektron 
mikroskopiya ilə 300-dən çox zülalın üçüncü quruluşu müəyyən olunmuş-dur. Bu 
üsulla həmçinin mioqlobinin, lizosimin, pepsin, ribonukleazanın, hemoqlobinin və 
s. üçüncü quruluşu açılmışdır.
Mioqlobin 153 aminturşu qalığından təşkil olunmuş və 8 yerdə burulmuş bir 
polipeptid zəncirindən ibarətdir. Mioqlobin molekulu çox kompakt haldadır, onun 
daxilində 4 su molekulu yerləşir. Molekulda olan polipeptid zənciri qeyri zülali 
hissəsinə yəni hem hissəsinə sorulmuş şəkildədir. Bu xassə əzələ zülallarının 
oksigenlə təmin olunmasına kömək edir. Hüceyrələrdə oksidləşmə prosesinin 
getməsinə şərait yaradır. 
Zülalların bioloji aktivliyi onun üçüncü quruluşundan asılıdır. Beləki 
fermentlərinin aktiv mərkəzlərinin çox olması, fəallaşması üçüncü quruluşdan 
asılıdır.
Bəzi zülalların molekulları bir neçə ədəd bir-birilə ion, hidrogen və qeyri-
polyar rabitələrlə birləşmiş struktur vahidlərindən ibarət olur. Məsələn hemoqlobin 
və laktodihidrogenaza molekulları hər biri ayrılıqda 4 polipeptid zəncirindən əmələ 
gəlmişdir. Bu cür qaydada polipeptid zəncirlərinin bir zülal molekulu şəklində 
birləşməsinə zülalların dördüncü quruluşu adlanır. Dördüncü quruluşu təşkil edən 
polipeptid zəncirləri protomerlər adlanır. Onların birləşməsindən əmələ gələn zülal 
molekulu multimer adlanır. Protomerlər ayrı-ayrılıqda bioloji aktivliyə malik 
olmurlar. Onlar bir-birilə müəyyən rabitə növləri ilə birləşib səciyyəvi fəza qurulu-
şu əldə etdikdən sonra (multimer əmələ gəldikdən sonra) öz spesifik bioloji 
funksiyalarını yerinə yetirir. Bu cəhətlərə görə dördüncü quruluş daha mürəkkəb-
dir. 
2 α və 2 β polipeptid zəncirindən ibarət olan hemoqlobin molekulunun hər 
birinin molekul kütləsi 17000 Da olmaqla 4 protamerdən əmələ gəlmişdir. α-
zəncirində 141, β-zəncirində 146 aminturşu qalığı tetraed formasında tillərdə 
yerləşmişdir. Nəticədə yumaqşəkilli (şarşəkilli) 0,50 x 0,55x0,64 nm ölçüdə fəza 
forması alınır və qlobulin zülalı yaranır.
Tütün mozaikası virusunun zülalının molekul kütləsi 40 000 000 Da 
yaxındır. Onun 6%-ə qədərini ribonuklein turşusu qalan hissəsinui zülal təşkil edir. 
Zülal mültmerinin tərkibində 4 substrat (protomer) yerləşir. Hər protomerin öz 
təsir sahəsi vardır ki, bunlar da aminturşu radikalları ilə müəyyən olunur. 
Protomerlərin molekul kütləsi 1700-330000 Da arası tərəddüd edir. Protomerlər 
arasında Van-der-Vaals-London qüvvələri, polyar və hidrofil qrupların (─OH, 
downloaded from KitabYurdu.org

---

43 
─NH
2
, ─NH, ═C═O, ─COOH) qarşılıqlı təsir qüvvəsi, hidrogen rabitələri və s. 
təsir göstərir. Hazırda bu cür rabitələrin hesabına protomerlər multmerləri əmələ 
gətirir və kooperativləşərək zülalların bioloji aktivliyini artırır.
Müasir fikirlərə görə zülalların dördüncü quruluşunun saxlanmasında 
aminturşu radikalları arasında hidrofil və hidrogen rabitələri əsas rol oynayır. 
Hazırda 100-ə qədər zülalın dördüncü quruluşu öyrənilmişdir.