Biokimyo va molekulyar biologiya

o‗tkinchi holati
deb nomlanadi. Deyarli barcha holatlarda 

---

77 
boshlang‗ich reaksiyalarning substrat konsentratsiyasiga bog‗liqlik grafigi 
giperbola tarzida namoyon bo‗ladi. Substrat konsentratsiyasi oshishi borasida egri 
chiziq platoga chiqadi, tezlik esa o‗zining maksimal ko‗rsatkichiga chiqadi (V
mak
). 
Bu shundan dalolat beradiki, ferment molekulasi (uning faol markazi) substrat 
bilan to‗liq to‗yingan. V ning (K
1/
K
2) 
ga bo‗lgan nisbat ko‗rsatkichi giperbolik 
grafigi fermentativ kataliz jarayonida reaksiya tartibini qay darajada o‗zgarishini 
ko‗rsatadi. Substratning konsentratsiyasi past bo‗lgan holatlarda reaksiya -1- 
tartibli bo‗ladi. Substratning to‗yingan konsentratsiyasida reaksiya tezligi, unga 
bog‗liq bo‗lmay qoladi va bu reaksiya nol tartibli reaksiya hisoblanadi. 
Substratning oraliq konsentratsiyalarida esa, reaksiya aralash tipda o‗tadi. 
Reaksiyaning boshlang‗ich tezligini hisoblash uchun L.Mixaelis va M.Mentenlar 
quyidagi tenglamani taklif qilishdi: 
Bu yerda: K
S
-ferment-substrat kompleksining dissotsiatsiya konstantasi,
K
-I
/K
+I 
ga teng; 
V
mak
- fermentning substratga to‗yinganidagi maksimal reaksiya tezligi. 
Keyinchalik Briggs va Xoldeynlar bu formulani biroz o‗zgartirishni taklif 
qildilar:
Bunda ular yuqorida keltirilgan formulaga Mixaelis-Menten konstantasi ‒ K
m
- 
ni kiritishni taklif qildilar. 
Yuqorida keltirilganidek, ferment-substrat kompleksini hosil bo‗lishida 
peptid zanjirning cheklangan aminokislota qoldiqlaridan iborat bo‗lgan qismi 
ishtirok etadi. Shu nuqtayi nazardan fermentning ―faol markaz‖i tushunchasi 
kiritildi va hozirgacha yaxshi o‗rganilgan fermentlarning faol markazida: glutamin 
kislota, serin, gistidin va tirozin kabi aminokislotalarning bo‗lishi isbotlandi.