N. M. Yusifov, K. Ş. DaşDƏMİrov

         Dinitrofenilaminturşu 
             (DNF)-aminturşu 
 
 

77 
 
dən  təklif  olunmuş  feniltiohidantoin  üsulundan  da  istifadə  edilir. 
Bu  üsul  fenilizotiosianatın  peptid  zənciri  ilə  spesifik  reaksiya 
verməsi  prinsipinə  əsaslanır.  Əvvəlcə  fenilizotiosianat  peptid 
zəncirinin uc hissəsində yerləşən və sərbəst – NH
2
 qrupuna malik 
olan aminturşu qalığı ilə birləşir: 
 
 
 
Reaksiya məhsuluna turşu vasitəsilə təsir etdikdə N-terminal 
hissədə yerləşən aminturşu ilə fenilizotiosianatın birləşməsi peptid 
zəncirindən  ayrılır  və  feniltiohidantoin  adlanan  tsiklik  birləşmə 
əmələ gətirir:  
 
 
 
Bu reaksiya nəticəsində əmələ gələn feniltiohidantoinin tər-
kibinə  hansı  aminturşu  qalığının  daxil  olduğunu  xromatoqrafiya 
C
6
H
5
─NH    CO[─NH─CH─CO]
n
─OH              C
6
H
5
─N─CO 
                                                                      
   
 
→                               +  H
2
N─CH─CO[─NH─CH─CO]
n-1
─OH 
           C        CH─R
1
      R
x
                                              C    CH─R
1
           │                        │ 
                                                                                                                        R
1
                        R
x
  
     S         N                                                                   S      N 
                │                                                                           │ 
                H                                                                           H  
 
                                                                         Feniltiohidantoin 
C
6
H
5
─N 
           ║   + H
2
N─CH─CO[─NH─CH─CO]
n
─OH →  
      S═C                │                         │ 
                              R
1
                        R
x
 
 
Fenilizosianat                                         Polipeptid 
 
      C
6
H
5
─NH     CO[─NH─CH─CO]
n
─OH 
→             │        │                │ 
            S═C        CH─R
1
       R
x
 
 
                       N 
                       
│
 
 
 
                             Feniltiokarbamilpeptid 

78 
 
üsuli  ilə  təyin  edirlər.  Reaksiyaları  dəfələrlə  təkrar  etməklə 
aminturşuların  polipeptid  zəncirində  N-terminal  hissədən  başla-
maqla hansı ardıcıllıqla yerləşdiyi aydınlaşdırılır.  
Amintuşuların  peptid  zəncirində  hansı  ardıcıllıqla  yerləş-
diyini  aydınlaşdırmaq  üçün  kalium-sianatdan  və  1-dimetilamin-
naftil-5-sulfonilxloriddən  də  istifadə  etmək  olar.  Bu  məqsədlə 
ekzopeptidazalardan  da  (xüsusən,  alanin  və  leysinaminopeptida-
zadan)  istifadə  olunur.  Bu  fermentlər  peptid  rabitələrinin  sərbəst 
amin qrupu olan tərəfdən hidroliz edir.  
S-terminal  aminturşunu  təyin  etmək  üçün  hidrazindən  isti-
fadə  edilir. Hidrazin  (H
2
N─NH
2
) peptid rabitəsində olan  karbonil 
(═C═O) qrupuna təsir edərək hidrazonlar əmələ gətirir. O, peptid 
zəncirində  yalnız  karboksil  qrupu  sərbəst  olan  aminturşuya  təsir 
edə  bilmir.  Deməli,  hidrazinlə  reaksiyaya  girmiş  zülalın  hidroli-
zatında yalnız polipeptid zəncirində S-terminal vəziyyətdə yerləş-
miş aminturşu sərbəst şəkildə tapıla bilər.  
 
 
 
S-terminal  aminturşunu  təyin  etmək  üçün  mədəaltı  vəzinin 
fermenti olan karboksipeptidazadan da istifadə olunur. Bu fermen-
tin  zülala  qısamüddətli  təsiri  zamanı  polipeptid  zəncirindən  S-
terminal  aminturşu  ayrılır.  Ayrılan  aminturşu  müvafiq  analitik 
metodlarla tədqiq edilir.  
Zülal molekulu bir-birilə disulfid rabitəsi vasitəsilə birləşmiş 
müxtəlif polipeptid zəncirindən ibarət olarsa, onu ayırmaq üçün  
 
      COOH                                                       COOH           N─NH
2
 
                           O                                          
R─CH─NH─C─CH∙∙∙
zülal
 + H
2
N

 


O
H
2
R─CH─NH─ C─CH─
zülal 
                                                                                           
                       R
1
                                                                    R
1 

79 
 
 
performiat turşusundan                               istifadə edilir. Perfor-
miat turşusu disulfid rabitələrini parçalayır. Alınan polipeptidlərin 
hidrolizindən  sonra,  əmələ  gələn  sistein  turşularının  miqdarını 
təyin  etməklə,  zülal  molekulunda  olan  disulfid  rabitələrinin  sayı 
haqqında nəticə çıxarmaq olar.  
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Zülal  molekulunda  aminturşuların  yerləşmə  ardıcıllığının 
öyrənilməsində əsas məhələlərdən biri də polipeptid zəncirlərinin 
kiçikmolekullu peptidlərə (oliqopeptidlərə) parçalanmasıdır. Bun-
dan  ötrü  aminturşu  rabitələrinə  seçici  təsir  göstərən  kimyəvi 
vasitələrdən  və  fermentlərdən  istifadə  edilir.  Onların  təsiri  ilə 
əmələ  gələn  oliqopeptidlərdə  aminturşuların  yerləşmə  ardıcıllığı 
yuxarıda göstərilən üsullarla aydınlaşdırılır.  
Zülalları  spesifik  (seçici)  təsir  göstərən  kimyəvi  vasitələrlə 
hidrolizə  uğratmaq  üçün  elə  reaktivlərdən  istifadə  edilir  ki,  onlar 
yalnız  müəyyən  bir  aminturşunun  peptid  rabitəsini  parçalayır, 
başqa aminturşu rabitələrinə isə təsir etmir. Belə maddələrə misal 
olaraq bromsianidi (metionin qalıqlarına təsir edir), hidroksilamin 
(asparagin və qlisin qalıqları arasındakı rabitələri parçalayır) və N-
bromsuksinamidi  (triptofan  qalıqlrına  təsir  edir)  göstərmək  olar. 
       O 
       ║ 
(H─C─O─O─H)   
:                   :                                                        : 
NH              NH                                                   NH 
│                 │                                                      │ 
CO              CO                                                    CO 
│                 │             + 5HOCOOH + H
2
O → 2│  + 5HCOOH 
CH─NH
2
    CH─NH
2
                                          CHNH
2
 
│                 │                                                      │             O 
CH
2
─S─S─CH
2    
                                                CH
2
─S─OH 
                                                                                             O     
 
     Sistin qalığı                                                  Sistein turşusu 
                                                                                  qalığı 

80 
 
Adətən, zülal molekullarında metionin qalıqları  başqa aminturşu-
lara nisbətən az olur. Buna görə də zülalları oliqopeptilərə parça-
lamaq  üçün  bromsianiddən  istifadə  edilməsi  daha  əlverişlidir, 
çünki bu zaman əmələ gələn oliqopeptidlərin sayı az olur və onlar 
asanlıqla fraksiyalara ayrılır.  
Zülalların  hidrolizinin  fermentativ  üsulları  proteolitik 
fermentlərin  peptid  rabitələrinə  seçici  təsir  göstərmək  xüsusiyyə-
tinə  əsaslanır.  Məsələn,  pepsin  yalnız  alanin,  tirozin  və  qlütamin 
turşularının, tripsin – arginin və lizinin, ximotripsin isə triptofan, 
tirozin və fenilalaninin əmələ gətirdiyi peptid rabitələrinə hidroli-
tik  təsir  göstərir.  Zülalları  natamam  hidroliz  etmək  üçün  bir  sıra 
bakterial  mənşəli  proteazalardan  da  istifadə  edilir.  Onların  təsiri 
altında zülal molekulları oliqopeptidlərə parçalanır. Əmələ gəlmiş 
oliqopeptidləri elektroforez və  xromatoqrafiya üsulları  ilə  müxtə-
lif fraksiyalara ayırıb, tərkiblərini öyrənirlər.  
Kimyəvi  tərkibi  yuxarıda  göstərilən  üsullarla  öyrənilən  ilk 
zülali maddə insulin olmuşdur. 1956-cı ildə F. Senger aydınlaşdır-
mışdır ki, insulin molekulu disulfid rabitəsi ilə birləşmiş iki poli-
peptid  zəncirindən  ibarətdir.  Molekulu  təşkil  edən  zəncirlərdən 
birində  21, digərində  isə  30 aminturşu qalığı  vardır.  Zəncirlərdən 
birincisi A, ikincisi isə B hərfləri ilə işarə edilir. Disulfid rabitələ-
rindən biri hər iki zəncirin 7-ci aminturşu (sistein) qalıqlrı arasın-
da,  digəri  isə  A  zəncirində  20  və  B  zəncirində  19  vəziyyətində 
yerləşmiş sistein qalıqları arasında olur. Bundan əlavə, A zəncirin-
də  6  və  11  vəziyyətində  yerləşən  sistein  qalıqları  arasında  daxili 
disulfid rabitəsi vardır. İnsulin molekulundakı A polipeptidində N-
terminal  aminturşu  qlisindən,  S-terminal  aminturşusu  isə  aspara-
gindən  ibarətdir.  B-polipeptid  zəncirində  N-terminal  aminturşu 
fenilalanin, S-terminal aminturşusu alanindir. Disulfid rabitələri 5 
aminturşu qalığından ibarət olan dairə əmələ gətirir.  

81 
 
 
 
Zülal molekulunu əmələ gətirən əsas peptid rabitələridir.  
Peptid kristallarının müasir rentgenoqrafiya və spektrosko- 
piya  üsulları  ilə  analizi  nəticəsində  müəyyən  olunmuşdur  ki, 
peptid  rabitəsində   



NH
CO
 karbon  atomu  ilə  azot  atomu 
arasında  olan  məsafə  0,13  nm-dir  və  bir  müstəvi  üzərində  trans 
vəziyyətində  yerləşmişdir.  Bu  da  peptid  rabitəsinin  davamlı 
olmasını təmin edir.  
 
 
 
Termodinamikanın qanununa əsasən peptid rabitəsi ilə sin- 

82 
 
tez  olunan  polipeptid  və  zülal  molekulu  onu  əhatə  edən  aləmdə 
minimum  həcm  tutmağa  və  maksimum  əlaqələrə  malik  olmağa 
üstünlük verir. Heç bir zülal molekulu təklikdə yaşaya bilmir. Bu 
səbəbdən zülallar digər biomolekullarla birləşərək kompakt halın-
da fəaliyyət göstərərək yaşaya bilirlər.  
Orqanizmdə  zülalların  biokimyəvi  rabitələrin  hesabına 
birinci,  ikinci,  üçüncü  və  dördüncü  quruluş  səviyyəsi  müəyyən 
edilmişdir.  
3.7  Zülalların  birinci  quruluşu.  Polipeptid  zəncirində 
aminturşu  qalıqlarının  yerləşmə  ardıcıllığına  zülalların  birinci 
quruluşu  deyilir.  Aminturşu  qalıqları  arasında  kovalent  peptid 
rabitələrindən  başqa  disulfid  (─S─S─)  rabitələri  zülalların  birin-
cili  quruluşuna  daxildir.  Aminturşularının  birləşmə  ardıcıllığının 
dəyişməsi  zülalın  quruluşunun  müxtəlifliyinə  gətirib  çıxardır. 
Müəyyən  edilmişdir  ki,  insanlarda  oraqvari  anemiya  xəstəliyi 
hemoqlobinin  tərkibində  olan  574  aminturşusundan  β  zəncirində 
6-cı  vəziyyətdəki  qlutamin  turşusu  əvəzinə  valin  olması  səbəb 
olur.  Birinci  quruluşun  müəyyən  edilməsində  F.  Cenger  üsulun-
dan  başqa  hazırda  ən  çox  işlədilən  Edman  üsuludur.  Bu  üsulla 
fenilizotiasianatdan  istifadə  etməklə  müasir  avtomatik  aminturşu 
analizatorlarının (sekvenatorların) köməyi ilə 2,5 saat müddətində 
zülal  molekulunda  70-ə  qədər  aminturşu  qalıqlarının  ardıcıllığını 
öyrənmək  mümkün  olur.  Həmçinin  müasir  fiziki  spektroskomet-
rik, lazer – fotodessosiasiya üsulları ilə zülalların tərkibində amin-
turşu qalıqlarının düzülüş ardıcıllığını öyrənmək mümkündür.  
Axırıncı onilliklərdə isə ən müasir üsul genetik kodlaşdırma 
üsuludur.  Bu  üsulla  treoqlobulinin  ən  uzun  zəncirlərinin  2750 
aminturşu  qalığından  ibarət  olması  müəyyən  edilmişdir.  Hazırda 
100  minə  qədər  zülalın  birincili  quruluşu  bu  üsullarla  müəyyən 
olunmuşdur.  

83 
 
Birinci quruluşu məlum olan bəzi zülallar 
                                                                                                     Cədvəl 8. 
 
Heyvanların  çoxusunda  insulinlərinin  bir-birindən  fərqi  A 
zəncirində olan 8-10 yerdə duran aminturşu qalıqlarının müxtəlif-
liyidir.  
Ribonukleazanın fermentativ aktivliyi onun birincili qurulu-
şunda olan bir neçə aminturşunun düzülmə ardıcıllığından asılıdır. 
 
 
Zülal 
Molekul kütləsi (Da) 
Molekulda olan aminturşu 
qalıqlarının sayı 
İnsulin 
6000 
51 
Sitexrom 
12400 
104 
Ribonukleaza 
13700 
124 
Lizosim 
14100 
129 
Tütün virusu 
17500 
158 
Balina mioqlobini 
17600 
155 
İnsan hemoqlobini  
417000 
141 (α zəncirdə) 
146 (β zəncirdə) 
Tripsin 
23950 
228 
Pepsin 
34400 
340 
Karboksipeptidaza 
34000 
255 

84 
 
Sitoxrom  zülalının  əsas  zəncirində  olan  104  aminturşu 
qalıqlarının  27-nin  düzülüş  ardıcıllığı  müxtəlif  növ  (70-ə  qədər) 
canlıda demək olar ki,  dəyişmir, eynidir. Ancaq  atlarda qaramal-
dan  fərqli  olaraq  48-ci  aminturşu    qalığı,  toyuqlarda  və  qazlarda 
isə 50-ci və 72-ci aminturşu qalıqları fərqlənir.  
Zülalların birinci quruluşunun müasir təhlili onların kimyəvi 
tərkibini, funksional aktivliyini, həyati fəaliyyətini təsdiq edir.  
3.8  Zülalların  ikinci  quruluşu.  Rentgenostruktur  analiz  və 
elektron  mikroskopiyası  üsullarının  tətbiq  edilməsi  nəticəsində 
zülalların  ikinci  quruluşunun  səviyyəsi,  polipeptid  zəncirinin 
vəziyyətinin spiralvari olduğunu göstərir. Bu quruluşun yaranması 
polipeptid  zəncirində  hidrogen  və  disulfid  rabitələri  ilə  əlaqə-
dardır.  Spirallar  isə  dövrədəki  aminturşu  qalıqlarının  sayından 
asılı olaraq 2 cür: alfa (α) və beta (β) adlanır. 
 
 
 
Şəkildə göründüyü kimi polipeptid zəncirləri slindirin daxi-
lində burularaq sıxılmış halda yerləşmişdir. Zülalların ikinci quru-
luşunun  açılmasında  Polinq  və  Korinin  böyük  əməyi  olmuşdur. 

85 
 
Müəyyən  olunmuşdur  ki,  ikinci  quruluşun  əmələ  gəlməsində 
kovalent polyar rabitələrlə yanaşı hidrogen rabitəsi də mühüm rol 
oynayır.  Hidrogen  rabitəsi  karboksil  radikalında  olan  oksigen 
atomu ilə amin qrupunda olan hidrogen arasında əmələ gəlir.  
α-quruluşlu polipeptid zəncirləri β spiralına nisbətən davam-
lı  olur.  α  quruluşlu  polipeptid  zəncirləri  molekuldaxili  hidrogen 
rabitələri hesabına əmələ gəlir və peptid rabitələri trans konfiqura-
siyada  yaranır.  Bu  rabitələr  peptid  zəncirinə  burğu  və  ya  spiral 
forması  verir.  Spiral  formasında  dəfələrlə  burulmuş  polipeptid 
zəncirinin  hər  dövrəsinə  orta  hesabla  3,6  aminturşu  qalığı  düşür. 
Spiralın qonşu burulmaları (dairələri) arasındakı məsafə 0,54 nm, 
burulma bucağı 26
0
 olur. Aminturşu qalıqlarının hər biri özündən 
əvvəlki qalıqdan spiralın boylama oxu üzrə 0,15 nm aralı yerləşir. 
α spiralın hər bir dövrədə 4-ə yaxın, β spiralda 5-dən artıq amin-
turşusunun qalığı olur. 
Zülal  molekullarında  polipeptid  zəncirlərinin  ümumi  uzun-
luğunun 75%-ə qədəri α spiralı şəklində olur:  
Hemoqlobində  75%,  yumurta  albuminində  45%,  ribonuk-
leazada  17%,  inək  fibroinində  12%  -α  spiralı  şəklindədir.  Qalan 
hissəsi isə spiralların əmələ gəlməsində iştirak etmir. 
β spiral forma davamsız olur. az rast gəlinir. Onlarda hidro-
gen  rabitəsi  əsasən  müxtəlif  molekullar  arasında  yerləşir  və 
davamsız  olur.  Tərkibində  çoxlu  alanin  və  qlisin  qalıqları  olan 
zülallar β sturukturu əmələ gətirir.  
Hər  iki  spiral  formada  burğuların  istiqaməti  saat  əqrəbi 
istiqamətində və əksinə, yəni sağ və sol formalı ola bilər.   
Fibrilyar  və  qlobulyar  zülalların  ikinci  quruluşunun  ansam-
blının  əmələ  gəlməsində  paralel  və  antiparalel  super  spirallar 
(βββ, βαβ) da mühüm rol oynayır.  
3.9 Zülalların üçüncü quruluşu. Polipeptid zəncirinin spi- 

86 
 
rallaşmış və spirallaşmamış hissələrinin növbələşməsi nəticəsində 
zülal  molekulları  qıvrılaraq  yumaq  şəklində  fəza  konfiqurasiyası 
əldə edir. Bu zülalların üçüncü quruluşu koordinat oxları (x, y, z) 
üzərində α spiralların üç ölçülü fəza konfiqurasiyasını ifadə edir. 
Bu  quruluşun  əmələ  gəlməsində  hidrogen  rabitəsindən  əlavə 
disulfid,  ion  rabitələri  və  molekullararası  cazibə  qüvvələri  də 
iştirak edir. Hazırda rentgenostruktur analiz elektron mikroskopi-
ya  ilə  300-dən  çox  zülalın  üçüncü  quruluşu  müəyyən  olunmuş-
dur. Bu üsulla həmçinin mioqlobinin, lizosimin, pepsin, ribonuk-
leazanın, hemoqlobinin və s. üçüncü quruluşu açılmışdır.  
 
 
 
Mioqlobin  153  aminturşu  qalığından  təşkil  olunmuş  və  8 
yerdə  burulmuş  bir  polipeptid  zəncirindən  ibarətdir.  Mioqlobin 
molekulu  çox  kompakt  haldadır,  onun  daxilində  4  su  molekulu 
yerləşir.  Molekulda  olan  polipeptid  zənciri  qeyri  zülali  hissəsinə 
yəni  hem  hissəsinə  sorulmuş  şəkildədir.  Bu  xassə  əzələ  zülalları-
nın oksigenlə təmin olunmasına kömək edir. Hüceyrələrdə oksid-
ləşmə prosesinin getməsinə şərait yaradır. 

87 
 
 
 
Zülalların bioloji aktivliyi onun üçüncü quruluşundan asılı-
dır. Beləki fermentlərinin aktiv mərkəzlərinin çox olması, fəallaş-
ması üçüncü quruluşdan asılıdır.  
3.10  Zülalların  dördüncü  quruluşu  (kooperativləşmə). 
Bəzi  zülalların  molekulları  bir  neçə  ədəd  bir-birilə  ion,  hidrogen 
və  qeyri-polyar  rabitələrlə  birləşmiş  struktur  vahidlərindən  ibarət 
olur.  Məsələn  hemoqlobin  və  laktodihidrogenaza  molekulları  hər 
biri  ayrılıqda  4  polipeptid  zəncirindən  əmələ  gəlmişdir.  Bu  cür 
qaydada  polipeptid  zəncirlərinin  bir  zülal  molekulu  şəklində 
birləşməsinə  zülalların  dördüncü  quruluşu  adlanır.  Dördüncü 
quruluşu  təşkil  edən  polipeptid  zəncirləri  protomerlər  adlanır. 
Onların  birləşməsindən  əmələ  gələn  zülal  molekulu  multimer 
adlanır.  Protomerlər  ayrı-ayrılıqda  bioloji  aktivliyə  malik  olmur-
lar.  Onlar  bir-birilə  müəyyən  rabitə  növləri  ilə  birləşib  səciyyəvi 
fəza  quruluşu  əldə  etdikdən  sonra  (multimer  əmələ  gəldikdən 
sonra) öz spesifik bioloji funksiyalarını yerinə yetirir. Bu cəhətlərə 
görə dördüncü quruluş daha mürəkkəbdir. 
 

88 
 
 
 
2  α  və  2  β  polipeptid  zəncirindən  ibarət  olan  hemoqlobin 
molekulunun  hər  birinin  molekul  kütləsi  17000  Da  olmaqla  4 
protamerdən əmələ gəlmişdir. α-zəncirində 141, β-zəncirində 146 
aminturşu qalığı tetraed formasında tillərdə yerləşmişdir. Nəticədə 
yumaqşəkilli (şarşəkilli) 0,50 x 0,55x0,64 nm ölçüdə fəza forması 
alınır və qlobulin zülalı yaranır.  
Tütün  mozaikası  virusunun  zülalının  molekul  kütləsi 
40 000 000 Da  yaxındır. Onun 6%-ə qədərini ribonuklein turşusu 
qalan  hissəsinui  zülal  təşkil  edir.  Zülal  mültmerinin  tərkibində  4 
substrat (protomer) yerləşir. Hər protomerin öz təsir sahəsi vardır 
ki, bunlar da aminturşu radikalları ilə müəyyən olunur. Protomer-
lərin  molekul  kütləsi  1700-330000  Da  arası  tərəddüd  edir. 
Protomerlər  arasında  Van-der-Vaals-London  qüvvələri,  polyar  və 
hidrofil qrupların (─OH, ─NH
2
, ─NH, ═C═O, ─COOH) qarşılıq-
lı təsir qüvvəsi, hidrogen rabitələri və s. təsir göstərir. Hazırda bu 
cür  rabitələrin  hesabına  protomerlər  multmerləri  əmələ  gətirir  və 
kooperativləşərək zülalların bioloji aktivliyini artırır.  
Müasir fikirlərə görə zülalların dördüncü quruluşunun sax- 

89 
 
lanmasında  aminturşu  radikalları  arasında  hidrofil  və  hidrogen 
rabitələri əsas rol oynayır. Hazırda 100-ə qədər zülalın dördüncü  
quruluşu öyrənilmişdir.  
3.11  Zülalların  təsnifatı  və  qısa  xarakteristikası.  Zülallar 
yüksəkmolekullu  birləşmələrdir,  onların  quruluşları,  funksyaları, 
tərkibi  hələ  tam  öyrənilməmişdir.  Zülallar  müxtəlif  əlamətlərinə 
görə təsnif olunurlar. 
 Zülallar  tərkiblərinə  və  fiziki,  kimyəvi  xassələrinə  görə 
sadə və mürəkkəb zülallara bölünür. 
3.12  Sadə  zülallar.  Sadə  zülallar  (proteinlər)  hidroliz  olun-
duqda  ancaq  aminturşularına,  mürəkkəb  zülallar  (proteidlər)  isə 
aminturşularından  başqa,  zülal  təbiətli  olmayan  (nuklein,  fosfat, 
yağ  turşuları,  karbohidratlar  və  s.)  başqa  birləşmələrə  ayrılırlar. 
Zülal olmayan hissə prostetik qrup adlanır.  
Sadə zülallar həll olmasına, aminturşu tərkibinə və xassəsinə 
görə bir neçə qrupa: albuminlərə, qlobulinlərə, prolaminlərə, qlü-
telinlərə, histonlara, protaminlərə,  proteinoidlərə  və  ya skleropro-
teinlərə bölünür. 
Albuminlər.  Albuminlərə  insan  və  heyvanların  qan  zərda-
bında, beyin-haram ilik mayesində, əzələlərdə, sinir toxumasında, 
süddə (laktoalbumin), yumurta zülalında (ovalbumin) və s.-də rast 
gəlinir. Zərdab albumininin tərkibində bir polipeptid zənciri vardır 
ki, o da 600-ə yaxın aminturşusunun qalığından əmələ gəlmişdir.  
Qlobulinlər.  Qlobulinlərin  molekul  kütləsi  100-300  min 
dalton  arasında  dəyişir.  Bu  zülallara  qan  plazmasındakı  fibrino-
gen, zərdab qlobulinləri (α-, β- və γ- qlobulinlər), süd qlobulinləri 
(laktoqlobulinlər), əzələ qlobulinləri, yumurta sarısındakı ovoqlo-
bulinlər və qeyriləri aiddir.  
Prolaminlər. Bu qrup zülallar ən çox bitkilərdə olur. Mole-
kul kütlələri az olmaqla, 26-40 min dalton arasında tərəddüd edir. 

90 
 
Prolaminlərə misal arpada olan qordeini, qarğıdalıdakı zeini, buğ-
da  və  çovdarda  olan  qliadini,  vələmirdəki  avenini  və  başqalarını 
göstərmək mümkündür.  
Qlütelinlər.  Zəif  (0,2-2,0  %-li)  qələvi  məhlullarında  həll 
olur,  suda,  neytral  duzların  duru  məhlullarında  isə  həll  olmur. 
Bunlara  buğda  qlüteini,  düyü  orizenini,  qarğıdalı  qlütelini  və 
qeyriləri  aiddir.  Buğda  kleykovinasının  çoxunu  qlütelinlər  təşkil 
edir. Bu zülalların toxumda miqdarı 1-3%-ə qədərdir.  
Histonlar.Turşularda  həll  olur.  Bu  zülalların  tərkibində 
diaminomonokarbon turşuları (lizin, arğinin) çox olduğundan (20-
30%)  əsasi  xassə  daşıyır  və  azotun  miqdarı  da  nisbətən  artıqdır, 
yəni 18%-ə yaxındır. Histonlarda triptofan olmur. Bunların mole-
kul  kütlələri  5-37  min  arasında  dəyişir.  Bunlar  nüvə  zülalları 
hesab  edilir.  Çünki  əsas  nüvədə  DNT-kompleksləri  şəklində 
xromatində yerləşir.  
Histonlar  vəzifələrinə  görə  quruluş  və  genetik  zülallar 
sayılır. DNT-nin fəallığını azaltmaqla RNT-nin sintezini ləngidir.  
Protaminlər.Bu  zülallarda  əsaslıq  xassəsi  daha  çoxdur. 
Aminturşu tərkibinin 60%-dən çoxunu, bəzi hallarda 80%-ni argi-
nin  təşkil  edir,  tirozin,  triptofan,  sistein,  asparagin  turşusu  və 
metionin olmur. Molekul kütlələri 10 mindən çox deyildir.  
Protaminlər az yayılmışdır. Bunlar əsasən spermada (klupe-
in) və balığın kürüsündə olur.  
Proteinoidlər.  Fibrilyar  quruluşa  malik  olmaqla  istinad 
toxumalarının quruluşunda və mexaniki müdafiədə iştirak edir. Bu 
qrup zülallara kollagenlər və keratinlər aiddir. Kollagenlər birləş-
dirici toxumada olan fibrilyar zülallardır. Buraya sümük, qığırdaq, 
vətərlər,  bağlar  və  birləşdirici  toxumanın  qeyri-zülalları  aiddir. 
Bunlar birləşdirici toxumanın quruluş zülallarıdır.  
3.13 Mürəkkəb zülallar. Mürəkkəb zülallar sadə zülallarla  

91 
 
qeyri-zülal təbiətli maddələrdən ibarətdir. Onlar hidroliz olunduq-
da  sadə  zülallara,  fosfat  turşusuna,  nuklein  turşularına,  lipidlərə, 
metallara və bir sıra başqa birləşmələrə ayrılır.  
Mürəkkəb  zülallara  nukleoproteidlər,  xromoproteidlər,  
fosfoproteidlər,  lipoproteidlər,  qlikoproteidlər  (mukoproteidlər), 
metalloproteidlər, metalloid-proteidlər aiddir.  
3.13.1.  Nukleoproteidlər.  Nukleoproteidlər  və  ya  nüvə 
zülalları bitki və heyvan hüceyrələrində olur.  
Nukleoproteidlərin  tərkibində  qeyri-zülal  təbiətli  maddələr 
nuklein  turşularıdır.  Nuklein  turşuları  2  növdən  ibarətdir.  Onlar-
dan  bir  qrupuna  dezoksiribonuklein  turşuları  (DNT)  və  digərinə 
isə ribonuklein turşuları (RNT) deyilir. Bunlar özləri də mürəkkəb 
maddələrdir  və  mononukleotidlərin  polimerləşməsindən  əmələ 
gəlmişdir. Nuklein turşularının əmələ gəlməsində 3 müxtəlif qrup 
maddələr: azotlu əsaslar, pentozalar və fosfat turşusu iştirak edir.  
3.13.2.  Xromoproteidlər.  Xromoproteidlər  tərkibində  sadə 
zülallar-dan  başqa  müxtəlif  rəngli  maddələr  də  saxlayır.  Bunlara 
misal eritrositlərdə olan hemoqlobini, əzələlərdə  olan mioqlobini, 
bitkilərin  xlorofilini,  gözün  torlu  təbəqəsindəki  rodopsini  və 
başqalarını göstərmək mümkündür.  
Hemoqlobin  sadə  zülal  qlobinə  prostetik  qrup  olan  hemin 
birləşməsindən  əmələ  gəlir.  Bir  molekul  qlobinlə  dörd  molekul 
hem birləşir, hemin hər molekulunda bir atom da dəmir vardır.  
3.13.3. Mioqlobin də xromoproteiddir. Əzələlərdə olmaqla, 
hemoqlobinə  nisbətən  bəsitdir.  Mioqlobin  molekulda  bir  hem 
molekulu  və  153  aminturşusunun  qalığından  əmələ  gəlmiş  bir 
polipeptid  zəncirindən  ibarət  zülal  molekulu  vardır.  Bunun  oksi-
genə hərisliyi hemoqlobindən artıqdır.  
Fermentlərdən  katalaza,  peroksidaza,  sitoxromlarda  xromo-
proteidlərə aiddir. Bunların prostetik qrupları hemə yaxın maddə- 

92 
 
lərdir.  
Flavoproteidlər  və  rodopsin  də  xromoproteiddir.  Flavopro-
teidlərin  prostetik  qrupu  B
2
  vitamini,  rodopsininki  isə  A  vitami-
nidir.  
Rodopsində A-vitamini 11-sis-retinal şəklindədir.  
Rodopsin  gözün  torlu  qişasının  fotoreseptor  təbəqəsində 
(membrana) zülalların 80-85%-ni təşkil edir.  
3.13.4.  Metalloproteidlər  və  metalloidproteidlər.  Bu  qrup 
mürəkkəb  zülalların  tərkibində  sadə  zülallardan  başqa  prostetik 
qrup:  dəmir, mis,  sink,  kobalt, kalsium,  flüor və  qeyri elementlər 
də  olur.  Metalloproteidlərdən  qaraciyər  və  dalaqda  olan  ferment-
lərdə  dəmir  (20%)  və  sink  vardır.  Bu  zülal  orqanizmdə  dəmirin 
deposu sayılır.  
Hemosiderin  də  tərkibində  dəmir  saxlayan  zülaldır.  Bunda 
25%  nukleotid  və  karbohidrat  vardır.  Bu  zülal  əsasən  retinuklo-
endateli hüceyrələrində olur.  
3.13.5.  Fosfoproteidlər.  Fosfoproteidlərin  tərkibində  pros-
tetik qrup olaraq fosfat turşusuna təsadüf olunur. Bu da serinfosfat 
və treoninfosfat şəklindədir.  
Fosfoproteidlərə  misal  süddə  olan  kazeini,  yumurta  sarısın-
dakı  ovovitellini,  balıq  kürüsündəki  ixtulini  və  s.-ni  göstərmək 
olar. Bunlar ehtiyat qida zülalları sayılır. Fosfoproteidlər heyvan-
ların bəzi üzvlərində (məsələn: qaraciyərdə) fosfat turşusunun fəal 
forması kimi mübadilə proseslərində fəal iştirak edir. Fermentlər-
dən pepsin, fosforilaza, fosfoqlükomutaza da fosfoproteiddir.  
3.13.6. Lipoproteidlər. Lipoproteidlər sadə zülallarla lipidlə-
rin  (yağ  turşuları,  neytral  yağlar,  fosfatidlər,  sterinlər)  birləşmə-
sindən əmələ gəlir.  
Lipoproteidlərin bəziləri suda həll olan kompleks  birləşmə-
lərdir. Bunlarda lipidlər daxildə, zülallar isə xaricdə yerləşir. Zülal  

93 
 
hissəsi daxildə və lipid hissəsi xaricdə yerləşən lipoproteidlər yal-
nız üzvi həlledicilərdə həll olur.  
 
Lipoproteidlər  çox  labil  (davamsız)  birləşmələrdir.  Bunlar 
hüceyrələrin orqanellalarının 
əmələ gəlməsində istirak edir. 
Lipoproteidlər hüceyrə pərdə- 
sinin tərkib hissəsini təşkil et- 
məklə sızma prosesinin tənzim  
olunmasında mühüm rol oyna- 
yır.  
 
Lipoproteidlərə bütün to- 
xumalarda rast gəlinir. Bunlara 
ən çox sinir toxumasında, qan  
zərdabında, yumurta sarısında, süddə və s.-də rast gəlinir.  
3.13.7. Qlikoproteidlər. Qlikoproteidlərə mukoproteidlər də 
deyilir. Bunlar sadə zülalların karbohidratlarla  (qlükoza, qalakto-
za, maltoza, fruktoza, qlükozamın, qlükuron turşusu, sulfat turşu-
su, sirkə turşusu və s.) və onların törəmələrinin (neyramin və sial 
turşuları) birləşməsindən əmələ gəlir. Karbohidratlar bu zülalların 
10-20%-ni,  aminşəkərlər  isə  4%-ə  qədərini  təşkil  edir.  Məsələn, 
qammoqlobinlərin  tərkibinin  20%-ə  yaxını  karbohidratlardan 
ibarətdir. Bu qrup zülallardan sümük toxumasında,  qığırdaqlarda, 
gözün  buynuz  təbəqəsində,  həzm  şirələrində  olan  musinləri  və 
mukoidləri, qan plazmasındakı  qaptoqlobinləri, fetuini  göstərmək 
mümkündür.  
Zülallar molekullarının formalarına, fəza quruluşlarına (kon- 
formasiyasına) görə 2 qrupa: fibrilyar və qlobulyar zülallara bolu-
nür.  Fibrilyar  zülallar  uzun  sapvari  formalıdır,  suda,  duz  məhlu-
lunda  həll  olmur.  Kallogen,  keratin,  fibronin  və  s.  belə  zülallar-
dandır.  Qlobulyar  zülallar  dairəvi,  kürə  formasındadır.  Suda  həll 

94 
 
olur  –  mioqlobin,  hemoqlobin,  zərdab  albumini,  ribonukleaza  və 
s. belə zülallardandır. Bəzi zülalları (fibrinogen, miozin və s.) ara-  
lıq tipə məxsusdur.  
Zülalların yuxarıda sadalanan təsnifatı təfsilatı ilə tam düz-
gün hesab olunmur. Bir çox zülallar bu və ya digər qrupa aid olan 
xassələri özündə əks etdirir. Bu səbəbdən zülalları əsasən iki əla-
mətlərinə görə ayırırlar. Fəza quruluşuna və funksiyalarına görə.