42
Uchlamchi strukturani harakatga keltiruvchi kuch
aminokislotalardagi yon
radikallarning suv molekulasi bilan o‗zaro ta‘sirlanishidir. Shunday qilib, oqsilning
uchlamchi strukturasi bu aminokislota ketma-ketligi, aniqrog‗i polipeptid zanjirda
oqsil molekulasini kattaligi, shakli va aminokislota qoldiqlarining qutbliligi bilan
belgilangan (determinallangan) tarzdagi oqsil molekulasining hajmiy strukturasidir.
Uchlamchi strukturada molekula ichidagi bog‗lanishlar evaziga oqsil zanjirining
tuganakka o‗xshash taxlanishi yuz beradi.
Oqsillarning to‗rtlamchi strukturasi.
To‗rtlamchi
struktura deganda
birlamchi, ikkilamchi va uchlamchi tuzilmasi bir xil (yoki har xil) alohida olingan
polipeptid zanjirlarning struktura tuzilishi va funksiyalari bo‗yicha yagona
makromolekulyar birikma sifatida shakllanib makonda joylashuvi tushuniladi.
To‗rtlamchi strukturani barqarorlashtiruvchi asosiy kuchlar protomerning kontaktli
qismlari orasidagi nokovalent bog‗lanishlar bo‗lib, ular bir-biri bilan universal
prinsipga muvofiq tirik tabiatga xos – komplementarlik tipi asosida o‗zaro
bog‗langan bo‗ladi. Oqsillar yuqori molecular og‗irlikdagi birikmalar jumlasiga
kiradi,
ular yuzlab, hatto minglab aminokislota qoldiqlarining birikib
makromolekulyar strukturaga aylanishi tufayli hosil bo‗ladi. Oqsillarning
molekulyar og‗irligi 6000 (pastki chegara) Da dan 1.000.000 Da va undan yuqori
bo‗lishi mumkin. Ikki yoki ko‗p sonli oqsillarning o‗zaro birikib kompleks hosil
qilishi bilan to‗rtlamchi tuzilma shakllanadi, ya‘ni bunda submolekulyar darajadagi
kompleks hosil bo‗ladi. Oqsilning yagona strukturasi tarkibidagi alohida polipeptid
zanjirlarning
soniga muvofiq, bu polipeptid zanjirlarning har birini protomerlar
yoki subbirliklar deb nomlanadi. Bu makromolekulyar multimerlar juda murakkab
tuzilishga ega bo‗lishiga qaramasdan, ularning tarkibidagi aminokislotalarning
tarkibi va ketma-ketligi ko‗plab oqsillarda aniqlangan va shu asosda kimyoviy yo‗l
bilan ularning molekulyar og‗irligini ham yuqori darajadagi
aniqlikda hisoblash
imkoni paydo bo‗ldi.
Biroq, tabiatda uchraydigan juda ko‗p xil oqsillarning kimyoviy tuzilishi
aniqlanmagan, shuning uchun molekulyar og‗irlikni aniqlashning turli xil
zamonaviy uslublari (gravimetrik, osmometrik, viskometrik,
xromatografik,
elektroforetik, ultrasentrifugalash, optik va boshqalar)dan foydalaniladi.
Ular
orasida
sedimentatsion,
gel-xromatografiyasi
va
elektroforez
uslublaridan ko‗p foydalaniladi. Funksional oqsillarning ko‗pchiligi bir necha
polipeptid zanjirlarning kovalent bog‗lari bilan emas, balki nokovalent bog‗lar
yordamida birikishidan hosil bo‗ladi. Protomer (yoki subbirlik) deb nomlangan har
bir alohida olingan polipeptid zanjirining o‗zi ko‗pincha biologik faollikka ega
bo‗lmaydi. Subbirliklardan hosil bo‗lgan molekula oligomer (yoki multimer) deb
ataladi. Oligomer oqsillar ko‗pincha juft sonli protomerlardan tashkil topadi (2, 4,
6, 8, 10, 12 va h.k.). Xususan,
yuqorida keltirilganidek, gemoglobin molekulasi
43
ikkita bir xil alfa-spiral va ikkita bir xil beta-polipeptid zanjirlaridan tashkil topgan,
ya‘ni u tetramer hisoblanadi. Tamaki mozaikasi virusi oligomer molekulani
izohlash uchun mumtoz namuna hisoblanadi, uning molekulyar og‗irligi 40 000
000 Da bo‗lgan ulkan molekuladir. Bu makromolekulani
tegishli uslublar
yordamida dissotsiatsiyalaganda (detergentlar qo‗shib), qaytadan makromolekula
o‗z-o‗zidan tiklanishi mumkin ekan. Bunda RNK va oqsildan iborat bo‗lgan
reaksion aralashmaga dissotsiatsiyani yuzaga chiqaruvchi ta‘sir ko‗rsatilgandan
keyin, bu ta‘sirni yo‗qotish (detergentdan xolis qilish) asosida to‗rtlamchi
strukturani va barcha fizik-kimyoviy parametrlarni, shuningdek,
biologik
funksiyalar (virusning infeksion qobiliyati)ni to‗liq tiklanishi (3-rasm) mumkinligi
ma‘lum bo‗ldi.
3-rasm.
Dostları ilə paylaş: