T
16nm
1
2nm C
-150nm •
Qalinligi 2,4 nm va uzunligi 150 nm boigan tayoqchasimon bo lgan
m iozin molekulasi (m470000) molekulyar og‘irligi 215000 b o ig an 2
ta katta zanjir va 20000 b o ig a n 2 ta kichik zanjirdan iborat. Miozin
ATF-aza faolügiga ega b o iib , ATFni ADF va H3P 0 4 ga parchalaydi.
M iozin bilan adenil kislotaning fermentativ dezaminlamshi bog liqdir.
O g‘ir zanjirlar uzun o ‘ralgan a-spiralni hosil qiladi. Har bir og ir
zanjir oxiri yengil zanjirlar bilan globulani (molekula «boshchasini»)
hosil qiladi, u esa aktin bilan bogianish xususiyatíga ega. Bu boshchalar
m olekula asosiy o ‘qidan b o ‘rtib turadi. Miozin boshchasida joylashgan
yengil zanjirlar miozinning ATF-aza faolligini ko‘rsatishda ishtirok
etadi.
116-rasm. Ingichka filamentning strukturasi
1-aktin; 2-tropomiozin; 3-troponin; 4-troponin; 5-tropomn T
Aktin miofibrillalar quruq massasining 20% ini tashkil etadi. Aktinning
2 ghaHi ma’lum: globulyar (G-aktin) va fibrilyar (F-aktin). G-aktin
molekulasi 42000
j g ‘irlikka ega boiib 374 aminokkislota qoldig‘idan
iborat boigan 1 tapolipeptidzanjirdan iborat. F-aktin G-aktin polimerlanish
mahsuloti boiib, qo'sh spiralli strukturaga ega (116-rasm).
Mushak qisqarganda m iozin F-aktin bilan birikadi va yangi oqsil
kompleksi — aktomiozinni hosil qiladi. Aktomiozin ATF-aza faolligi
miozin faolligidan ingibirlovchi moddalar va optimal pH muhit bilan
farqlanadi.
.
Tropomizon molekulasi a-spiraldan iborat b o iib , uzunhgi 40 nm
b o ig a n o‘q shakliga ega, molekulyar og'irligi 65000. Tropomiozin
miofibrilla oqsillarini 4-7% ni tashkil etadi.
Troponin globulyar oqsil b o iib , molekulyar og'irligi 80000 dir.
Skelet mushakda barcha miofibrilla oqsillarini 2 % ini tashkil etadi.
U ning tarkibiga 3 subbirlik - TN-I, TN-C, TN-T kiradi. Troponin
tropomiozin bilan birikib nativ tropomiozin kompleksmi hosil qiladi.
Bu k om p lek s aktin filam entlariga b irik a d i va skelet m u s h a g i
aktom ioziniga kalsiy ionlariga sezuv chanlik xususiyatini b e ra d i.
Tropomiozin-troponin kompleksini faol filament bilan ta’sirini quyidagi
sxema bilan ko ‘rsatish mumkin.
G-aktin
Troponin I
Tropomiozin
troponin-T
ToroponinC
Troponin (uning TN-T va TN-I subbirliklari) s-AMF ga b o g i i q
proteinkinazalar ishtirokida fosforillanish qobilyatiga ega.
Mushak qisqarishi kimyoviy m exanizm ini tushuntirish b o 'y ic h a
ko‘p gipotezalar taklif etilgan. Ularaing hammasi uchun umumiy b o iib ,
katabolizm davrida ajralayotgan kim yoviy energiyaning m exanikka
aylanishi hisoblanadi.
Mushak qisqarishi davrida aktin iplari M-chiziqlarga qarab m iozin
iplari orasiga kiradi:
Mushak qisqarish muammosi o ‘z ichiga 3 aspektni oladi:
\
-,:? '/« e sh ka k qulochi»
koniakt
'
2
}
miozin boshctatsi
tafangiashgan
CX-ifc'
117-rasm. Mushak tolalarining qisqarish mexanizmi
1. Energetik.
2. Morfologik (mushak tolalarini mikro va submikrostrukturasi
o‘zgaradi).
3. Biofizik-kimyoviy energiya mexanik energiyaga transformatsiya
qilinadi.
Miozin qisqarish funksiyasi va ATF-aza faolligiga ega. Aktin pH ni
surilishida rol o'ynaydi (pH ning flziologik darajalari sohasida qisqarish
reaksiyasining optimal darajasi). Aktin bundan tashqari tayanch vazifani
bajaradi, miozin molekulalari
Struktur
holatining 6 ‘zgarishi qisqarish
yoki taranglashish mexanik samarasi sifatida namoyon bo‘lishi mumkin.
G. Xaksli ta ’limoti b o ‘y ich a morfologik aspektlarni
tushuntirish
ko'pchilik tomonidan tan olinadi. Unga asosan mushak qisqarganda
ingichka protofibrillalaming qalinlari bo'yicha siljishi ro ‘y beradi, I
soha qisqaradi, Z disklar yaqinlashadi, ya’ni sarkomer qisqaradi.
Mushak qisqarishi energetikasida ATF qatnashadi. Hozirgi vaqtda
ATFning mushak qisqarishi va bo'shashishida energiya manbai ekanligi
to iiq isbotlangan.
Bir valentlik ion va kalsiy ioni gradiyentining mushak
qisqarishidagi vazifasi
Nerv impulsi ta’sirida mionevral plastinkada atsetilxolin ajralib,
vazifasi mushak tolasi membranasining Na+ va K+ ionlari uchun
o ‘tk azuvchanligini o s h ira d i va ularning qayta taqsim lanishini
ta ’minlaydi. Bu esa N a+ va K+ning mushak tolasi ichi va tashqarisida
konsentratsion gradiyentining o'zgarishiga olib keladi. Mushak avval
kimyoviy energiyani elektrik va osmotik energiyaga aylantiradi va
buning natijasida qisqarish apparati faol holatga keladi. Mushak
qisqarishining vujudga kelishidahujayrada kalsiy konsentratsiyasining
o'zgarishi muhim rol o'ynaydi. Nerv impulsi qabul qilingandan keyin
sarko'plazm atik retikulum membranasining o'tkazuvchanligi tez
o ‘zgaradi va Ca+2 io n lari sarko'plazm aga chiqadi. Bunda sodir
boiadigan mushak qisqarishi miofibrillalaming Ca+2 konsentratsiyasi
10 5- 10'6Mda b o ig an d a ATF bilan bogianish qobiliyatiga bogMiq
b o ‘ladi. Aktomiozin sistemasining Ca+2 ionlariga sezuvchanligi -aktin
iplarida troponin oqsilining mavjudligiga bog‘liqdir. Kalsiy troponin
bilan bog‘lanadi va uning molekulasida konformatsion o ‘zgarishlar
vujudga keladi. Bu esa troponin-tropomiozin kompleksining F-aktin
tarnovida harakatlanishiga olib keladi va aktin faol markazlari
bloksizlanadi, miozin bilan birikish qobiliyatiga ega boiadi.
Xaksli va Xanson m a’lumotlari bo'yicha, miofibrillalar qisqarganda
aktin iplari miozin iplari bo'yicha siljiydi, ya’ni iplar qisqarmaydi, balki
biri ikkinchisi yuzasida »sirpanadi», bu esa mushak qisqarishining
molekulyar mexanizmida muhim zvenodir.
Aktin iplarining miozin iplari b o ‘yicha harakatlanishida iplar
orasidagi miozin molekulasi boshchalaridan vaqtincha hosil bo'ladigan
ko‘ndalang ko'prikchalar muhim roi o'ynaydi.
M iozin iplarining aktin bilan b o g 'lan ish i m iozin m olekulasi
boshchasining faqatgina burilishi bilan emas, balki uning m a lum
masofaga yaqin joylashgan aktin ipi tomon siljishi bilan bôradi. M ushak
2 fazali funksiyasi (qisqarish-bo‘shashish) Ca+2 ionlari miqdorining
dinam ikasiga bog'liq. Kalsiy konsentratsiyasi kamayganda erkin
tropomiozin aktin faol markazini berkitadi va natijada aktomiozin hosil
bo'lishiga to'sqinlik qiladi. Bu mushak bo'shashining asosiy sababidir.
Ca+2 ionlari tarkibiga Ca-bog‘lovchi oqsil - kalsikvestin kirgan
sarko‘plazmatik retikulum va T-sistema strukturalari bilan bog'lanishi
natijasida bo'shashgan mushakda sarko‘plazmada Ca+2 ionlarining
konsentratsiyasi minimal (10'7M) b o ‘ladi.
Hujayra ichidagi Ca miqdorining boshqarilishi ATFga b o g ‘liq
sarko‘plazmatik retikulum amalga oshiradigan energiya talab etadigan
transport sistemasi bilan b ogiiq. U retikulumning Mg+:- Ca+2 ATFaza
ta’sirida ATF parchalanishida ajralib chiqadigan energiya hisobiga
boradi. Bu ferment faolligi Ca+2 ionlarining konsentratsiyasi 10 8- 10
6M boiganda namoyon boiadi (1 18-rasm).
118-rasm. Hujayra ichida Ca miqdorining boshqarilishi
Kalsiy konsentratsiyasining m ushak hujayralari ichida o rtish i
sarko'plazmatik retikulum va T-sistema membranasi orqali o'tkazilishini
faollashtiradi va Ca ning depolanishi ortadi, aktomiozin kompleksining
ATF-aza faolligi ingibirlanadi va statsionar holat vujudga keladi.
Bu holatdan mushak qo‘zg‘alishning yangi impulsi bilan chiqariladi,
natijada retikulumdan kalsiy chiqariladi va aktomiozin kompleksining
ATF-azasi faollanadi.
Gidroliz davrida ATF-aza (m ol.og'irligi 100000) molekulyar
o g ‘irligi 55000 va 45000 b o 'lg an 2 fragm entga parchalanadi.
M olekulyar o g 'irlig i 55000 b o 'lg an fragm ent sark o ‘plazm atik
m em brananing tashqi tom onida joylashgan, 45000 m olekulyar
og'irlikka ega b o ig a n fragment esa membrananing lipid biqabatiga
membrana orqali kanal hosil qilib botgan.
ATF-azaning uzoq vaqt gidrolizida 55000 mol.og'irlikkaega boigan
fragment 30000 va 20000 molekulyar og'irlikka ega bo‘lgan kichik
fragmentlarga parchalanadi.
20000 molekulyar og‘irlikka ega bo‘lgan fragment kanal «to‘sig‘i»
rolini o‘ynaydi va unga Ca+2 ionlari kirishini nazorat qiladi. 30000
m olekulyar o g 'irlik li fragm ent esa Ca ionlarini kanal bo'yicha
harakatlanishini energiya bilan ta’minlaydi. Natriy nasosga o'xshagani
uchun bu mexanizm kalsiy nasosi deb ataladi.
S arkoplazm atik oqsillar
Sarkoplazmatik oqsillarga miogen, m iolglobin, globulin X va
mioalbumin kiradi.
Miogen - suvda va tuzli eritmalarda yaxshi eriydi. U murakkab
kompleks bo'lib, flzik-kimyoviy xususiyatlari yaqin bo‘lgan qator
oqsillami saqlaydi. Miogen kompleksi oqsillari bilan turli biokatalitik
funksiyalar bog'langan. Masalan: miogen A fruktoza-1,6-difosfatni
parchalanishini katalizlovchi aldolaza, ba’zi degidrogenaza va boshqa
glikoliz, to‘qima nafas olish fermentlari xususiyatiga ega.
Globulin X - globulinlar xususiyatiga ega bo‘lgan sarko‘plazmatik
oqsil fraksiyasi. Globulin X mushak to'qimasi oqsil azotining 20%ini
tashkil etadi. Molekulyar og‘irligi 140000-180000, izoelektrik nuqtasi
pH 5,0ga teng.
M io album in - em brión mushagi va silliq mushaklarda k o ‘p
m iqdorda saqlanadi. B a ’zi xususiyatlari b o ‘yicha qon zardobi
albuminiga o ‘xshaydi.
Mioglobin - xromoproteidlarga kiradi, molekulyar og‘irligi 16700.
Odam m ioglobulinining birlam chi strukturasi o ‘rganilgan. Bitta
polipeptid zanjirdan iborat bo'lib, 153 aminokislota qoldig‘ini saqlaydi.
R e n tg e n o stru k tu r a n a liz yordam ida Dj. K en dryu tom onidan
mioglobinning uchlamchi strukturasi o‘rganilgan.
Mioglobin polipeptid zanjiri gern atrofida o ‘ralgan, egilgan, ixcham
joylashgan naychaga o ‘xshaydi.
Mioglobinning asosiy vazifasi m ushaklarda kislorodni tashish.
Mushak qancha k o ‘p ish bajarsa, ularda mioglobin miqdori shuncha
k o ‘p, shuning uchun ular qizil rangga b o ‘yalgan. O rganizm ga
tushayotgan kislorodning 14% mioglobinda saqlanadi. Bu oqsilning
kislorod bilan faol bogianish qobiliyati (gem oglobinga nisbatan
kislorod bilan bog‘lanishi 5 marotaba yuqori) mushak to‘qimasida
kislorod zaxirasini hosil qilishga imkon beradi.
Skelet mushagida qator muhim azot tutuvchi quyidagi ekstraktiv
moddalar mavjuddir: adenil nukleotidlari (ATF,
ADF,
AMF), adenil
qatoriga kirmaydigan nukleotidlar, kreatinfosfat, kreatin, kreatinin,
kamozin, anzerin, erkin aminokislotalar va boshqalar.
Kreatin va kreatinfosfat azotiga mushak oqsil bo'lmagan azotining
60% to ‘g ‘ri keladi. Ular mushak qisqarishi bilan bog‘liq bo‘lgan
kimyoviy jarayonlarda energiya manbai sifatida qatnashadilar.
Kreatin asosan jigarda sintezlanadi va qon orqali mushakka olib
boriladi. U yerda kreatin fosforlanib, kreatinfosfatga aylanadi. Kreatin
sintezida 3 ta aminokislota ishtirok etadi: arginin, glitsin, metionin.
Kamozin va anzerin V.S. Gulevich tom onidan ochilgan bo‘lib,
im idazol saq lo v ch i peptiddir. M iya va m u sk u lla rd an bo shq a
to'qimalarda deyarli topilmaydi. Muskullarda ulaming konsentratsiyasi
100 g to'qimaga 100-200 mg atrofida b o ia d i.
Karnozin va anzerin charchash n a tija sid a pasaygan m ushak
qisqarishining amplitudasini oshiradi. M ushak hujayrasi ion nasoslari
ishining samaradorligini kuchaytiradi.
Mushaklarda erkin aminokislotalardan glutamat va uning amidining
konsentratsiyasi eng yuqoridir. Boshqa azot saqlovchi moddalar -
siydikchil, siydik kislotasi, adenin, guanin, ksantin va gipoksantin
mushak to‘qimasida ko‘p bo'lmagan miqdorda uchraydi.
Mushak ekstraktiv m oddalari
o
=
c
-
c h s
-
c h
2-
n h
2
Karnozin (ß-alanil-L-gistidin)
Anserin (N-metilkamozin)
Azotsiz m oddalardan mushakda quyidagilar b o iad i: glikogen,
glyukoza va geksozafosfat qoldiqlari, sut kislotasi, piruvat va boshqa
karbon kislotalar. Mushak to‘qimasida neytral y o g ia r va xolesterin,
noorganik tuzlar va mikroelementlar ham uchraydi.
Mushaklardagi energetik almashinuvning o‘ziga xos tomonlari
M ushaklarning qisqarishi va bo'shashishi uchun energiya ATF
sifatida b o ia d i. Zaxira energiya ko‘p boim agan miqdordagi ATF va
kreatinfosfat holatida b oiadi. Bu zaxira 10-12 soniyaga yetadi.
Mushak beto‘xtov ishlaganda 40-50 soniyadan keyin glikogenning
anaerob parchalanishi eng yuqori ko'rsatkichda boiadi, 60-70 soniyadan
keyin ishlayotgan mushakka O, transporti ortishi hisobiga aerob
jarayonlar ustun turadi. M ushak tolasini k o ‘p m iqdorda o ‘ragan
mitoxondriyalarda aerob parchalanish natijasida ATF hosil bo ladi.
ATFning resintezi ADFning kreatinfosfat bilan transfosforlanishi
hisobiga boradi. Ushbu reaksiyalami kreatinkinaza fermenti katalizlaydi:
Kreatinfosfat
+ ADF -> kreatin + ATF
ATFning bunday resintezlanish y o ii juda tez va samaralidir.
Kreatinfosfatning mushakdagi zaxirasi ko‘p emas, shuning uchun
ATF asosan glikoliz va to'qima nafas olish jarayonida hosil boiadi.
Mushak to'qim asida kreatinfosfat faqat energiya manbai boimasdan,
balki to'qim a nafas olishi va oksidlanuvchi fosforlanish davrida hosil
boiuvchi makroerg*' fosfat bogiam ing transport rolini bajaradi. Yurak
mitoxondriyasi matriksida sintezlangan ATF ichki membrana orqali
spesifik ATF-translokaza ishtirokida ichki membrana tashqi tomonida
joylashgan m itoxondrial kreatinkinaza izofermenti faol markaziga
o'tkaziladi: membranaaro bo‘shliqda magniy ionlari ishtirokida muhitda
k re a tin b o i g a n d a uchlam chi fe rm e n t-su b stra t ko m plek si —
kreatinkinaza-ATF-Mg+2 hosil boiadi, u keyin kreatinfosfat va ADF-
Mg+2ga parchalanadi.
Kreatinfosfat sitoplazmaga chiqadi va ADFning refosforlanishida
miofibrilladagi kreatinkinaza reaksiyasida ishlatiladi.
Mushak bir m e’yorda ishlaganda o‘zining energetik sarflarini aerob
metabolizm hisobiga amalga oshiradi, ko‘p ishlaganda esa glikolitik
yo‘1 bilan energiya bilan ta’minlanadi.
Muskulda umumiy ATF miqdori muskul massasining lg ga taxminan
5 mk mol ni tashkil etadi. ATF sintezi to‘xtaganida bu miqdor taxminan
1 sekundli ishga yetadi. Bundan 1 g muskulga har sekundda 5 mkmol
atrofida
ATF
sintezlanib turishi kerak degan xulosa kelib chiqadi. Mana
shunga asoslanib, tanadagi muskullaming 1/3 qismi (taxminan 10 kg
muskul) ishga tushadigan va ish 10 daqiqa davom etadigan bo‘lsa, shu
vaqt ichida 1,5
kg
atrofida
ATF
sintezlanishini (va xuddi shunchasi
ADFga aylanishini) hisoblab chiqish mumkin. Bu raqam taxminiy bir
kattalik bo'lib, ko‘p darajada
ishning
jadalligiga bog'liq bo‘ladi.
Y u r a k
muskuli bir kecha-kunduzda 100000 martadan ko ra k o proq
qisqarib, 7200 1 atrofida qonni haydab beradi. M iokard tuzilishi va
xossalari jih atid a n q izil skelet m uskullariga o xsh ay d i. Yurak
muskulidagi energiya alm ashinuvining xususiyati uning tabiatan
butunlay deyarli aerob bo'lishidir.
Yurak m ushagida ATF va k re atin fo sfatn in g m iq d o ri skelet
mushagiga nisbatan kam, ATFning sarflamshi esa yuqori Shuning uchun
miokardda ATFning resintezi skelet mushagiga nisbatan jadalroq boradi.
Yurak mushagi uchun energiyaga boy fosforli birikmalaming hosil
b o 'lish y o ‘li bo‘lib, kislorodni sarflanishi bilan b o g ‘liq b o ‘lgan
oksidlanuvchi fosforlanish hisoblanadi. Shuning uchun ham yurak
mushagi kislorodning yetishmovchiligiga juda sezgir.
S kelet m u sh ag ig a n isb a ta n yu rak m u s h a g id a g i m odda
almashinuvining o‘ziga xos tomoni bo‘lib, unda yog‘ kislotalarining
oksidlanishi hisoblanadi. Yurak m ushagida yog k islo talarning
oksidlanishi uchun 65-70%, uglevodlaming oksidlanishi uchun esa 30-
35% kislorod sarflanadi. O lein k islota m io k ard d a ju d a yaxshi
oksidlanadi.
Mushak distrofiyasi va denervatsiyasidagi biokimyoviy
o‘zgarishlar
Mushak distrofiyasi va denervatsiyasida m iofibrillyar va ba’zi
sarko‘plazmatik oqsiüam ing, shuningdek mioalbum inning miqdori
keskin kamayadi. ATF va kreatinfosfat konsentratsiyasi, karnozin va
anzerin miqdori pasayadi.
M ushak to 'q im asin in g parch alan ish i b ilan b o g 'liq b o 'lg a n
rivojlanuvchi mushak distrofiyalarida mushak fosfolipid tarkibida
o ‘zgarishlar kuzatiladi: fosfo tid ilx o lin va fo sfotid iletano lam in
konsentratsiyasi keskin kamayadi, sfingomiyelin va lizofosfatidilxolin
ko‘payadi.
E-avitaminoz davrida, muskullar denervatsiyalanganda, qimirlashi
chegaralanganda (gips qo‘yilganda), paylar kesilganda muskul tolalari
zo ‘r berib parchalanadi. E-avitaminozda muskullar atrofiyasi muskul
lizosomalari membranalaming peroksid ishtirokida lipidiar oksidlanishi
m ahsulotlari bilan zararlanishiga bog‘liq, chunki antioksidant (vitamin
E) bo'lm aganida bunday oksidlanish ancha faol holda boradi.
Kreatinuriya
M ushak to'qimasi patologiyalari uchun kreatin metabolizmining
o ‘z g a ris h i va uning siy d ik bilan k o ‘p m iqdofda c h iq a rilish i
(kreatinuriya) xos hisoblanadi. Uning miqdori bir kecha-kunduzda 2 g
ga boradi. Miopatiyasi boigan kasallarda kreatinuriya kreatinning skelet
m ushagida ushlanib turishi va fosforlanishining buzilishi natijasidir.
Kreatinfosfat sintezi buzilgan b o isa, kreatinin hosil bo‘lmaydi va uning
m iqdori siydikda keskin pasayadi. Kreatinuriya va kreatin sintezi
buzilishi natijasida siydikning kreatin ko‘rsatkichi keratin/keratinin
keskin ortadi.
M ushak kimyoviy tarkibining ontogenezda o'zgarishi
Em brional mushak to'qim a o‘zining kimyoviy tarkibi bo'yicha
yuqori organizmlar skelet mushagidan farqlanadi. Embrión mushagida
funksional yetilgan mushakka nisbatan suv ko‘p bo‘ladi. Shuning uchun
embrional mushak to'qimasida ho‘l to‘qimaga nisbatan hisoblanganda
oqsil um um iy miqdori xuddi shu tur hayvonlar postnatal rivojlanish
d av rid a g i m ushaklariga nisb atan kam b o ‘ladi. K atta organizm
mushaklariga nisbatan funksional yetilmagan mushakda miofíbrillyar
oqsillar (miozin va aktomiozin) miqdori past va stroma, mioalbumin,
shuningdek globulinlar miqdori esa k o ‘p. Homila rivojlanish davrida
m iofíbrillyar oqsillar miqdori k o ‘payadi va mushak ekstraktini ATF-
aza faolligi ortadi.
Embrional mushak to'qimasi uchun nukleoproteinlar, shuningdek
DNK va RNK miqdorini yuqori bo‘lishi xarakterlidir. Embrionni
rivojlanish davrida mushak to ‘qimasida nukleoprotein va nuklein
kislotalam i miqdori tez kamayadi. Funksional yetilmagan mushakda
m akroergik birikmalar (ATF va kreatinfosfat) yetilgan organizm
m ushaklariga nisbatan kam. Imidazol saqlovchi peptidlar (anserin va
karnozin) mushak to'qim asida ontogenezni ma’lum davrida paydo
b o ia d i. Bu dipeptidlami paydo bo iish i vaqti mushak funksiyasiga
b o g ‘liq va harakat refleksiga imkon beruvchi reflektor yoyning
shakllan ish ishini Ca+2ga sezgir aktom iozin va ion asoslarining
boshlang‘ich davriga to‘g‘ri keladi.
Embrional mushak to‘qimasi ferment va izofermentlar spektrida ham
° ‘ziga xos tomonlar mavjud. Aniqlanishicha ontogenez davrida LDG
izoferm ent spektri o ‘zgaradi. 3-5 oylik em brión skelet m ushagi
ekstraktida LDG3 va LDG, izofermentlariga LDG umumiy faolligini
40 va 31% to ‘g ‘ri keladi. E m brional rivojlanishi dav rida LDG
izoferm entlarini katod faolligi asta-sekin ortadi va anod faolligi
pasayadi, katta yoshdagilar skelet mushagida eng yuqori faollikka LDG5
va LDG4 ega boiadi. Homilani rivojlanish davrida mushak to'qim asida
geksokinazani izoferment spektri ham o ‘zgaradi: izoferment I faolligi
ortadi va izoferment II faolligi pasayadi. Keltirilgan m a’lum otlar
ontogenezda mushak to‘qimasi kimyoviy tarkibini o'zgarishi faqat skelet
muskulaturasiga to‘g ‘ri keladi.
Yurak mushagi va silliq m uskulatura kimyoviy tarkibini o‘ziga
xosligi
Yurak mushagi o‘zida qator kimyoviy birikmalar saqláshi bo‘yicha
skelet mushagi va silliq mushaklar orasida o ‘rta holatni egallaydi. Quyon
skeletining mushagida oqsil azotining umumiy miqdori 30-31 mg\kg,
silliq mushakda esa (miometriy) - 20,3 mg\g gacha. Yurak mushagida
va ayniqsa, silliq mushakda miofibrillyar oqsillar skelet mushagiga
nisbatan kam. Oshqozon to'qim asi silliq mushagida m iofibrillyar
oqsillami umumiy miqdori skelet mushagiga nisbatan silliq mushak va
miokardda stromadagi oqsillar konsentratsiyasi ko'pdir. M a’lumki,
yurak mushagi va silliq m uskulaturadagi miozin, tropom iozin va
troponin o'zini fízik-kimyoviy xususiyatlari bilan skelet mushagidagi
shu oqsillardan farqlanadi. Sarko‘plazmatik oqsillar fraksiyalarida ham
m a iu m o ‘ziga xosliklar aniqlangan. Silliq m ushak va m iokard
sarko‘plazmasi skelet mushagiga nisbatan mioalbuminni foiz jihatidan
ko'proq saqlaydi.
1 g yurak mushagi to'qimasida ATFning miqdori (2,60 mkmol) skelet
mushagiga (4,43 mkmol) nisbatan kam, silliq mushakka nisbatan (1,38
mkmol) esa ko‘p b o iad i. Glikogen miqdori bo'yicha ham yurak
mushagi skelet va silliq mushak orasida o ‘rta holatni egallaydi. S.E.
Severin (1965 y.) m aium otlari b o ‘yicha yurak va silliq mushakda
anserin va karnozin (1 kg h o i massaga nisbatan 0,1 g dan k o ‘p emas)
iz holatida aniqlanadi. Mushakni bajaradigan ish turi va fosfogiitseridlar
miqdori o ‘rtasida m aium b o g iiq lik bor. Miokard boshqa mushak
to qim alarig a nisbatan fo sfo g litse rid la rg a boy, eh tim o l, u lar
oksidlanganda uni qisqarishi uchun zarur energiyani ko‘p qismi hosil
boiadi.
|